CIP-2021 : C07K 14/755 : Factores VIII.

CIP-2021CC07C07KC07K 14/00C07K 14/755[3] › Factores VIII.

Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA

C QUIMICA; METALURGIA.

C07 QUIMICA ORGANICA.

C07K PEPTIDOS (péptidos que contienen β -anillos lactamas C07D; ipéptidos cíclicos que no tienen en su molécula ningún otro enlace peptídico más que los que forman su ciclo, p. ej. piperazina diones-2,5, C07D; alcaloides del cornezuelo del centeno de tipo péptido cíclico C07D 519/02; proteínas monocelulares, enzimas C12N; procedimientos de obtención de péptidos por ingeniería genética C12N 15/00).

C07K 14/00 Péptidos con más de 20 aminoácidos; Gastrinas; Somatostatinas; Melanotropinas; Sus derivados.

C07K 14/755 · · · Factores VIII.

CIP2021: Invenciones publicadas en esta sección.

Método de producción de vWF recombinante de alto peso molecular en cultivo celular.

(15/11/2017). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Inventor/es: REITER, MANFRED, MUNDT, WOLFGANG, GRILLBERGER, LEOPOLD.

Método para producir una composición de factor de von Willebrand recombinante (rvWF), comprendiendo el método las etapas de: (a) proporcionar medios de cultivo celular basales; (b) complementar los medios de cultivo celular basales con cobre para proporcionar una concentración de cobre final de entre cobre 2,4 μg/l y 20 μg/l; (c) proporcionar una o más células que comprenden un ácido nucleico que codifica para una proteína rvWF; (d) cultivar la una o más células en los medios de cultivo celular complementados con cobre de manera que el rvWF se expresa en y se excreta de las células en un sobrenadante de cultivo en el que el contenido de NH4+ del sobrenadante de cultivo celular se mantiene a una concentración por debajo de 4 mM; y (e) recuperar al menos una parte del sobrenadante de cultivo, en el que el sobrenadante recuperado tiene una actividad de cofactor de ristocetina específica para rvWF de al menos 30 mU/μg de rvWF.

PDF original: ES-2664392_T3.pdf

Polipéptidos quiméricos e híbridos de Factor VIII-Fc, y métodos de uso de los mismos.

(15/11/2017). Solicitante/s: Bioverativ Therapeutics Inc. Inventor/es: DUMONT, JENNIFER, A., BITONTI, ALAN, J., PETERS, ROBERT, LI,LIAN, LOW,SUSAN, PIERCE,GLENN, LUK,ALVIN, JIANG,HAIYAN, MCKINNEY,BYRON, OTTMER,MATT, SOMMER,JURG, NUGENT,KAREN.

Un polipéptido quimérico que comprende una porción de Factor VIII y una porción distinta de Factor VIII, para su uso en la prevención o el tratamiento de un episodio de hemorragia en un sujeto humano, donde el polipéptido quimérico debe administrarse en una dosis de 25 UI/kg a 65 UI/kg a un intervalo de dosificación de una vez cada 3 o más días, donde la porción diferente de Factor VIII es un compañero de unión a FcRn (FcRn BP).

PDF original: ES-2659888_T3.pdf

Un complejo covalente de factor de von Willebrand y factor VIII asociado por un puente disulfuro.

(01/11/2017). Solicitante/s: CSL Ltd. Inventor/es: METZNER, HUBERT, WEIMER, THOMAS, DR., SCHULTE,STEFAN,DR.

Un complejo covalente de factor de von Willebrand (VWF) o variantes del mismo y variantes del factor VIII, que comprende un resto que prolonga la semivida, a condición de que dichas variantes del factor VIII retengan al menos el 10 % de la actividad biológica de FVIII no mutado, en el que el factor VIII se modifica de manera que forme un puente disulfuro con VWF, por lo que el factor VIII se modifica por sustitución de un aminoácido que existe de forma natural con un resto de cisteína o la inserción de un resto de cisteína que forma un puente disulfuro con un resto de cisteína en el factor de von Willebrand.

PDF original: ES-2657291_T3.pdf

Factor VIII, factor de von Willebrand o sus complejos con semivida in vivo prolongada.

(11/10/2017). Solicitante/s: CSL BEHRING GMBH. Inventor/es: METZNER, HUBERT, WEIMER, THOMAS, DR., LANG, WIEGAND, SCHULTE,STEFAN,DR, KRONTHALER,ULRICH, LIND,HOLGER.

Un factor VIII modificado o un complejo que comprende factor VIII modificado y VWF no modificado, donde el factor VIII modificado está fusionado en una parte C-terminal del polipéptido de traducción primario del factor VIII con la parte N-terminal de una albúmina.

PDF original: ES-2654336_T3.pdf

Variantes de factor VIII optimizadas mediante codones y promotor sintético específico para el hígado.

(13/09/2017). Solicitante/s: UCL BUSINESS PLC. Inventor/es: NATHWANI,AMIT.

Un promotor específico para el hígado que comprende una secuencia de nucleótidos que tiene una identidad de al menos 90% respecto a la secuencia de nucleótidos de la SEC ID No 3, donde la comparación de secuencias se lleva a cabo en toda la longitud de las dos secuencias, teniendo dicho promotor una longitud de menos de 350 pares de bases y siendo capaz de conducir la expresión de una secuencia de nucleótidos expresable funcionalmente conectada.

PDF original: ES-2652241_T3.pdf

Variantes del Factor de von Willebrand que tienen afinidad de unión al Factor VIII mejorada.

(13/09/2017). Solicitante/s: CSL BEHRING GMBH. Inventor/es: WEIMER, THOMAS, DR., SCHULTE,STEFAN,DR, HOFMANN,KAY.

Un polipéptido que comprende un Factor de von Willebrand modificado (FvW), en donde la secuencia de aminoácidos de dicho FvW modificado tiene al menos una mutación dentro del dominio D' en relación con la secuencia de aminoácidos del dominio D' de FvW de tipo silvestre como se muestra en SEQ ID NO: 31, y en donde la afinidad de la unión de dicho polipéptido que comprende un FvW modificado, con el Factor VIII (FVIII) es mayor que la de un polipéptido de referencia, en donde la secuencia de aminoácidos de dicho polipéptido de referencia es idéntica a la secuencia de aminoácidos de dicho polipéptido que comprende un FvW modificado excepto que la secuencia de aminoácidos del dominio D' del polipéptido de referencia es idéntica a SEQ ID NO: 31.

PDF original: ES-2651523_T3.pdf

Sistemas de transporte de agentes biológicos de múltiples componentes.

(06/09/2017). Solicitante/s: REVANCE THERAPEUTICS, INC. Inventor/es: WAUGH,JACOB,M, DAKE,MICHAEL.

Una cadena principal cargada positivamente que comprende: (a) un polipéptido lineal cargado positivamente que comprende polilisina; y (b) una pluralidad de grupos de eficiencia unidos covalentemente a dicho polipéptido lineal cargado positivamente; donde dichos grupos de eficiencia comprenden: (i) -(gly)n1-(arg)n2, donde n1 es un número entero de 0 a 20, y n2 es un número entero impar de 5 a 25; o (ii) un dominio peptídico VIH-TAT cargado positivamente, o una secuencia de aminoácidos (gly)p- RGRDDRRQRRR-(gly)q, o (gly)p-YGRKKRRQRRR-(gly)q, donde p y q son independientemente un número entero de 0 a 20, unido a la cadena principal cargada positivamente a través del extremo C o el extremo N de la secuencia de aminoácidos.

PDF original: ES-2640613_T3.pdf

Proceso para producir y purificar el factor VIII y sus derivados.

(06/09/2017). Solicitante/s: SK CHEMICALS CO., LTD.. Inventor/es: KIM, DAE-KEE, KIM, HUN, TAEK,, SONG,IN-YOUNG, KIM,YONG-KOOK, KIM,JONG-WAN, RYU,JONG-IL.

El uso de sulfato de dextrano para reducir o bloquear las actividades que escinden el Factor VIII de cierta o ciertas proteasas procedentes de medios de cultivo de células CHO y para aumentar la homogeneidad de las moléculas de Factor VIII producidas en un proceso para la producción de Factor VIII en células CHO adaptadas a un medio exento de suero que está suplementado con sulfato de dextrano, donde el peso molecular medio de dicho sulfato de dextrano es de 20 a 5000 kDa.

PDF original: ES-2651028_T3.pdf

Secuencias del factor VIII.

(09/08/2017). Solicitante/s: UCL BUSINESS PLC. Inventor/es: NATHWANI,AMIT, TUDDENHAM,EDWARD, DAVIDOFF,ANDREW, MCINTOSH,JENNY.

Una molécula de ácido nucleico que comprende una secuencia de nucleótidos que codifica una proteína de factor VIII funcional, en donde la parte de la secuencia de nucleótidos que codifica el dominio B de la proteína de factor VIII está comprendida entre 90 y 111 nucleótidos de longitud y codifica una secuencia de aminoácidos que comprende una secuencia que tiene al menos un 85 % de identidad con la SEQ ID NO: 4 y que comprende seis restos de asparagina.

PDF original: ES-2640586_T3.pdf

Péptidos de FVIII para la inducción de tolerancia inmunitaria e inmunodiagnóstico.

(14/06/2017). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Inventor/es: SCHWARZ, HANS-PETER, EHRLICH,HARTMUT, STEINITZ,KATHARINA NORA, WILHELMINA VAN HELDEN,PAULA MARIA, REIPERT,BIRGIT MARIA.

Péptido que consiste en la secuencia de aminoácidos: (R1)x-P-(R2)y, en la que: P es una secuencia de aminoácidos que tiene al menos el 90 % de identidad con respecto a la secuencia de SEQ ID NO: 344; R1 es una secuencia de aminoácidos que consiste en desde 1 hasta 80 aminoácidos; R2 es una secuencia de aminoácidos que consiste en desde 1 hasta 80 aminoácidos; y cada uno de x e y es independientemente cero o uno.

PDF original: ES-2639039_T3.pdf

Nuevo agente estabilizante para proteínas farmacéuticas.

(07/06/2017). Solicitante/s: OCTAPHARMA AG. Inventor/es: RIPPNER,Brita, NILSSON,Ulrika, IVARSSON,Elsa, AGERKVIST,Irène, KNUTSSON,JOSEFIN.

Un procedimiento para estabilizar un factor de coagulación sanguíneo humano seleccionado de FVII, FVIIa, derivados y muteínas de los mismos, por adición de melecitosa a una solución que comprende el factor de coagulación sanguíneo humano.

PDF original: ES-2639641_T3.pdf

Factores de coagulación modificados con vida media in vivo prolongada.

(31/05/2017). Solicitante/s: CSL BEHRING GMBH. Inventor/es: METZNER, HUBERT, WEIMER, THOMAS, DR., SCHULTE,STEFAN,DR.

Un factor de coagulación modificado que tiene, en una región interna entre el aminoácido N-terminal y el aminoácido C-terminal del polipéptido de traducción primario del factor de coagulación una inserción de un polipéptido aumentador de la vida media (HLEP), en donde el factor de coagulación es FVIII, y en donde la inserción del HLEP está dentro del dominio B de FVIII, y en donde el HLEP se selecciona del grupo constituido por las proteínas de la familia de las albúminas, albúmina, afamina, alfa-fetoproteína y la proteína de unión de la vitamina D, y porciones de una región constante de inmunoglobulina de las inmunoglobulinas.

PDF original: ES-2637996_T3.pdf

Uso de chaperonas moleculares para la producción potenciada de proteínas secretadas, recombinantes, en células de mamífero.

(26/04/2017). Solicitante/s: BAYER HEALTHCARE LLC. Inventor/es: CHAN, SHAM-YUEN, KELLY,RUTH, TANG,HSINYI YVETTE, TAO,YIWEN, WU,YONGJIAN.

Una célula huésped de mamífero para la expresión potenciada de un producto proteico recombinante, teniendo dicha célula de mamífero material genético que codifica la expresión de dicho producto proteico recombinante y transformado con al menos un vector de expresión que comprende ADN que codifica la proteína chaperona calnexina, en la que dicho producto proteico recombinante es Factor VIII.

PDF original: ES-2634623_T3.pdf

Remodelación y glucoconjugación del Factor IX.

(21/12/2016). Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Inventor/es: CHEN, XI, HAKES,David, DE FREES,Shawn, ZOPF,David, BOWE,Caryn.

Un conjugado covalente entre un Factor IX y un grupo modificador que altera una propiedad de dicho Factor IX, en el que dicho grupo modificador está unido por enlace covalente a dicho Factor IX en un resto glucosilo o de aminoácido preseleccionado de dicho péptido mediante un grupo de enlace glucosilo intacto, en el que dicho grupo modificador comprende poli(etilenglicol), y en el dicho grupo de enlace glucosilo intacto es un residuo de ácido siálico.

PDF original: ES-2619371_T3.pdf

Polipéptido del factor 8 con actividad de factor 8:C.

(30/11/2016). Solicitante/s: STICHTING SANQUIN BLOEDVOORZIENING. Inventor/es: TURECEK, PETER, SCHWARZ, HANS-PETER, SCHEIFLINGER, FRIEDRICH, PANNEKOEK, HANS, MERTENS, KOENRAAD, VAN MOURIK, JAN, AART, LENTING, PETRUS JOHANNES.

Polipéptido de factor VIII humano, que tiene actividad de factor VIII: C, que comprende una modificación entre AS 1743 (Phe) y 1749 (Arg), AS 1784 (Ser) y 1831 (Asp), AS 1888 (Ser) y 1919 (His), AS 1942 (Trp) y 1947 (Met), AS 1959 (Ser) y 1974 (Ala), AS 2037 (Ile) y 2062 (Trp), AS 2108 (Asp) y 2118 (Asn) y/o AS 2154 (Thr) y 2158 (Ile), de manera que la modificación es una mutación, deleción o inserción que aumenta la afinidad de unión a la proteína, relacionada con receptor de lipoproteína de baja densidad (LRP).

PDF original: ES-2292255_T3.pdf

PDF original: ES-2292255_T5.pdf

Péptidos derivados del factor VIII para uso en el tratamiento de la hemofilia A.

(13/10/2016). Solicitante/s: Apitope International NV. Inventor/es: WRAITH,David, STREETER,Heather.

Un péptido que comprende la secuencia derivada de FVIII DNIMVTFRNQASRPY, péptido que (a) tiene la fórmula: XXGDNIMVTFRNQASRPYGXX en la que X es bien lisina o ácido glutámico; y (b) tiene una de las siguientes secuencias: KKGDNIMVTFRNQASRPYGKK (SEQ ID NO: 17) KKGDNIMVTFRNQASRPYGKE (SEQ ID NO: 18) KKGDNIMVTFRNQASRPYGEK (SEQ ID NO: 19) KEGDNIMVTFRNQASRPYGKK (SEQ ID NO: 25) KEGDNIMVTFRNQASRPYGKE (SEQ ID NO: 26) KEGDNIMVTFRNQASRPYGEK (SEQ ID NO: 27) EKGDNIMVTFRNQASRPYGKK (SEQ ID NO: 29) EKGDNIMVTFRNQASRPYGKE (SEQ ID NO: 30) y EKGDNIMVTFRNQASRPYGEK (SEQ ID NO: 31).

PDF original: ES-2626881_T3.pdf

Aislamiento de proteínas del plasma.

(28/09/2016) Un procedimiento para el aislamiento de una o más proteínas humanas a partir de una solución proteínica en donde la solución proteínica se obtiene a partir de plasma humano y contiene etanol, y una fracción de Cohn se selecciona del grupo que consiste en sobrenadante I, sobrenadante II + III, sobrenadante I + II + III, fracción resolubilizada II + III, fracción resolubilizada IV-1, y una combinación de los mismos, comprendiendo dicho procedimiento las etapas de: una fracción de Cohn a) ajustar el pH de la solución proteínica a un pH preestablecido; b) ajustar la fuerza iónica de la solución proteínica a una fuerza iónica preestablecida; c) aplicar dicha solución proteínica a una columna…

Secuencias de serotipo 8 de virus adenoasociado (VAA), vectores que las contienen y usos de las mismas.

(21/09/2016). Solicitante/s: THE TRUSTEES OF THE UNIVERSITY OF PENNSYLVANIA. Inventor/es: GAO, GUANGPING, WILSON, JAMES M., ALVIRA,Mauricio.

Un vector de virus adenoasociado (VAA) que comprende una cápside de VAA que comprende al menos una proteína de cápside vp3 de VAA8 que tiene una secuencia que comprende los aminoácidos 204 a 738 de SEQ ID NO: 2 o una secuencia de aminoácidos idéntica a al menos 95 % o a al menos 99 % a esta, teniendo dicha cápside empaquetado en su interior un minigén que tiene una secuencia de repetición terminal invertida de VAA y un gen heterólogo unido operativamente a secuencias reguladoras que dirigen su expresión en una célula hospedadora.

PDF original: ES-2602352_T3.pdf

Remodelación y glicoconjugación de factor estimulante de colonias de granulocitos (G-CSF).

(13/07/2016). Solicitante/s: RATIOPHARM GMBH. Inventor/es: BAYER, ROBERT, CHEN, XI, HAKES,David, DE FREES,Shawn, ZOPF,David, BOWE,Caryn.

Un procedimiento de formación de un conjugado entre un péptido de factor estimulante de colonias de granulocitos (G-CSF) y un polímero hidrosoluble, en el que el polímero hidrosoluble se une covalentemente al péptido mediante un grupo enlazador de glicosilo intacto, comprendiendo el péptido un resto de glicosilo que tiene la fórmula:**Fórmula** en la que a, b, c y e son miembros seleccionados independientemente entre 0 y 1; d es 0; y R es un polímero hidrosoluble, comprendiendo dicho procedimiento: (a) poner en contacto el péptido de G-CSF con una glicosiltransferasa y un donante de glicosilo modificado, que comprende un resto de glicosilo que es un sustrato para la glicosiltransferasa unida covalentemente al polímero hidrosoluble en condiciones adecuadas para la formación del grupo enlazador de glicosilo intacto; en el que el polímero hidrosoluble es un poli(éter).

PDF original: ES-2606840_T3.pdf

Estrategias para prevenir y/o tratar las respuestas inmunitarias a los alofactores solubles.

(04/05/2016). Solicitante/s: Life Sciences Research Partners VZW. Inventor/es: SAINT-REMY, JEAN-MARIE.

Un péptido inmunogénico aislado que comprende (i) un epítopo de célula T restringido al MHC clase II de un aloantígeno soluble y (ii) un motivo redox C-(X)2-[CST] o [CST]-(X)2-C, en donde dicho motivo es inmediatamente adyacente a dicho epítopo de célula T, o está separado de dicho epítopo de célula T por un conector de siete aminoácidos como máximo, para uso en la prevención o supresión, en un sujeto que espera recibir, que está recibiendo o que ha recibido dicho aloantígeno soluble, de las respuestas inmunitarias a dicho aloantígeno soluble.

PDF original: ES-2584430_T3.pdf

Polipéptido del Factor VIII.

(23/03/2016). Ver ilustración. Solicitante/s: SK CHEMICALS CO., LTD.. Inventor/es: KIM, DAE-KEE, KIM, HUN, TAEK,, CHOI,Jae-Won, SONG,IN-YOUNG, JANG,JIN-WOOK, KIM,YONG-KOOK, LEE,HO SOON, BANG,YUNG-JUE.

Un polipéptido del Factor VIII que comprende una deleción interna de uno o varios aminoácidos comenzando dentro del dominio B y terminando entre Glu-1649 y Pro-1688, en relación con una secuencia de aminoácidos del Factor VIII humano de longitud completa como se muestra en SEQ ID NO: 1, comprendiendo dicho polipép- tido una secuencia de tripéptido Asn-X-Thr o Asn-X-Ser, generada mediante la unión de una Asn en el dominio B a una Thr o Ser en el dominio A3.

PDF original: ES-2575629_T3.pdf

Adsorbentes de afinidad para Factor VIII y Factor de von Willebrand.

(23/03/2016). Solicitante/s: PROMETIC BIOSCIENCES LTD. Inventor/es: BETLEY,JASON RICHARD, BAINES,BALDEV SINGH.

Uso de un adsorbente de afinidad para la separación, eliminación, aislamiento, purificación, caracterización, identificación o cuantificación de Factor VIII, Factor de von Willebrand o una proteína que es un análogo de uno de los dos, donde el adsorbente de afinidad es un compuesto de fórmula III, IV o V**Fórmula** donde A es una matriz de soporte, unida opcionalmente al anillo de triacina por un separador.

PDF original: ES-2573454_T3.pdf

Purificación de FVW para aumentar la eliminación de virus sin envoltura lipídica.

(03/03/2016). Ver ilustración. Solicitante/s: Baxalta Incorporated. Inventor/es: MITTERER, ARTUR, HASSLACHER, MEINHARD, MAYER,CHRISTA.

Método para eliminar un virus sin envoltura lipídica de una solución que contiene proteína, que comprende: aplicar la solución a una resina de intercambio catiónico con un pH mayor que el punto isoeléctrico de la proteína; y lavar la resina de intercambio catiónico con un tampón de lavado para formar un eluato, teniendo dicho tampón de lavado un pH igual o inferior al de la solución aplicada a la resina de intercambio catiónico, siendo la proteína de la solución un polipéptido que tiene una masa molecular de al menos 150 kilodaltons, y donde el virus sin envoltura lipídica se elimina de la solución que contiene proteína.

PDF original: ES-2562256_T3.pdf

Remodelación y glicoconjugación de péptidos.

(15/01/2016). Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Inventor/es: BAYER, ROBERT, CHEN, XI, HAKES,David, DE FREES,Shawn, ZOPF,David, BOWE,Caryn.

Una composición farmacéutica que comprende un diluyente farmacéuticamente aceptable y un conjugado covalente entre un péptido y un polímero hidrosoluble, en la que dicho polímero hidrosoluble no es un azúcar de origen natural y está unido covalentemente a dicho péptido a través de un grupo de engarce de glicosilo intacto, en la que dicho grupo de engarce de glicosilo intacto es una fracción de glicosilo en el que el monómero de sacárido individual que enlaza dicho polímero hidrosoluble a dicho péptido no está oxidado.

PDF original: ES-2556338_T3.pdf

Remodelación y glicoconjugación de anticuerpos.

(23/12/2015) Un procedimiento de formación de un conjugado entre un péptido de anticuerpo y un grupo modificador, en el que dicho grupo modificador está unido mediante enlace covalente a dicho péptido de anticuerpo por medio de un grupo ligador glicosilo intacto, comprendiendo dicho péptido de anticuerpo un residuo de glicosilo que tiene la fórmula:**Fórmula** en la que a, b, c, i, j, k, l, q, r, s, t, u y z son miembros seleccionados de manera independiente de 0 y 1; m es seleccionado de manera independiente de 0 y 1, o m es seleccionado de manera independiente de 0 - 20, cuando dicho péptido de anticuerpo es péptido de anticuerpo anti-HER2; e, f, g y h son miembros seleccionados de manera independiente de los números enteros 0 a 4; n, v, w, x e y son 0; R es un grupo…

Remodelación y glicoconjugación de poli(éter) a eritropoyetina.

(16/12/2015) Un procedimiento de formación de un conjugado entre un péptido de eritropoyetina (EPO) y un grupo modificador, en el que el grupo modificador está unido covalentemente al péptido mediante un grupo enlazador de glicosilo intacto, comprendiendo el péptido un residuo de glicosilo que tiene una fórmula que es un miembro seleccionado entre:**Fórmula** y en las que a, b, c, d, i, n, o, p, q, r, s, t y u son mimebros seleccionados independientemente entre 0 y 1; e, f, g y h son mimebros seleccionados independientemente entre los números enteros entre 0 y 4; j, k, l y m son miembros seleccionados independientemente entre los números enteros entre 0 y 20; v, w, x, y, y z son 0; y R es un grupo modificador; comprendiendo dicho procedimiento: (a) poner en contacto el péptido de EPO con una glicosiltransferasa y un donante…

Procedimiento para la preparación mediante filtración de una solución de factor VIII víricamente segura.

(09/09/2015) Procedimiento para la preparación mediante filtración de una solución de factor VIII víricamente segura, según el cual: - se prepara una solución que comprende un complejo proteico de factor VIII-vWF; - se realiza una etapa que permite la disociación de los complejos de factor VIII-vWF de alto peso molecular, por medio de un ión caotrópico en cantidad suficiente para permitir la disociación; - se realiza una etapa de filtración de dicha solución sobre un filtro hidrófilo con una porosidad de 15 nm como máximo.

Nuevo agente estabilizante para proteínas farmacéuticas.

(03/06/2015) Un procedimiento para estabilizar una proteína de plasma de sangre humana con un peso molecular >10 kDa al añadir melezitosa a una solución que comprende la proteína de plasma de sangre humana con un peso molecular >10 kDa que es una proteína de plasma de sangre humana farmacéutica o biológicamente relevante o una proteína de plasma de sangre humana producida de manera recombinante seleccionada entre el grupo que consiste en FIX, FVIII o HES-G-CSF.

Uso de chaperonas moleculares para aumentar la producción de proteínas recombinantes secretadas en células de mamífero.

(06/05/2015) Una célula hospedadora CHO de mamífero para mejorar la expresión de una proteína bikunina recombinante, teniendo dicha célula CHO de mamífero material genético que codifica para la expresión de dicha proteína bikunina recombinante y estando transformada con al menos un vector de expresión que comprende ADN que codifica una proteína chaperona Erp57.

Factor VIII recombinante modificado.

(08/04/2015) Una molécula de FVIII recombinante, en donde dicha molécula se conjuga covalentemente con al menos un grupo lateral hidrófobo, en donde el grupo lateral hidrófobo está ligado a dicha molécula a través de un ácido siálico, en donde dicho grupo lateral hidrófobo está conjugado covalentemente con un O-glicano a través de un ácido siálico, en donde dicho O-glicano está situado en un dominio B truncado y en donde la activación de FVIII da como resultado la eliminación de dicho grupo lateral hidrófobo.

Procedimiento de purificación del factor de coagulación VIII.

(18/03/2015) Una composición de materia que comprende un FVIII purificado recombinante que se puede obtener mediante un proceso de purificación o enriquecimiento en FVIII de coagulación que utiliza cromatografía que comprende las etapas de - proporcionar una fracción que contiene FVIII en una solución acuosa que tiene una elevada fuerza iónica; - poner en contacto la fracción que contiene FVIII con una resina catiónica multimodal; - lavar la una resina catiónica multimodal que tiene adsorbido FVIII con un tampón acuoso de lavado; - eluir la fracción que contiene FVIII tampón acuoso de elución que comprende al menos un aminoácido que está cargado positivamente a un pH 6 a 8; y - en el que la secuencia de purificación comprende además las siguiente etapas: i. una resina de intercambio catiónico ii. una…

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