(08/04/2015) Una combinación de un polinucleótido y una célula huésped, en la que el polinucleótido está seleccionado del grupo que consiste en: (a) un polinucleótido que comprende la secuencia de nucleótidos de la SEQ ID NO: 1, 3, 37 o 39; (b) un polinucleótido que comprende una secuencia de nucleótidos en la que de 1 a 90 nucleótidos han sido eliminados, sustituidos, insertados o añadidos en la secuencia de nucleótidos de la SEQ ID NO: 1, 3, 37 o 39 y que codifica una proteína en la que el extremo N-terminal es ácido glutámico o glutamina y que tiene una actividad endoglucanasa; y (c) un polinucleótido que hibrida en condiciones rigurosas con un polinucleótido que consiste en la secuencia de nucleótidos de la SEQ ID NO: 1, 3, 37 o 39 y que codifica una proteína en la que el extremo N-terminal es ácido glutámico…

(01/04/2015) Polipéptido de variante aislada con actividad de glucósido hidrolasa, que tiene un grado de identidad con los aminoácidos 1 a 513 de SEC ID n.º: 2 de al menos 90%, preferiblemente al menos 95%, y de la forma más preferible al menos 97%, donde la secuencia de aminoácidos del polipéptido difiere de la SEC ID n.º: 2 en al menos una posición correspondiente a la posición 94 de los aminoácidos 1 a 513 de SEC ID n.º: 2, donde la diferencia en al menos una posición es una sustitución en la posición 94 y la variante tiene propiedades mejoradas en comparación con la glucósido hidrolasa progenitora, donde las propiedades mejoradas son…

(01/04/2015) SE PONE A DISPOSICION UN PROCESO PARA LA EXPRESION EXTRACELULAR BETA-GLUCOSIDASA EN UN HONGO FILAMENTOSO MEDIANTE LA EXPRESION DE UNA SECUENCIA DNA FUNGOSA CODIFICANDO EL BETA-GLUCOSIDASA DE FORMA INCREMENTADA, ELIMINADA O ALTERADA EN UN MICROORGANISMO ANFITRION RECOMBINANTE. SE DAN A CONOCER TAMBIEN LAS COMPOSICIONES FUNGOSAS DE CELULOSA RECOMBINANTE CONTENIENDO LAS EXPRESIONES DE BETA-GLUCOSIDASA INCREMENTADAS, ELIMINADAS O ALTERADAS.

(11/03/2015) Una composición inmunogénica en forma particulada, que comprende: i. una partícula tipo bacteria no viable (BLP) obtenida a partir de una bacteria Gram-positiva como portador particulado; ii. oligómeros de un polipéptido producido de manera recombinante unido no-covalentemente a dicha BLP, en donde el polipéptido recombinante comprende: A) un dominio antigénico N- o C-terminal, que comprende al menos un polipéptido expuesto en la superficie de origen patogénico o tumoral, o la parte antigénica de este, el dominio antigénico se fusiona a B) un dominio de oligomerización (OMD), dicho dominio de oligomerización se fusiona a través de C) un dominio enlazador a D) un dominio de unión de péptidoglicano (PBD) consistente de una copia única de un dominio LysM que media la unión no-covalente del…

(25/02/2015) Polipéptido caracterizado por que comprende un polipéptido seleccionado de entre los polipéptidos siguientes: - el polipéptido de la SEC ID nº 2, - el polipéptido cuya secuencia está comprendida entre la posición 28 y la posición 400 de la SEC ID nº 2, - un fragmento del polipéptido de la SEC ID nº 2 que tiene una actividad α-L-arabinofuranosidasa B, - un polipéptido que tiene una actividad α-L-arabinofuranosidasa B y que presenta por lo menos 80% de identidad con el polipéptido de la SEC ID nº 2.

(21/01/2015) Un polipéptido de hialuronidasa substancialmente purificado, donde: el polipéptido contiene al menos un resto de azúcar que está covalentemente unido a un residuo de asparraguina (N) del polipéptido; el polipéptido es activo neutro; el polipéptido consiste en una secuencia de aminoácidos que tiene al menos un 98% de identidad de secuencia de aminoácidos con respecto a la secuencia de aminoácidos descrita como aminoácidos 1-448 de la SEC. Nº ID.: 4; y el polipéptido es soluble.

(03/12/2014) n polipéptido que comprende un fragmento que tiene actividad celulolítica y se selecciona del grupo que consiste en: a) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos que tiene una identidad de al menos 90% con SEQ ID NO: 6; y b) un fragmento a) que tiene actividad celulolítica

(19/11/2014) Una molécula de ácido nucleico que codifica un polipéptido de hialuronidasa truncado en el extremo C terminal, donde el polipéptido codificado consiste en una secuencia de aminoácidos que tiene al menos 98 % de identidad de secuencia con la secuencia de aminoácidos expuesta como los aminoácidos 1-448 de SEC ID Nº: 4.

(15/10/2014) Una variante de glucoamilasa que comprende al menos: (i) una sustitución de aminoácidos en la posición 61 en SEQ ID NO:2 y (ii) una o más sustituciones de aminoácidos en posiciones correspondientes a las posiciones 73, 417, 430, 431, 503, 511, 535, 539 o 563 de SEQ ID NO:2; en la que la variante de glucoamilasa presenta al menos un 80 % de identidad de secuencia con SEQ ID NO:1 o 2. y en la que la variante de glucoamilasa muestra termoestabilidad aumentada o actividad específica aumentada en comparación con la glucoamilasa de SEQ ID NO:2.

(15/10/2014) Proceso para degradar un material que contiene almidón, que comprende: tratamiento del material que contiene almidón con una composición enzimática que comprende una o más (diferentes) enzimas amilolíticas en presencia de un polipéptido que tiene actividad potenciadora amilolítica seleccionado de: (i) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos que tiene al menos 80% de identidad de secuencia con el polipéptido maduro de SEC ID nº: 4; (ii) un polipéptido codificado por un polinucleótido que comprende una secuencia de nucleótidos que tiene al menos 80% de identidad de secuencia con la secuencia codificante de polipéptido maduro de SEC ID nº: 3.

(10/09/2014) Una secuencia de nucleótidos aislada que codifica un polipeptido que tiene la actividad enzimatica de la celulasa, estando dicha secuencia de nucleotidos seleccionada del grupo que consiste en: (a) una secuencia de nucleotidos aislada que codifica un polipeptido que comprende la secuencia de aminoacidos de SEC ID N° 31 o 33, o de la Figura 19 o 21; (b) una secuencia de nucleotidos aislada que comprende la secuencia de codificación de la secuencia de nucleotidos de SEC ID N° 30 o 32, o de la Figura 19 o 21; (c) una secuencia de nucleótidos aislada que comprende la secuencia de codificación del inserto de ADN contenido en DSM 11024, DSM 11012, DSM 110250 DSM 11014; (d) una secuencia de nucleótidos aislada, cuya secuencia…

(13/08/2014) Un método para tratar material celulósico con celobiohidrolasa, endoglucanasa, y beta-glucosidasa, por medio del cual dicha celobiohidrolasa es una proteína de fusión que comprende una región núcleo de celobiohidrolasa anclada a un dominio de unión a celulosa, y comprende una secuencia de aminoácidos que tiene una identidad de al menos 80% con el SEQ ID NO: 28 o 30, y en donde dicha región núcleo tiene una identidad de al menos 95% con el SEQ ID NO: 2.

(18/06/2014) Una variante de glucoamilasa, que es una variante de una glucoamilasa precursora, presentando dicha glucoamilasa precursora una secuencia de aminoácidos con al menos un 97 % de identidad de secuencia con la secuencia de aminoácidos: **Fórmula** presentando dicha variante únicamente una, dos, tres o cuatro sustituciones en comparación con dicha precursora, en la que dichas sustituciones comprenden la sustitución L417V, L417A, L417D, L417E, L417F, L417G, L4171, L417K, L417Q, L417R, L417S, L417T, L417W o L417Y en SEQ ID NO:2 o una posición equivalente en dicha glucoamilasa precursora como se determina mediante la alineación de secuencia.

(18/06/2014) Una variante de glucoamilasa que comprende un dominio catalítico y un dominio de unión a almidón (SBD por sus siglas en inglés), (a) comprendiendo dicho dominio catalítico al menos un 85 % de identidad de secuencia con la secuencia de aminoácidos **Fórmula** y (b) comprendiendo dicho SBD la sustitución de aminoácidos A539R, A539E, A539H, A539M o A539S en la secuencia de aminoácidos: **Fórmula** o en una posición equivalente en un SBD de glucoamilasa precursora como se determina mediante la alineación de secuencia; presentando dicha variante de glucoamilasa una termoestabilidad aumentada y/o actividad específica aumentada comparada con dicha glucoamilasa precursora, en la que la termoestabilidad…

(11/06/2014) Una variante de glucoamilasa aislada que comprende un dominio catalítico y un dominio de unión a almidón (SBD por sus siglas en inglés), (a) comprendiendo dicho dominio catalítico al menos un 85 % de identidad de secuencia con la secuencia de aminoácidos**Tabla** y (b) comprendiendo dicho SBD la sustitución de aminoácidos N563I, N563C, N563E, N563A, N563K, N563L, N563Q, N563T o N563V en la secuencia de aminoácidos:**Tabla** o en una posición equivalente en un SBD de glucoamilasa precursora como se determina mediante la alineación de secuencia; presentando dicha variante de glucoamilasa una termoestabilidad aumentada comparada con dicha glucoamilasa precursora, en la que la termoestabilidad se mide como el % de…

(11/06/2014) Una variante de glucoamilasa, que es una variante de una glucoamilasa precursora, presentando dicha glucoamilasa precursora una secuencia de aminoácidos con al menos un 95 % de identidad de secuencia con la secuencia de aminoácidos:**Fórmula** presentando dicha variante únicamente una, dos, tres o cuatro sustituciones en comparación con dicha precursora, en la que dichas sustituciones comprenden la sustitución T430A, T430E, T430F, T430G, T430H, T430I, T430K, T430M, T430N, T430Q, T430R o T430V en SEQ ID NO:2 o una posición equivalente en dicha glucoamilasa precursora como se determina mediante la alineación de secuencia.

(26/02/2014) Un polipéptido, que es una Beta-glucanasa obtenible de un hongo del género Talaromices, tal como el hongo Talaromices emersonii, que tiene la actividad EC 3.

(22/01/2014) Un método de producción de α-Gal A humano purificado, que comprende ( a) cultivar una célula humana por ingeniería genética modificada para sobreexpresar y secretar α-Gal A humano en un medio , ( b) recoger el medio que comprende el α-Gal A humano a partir de dichas células cultivadas , y (c ) purificar α-Gal A humano a partir del medio por (i ) pasar el medio a través de una resina de interacción hidrófoba y eluyendo α-Gal A humano de la resina , y (ii ) hacer pasar el α-Gal A humano eluido sobre columnas que contienen una resina de heparina inmovilizada, hidroxiapatito , una resina de intercambio de aniones y una resina de exclusión de tamaño y eluyendo α-Gal A humano purificado de la columna final, donde el α-Gal A humano purificado este libre de agentes de afinidad…

(01/01/2014) Procedimiento para producir un producto lácteo que comprende usar una preparación de una lactasa neutra de Kluyveromyces que comprende menos de 30 unidades de actividad de arilsulfatasa por unidad de lactasa neutra (NLU) de actividad de lactasa.

(25/11/2013) Un método para producir una a-galactosidasa A humana secretada, que comprende: (a) amplificar una secuencia de nucleótidos de a-galactosidasa A en una célula CHO modificada poringeniería genética que expresa a-galactosidasa A y dihidrofolato reductasa (DHFR); (b) cultivar dicha célula en condiciones en las que la a-galactosidasa A se sobreexpresa dando comoresultado la formación de estructuras cristalinas que contienen a-galactosidasa A humana en vesículaslimitadas por membrana, y en las que dicha a-galactosidasa A se secreta al medio de cultivo celular; y (c) aislar dicha a-galactosidasa A del medio…

(09/10/2013) Cepa mutante de L. bulgaricus desprovista de actividad â-galactosidasa, caracterizada porque porta una mutación sin sentido en la secuencia que codifica la â- galactosidasa.

(01/10/2013) Polipéptido de variante aislada con actividad de glucósido hidrolasa, que tiene un grado de identidad con losaminoácidos 1 a 513 de SEC ID n.º: 2 de al menos 85%, incluso más preferiblemente al menos 90%, de forma máspreferible al menos 95%, e incluso de forma más preferible al menos 97%, caracterizado por el hecho de que lasecuencia de aminoácidos del polipéptido difiere de la SEC ID n.º: 2 en al menos una posición correspondiente a lasposiciones 21, 94, 157, 205, 206, 247, 337, 350, 373, 383, 438, 455, 467 y 486 de los aminoácidos 1 a 513 de SEC IDn.º: 2, caracterizado por el hecho de que la diferencia en al menos una posición es una sustitución en la posición 205 yla variante tiene propiedades mejoradas en comparación con la glucósido hidrolasa progenitora, caracterizado por elhecho de que las propiedades mejoradas…

(06/06/2013) Polipéptido adaptado a la utilización en nutrición animal, caracterizado porque comprende un polipéptidoseleccionado de entre los polipéptidos siguientes: - el polipéptido de la SEC ID nº 2, - el polipéptido maduro cuya secuencia está comprendida entre la posición 28 y la posición 507 de la SEC IDnº 2.

(05/02/2013) Un ácido nucleico, sintético o recombinante, aislado que comprende: (a) un ácido nucleico que codifica al menos un polipéptido que tiene una actividad xilanasa, donde el ácido nucleico comprende una secuencia que tiene al menos 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, o más, o tiene 100% de identidad de secuencia con el SEQ ID NO: 159, o que codifica un fragmento enzimáticamente activo del polipéptido; (b) un ácido nucleico que codifica al menos un polipéptido que tiene una actividad xilanasa, donde el ácido nucleico comprende una secuencia que hibrida en condiciones restrictivas con un ácido nucleico que comprende la secuencia del SEQ ID NO: 159; donde las condiciones restrictivas comprenden una etapa de lavado que comprende…

(01/02/2013) Un polipéptido de xilanasa que comprende: (i) la secuencia de aminoácidos a partir de los aminoácidos 23 a 408 de SEQ ID No. 2; o (ii) una variante de al menos 90 % de identidad de la secuencia de aminoácidos a partir de los aminoácidos 23 a 408de SEQ ID No. 2, que es capaz de escindir el xilano; o (iii) una variante de la secuencia de aminoácidos a partir de los aminoácidos 23 a 408 de SEQ ID No. 2, que tienehasta 50 sustituciones de aminoácidos y que es capaz de escindir el xilano, o (iv) un fragmento de la secuencia de aminoácidos a partir de los aminoácidos 23 a 408 de SEQ ID No. 2, que escapaz de escindir el xilano.

(07/11/2012) Endoxilanasa termorresistente obtenida por mutagénesis y su aplicación al proceso de obtención de bioetanal. La presente invención describe una secuencia peptídica a la se han sustituido una serie de aminoácidos por mutagénesis dirigida a partir de la secuencia codificante de endoxilanasa de Aspergíllus nidulans para obtener una endoxilanasa que presenta una mayor estabilidad térmica. Además, la presente invención se refiere al uso de esta endoxilanasa para la obtención de xilano a partir de materia vegetal y al posterior uso de este xilano en procesos de obtención de bioetanol.

(20/06/2012) Polipéptido aislado con actividad de aumento celulolítica, seleccionado del grupo que consiste en: (a) un polipéptido con una secuencia de aminoácidos que tiene al menos 70% de identidad con los aminoácidos 23 a250 de 5 la SEC ID nº: 2 y (b) un polipéptido que es codificado por un polinucleótido que se hibrida bajo al menos condiciones de astringencia altascon (i) los nucleótidos 67 a 796 de la SEC ID nº: 1, (ii) la secuencia de ADNc contenida en los nucleótidos 67 a 796 de laSEC ID nº: 1, o (iii) una cadena complementaria de (i) o (ii).

(14/06/2012) Secuencia de nucleótido y proteína {be}-galactosidasa de Streptococcus mitis, procedimiento de obtención y sus aplicaciones. La presente invención describe una proteína inédita {be}-galactosidasa de Streptococcus mitis que presenta motivos de unión a colina en su estructura y que no se inhibe en presencia de elevadas concentraciones de glucosa. También se·describen dos procedimientos de purificación de {be}-galactosidasas modificadas en un hospedador heterólogo (Escherichia coli).

(05/06/2012) Proteína amilolítica cuya secuencia de aminoácidos contiene una porción que es idéntica a la secuencia de aminoácidos indicada en SEQ ID NO. 208 en un 95%, preferentemente en un 97,5% y muy preferentemente en un 00%.

(23/05/2012) Una composición farmacéutica de α-Gal A en la cual al menos el 50% de los glucanos totales de dichapreparación de α-Gal A son glucanos de tipo complejo para su uso en el tratamiento de una deficiencia de α-Gal A auna dosificación semanal o quincenal de entre 0,05 mg y 5,0 mg de una preparación de α-Gal A por kg de pesocorporal de un sujeto.

(16/05/2012) Proteína de fusión de celulasa que comprende una primera secuencia de aminoácidos de un núcleo de endoglucanasa que tiene al menos una identidad del 75% con la SEQ ID n.º 2, o un fragmento de la misma que tiene actividad celulasa, y una segunda secuencia de aminoácidos que comprende un conector y un dominio de fijación a la celulosa (CBD) que tiene al menos una identidad del 75% con la SEQ ID n.º 15, o un fragmento de la misma que tiene actividad de fijación a la celulosa.