CIP-2021 : C12N 9/64 : que provienen de tejido animal, p. ej. renina.

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Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA

C QUIMICA; METALURGIA.

C12 BIOQUIMICA; CERVEZA; BEBIDAS ALCOHOLICAS; VINO; VINAGRE; MICROBIOLOGIA; ENZIMOLOGIA; TECNICAS DE MUTACION O DE GENETICA.

C12N MICROORGANISMOS O ENZIMAS; COMPOSICIONES QUE LOS CONTIENEN; PROPAGACION, CULTIVO O CONSERVACION DE MICROORGANISMOS; TECNICAS DE MUTACION O DE INGENIERIA GENETICA; MEDIOS DE CULTIVO (medios para ensayos microbiológicos C12Q 1/00).

C12N 9/00 Enzimas, p. ej. ligasas (6.); Proenzimas; Composiciones que las contienen (preparaciones para la limpieza de los dientes que contienen enzimas A61K 8/66, A61Q 11/00; preparaciones de uso médico que contienen enzimas A61K 38/43; composiciones detergentes que contienen enzimas C11D ); Procesos para preparar, activar, inhibir, separar o purificar enzimas.

C12N 9/64 · · · · que provienen de tejido animal, p. ej. renina.

CIP2021: Invenciones publicadas en esta sección.

Células y mamíferos no humanos modificados genéticamente.

(28/01/2015) Un roedor o célula de roedor modificado(a) genéticamente, caracterizado por que el gen que codifica el polipéptido MASP-2 endógeno y/o el gen que codifica el polipéptido MAp19 endógeno está(n) ausente(s) o parcialmente ausente(s) o desorganizados de tal modo que no se produce el polipéptido MASP-2 endógeno de roedor y/o MAp19 endógeno de roedor.

Prevención y tratamiento de afecciones oculares asociadas con el complemento.

(31/12/2014) Un anticuerpo antagonista anti-Factor D o un fragmento de unión a antígeno del mismo para uso en un método para la prevención o el tratamiento de una afección ocular asociada con el complemento en un ser humano, en donde el anticuerpo o el fragmento de unión a antígeno son: (i) anticuerpo 20D12 que tiene las secuencias de cadena ligera y pesada mostradas en SEC ID Nº 1 y 2 o un fragmento de unión a antígeno del mismo; o (ii) un anticuerpo o fragmento de unión a antígeno que compite en un ensayo de bloqueo cruzado con el anticuerpo de (i) por la unión con el epítopo con el que se une el anticuerpo de (i) y que se une con el sitio activo del Factor D y/o se une con un epítopo que incluye restos de sitios activos del Factor D.

Polipéptidos de dominio Kunitz modificado y su uso para reducir la isquemia o el inicio de una respuesta inflamatoria sistémica asociada con un procedimiento quirúrgico.

(24/12/2014) Un polipéptido que comprende la secuencia de aminoácidos: Xaa1 Xaa2 Xaa3 Xaa4 Cys Xaa6 Xaa7 Xaa8 Xaa9 Xaa10 Xaa11 Gly Xaa13 Cys Xaa15 Xaa16 Xaa17 Xaa18 Xaa19 Xaa20 Xaa21 Xaa22 Xaa23 Xaa24 Xaa25 Xaa26 Xaa27 Xaa28 Xaa29 Cys Xaa31 Xaa32 Phe Xaa34 Xaa35 Gly Gly Cys Xaa39 Xaa40 Xaa41 Xaa42 Xaa43 Xaa44 Xaa45 Xaa46 Xaa47 Xaa48 Xaa49 Xaa50 Cys Xaa52 Xaa53 Xaa54 Cys Xaa56 Xaa57 Xaa58 (sec. con núm. de ident.:1), en donde Xaa1, Xaa2, Xaa3, Xaa4, Xaa56, Xaa57 o Xaa58 son cada uno individualmente un aminoácido o está ausente; Xaa10 es Asp; Xaa11 es Asp; Xaa13 es Pro; Xaa15 es Arg; Xaa16 es Ala; Xaa17 es Ala; Xaa18 es His; Xaa19 es Pro; Xaa21 es Trp; Xaa22 es un aminoácido seleccionado del grupo que consiste en Tyr y Phe; Xaa23…

Péptido sintético derivado de Fasciola hepatica y su uso como vacuna.

(17/12/2014) Péptido sintético derivado de Fasciola hepática y su uso como vacuna. La presente invención se refiere a polipéptidos o secuencias nucleotídicas que los codifican y composiciones que los contienen los cuales resultan útiles para la prevención y o el tratamiento de infecciones producidas por organismos del género Fasciola y más concretamente por Fasciola hepática. Estos elementos también resultan útiles para la producción de anticuerpos frente a dichos péptidos. Los polipéptidos, secuencias nucleotídicas, composiciones, sueros y anticuerpos también resultan útiles para la elaboración de vacunas.

Método para producir proteínas gamma-carboxiladas.

(17/12/2014) Una célula hospedadora CHO-S que comprende ácido nucleico que codifica una protrombina humana recombinante (factor de coagulación II) y una g-glutamil carboxilasa recombinante, en la que la célula hospedadora comprende un promotor temprano inmediato de citomegalovirus humano (hCMV) para el control de la expresión de protrombina humana recombinante y un promotor temprano de SV40 para el control de la expresión para la g- glutamil carboxilasa recombinante.

Ratones ADAM6.

(10/12/2014) Un ratón que tiene un genoma que comprende una modificación de un locus de la cadena pesada de inmunoglobulina, donde la modificación elimina la función endógena de ADAM6, que está asociada a una reducción de la fertilidad en ratones macho, el ratón comprende además secuencias de ácidos nucleicos que codifican una proteína ADAM6 de ratón, o un ortólogo o un homólogo o un fragmento funcional del mismo que es funcional en un ratón macho, y una proteína ADAM6b de ratón, o un ortólogo o un homólogo o un fragmento del mismo que es funcional en un ratón macho.

Proteínas de dominio Kunitz inhibidores de calicreína y ácidos nucleicos que codifican las mismas.

(10/09/2014) Un polipéptido que inhibe la calicreína que comprende una estructura de dominio Kunitz que comprende la secuencia de aminoácidos: en donde: Xaa1, Xaa2, Xaa3, Xaa4, Xaa56, Xaa57 o Xaa58 pueden estar ausentes; Xaa10 se selecciona a partir de Asp, Glu, Ala, Gly, Ser, y Thr; Xaa11 se selecciona a partir de Asp, Gly, Ser, Val, Glu, Leu, Met, Asn ,Ile, Ala y Thr; Xaa13 se selecciona a partir de Arg, His, Pro, Asn, Ser, Thr, Ala, 20 Gly, Lys y Gln; Xaa15 se selecciona a partir de Arg, Lys, Ala, Ser, Gly, Met, Asn y Gln; Xaa16 se selecciona a partir de Ala, Gly, Ser, Asp, y Asn; Xaa17 se selecciona a partir de Ala, Asn, Ser, Ile, Gly, Val, Gln y Thr; Xaa18…

Purificación de los polipéptidos del Factor VII mediante cromatografía de interacción hidrofóbica.

(13/08/2014) Proceso para reducir la presencia de las formas del Factor VII carentes de uno o varios glicano(s) N-enlazados en una sustancia medicamentosa de un polipéptido del Factor VII activado creado por recombinación, dicho proceso incluye los pasos: (a) contactar la sustancia medicamentosa con un material de cromatografía de interacción hidrofóbica bajo condiciones que facilitan la unión de una parte de dicha sustancia medicamentosa a dicho material de cromatografía de interacción hidrofóbica; dicha sustancia medicamentosa contiene una sal seleccionada de la lista de: acetato amónico, sulfato amónico, cloruro amónico, cloruro…

Remodelación y glicoconjugación de la hormona del crecimiento humano (hGH).

(13/08/2014) Un procedimiento in vitro sin células para formar un conjugado entre un péptido de la hormona del crecimiento humano (HGH) y un grupo modificador, en el que el grupo modificador no es un azúcar de el grupo modificador está unido covalentemente con el glicopéptido mediante un grupo de enlace de glicosilo intacto, comprendiendo el glicopéptido un resto de glicosilo que tiene una fórmula que es un miembro seleccionado de:**Fórmula** y en las que 10 a, b, c, d, i, j, k, l, m, r, s, t, u, z, aa, bb, cc,y ee son miembros independientemente seleccionados de 0 y 1; e, f, g y h son miembros independientemente seleccionados delos números enteros entre 0 y 4; n,…

Reducción del contenido de dímeros en composiciones de polipéptidos del factor VII por tratamiento térmico.

(13/08/2014) Un método para reducir el contenido de dímeros en una composición que contiene un polipéptido del factor VII, que comprende los pasos de: (a) si fuera necesario, ajustar el pH de dicha composición a un valor en el intervalo de 5.0-10.0 (según lo determinado a 5 °C); (b) calentar la composición hasta una temperatura en el intervalo de 20 a 50 °C durante un período de al menos 5 minutos; y (c) posteriormente enfriar la composición hasta una temperatura a lo sumo de 10 °C.

Polipéptidos dependientes de la vitamina K modificados.

(23/07/2014) Un polipéptido del Factor VII o Factor VIIa que comprende un dominio de GLA modificado que mejora la afinidad de unión a membranas de dicho polipéptido con relación a un polipéptido del Factor VII o Factor VIIa natural correspondiente, comprendiendo dicho dominio de GLA modificado un residuo de glutamina en la posición 11 y un residuo de ácido glutámico en la posición 33, en donde dichos residuos están numerados de acuerdo con el Factor IX.

Procedimientos para obtener una toxina clostrídica.

(16/07/2014) Método para obtener una toxina botulínica biológicamente activa, que comprende las etapas de: (a) obtener un medio de cultivo que está sustancialmente libre de productos derivados de animales y comprende el 4-8% en peso de un derivado de soja, y cultivar una bacteria Clostridium botulinum en el medio de cultivo; (b) proporcionar un medio de fermentación que está sustancialmente libre de productos derivados de animales y comprende: (i) el 4-8% en peso de un derivado de soja, (ii) el 0-3% en peso de un extracto de levadura, y (iii) el 1-2% en peso de glucosa; (c) fermentar la bacteria Clostridium botulinum en el medio de fermentación en condiciones que permiten la producción de una toxina botulínica, incluyendo: (i)…

Factor de coagulación VIIa modificado con semivida prolongada.

(09/07/2014) Un polipéptido fusionado con albúmina que comprende al menos un polipéptido de Factor VII o Factor VIIa fusionado con albúmina, en el que al menos uno de estos polipéptidos de Factor VII o Factor VIIa está localizado en el extremo N-terminal de la proteína de fusión y en el que la proteína de fusión tiene actividad biológica de Factor VII/VIIa y en el que un enlazador peptídico separa el resto del Factor VII o del Factor VIIa en el extremo N-terminal de la proteína de fusión, del resto de albúmina, comprendiendo dicho enlazador al menos 25 aminoácidos y unidades de repetición que comprenden glicina y serina.

Proteína de fusión anticoagulante anclada a membrana de la célula.

(09/07/2014) Un animal no humano que comprende un tejido biológico, en el que el tejido comprende una célula, la célula expresa una o más proteínas que comprenden una región con actividad anticoagulante y una región que puede anclar dicha proteína a una membrana celular, en la que la región de anclaje y la región anticoagulante de la proteína derivan de proteínas diferentes, y en la que la región anticoagulante comprende la secuencia de un polipéptido anticoagulante seleccionado entre los grupos que consisten en: i) hirudina, inhibidor de la vía del factor tisular, péptido anticoagulante de la garrapata y un activador de la proteína C; ii) derivados y fragmentos funcionales de i) que retienen la actividad…

Nanofiltración de soluciones del factor VII para eliminar virus.

(02/07/2014) Un método para retirar virus de una composición líquida del factor VII recombinante, donde dicha composición comprende uno o más polipéptidos del factor VII, donde la concentración de los polipéptidos del factor VII está comprendida en el intervalo de 0.01 a 5 mg/mL y donde la forma activada de los polipéptidos del factor VII representa un 50-100% de la masa del polipéptido o de los polipéptidos del factor FVII en la composición; donde dicho método comprende someter dicha solución a nanofiltración utilizando un nanofiltro que tiene un tamaño de poro de 80 nm como máximo.

Composiciones y métodos para modular la hemostasia.

(11/06/2014) Una variante del Factor Xa que modula la hemostasia, que comprende los aminoácidos 41 a 179 y los aminoácidos 235 a 488 de las secuencias de aminoácidos proporcionadas en la Figura 5, y que comprende al menos una mutación por sustitución, en donde dicha al menos una mutación por sustitución incluye la sustitución de Ile en la posición 235 con un aminoácido seleccionado del grupo que consiste en Leu, Phe, Asp o Gly

Método de análisis para el diagnóstico in vitro de una hiperplasia benigna prostática (HBP) en un perro por análisis de la esterasa específica de próstata canina y seguimiento del tratamiento de HBP.

(11/06/2014) Método de análisis que permite diagnosticar in vitro una hiperplasia prostática benigna (HBB) en un perro, utilizando la CPSE contenida en muestras de suero o de plasma recogidas en el perro, así como moléculas biológicas que fijan específicamente la CPSE, caracterizado porque: a. se toma una muestra de sangre en un perro; b. se mide una concentración en Esterasa Específica de Próstata Canina (CPSE) de dicha muestra de suero o de plasma; c. se compara dicha concentración medida en CPSE a un valor de referencia, este valor estando comprendido entre 34,8 ng/ml y 102,4 ng/ml para el suero o el plasma; d. se utiliza la concentración en CPSE como marcador de la HBP; y e. se diagnostica la HBP en el perro para concentraciones…

Polipéptidos de factor VII de coagulación humana.

(21/05/2014) Variante polipeptídica del factor VII de SEC ID nº 1 que se puede codificar por construcciones de polinucleótidos, donde S314 se sustituye con cualquier otro aminoácido natural de forma L, donde la proporción entre la actividad de dicha variante polipeptídica del factor VII y la actividad del polipéptido de factor VIIa nativo mostrada en la SEC ID nº 1 es al menos aprox. 2,0, cuando se evalúa en el Ensayo de hidrólisis in vitro.

Prueba genética para predisposición genética de hemofilia B en perro crestado rodesiano.

(07/05/2014) El gen de factor IX canino aislado de acuerdo con la Sec ID N.º: 1 que tiene una mutación puntual, en el que el nucleótido 752 es A en vez de G.

Composición líquida que comprende una proteasa aspártica.

(07/05/2014) Composición líquida que comprende: (i) una proteasa aspártica de Rhizomucor miehei y (ii) una sal inorgánica y (iii) un compuesto seleccionado de formiato, acetato, lactato, propionato, malato o fumarato composición en que: la concentración total de sorbato, benzoato y ésteres alquílicos de para-hidroxibenzoato es menor que 0,010 moles/l; el recuento en placa clásico ≤ 100 en 1 ml; recuento de levaduras ≤ 10 en 1 ml y recuento de mohos ≤ 10 en 1 ml y en la que el pH está entre 4,8 y 5,5 y en que la concentración de formiato, acetato, lactato, propionato, malato o fumarato o combinación de los mismos es al menos 0,1 moles/l.

Métodos de preparación de productos de expresión de proteínas de fusión modulares.

(02/04/2014) Una célula huésped recombinante que comprende un vector que comprende cada uno de los siguientes elementos dispuestos secuencialmente para formar un marco de lectura abierto modular, comprendiendo dicho vector: a) un primer sitio de restricción que codifica para un primer grupo de aminoácidos, comprendiendo el primer grupo de aminoácidos al menos dos aminoácidos, b) un primer marco de lectura abierto que codifica para un polipéptido de interés, en el que la secuencia codificante del polipéptido de interés está en marco con la secuencia codificante de al menos dos aminoácidos del primer sitio de restricción, c) un segundo sitio de restricción que codifica para un…

Remodelación y glicoconjugación de factor de crecimiento de fibroblastos (FGF).

(26/02/2014) Un procedimiento in vitro sin células de formación de un conjugado covalente entre un péptido de factor de crecimiento de fibroblastos (FGF) glicosilado o no glicosilado y un polímero, en el que el polímero está conjugado con el péptido mediante un grupo de enlace de glicosilo intacto interpuesto entre y covalentemente ligado a tanto el péptido como al polímero, que comprende poner en contacto el péptido con una mezcla que comprende un azúcar de nucleótido ligado covalentemente con una mezcla que comprende un azúcar de nucleótido ligado covalentemente al polímero y una glicosiltransferasa para la que el azúcar de nucleótido es un sustrato bajo condiciones eficaces…

Conjugados de Factor IX con semividas extendidas.

(26/02/2014) Un conjugado de Factor IX-polietilenglicol (FIX-PEG), en donde uno o más grupos de polietilenglicol se unen al Factor IX a través de un resto que contiene PEG que une en puente dos residuos de cisteína que forman un enlace disulfuro en el Factor IX nativo.

Variantes del Factor IX con actividad coagulante en ausencia de su cofactor y su uso para el tratamiento de alteraciones hemorrágicas.

(27/11/2013) Una variante del factor IX (F. IX) o del factor IX activado (F. IXa), que está caracterizada porque tiene actividadcoagulante en ausencia de su cofactor, en la que el cofactor es el factor VIII (F. VIII) o el factor VIII activado (F. VIIIa), comprendiendo dicha variante del factor IX o del factor IX activado al menos una sustitución de aminoácido en laposición 265 en combinación con la sustitución de aminoácido V 181I.

Híbridos de monómero-dímero quiméricos de inmunoglobulina.

(25/11/2013) Una proteína quimérica que comprende una primera cadena de polipéptidos y una segunda cadena depolipéptidos, en donde dicha primera cadena de polipéptidos comprende un factor de coagulación y al menos una parte de unaregión constante de inmunoglobulina que es un componente de unión a receptor neonatal de Fc (FcRn), y en donde dicha segunda cadena de polipéptidos consiste en una región constante de inmunoglobulina, o una partede la misma, que es un componente de unión a FcRn, para su uso en un procedimiento de tratamiento.

Anticuerpos de dominio individual capaces de modular la actividad BACE1.

(20/11/2013) Un anticuerpo de dominio individual, desprovisto de una cadena ligera, que se une específicamente a BACE1que es capaz de inhibir la escisión de proteína precursora de beta amiloide (APP) como se determina en un ensayocelular.

Variantes del factor VII de coagulación humana.

(15/11/2013) Variante del polipéptido del factor VII de SEC ID nº: 1 comprendiendo una sustitución de la Met en la posición 298 conArg, Gln o Asn.

Expresión mejorada de Factor IX en vectores de terapia génica.

(13/11/2013) Un polinucleótido que codifica el Factor IX humano que comprende la secuencia expuesta en SEC ID Nº: 1.

Corte de proteínas de fusión mediante la utilización de la proteasa granzima B.

(05/11/2013) Método para la preparación de un polipéptido de interés en forma auténtica, comprendiendo dicho métodolas etapas de: (i) proporcionar una proteína de fusión que comprende, de extremo N-terminal a C-terminal, (a) una pareja de fusión,(b) un sitio de reconocimiento de proteasa granzima B que comprende un sitio de corte de proteasa granzima B, enel que el sitio de reconocimiento presenta una secuencia de aminoácidos seleccionada de entre el grupo queconsiste de ICPD ↓, ISAD ↓, ISSD ↓, ITPD ↓, VAPD ↓, VATD ↓, VCTD ↓, VDPD ↓, VDSD ↓, VGPD ↓, VRPD ↓, VTPD ↓,LEED ↓, LEID ↓, LGND ↓, LGPD ↓, AQPD ↓, y en el que: ↓ es el sitio de corte…

Activación de la ECA2 para el tratamiento de enfermedades cardíacas, pulmonares, renales e hipertensión.

(30/10/2013) Uso de un polipéptido de la ECA2 en la preparación de un medicamento para el tratamiento de lesión pulmonaraguda.

Activación de ECA2 para el tratamiento de enfermedades cardíacas, pulmonares y renales e hipertensión.

(10/10/2013) Un kit de genotipado de la ECA2 que comprende un agente de detección de la presenica de un polimorfismo en un solo nucleótido de la ECA2 seleccionado del grupo de ECA2a-ECA2m en una muestra de ácido nucleico derivada de un animal, preferentemente un ser humano, en el que ECA2a a ECA2m son los polimorfismos en un solo nucleótido descritos en las secuencias de nucleótidos de las SEC ID Nº 5 a 18 y que además comprende una placa que tiene una pluralidad de pocillos y que tiene unidas a los mismos sondas que tienen una secuencia de ácido nucleico que se une específicamente a una secuencia de ECA2 que incluye dicho polimorfismo…

Sistema libre de productos de origen animal y procedimiento de purificación de una toxina botulínica.

(23/08/2013) Un procedimiento libre de proteínas de origen animal (APF) de producción de una toxina purificada de Clostridiumbotulinum A, B o F que comprende las etapas de: (a) producir un cultivo de fermentación de Clostridium botulinum utilizando un medio de cultivo libre de proteínasde origen animal, comprendiendo el medio soja hidrolizada; (b) obtener una muestra del cultivo de fermentación de Clostridium botulinum; (c) poner en contacto una resina de columna de interacción hidrófoba con la muestra de cultivo para permitir lacaptura de una toxina botulínica por la columna de interacción hidrófoba; (d) eluir la toxina botulínica de la columna de interacción hidrófoba; (e) cargar una resina de columna de intercambio iónico con el eluyente de la columna de interacción hidrófoba;…

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