(05/04/2019) Variante de subtilisina aislada, en la que dicha variante de subtilisina es una forma madura presentando actividad proteolítica, en la que dicha variante de subtilisina: (i) comprende una secuencia de aminoácidos comprendiendo una combinación de sustituciones de aminoácidos en posiciones seleccionadas de entre: T022R-S024F-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R-E271H, T022R-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R-E271H, T022R-S024F-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R-T260M, T022R-S024F-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R, T022R-S101G-S103A-V104I-A232V-P239G-Q245R, T022R-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R-T260K-L267N, T022R-S101G-S 103A-V104I-S128A-A232V-Q245R, T022R-S024F-S101G-S103A-V104I-V121F-A232V-Q245R, …

(29/10/2018) Una molécula de ácido nucleico aislada que comprende una secuencia de polinucleótidos seleccionada del grupo que consiste en: a. Un polinucleótido que comprende la secuencia de nucleótidos como se presenta en la SEQ ID NO: 7; b. Un polinucleótido codificante de un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se presenta en la SEQ ID NO: 8; c. Una secuencia de nucleótidos completamente complementaria con cualquiera de las secuencias de nucleótidos en a) o b); y d. Una secuencia de nucleótidos que se puede hibridar en condiciones de rigurosidad elevada con la secuencia de nucleótidos…

(27/11/2015) Procedimiento para la preparación de plasminógeno, comprendiendo el procedimiento: (a) expresar un plasminógeno recombinante utilizando un sistema de expresión recombinante en condiciones de expresión suficientes para producir un cuerpo de inclusión de plasminógeno recombinante; (b) poner en contacto el cuerpo de inclusión de plasminógeno recombinante con un tampón de solubilización en condiciones de solubilización suficientes para obtener un cuerpo de inclusión de plasminógeno recombinante solubilizado; (c) poner en contacto el cuerpo de inclusión de plasminógeno recombinante solubilizado con una solución de replegamiento en condiciones de replegamiento para…

(12/08/2015) Una variante del Factor Xa que modula la hemostasia, que comprende al menos una mutación por sustitución en los aminoácidos 41 a 179 y 235 a 488 de la secuencia de aminoácidos proporcionada en la Figura 5, en la que la Val en la posición 236 está sustituida por un aminoácido seleccionado del grupo que consiste en Ala, Gly y Leu, con la condición de que el aminoácido en la posición 235 no sea Val o Ala.

(15/07/2015) Un péptido purificado que comprende una secuencia de aminoácidos con una identidad de secuencia del 95% o superior con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SED. ID. Nº: 4, donde el péptido purificado comprende un sitio de clivaje específico prostático y un sitio de clivaje de furina sometido a deleción funcional, donde el sitio de clivaje específico prostático sustituye funcionalmente al sitio de clivaje de furina.

(03/06/2015) Polipéptido aislado con actividad de proteasa, que muestra i) una actividad relativa a 15ºC y pH 9 de al menos 0,8, ii) una actividad relativa a 25ºC y pH 9 de al menos 0,10; y/o una actividad relativa a 37ºC y pH de al menos 0,20 donde la actividad se compara con la actividad a óptima temperatura de la misma proteasa; seleccionado del grupo que consiste en: (a) un polipéptido con una secuencia de aminoácidos que tiene un grado de identidad para aminoácidos 1- 192 de la SEC ID nº: 4 o aminoácidos 1-192 de la SEC ID nº:6 de al menos un 80%; y (b) un fragmento de (a) que tiene actividad de proteasa.

(22/04/2015) Un hidrolizado de proteínas en el que al menos 20% molar de los péptidos que tienen un peso molecular de 200 a 2000 Daltons está presente en el hidrolizado como tripéptido y en el cual al menos 30% de los tripéptidos tienen una prolina carboxi-terminal.

(21/01/2015) Polipéptido para la utilización como medicamento, en el que el polipéptido se selecciona de a) un polipéptido que tiene un único dominio kringle N-terminal que es, como mínimo, el 90% idéntico al dominio kringle 1 del plasminógeno humano nativo, y un dominio C-terminal que comprende un sitio de activación y un dominio serina proteasa, dicho dominio C-terminal es, como mínimo, el 90% idéntico al sitio de activación y al dominio serina proteasa del plasminógeno humano; en el que el polipéptido se une a lisina inmovilizada, o b) un polipéptido que tiene un único dominio kringle N-terminal homólogo al dominio kringle1 del plasminógenonativo; y un dominio C-terminal que comprende…

(23/07/2014) Un polipéptido del Factor VII o Factor VIIa que comprende un dominio de GLA modificado que mejora la afinidad de unión a membranas de dicho polipéptido con relación a un polipéptido del Factor VII o Factor VIIa natural correspondiente, comprendiendo dicho dominio de GLA modificado un residuo de glutamina en la posición 11 y un residuo de ácido glutámico en la posición 33, en donde dichos residuos están numerados de acuerdo con el Factor IX.

(18/06/2014) Un método para producir un producto de proteína de Factor IX recombinante biológicamente activo, que comprende las etapas de: transfectar una célula CHO, con un gen que codifica el producto de proteína de Factor IX unido de forma operable a un promotor de factor de alargamiento 1-5 α de hámster chino (CHEF-1), y al menos dos genes o bien de forma simultánea o secuencial; y cosechar el producto de proteína de Factor IX, por lo que la célula produce producto de proteína de Factor IX biológicamente activo, como se mide con referencia al Factor IX estándar Mononine, en una cantidad de al menos 15 mg/L; y en donde los al menos dos genes comprenden un gen que codifica epóxido reductasa dependiente de vitamina K (VKOR), y un gen que codifica γ- glutamil carboxilasa dependiente de vitamina K (VKGC).

(15/11/2013) Variante del polipéptido del factor VII de SEC ID nº: 1 comprendiendo una sustitución de la Met en la posición 298 conArg, Gln o Asn.

(30/07/2013) Método para purificar un polipéptido de furina o un polipéptido de furina truncada a partir de una soluciónproteínica, que comprende los siguientes pasos: a) unir dicho polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada a una resina mixta de intercambiocatiónico/interacción hidrófoba con potencial para unirse al polipéptido de furina o polipéptido defurina truncada a pH 6,0, y b) recuperar el polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada de la resina por elución.

(26/04/2013) Una vacuna que comprende una cantidad inmunogénica de un péptido aislado y purificado que comprendeuna Peptidasa C5a Estreptococal (SCP) enzimáticamente inactiva, cuya cantidad es eficaz para inmunizar a unmamífero susceptible frente a Estreptococos ß-hemolíticos en combinación con un vehículo no tóxico fisiológicamenteaceptable, en don de la SCP es una variante de SCP natural en la que la SCP variante presenta al menos (i) una sustitución en un residuo de aminoácido que corresponde al aminiácido 193 de la SEQ ID NO: 1 yopcionalmente una sustitución adicional en uno o más de los residuos de aminoácido que corresponden a losaminoácidos 130, 260, 261, 262, 295, 415, 416, 417 o 512 de la SEQ ID NO: 1, (ii) una sustitución en un residuo de aminoácido que corresponde al aminoácido 130 de la SEQ ID NO: 1 yopcionalmente una sustitución adicional en uno…

(17/10/2012) Un método de expresar heterólogamente la proteína de Pro-Bromelaina o un fragmento de la misma, dichométodo comprendiendo los pasos de: a) introducir una secuencia de ADN que codifica a la proteína de Pro-bromelaina o el mencionado fragmentode la misma como está contenida en una secuencia como se muestra en las Figuras 6a, 6b, 6c ó 6d y quecarece de la secuencia que codifica el propéptido C-terminal en la Pichia pastoris como un huésped; y b) expresar dicho constructo en el huésped; en donde el fragmento cubre el sitio activo de la proteína deBromelaina y el propéptido N-terminal; y tiene actividad de proteasa de cisteína.

(29/08/2012) Polipéptido aislado que posee una actividad proteasa, y que presenta una temperatura de fusión (T m) de al menos 78ºC, determinada por calorimetría diferencial de barrido (DSC) en 10 mM de tampón de sodio, 50 mM de cloruro de sodio, pH 7,0, usando una velocidad de barrido constante de 1,5ºC/min, donde el polipéptido es seleccionado del grupo consistente en: (a) un polipéptido que posee una secuencia de aminoácidos que presenta un grado de identidad con los aminoácidos 1 a 188 de SEC ID Nº: 2 y/o 1 a 188 de SEC ID Nº: 12 de al menos el 60%; (b) un polipéptido que es codificado por una secuencia de ácidos nucléicos que se hibridiza en condiciones de astringencia…

(30/05/2012) Un método para la detección de la actividad de autoescisión de NS2/3 en una muestra que contiene la proteasaNS2/3 sin la necesidad de una separación física entre la proteasa NS3 y la proteasa NS2/3, y el método incluye lospasos de: a) someter la muestra a unas condiciones bajo las cuales al menos una porción de la proteasa NS2/3 seautoescinde para producir un producto de la proteasa NS3; b) incubar la muestra que contiene el producto de la proteasa NS3 generado en el paso a) con una cantidadadecuada de un cofactor NS4A en presencia de un detergente que es óxido de laurildietilamina (LDAO) o ndodecil-ß-D-maltósido (DM) y un sustrato de NS3 apropiado,…

(29/05/2012) Proteasa alcalina del tipo de la subtilisina con una secuencia de aminoácidos, que es idéntica a la secuencia de aminoácidos indicada en SEQ ID NO.2 .

(23/05/2012) Un péptido purificado que comprende una variante de una secuencia de aminoácidos de proaerolisina, donde la variante de la secuencia de aminoácidos de proaerolisina comprende un sitio de clivaje de proteasa específico prostático y un sitio de clivaje de furina sometido a deleción funcional, donde el sitio de clivaje de proteasa específico prostático sustituye funcionalmente al sitio de clivaje de furina.

(16/05/2012) Una composición blanqueadora , que comprende: (a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; y (b) un agente blanqueador que es un peroxiácido orgánico o es una combinación de un activador de blanqueo y un compuesto de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno que puede reaccionar con el activador para formar un peroxiácido orgánico in situ en una solución blanqueadora formada a partir de la composición; y (c) uno…

(16/05/2012) Una variante de polipéptido del factor VII humano (hFVII) o del factor VIIa humano (hFVIIa), dicha variantecontiene una modificación en la posición 341 y una inserción en la posición 237 si se compara con el hFVII o elhFVIIa, que se representa en la SEQ ID NO: 2, dicha inserción se elige entre el grupo formado por G237GXX,G237GXXX y G237GXXXX, en las que X es cualquier resto aminoácido o X se elige opcionalmente entre el grupoformado por Ala, Val, Leu, Ile, Gly, Ser y Thr, y dicha variante tiene una mayor actividad coagulante si se comparacon los hFVII o hFVIIa, cuando dicha actividad se determina por el ensayo en sangre total, dicho ensayo consiste en: (a) diluir 100 μl de dicho hFVII, hFVIIa o variante en un tampón que contiene 10 mM de glicilglicina, 50 mM de NaCl,37,5 mM de CaCl2, de pH 7,35; (b) transferir la dilución resultante…

(08/05/2012) Polipéptido aislado con actividad de proteasa, seleccionado del grupo que consiste en: (a) un polipéptido con una secuencia de aminoácidos que tiene un grado de identidad para aminoácidos 1- 192 de la SEC ID nº: 2 de al menos un 80%; (b) un fragmento de (a) que tiene actividad de proteasa.

(28/03/2012) Ananaina o una mezcla de ananaina y comosaina para usar en el tratamiento de un cancer mediante el bloqueo de las rutas de la quinasa MAP en una celula cancerigena.