CIP-2021 : C07K 14/755 : Factores VIII.

CIP-2021CC07C07KC07K 14/00C07K 14/755[3] › Factores VIII.

Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA

C QUIMICA; METALURGIA.

C07 QUIMICA ORGANICA.

C07K PEPTIDOS (péptidos que contienen β -anillos lactamas C07D; ipéptidos cíclicos que no tienen en su molécula ningún otro enlace peptídico más que los que forman su ciclo, p. ej. piperazina diones-2,5, C07D; alcaloides del cornezuelo del centeno de tipo péptido cíclico C07D 519/02; proteínas monocelulares, enzimas C12N; procedimientos de obtención de péptidos por ingeniería genética C12N 15/00).

C07K 14/00 Péptidos con más de 20 aminoácidos; Gastrinas; Somatostatinas; Melanotropinas; Sus derivados.

C07K 14/755 · · · Factores VIII.

CIP2021: Invenciones publicadas en esta sección.

Remodelación y glicoconjugación de la hormona estimuladora del folículo (FSH).

(04/03/2015) Un procedimiento in vitro, sin células de formación de un conjugado entre un péptido de la hormona estimuladora del folículo (FSH) y un polímero soluble en agua, en el que el polímero soluble en agua se une covalentemente al péptido de FSH a través de un grupo de unión a glicosilo intacto, estando dicho grupo de unión a glicosilo intacto interpuesto entre y unido covalentemente tanto al péptido como al polímero soluble en agua, en el que el polímero soluble en agua no es un azúcar de origen natural y está seleccionado del grupo que consiste en óxidos de polialquileno y polipéptidos, comprendiendo el péptido de FSH un resto de glicosilo…

Anticuerpos contra la glicoproteína VI para el receptor de colágeno de plaquetas recombinante.

(14/01/2015) Antisuero anti-GPVI policlonal, Fab anti-GPVI obtenible a partir de dicho antisuero anti-GPVI, o F(ab')2 anti-GPVI obtenible a partir de dicho antisuero anti-GPVI, en el que GPVI tiene la secuencia de SEC ID NO:3.

Factor VIII, factor de von Willebrand o sus complejos con semivida in vivo prolongada.

(17/12/2014) Un factor de von Willebrand (VWF) modificado o un complejo que comprende factor VIII (FVIII) no modificado y VWF modificado, donde el VWF modificado está fusionado en una parte C-terminal del polipéptido de traducción primario de VWF con la parte N-terminal de un polipéptido que mejora la semivida (HLEP), donde el HLEP es albúmina y donde a. el VWF modificado presenta un incremento de la semivida funcional de al menos un 25% en comparación con la semivida funcional del correspondiente VWF de origen natural o el complejo que comprende FVIII no modificado y VWF modificado presenta un incremento de la semivida funcional de al menos un 25% en comparación con el complejo…

Moléculas de unión para las proteínas similares al factor VIII y factor VIII humano.

(12/11/2014) Un método para la purificación del factor VIII humano y/o un polipéptido similar al factor VIII que comprende: (a) poner en contacto una solución que contiene el factor VIII humano y/o el polipéptido similar al factor VIII humano con un soporte sólido que tiene un polipéptido de unión inmovilizado en el soporte, en donde el polipéptido de unión comprende una secuencia: X10-X11-Cys-X12-X13-Trp-X14-X15-Pro-Cys-X16-X17(sec. con núm. de ident.: 2), en donde X10 es Arg o His, X11 es Ala, Arg, Gly, Leu o Pro, X12 es Gly o Phe, X13 es Ala o Ser, X14 es Leu o Phe, X15 es Arg, Asn o His; X16 es Ala, Asp, His, Leu, Phe, Pro, o Tyr; X17 es Ala,…

Péptidos derivados de FVIII y su uso en la inducción de tolerancia en pacientes hemofílicos.

(01/10/2014) Péptido que consiste en la secuencia EDNIMVTFRNQASR

Uso de chaperonas moleculares para aumentar la producción de proteínas recombinantes secretadas en células de mamífero.

(03/09/2014) Una célula hospedadora de mamífero para mejorar la expresión de un producto proteico recombinante, teniendo dicha célula de mamífero un material genético que codifica para la expresión de dicho producto proteico recombinante y se transforma con al menos un vector de expresión que comprende ADN que codifica una proteína chaperona Hsp70, en donde el producto proteico recombinante es el Factor VIII, y en donde el ADN que codifica la proteína chaperona Hsp70 consiste en la secuencia de nucleótidos expuesta en la Figura 2D.

Remodelación y glicoconjugación de la hormona del crecimiento humano (hGH).

(13/08/2014) Un procedimiento in vitro sin células para formar un conjugado entre un péptido de la hormona del crecimiento humano (HGH) y un grupo modificador, en el que el grupo modificador no es un azúcar de el grupo modificador está unido covalentemente con el glicopéptido mediante un grupo de enlace de glicosilo intacto, comprendiendo el glicopéptido un resto de glicosilo que tiene una fórmula que es un miembro seleccionado de:**Fórmula** y en las que 10 a, b, c, d, i, j, k, l, m, r, s, t, u, z, aa, bb, cc,y ee son miembros independientemente seleccionados de 0 y 1; e, f, g y h son miembros independientemente seleccionados delos números enteros entre 0 y 4; n,…

Moléculas de unión para las proteínas similares al factor VIII y factor VIII humano.

(30/07/2014) polipéptido que se une a un Factor VIII o un fragmento de este que retiene actividad procoagulante del factor VIII, en donde dicho polipéptido comprende una secuencia de aminoácido seleccionada del grupo que consiste de: Phe-Gly-Cys-Ser-Trp-Leu-Phe-Pro-Cys-Pro-Phe (sec. con núm. de ident.:5); Pro-His-Cys-Asn-Trp-Leu-Phe-Pro-Cys-Ser-Leu (sec. con núm. de ident.:6); Arg-Leu-Cys-Ser-Trp-Ile-Ser-Pro-Cys-Ser-Ala (sec. con núm. de ident.:7); Phe-His-Cys-Ile-Gly-Val-Trp-Phe-Cys-Leu-His (sec. con núm. de ident.:8); y Arg-Leu-Cys-Ser-Trp-Val-Ser-Pro-Cys-Ser-Ala (sec. con núm. de ident.:9).

Procedimiento de preparación de un concentrado de von Willebrand (fvw) mediante cromatografía y concentrado de fvw susceptible de ser así obtenido.

(21/05/2014) Concentrado de factor de von Willebrand de uso terapéutico que se puede obtener por aplicación de un procedimiento a partir de una fracción biológica de plasma que contiene factor de von Willebrand, que comprende una separación por cromatografía de intercambio de aniones en un soporte de polímero vinílico, de tipo base débil, y que comprende las etapas de a) carga de dicho soporte cromatográfico, previamente equilibrado con un tampón adecuado, con una fracción biológica que contiene factor de von Willebrand, a un caudal predeterminado, lo que permite la retención del factor de von Willebrand b) lavado de dicho soporte cromatográfico con un tampón ácido a un caudal superior al de la etapa a) hasta eliminar las proteínas y los contaminantes no retenidos; c) enjuague…

Moléculas conjugadas del Factor VIII.

(16/04/2014) Molécula del Factor VIII con dominio B truncado con una vida media circulatoria modificada, siendo conjugada dicha molécula de forma covalente con un polímero hidrofílico por medio de un oligosacárido O-ligado en el dominio B truncado, donde: (i) la activación del Factor VIII resulta en la eliminación del polímero hidrofílico conjugado de forma covalente; (ii) las porciones de la cadena pesada y la ligera del polipéptido precursor de FVIII son separadas por un enlace, donde la secuencia del enlace deriva del dominio B de FVIII; y (iii) el enlace comprende un sitio de reconocimiento para la proteasa que separa el polipéptido precursor de FVIII de 10 dominio B truncado en la cadena pesada y la ligera.

Remodelación y glicoconjugación de factor de crecimiento de fibroblastos (FGF).

(26/02/2014) Un procedimiento in vitro sin células de formación de un conjugado covalente entre un péptido de factor de crecimiento de fibroblastos (FGF) glicosilado o no glicosilado y un polímero, en el que el polímero está conjugado con el péptido mediante un grupo de enlace de glicosilo intacto interpuesto entre y covalentemente ligado a tanto el péptido como al polímero, que comprende poner en contacto el péptido con una mezcla que comprende un azúcar de nucleótido ligado covalentemente con una mezcla que comprende un azúcar de nucleótido ligado covalentemente al polímero y una glicosiltransferasa para la que el azúcar de nucleótido es un sustrato bajo condiciones eficaces…

Péptidos de FVIII y su uso en la inducción de tolerancia en pacientes hemofílicos.

(22/01/2014) Péptido que consiste en una de las siguientes secuencias: PRCLTRYYSSFVNME VEDNIMVTFRNQASR DNIMVTFRNQASRPY IMVTFRNQASRPYSF MVTFRNQASRPYSFY VTFRNQASRPYSFYS TKSDPRCLTRYYSSF KSDPRCLTRYYSSFV SDPRCLTRYYSSFVN DPRCLTRYYSSFVNM RCLTRYYSSFVNMER CLTRYYSSFVNMERD PPIIARYIRLHPTHY PIIARYIRLHPTHYS IARYIRLHPTHYSIR ARYIRLHPTHYSIRS.

Aislamiento de proteínas de plasma o suero.

(08/01/2014) Un proceso para el aislamiento a gran escala de proteínas a partir de una solución de proteína en donde la solución de proteína se obtiene a partir de sangre humana, tales como suero humano y/o plasma humano, en cuyo proceso la albúmina e IgG se separan uno del otro, comprendiendo dicho proceso la etapas de: a) ajustar opcionalmente el pH de la solución de proteína a un pH preestablecido; b) ajustar opcionalmente la fuerza iónica o conductividad de la solución de proteína a una fuerza iónica preestablecida o conductividad iónica preestablecida; c) aplicar dicha mezcla a una columna de adsorción que comprende un adsorbente, dicho adsorbente…

Procedimiento de preparación de un concentrado de factor de von Willebrand (FvW) mediante cromatografía y concentrado de FvW susceptible de ser así obtenido.

(25/12/2013) Procedimiento de preparación de un concentrado de factor de von Willebrand de pureza muy elevada a partir deuna fracción biológica que contiene factor de von Willebrand, caracterizado porque comprende una separaciónmediante cromatografía de intercambio de aniones usando un soporte de polímero vinílico, de tipo base débil,incluyendo dicha separación las etapas de a) - carga del soporte cromatográfico con la fracción que contiene elfactor de von Willebrand, previamente equilibrado con un tampón adecuado, a un caudal predeterminado, lo quepermite la retención del factor de von Willebrand; b) - lavado del soporte con un tampón ácido con un caudal superior al de la etapa a) hasta eliminar las proteínasy los contaminantes no retenidos; c) - enjuague y equilibrado del soporte cromatográfico con el tampón y el caudal de la etapa a); y d) - elución del…

Variantes de factor VIII optimizadas mediante codones y promotor sintético específico para el hígado.

(18/12/2013) Una molécula de ácidos nucleicos aislada, que comprende una secuencia de nucleótidos que tiene una identidad de al menos 90% respecto a la secuencia de nucleótidos de la SEC ID Nº 1 y que codifica factor VIII funcional

Polipéptido del Factor VIII.

(11/12/2013) Un polipéptido del Factor VIII de cadena sencilla que comprende una deleción interna de aminoácidos entreel residuo 741 y el residuo 1688, con referencia a la secuencia de aminoácidos del Factor VIII humano de longitudcompleta SEQ ID NO: 1, en donde la deleción interna es de las posiciones de aminoácidos 746 a 1649, 746 a 1652,746 a 1655, 758 a 1649, 758 a 1652, 758 a 1655, 765 a 1649, 765 a 1652 o 765 a 1655.

Entrega dirigida de proteínas de Factor VIII a plaquetas.

(31/10/2013) Molécula de FVIII que incluye una secuencia de aminoácidos que es al menos 95% idéntica a la parte madura de una secuencia de aminoácidos seleccionada de la lista que consiste en SEC ID nº: 1 y SEC ID nº: 3, esta molécula está fijada de manera covalente a una molécula específica de las plaquetas, donde dicha molécula específica de las plaquetas es un anticuerpo GPIIb/IIIa que no inhibe la agregación plaquetaria.

Nuevo proceso para la purificación altamente selectiva de dos proteínas plasmáticas: factor de von willebrand (vwf) y fibronectina (fn).

(23/08/2013) Proceso para la producción secuencial de dos proteínas, el vWF y la Fn, partiendo de una fracción biológicaenriquecida en vWF y en Fn, caracterizado por una única purificación cromatográfica con una resina de intercambioaniónico fuerte.

PÉPTIDO BIOMIMÉTICO RGD CON DOMINIO DE AFINIDAD POR EL COLÁGENO TIPO I Y SUS USOS COMO FACTOR OSTEOGÉNICO.

(11/07/2013). Solicitante/s: UNIVERSIDAD DE MALAGA. Inventor/es: BECERRA RATIA,JOSE, CIFUENTES RUEDA,MANUEL, ARRABAL GARCIA,PILAR MARIA, VISSER,RICK.

La presente invención proporciona un péptido el cual presenta capacidad osteogénica. La presente invención también se refiere a la secuencia nucleotídica que codifica para dicho péptido así como a una construcción genética que contenga la secuencia nucleotídica, a un vector que contenga la construcción genética o la secuencia y a una célula hospedadora que contenga el vector. La invención también se refiere a composiciones que incluyan el péptido así como a los usos tanto del péptido, como de composiciones o como matrices que puedan incluirlo.

Modificación de Factor VIII.

(25/04/2013) Derivado de Factor VIII de la fórmula (I): donde: B representa un alquileno C2 a C10; m representa 0 o un número entero de 1 a 19, n representa un número entero de 1 a 20 y la suma de m y n esde 1 a 20; P representa un mono o polirradical de Factor VIII obtenido por eliminación de los grupos de carbamoil m + n apartir de las cadenas laterales de los residuos de glutamina presentes en el Factor VIII; y M representa una fracción (M1) que aumenta la vida media en plasma del derivado de Factor VIII o una fracciónindicadora (M2); o una sal derivada farmacéuticamente aceptable.

Un procedimiento para purificar el factor de coagulación VIII.

(08/08/2012) Un procedimiento para purificar o enriquecer el FVIII de coagulación empleando cromatografía en una resina multimodal que tiene restos unidos a una matriz, y siendo los restos capaces de interaccionar con FVIII en una mezcla mediante interacciones iónicas y otros tipos de interacciones, comprendiendo el procedimiento las etapas de: - proporcionar una fracción que contiene FVIII en una solución acuosa que tiene una alta fuerza iónica; - poner en contacto la fracción que contiene FVIII con la resina multimodal; - opcionalmente, lavar la resina multimodal que tiene el FVIII adsorbido con un tampón de lavado…

Procedimiento para la purificación de un complejo factor VIII/factor von Willebrans(vWF) por cromatografía de intercambio catiónico.

(07/06/2012) La invención se refiere a un procedimiento para obtener un complejo del factor VIII/vWF, que se caracteriza en que el complejo del factor VIII/vWF de una solución de proteínas se une con un intercambiador de cationes y el complejo de factor VIII/vWF que contiene especialmente multímeros de vWF de alto peso molecular se obtiene mediante levigación gradual. La invención también se refiere a un complejo de factor VIII/vWF que puede obtenerse mediante cromatografía de intercambio de cationes.

Mejora de títulos de polipéptido de factor VIII en cultivos celulares.

(04/05/2012) Método para la producción de un polipéptido de factor VIII, comprendiendo el método las fases de a) cultivo de una célula de mamífero expresando un polipéptido de factor VIII en condiciones de expresión de dicho polipéptido de factor VIII, comportando dichas condiciones de cultivo un medio de cultivo celular comprendiendo O-fosfo-L-serina (OPLS), y b) aislamiento del polipéptido de factor VIII expresado a partir de la célula de mamífero mediante medios adecuados

FACTOR VIII RECOMBINANTE DEMANOSILADO PARA EL TRATAMIENTO DE PACIENTES CON HEMOFILIA A.

(08/03/2012) Una proteína FVIII con actividad procoagulante que incluye un polipéptido FVIII modificado cuya modificación comprende la sustitución o deleción de al menos un aminoácido seleccionado del grupo formado por asparagina 239, asparagina 2118, serina 241 y treonina 2120, comprendiendo dicha modificación preferentemente al menos - la sustitución de la asparagina 239 por un aminoácido seleccionado del grupo formado por alanina, glicina, serina, glutamina, treonina, ácido aspártico o ácido glutámico y preferentemente por alanina o glutamina; - la sustitución de la asparagina 2118 por un aminoácido seleccionado del grupo formado por alanina, serina, glutamina,…

PURIFICACIÓN DE FACTOR VIII USANDO UNA RESINA DE MODO MIXTO O MULTIMODAL.

(25/08/2011) Un método para purificar una proteína de Factor VIII de coagulación que contiene uno o más contaminantes, comprendiendo el método las etapas de: (a) poner en contacto la proteína de Factor VIII con una resina multimodal o de modo mixto que contenga ligandos que comprendan una parte hidrófoba y una parte cargada negativamente; (b) eluir la proteína de Factor VIII con un tampón de elución que contenga al menos sal 1.5 M y al menos 40% (p/v) de etilenglicol, propilenglicol o una mezcla de los mismos, e iones de calcio

PROCEDIMIENTO PARA LA OBTENCIÓN DE UN CONCENTRADO DE FACTOR VON WILLEBRAND O DEL COMPLEJO DE FACTOR VIII/FACTOR VON WILLEBRAND Y UTILIZACIÓN DE LOS MISMOS.

(17/08/2011) Procedimiento para la obtención de un concentrado de factor von Willebrand o del complejo Factor VIII/Factor von Willebrand, de origen humano o recombinante, caracterizado por: a) preparación de una solución de Factor von Willebrand o de complejo de Factor VIII/ Factor von Willebrand que contiene FVW a una concentración de hasta 12 UI FVWRCo/ml y una proporción entre Factor von Willebrand/Factor VIII superior o igual a 0,4; b) proceder a la nanofiltración de la solución preparada en a) mediante un filtro de 20 nanómetros, a una presión máxima menor o igual a 0,5 bar, en presencia de ión calcio y a un pH superior a 5,5

PREPARACIÓN DE UN PREPARADO DE FACTOR DE VON WILLENBRAND CON ELEVADA ACTIVIDAD ESPECÍFICA.

(01/06/2011) Procedimiento para la separación de FVW con elevada actividad de FVW con baja actividad, que comprende una cromatografía con hidroxilapatita como matriz cromatográfica, con la que se obtiene una preparación de VWF con elevada actividad que presenta una actividad específica del FVW de al menos 50 E/mg de antígeno de FVW

SACCHAROMYCES CEREVISIAE TRANSFORMADA Y MÉTODO PARA LA PRODUCCIÓN EN MASA DE LA PROTEÍNA LK8 UTILIZANDO LA MISMA.

(11/04/2011) Cepa de Saccharomyces cerevisiae transformada, que es Saccharomyces cerevisiae BJ3501/MδLK836 depositada con el nº de orden: KCTC10582BP

PROCEDIMIENTO PARA MEJORAR EL AISLAMIENTO DE PROTEÍNAS PRODUCIDAS DE MANERA RECOMBINANTE.

(17/03/2011) Un procedimiento para la producción recombinante de al menos una proteína diana, que es un factor VIII humano o una muteína con dominio B eliminado del mismo, en células de mamífero, que comprende efectuar el cultivo de células de mamífero, que son capaces de la expresión de dicha al menos una proteína diana en cultivo en suspensión, bajo condiciones libres de suero y someter una suspensión de dichas células, antes de separar la proteína de las células, a una concentración incrementada de manera no fisiológica de al menos una sustancia iónica seleccionada de NH4Acetato, MgCl2, KH2PO4, Na2SO4, KCI, NaCl, CaCl2, un aminoácido con una cadena lateral cargada, y una peptona

ANTAGONISTAS DE INTERACCION DE FACTOR VIII CON UNA PROTEINA RELACIONADA CON EL RECEPTOR DE LIPOPROTEINAS DE BAJA DENSIDAD.

(06/08/2010) Uso de un anticuerpo de unión a Factor VIII para la preparación de una composición farmacéutica para disminuir la degradación de Factor VIII y/o prolongar la vida media de Factor VIII en un fluido biológico, en el que el anticuerpo de unión a Factor VIII comprende las secuencias de aminoácidos SEQ ID No: 17 y 19 de las cadenas pesada y ligera de KM41 o las secuencias de aminoácidos SEQ ID No: 21 y 23 de las cadenas pesada y ligera de KM33

PREPARACION FARMACEUTICA DE FACTOR VIII RECOMBINANTE LIOFILIZADA SIN ALBUMINA COMO ESTABILIZANTE.

(06/07/2010) Una preparación farmacéutica del factor VIII recombinante liofilizada con un estabilizante que comprende arginina, isoleucina y ácido glutámico, estabilizando el estabilizante el factor VIII recombinante, para su uso para tratar la hemofilia

FACTOR VIII VIRALMENTE SEGURO CON BAJO CONTENIDO EN MULTIMEROS SUPERIORES.

(06/04/2010) Procedimiento para ensayar la seguridad viral de una composición de factor VIII de origen plasmático obtenida mediante filtración nanométrica, que comprende una etapa que consiste en la determinación de la proporción residual de FvW de alta multimerización

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