39 inventos, patentes y modelos de TURECEK, PETER

Factores sanguíneos modificados que comprenden un bajo grado de polímero soluble en agua.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(30/11/2018). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: A61P7/04, A61P7/02, A61K38/37, A61K47/60, A61K47/61.

Molécula de factor VIII (FVIII) modificada químicamente que comprende una molécula de FVIII recombinante y 1 ó 2 restos de poli(ácido siálico) (PSA) por molécula de FVIII, en la que los restos de PSA se unen a la molécula de FVIII a través de aminación reductora.

PDF original: ES-2692172_T3.pdf

Métodos de medida de la división in vivo de Factor von Willebrand mediada por ADAMTS13 y utilización de los mismos.

Secciones de la CIP Física Química y metalurgia

(09/10/2018). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: G01N33/573, C12Q1/37, G01N33/86, C12Q1/56.

Método para analizar la eficacia de un factor de von Willebrand (FvW) utilizado en el tratamiento de la enfermedad de von Willebrand (EvW) en un individuo, que comprende medir fragmentos de división de FvW en una muestra de sangre del individuo antes y después del tratamiento, en el que un aumento de los fragmentos de división de FvW después del tratamiento indica que una desintegrina y metaloproteinasa con un motivo de trombospondina de tipo 1, miembro 13 (ADAMTS13) endógena en el individuo está dividiendo el FvW, y en el que una disminución o una ausencia de fragmentos de división de FvW después del tratamiento indica que la ADAMTS13 endógena en el sujeto no está dividiendo el FvW, y en el que los fragmentos de división de FvW son generados por la actividad de la ADAMTS13, y en el que la división de FvW se lleva a cabo bajo tensión de cizalladura.

PDF original: ES-2685503_T3.pdf

Tratamiento de una enfermedad de la coagulación mediante la administración de VWF recombinante.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(19/09/2018). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: A61P7/04, A61K38/36, A61K38/37.

Factor de von Willebrand recombinante (rVWF) y factor VIII recombinante (rFVIII) para su uso en un método para tratar la enfermedad de von Willebrand, en el que el rVWF es una composición de multímeros de VWF de alto peso molecular que comprende al menos el 40 % de decámeros de VWF o multímeros de orden superior, en el que el rVWF se hace madurar in vitro mediante tratamiento con furina, en el que la razón de actividad procoagulante de rFVIII (UI de FVIII:C) con respecto a actividad de cofactor de ristocetina de rVWF (UI de rVWF:RCo) que va a administrarse al sujeto es entre 2:1 y 1:4, y en el que el rVWF y rFVIII se administran juntos en una dosis inicial y luego posteriormente se realiza una redosificación con rVWF solo.

PDF original: ES-2682249_T3.pdf

Potenciadores de la resorción como aditivos para mejorar la formulación oral de polisacáridos sulfatados no anticoagulantes.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(06/06/2018). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: A61K38/17, A61P1/00, A61K9/08, A61K9/10, A61K31/715, A61K31/726, A61K31/737.

Un polisacárido sulfatado no anticoagulante (NASP) en combinación con un inhibidor de la permeación de la barrera epitelial gastrointestinal en una cantidad procoagulante de un polisacárido sulfatado no anticoagulante (NASP) para su uso en mejorar la coagulación sanguínea en un sujeto, en donde la cantidad procoagulante del polisacárido sulfatado no anticoagulante (NASP) en combinación con el potenciador de la permeación de la barrera epitelial gastrointestinal es una formulación de dosificación oral y en donde el potenciador de la permeación de la barrera epitelial gastrointestinal comprende quitosano y bromelaína en donde la proporción de quitosano a bromelaína es suficiente para aumentar la permeación dos veces o más de lo que se lograría mediante la suma de quitosano o bromelaína individualmente.

PDF original: ES-2676885_T3.pdf

Conjugado de factor VIIa - ácido (poli)siálico que tiene una semivida in vivo prolongada.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(01/11/2017). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: A61P7/00, A61K47/61, A61K47/54.

Molécula de FVIIa químicamente modificada que comprende: (a) una molécula de FVIIa seleccionada del grupo que consiste en FVIIa plasmático y FVIIa recombinante (rFVIIa); y (b) al menos un resto de hidrato de carbono fisiológicamente aceptable que comprende de 1 a 4 restos de ácido siálico unido o ácido polisiálico unidos a uno o más restos de hidrato de carbono oxidados en dicho FVIIa; y en la que la semivida in vivo de dicha molécula de FVIIa químicamente modificada se prolonga en la sangre de un mamífero en comparación con la semivida in vivo de una molécula de FVIIa que no está químicamente modificada.

PDF original: ES-2655639_T3.pdf

Conector Fmoc polimérico hidrolizable.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(09/08/2017). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: A61K47/61.

Compuesto de fórmula 1**Fórmula** en la que Z es un grupo saliente y al menos una de las posiciones 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 u 8 está unida al radical Y; Y es**Fórmula** R1 es independientemente, en cada aparición, un alquilo (C1-C8); R2 se selecciona independientemente del grupo que consiste en -C(O)NR-, -C(O)NR-alquil (C1-C8)- NR-, -NRC(O)- y -NRC(O)-alquil (C1-C8)-NR; R es independientemente o bien hidrógeno o bien alquilo (C1-C8); al menos una de una posición disponible 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 u 8 está unida opcionalmente al radical X; X es -SO3-R3; R3 se selecciona independientemente del grupo que consiste en hidrógeno, alquilo (C1-C8) y alquil (C1- C8)-R4; y R4 es un polímero.

PDF original: ES-2644453_T3.pdf

Polipéptido del factor 8 con actividad de factor 8:C.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida

(30/11/2016). Solicitante/s: STICHTING SANQUIN BLOEDVOORZIENING. Clasificación: C12N15/12, C07K14/705, A61K38/00, C12P21/02, C07K14/755, A61K38/37.

Polipéptido de factor VIII humano, que tiene actividad de factor VIII: C, que comprende una modificación entre AS 1743 (Phe) y 1749 (Arg), AS 1784 (Ser) y 1831 (Asp), AS 1888 (Ser) y 1919 (His), AS 1942 (Trp) y 1947 (Met), AS 1959 (Ser) y 1974 (Ala), AS 2037 (Ile) y 2062 (Trp), AS 2108 (Asp) y 2118 (Asn) y/o AS 2154 (Thr) y 2158 (Ile), de manera que la modificación es una mutación, deleción o inserción que aumenta la afinidad de unión a la proteína, relacionada con receptor de lipoproteína de baja densidad (LRP).

PDF original: ES-2292255_T3.pdf

PDF original: ES-2292255_T5.pdf

Procedimiento de preparación de enlazadores hidrolizables basados en Fmoc.

(30/11/2016) Un procedimiento de preparación de un compuesto de acuerdo con la fórmula 1:**Fórmula** en la que PG es un grupo protector de sililo y al menos una de las posiciones 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 u 8 está unida a un radical Y; Y es un radical que contiene un resto N-maleimidilo que tiene una estructura**Fórmula** R1 es un alquilo (C1-C8); R2 se selecciona del grupo que consiste en -C(O)NR-, -C(O)NR-alquilo (C1-C8)-NR-, -NRC(O)- y -NRC(O)-alquilo (C1-C8)-NR, en la que R es independientemente hidrógeno o alquilo (C1-C8); al menos una de las posiciones 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 u 8 disponibles está unida opcionalmente a un radical X; X es -SO3R3; R3 se selecciona independientemente del grupo que consiste en hidrógeno, alquilo…

Glicopolisialilación de proteínas diferentes a proteínas de coagulación de la sangre.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(29/06/2016). Solicitante/s: LIPOXEN TECHNOLOGIES LIMITED. Clasificación: A61K47/48.

Un método para conjugar ácido polisiálico (PSA) o un PSA modificado (mPSA) a una unidad estructural oxidada de una glicoproteína diferente a una proteína de coagulación de la sangre que comprende un grupo carbohidrato, que comprende poner en contacto la unidad estructural carbohidrato oxidada con el PSA o el mPSA bajo condiciones que permite la conjugación, en donde dicho PSA o mPSA contiene un grupo aminooxi y se forma un enlace oxima entre la unidad estructural carbohidrato oxidada y el grupo aminooxi sobre el PSA o el mPSA, en donde el PSA modificado es PSA que comprende una unidad estructural derivada de una unidad estructural de ácido N-acetilneuramínico terminal por oxidación o reducción.

PDF original: ES-2590679_T3.pdf

Conjugados de proteína de la coagulación sanguínea.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(01/06/2016). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: A61K47/48.

Un procedimiento de conjugación de un ácido polisiálico (PSA), que contiene un grupo aminooxi activo, a un resto de hidrato de carbono oxidado de una proteína de coagulación sanguínea, que comprende poner en contacto el resto de hidrato de carbono oxidado con un PSA activado en condiciones que permitan la conjugación; en el que dicha proteína de coagulación sanguínea tiene actividad biológica del Factor IX (FIX) o actividad biológica del Factor VIII (FVIII); en el que dicho resto de hidrato de carbono se oxida a través de incubación con un tampón que comprende un agente oxidante seleccionado del grupo que consiste en peryodato de sodio (NalO4), tetraacetato de plomo (Pb(OAc)4) y perrutenato de potasio (KRuO4); y el que un enlace oxima se forma entre el resto de hidrato de carbono oxidado y el grupo aminooxi activo en el PSA.

PDF original: ES-2597954_T3.pdf

Métodos para diferenciar en una muestra proteína derivada de plasma de proteína recombinante.

(06/04/2016) Un método para cuantificar la cantidad de proteína derivada de plasma (pdP) y proteína recombinante (rP) en una muestra, en el que la proteína derivada de plasma y la proteína recombinante son la misma proteína con diferentes patrones de glicosilación, dando lugar dichos diferentes patrones de glicosilación a diferentes grados de unión a lectina para la proteína derivada de plasma en comparación con la proteína recombinante, en el que la proteína total (tP) en dicha muestra se determina previamente y es igual a la cantidad de proteína derivada de plasma y proteína recombinante (pdP + rP), comprendiendo dicho método las etapas de: (a) calcular una diferencia entre la unión a lectina para dicha muestra y la unión a lectina esperada…

Conjugados poliméricos de factor VIII.

(03/09/2014) Un procedimiento para conjugar PEG, ácido polisiálico (PSA) o dextrano con una fracción de carbohidratos oxidada del Factor VIII que comprende poner en contacto la fracción de carbohidratos oxidada con PEG activado, PSA y dextrano en condiciones que permitan la conjugación; en el que dicho FVIII que ha sido conjugado con PEG, PSA o dextrano conserva al menos el 50 % de la actividad biológica del FVIII nativo.

Conjugado de factor viia - ácido (poli)siálico con una vida media in vivo prolongada.

(13/08/2014) Constructo proteináceo modificado químicamente que comprende a) una molécula de factor VII activado (FVIIa) seleccionado entre el grupo consistente en FVIIa plasmático y FVIIa recombinante (rFVIIa) y un derivado biológicamente activo de FVIIa que presenta una identidad de secuencia de aminoácidos superior al 90% con respecto al FVIIa de longitud completa; y b) al menos un ácido polisiálico que comprende de 1 a 4 unidades de ácido siálico unido a dicha molécula de FVIIa; donde el ácido polisiálico se enlaza de forma covalente directamente con al menos un residuo aminoácido de dicha molécula de FVIIa; y donde la vida media in vivo de dicho constructp en la sangre de un mamífero se prolonga en comparación con la vida media in vivo de una molécula de FVIIa que no está modificada químicamente.

Procedimiento y composiciones para detectar específicamente moléculas poliméricas fisiológicamente aceptables.

(30/07/2014) Un procedimiento para la determinación del número de moléculas poliméricas solubles en agua unidas a una proteína o a un complejo proteico en un conjugado de polímero-proteína, que comprende las etapas de detectar la unión entre (i) un conjugado de polímero-proteína con uno o más polímeros unidos a la proteína, y (ii) un anticuerpo que se une específicamente a dicho polímero, siendo dicho anticuerpo detectable cuando está unido a dicho conjugado de polímero-proteína, en el que el número de polímeros del conjugado de polímero-proteína se correlaciona con los niveles de anticuerpo detectado unido…

Dispositivo para la calibración en un método para la inactivación certificable de patógenos por irradiación en un fluido biológico.

(25/12/2013) Dispositivo para la calibración en un método para la inactivación de microorganismos en un fluido biológico, que comprende irradiar el fluido biológico con una dosis efectiva de luz monocromática o policromática procedente de una o más fuentes luminosas, donde la dosis efectiva se determina mediante la medida del efecto de la luz monocromática o policromática sobre una solución dosimétrica, comprendiendo el dispositivo: una fuente de luz (T) de temperatura regulada o corriente estabilizada para asegurar una salida de luz constante; una abertura de salida de luz (V) que permite a la luz radiar a través de una abertura de obturador (W) sobre una abertura de colimación, un mecanismo de relojería mecánico o un oscilador electrónico, un obturador exacto controlado (W) montado entre la apertura de…

Procedimiento y composiciones para detectar específicamente moléculas poliméricas fisiológicamente aceptables.

(11/11/2013) Un procedimiento para la determinación del número de moléculas poliméricas fisiológicamente aceptables unidas a una proteína o a un complejo proteico en un conjugado de polímero-proteína, que comprende las etapas de detectar la unión entre (i) un conjugado de polímero-proteína con uno o más polímeros unidos a la proteína, y (ii) un anticuerpo que se une específicamente a dicho anticuerpo, detectable dicho anticuerpo cuando está unido a dicho conjugado de polímero-proteína, en el que el número de polímeros del conjugado de polímero-proteína se correlaciona con los niveles de anticuerpo detectado unido al conjugado de polímero-proteína cuando se compara con un control conocido, y en…

Métodos para determinar ingredientes activos en conjugados PEG-proteína pro-fármaco con reactivos que pueden liberar PEG (despegilación in vitro).

(21/08/2013) Un método in vitro de liberación de un polímero soluble en agua ligado de manera reversible de una proteínamodificada mediante el polímero soluble en agua o aumento de la actividad de una proteína modificada con unpolímero soluble en agua ligado de manera reversible que comprende la etapa de incubar la proteína en condicioneseficaces para liberar el polímero soluble en agua, en el que las condiciones eficaces para liberar el polímero solubleen agua comprenden aumentar la concentración de amina libre de un tampón que comprende la proteína por adiciónde lisina libre, histidina o una combinación de las mismas al tampón en una concentración eficaz para liberar elpolímero soluble en agua.

Conjugados de polímero-factor von Willebrand.

(07/08/2013) Constructo proteináceo que no está unido a Factor VIII (FVIII) para su uso en el tratamiento de una alteración hemorrágica asociada a defectos funcionales o a deficiencias de FVIII, de FvW o de ambos en un mamífero, mediante la prolongación de la vida media in vivo del FVIII endógeno en la sangre del mamífero; comprendiendo el constructo proteináceo a) una molécula de FvW seleccionada de entre el grupo consistente en factor de von Willebrand (FvW) plasmático, FvW recombinante, un precursor, subunidad o fragmento de FvW que tiene una actividad biológica del FvW determinada en un ensayo de cofactor de ristocetina o un ensayo de unión de colágeno, y dímeros y multímeros de los mismos; y b) al menos una molécula polimérica…

Proceso de purificación preparatoria de furina humana.

(30/07/2013) Método para purificar un polipéptido de furina o un polipéptido de furina truncada a partir de una soluciónproteínica, que comprende los siguientes pasos: a) unir dicho polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada a una resina mixta de intercambiocatiónico/interacción hidrófoba con potencial para unirse al polipéptido de furina o polipéptido defurina truncada a pH 6,0, y b) recuperar el polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada de la resina por elución.

Formulaciones liofilizadas de VWF recombinante.

(24/06/2013) Formulación farmacéutica estable liofilizada de un factor von Willebrand recombinante (rVWF) que comprende: (a) un rVWF; (b) uno o más agentes tampón; (c) uno o más aminoácidos; (d) uno o más agentes estabilizantes; y (e) uno o más tensioactivos, preparándose dicha formulación mediante la liofilización de una solución que comprende: (a) dicho rVWF, comprendiendo un polipéptido seleccionado de entre el grupo consistente en: a) la secuencia de aminoácidos de SEQ ID Nº 3; b) un análogo, fragmento o variante de a) capaz de causar la aglutinación de las plaquetas estabilizadas en presencia de ristocetina o de unirse al Factor VIII; c) un polipéptido codificado por el nucleótido dee SEQ ID Nº 1; d) un análogo, fragmento o variante de c) capaz de causar la aglutinación de las plaquetas estabilizadas en presencia de ristocetina o de unirse…

Método para la inactivación certificable de patógenos por irradiación en un fluido biológico.

(18/05/2012) Método para determinar una dosis efectiva de luz monocromática o policromática de una o más fuentes luminosas en un reactor de irradiación luminosa para inactivar microorganismos en un fluido biológico, que comprende medir el efecto de la luz monocromática o policromática en una solución dosimétrica que adapta la absorbancia y la viscosidad del fluido biológico a las longitudes de onda de fotoinactivación utilizadas en base a una calibración de la dosis de luz, mediante i) irradiación de dicha solución dosimétrica en una capa de longitud de camino óptico lo suficientemente delgada para absorber sólo una fracción de la luz incidente con una irradiancia definida predeterminada durante un tiempo determinado para aplicar una dosis de luz determinada, conduciendo a un cambio mensurable en un fotoproducto, y ii) lectura de la dosis correspondiente…

KIT PARA MEDIR LA PRODUCCIÓN DE TROMBINA EN UNA MUESTRA DE SANGRE O PLASMA DE UN PACIENTE.

(03/11/2011) Kit para medir la producción de trombina en una muestra, comprendiendo un complejo liofilizado de factor tisular (TF)/fosfolípido (PL) y una mezcla liofilizada de un sustrato de trombina con un marcador fluorescente y CaCl2, donde la mezcla liofilizada forma una solución límpida cuando se disuelve en una solución acuosa

METODO PARA LA PURIFICACION DEL INHIBIDOR DE LA PROTEINASA ALFA-1 (A1PI).

Sección de la CIP Química y metalurgia

(18/09/2009). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER INTERNATIONAL INC. BAXTER HEALTHCARE SA. Clasificación: C07K14/81.

Método para la purificación del inhibidor de la proteinasa alfa-1 (a1Pl) de una fracción proteica, que comprende los pasos de: #a) proporcionar una fracción proteica congelada que comprende a1Pl, #b) descongelarla a una temperatura ambiente de 2-25ºC hasta que la fracción proteica haya alcanzado la temperatura ambiente, #c) incubarla durante 4 horas como mínimo a una temperatura ambiente de 2-25ºC, y #d) someterla a un paso de lavado.

POLIPEPTIDO DE LA PROTEASA DE SEGMENTACION DEL FACTOR VON WILLEBRAND (VWF), ACIDO NUCLEICO QUE CODIFICA DICHO POLIPEPTIDO Y UTILIZACION DEL MISMO.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida Física

(17/06/2009). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N5/10, A61K38/48, C07K16/40, C12N9/64, C12N15/57, G01N33/563.

Polipéptido que muestra la actividad del vWF-cp que comprende la secuencia de aminoácidos AAGGILH- LELLV, caracterizado porque la actividad del vWF-cp es definida por la segmentación del vWF en el enlace peptídico 842Tyr-843Met, tener la actividad proteolítica directa que convierte el vWF con una estructura singlete en el vWF con una estructura satélite, y conservar la actividad en presencia, individualmente, del inhibidor de la serina proteasa, fluorofosfato de diisopropilo (DFP), y del inhibidor de la calpaína proteasa, carbobenziloxi (Z) peptidil diazometilcetona (Z-Leu-Leu-Tyr-CHN 2).

POLIPEPTIDO DEL FACTOR VIII CON ACTIVIDAD DE FACTOR VIII:C.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida

(01/03/2008). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N15/12, C07K14/705, C12P21/02, C07K14/755, A61K38/37.

Polipéptido de factor VIII humano, que tiene actividad de factor VIII: C, que comprende una modificación entre AS 1743 (Phe) y 1749 (Arg), AS 1784 (Ser) y 1831 (Asp), AS 1888 (Ser) y 1919 (His), AS 1942 (Trp) y 1947 (Met), AS 1959 (Ser) y 1974 (Ala), AS 2037 (Ile) y 2062 (Trp), AS 2108 (Asp) y 2118 (Asn) y/o AS 2154 (Thr) y 2158 (Ile), de manera que la modificación es una mutación, deleción o inserción que aumenta la afinidad de unión a la proteína, relacionada con receptor de lipoproteína de baja densidad (LRP).

MULTIMERASA PURIFICADA.

Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia

(16/11/2007). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K31/00, C07K16/18, C12Q1/37, A61P7/00, A61K38/48, A61P7/04, A61P7/02, C07K16/40, A61K38/46, C07K14/755, C12N9/64, A61K38/37.

Multimerasa purificada que escinde el enlace peptídico 842Tyr-843Met del vWF y y que es activa en presenciadel inhibidor de serina-proteasa DFP o del inhibidor de calpaína-proteasa Z-Leu-Leu-Tyr-CHN2, obtenible de plasma, suero, de una fracción plasmática o de una fracción sérica, por un método cromatográfico, comprendiendo dicho método la recuperación de dicha multimerasa de las fracciones en las que se halla la actividad proteolítica para la inactivación del vWF en presencia de un inhibidor de serina-proteasa.

PREPARACION FARMACEUTICA DE FACTOR VII.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida

(01/06/2006). Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N9/64, A61K38/36.

Procedimiento para la purificación de factor VII de un material biológico y producción de un preparado de factor VII por adsorción del factor VII en un material cromatográfico, elución fraccionada del factor VII con una actividad amidolítica específica de como mínimo 50 U/mg, donde la elución se realiza con un tampón sin adición de inhibidores de coagulación sanguínea y donde el caudal unitario de elución es como mínimo de 0, 15 volúmenes de columna por minuto, y obtención del factor VII a partir del producto de elución, de manera que el preparado de factor VII tiene un porcentaje inferior al 5% de factor VIIa con respecto a la cantidad total de factor VII.

PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE ALTERACIONES DE LA COAGULACION SANGUINEA.

Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia

(16/10/2005). Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, A61P7/04, A61K38/36, C07K1/36.

SE DESCRIBE UN PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE TRASTORNOS DE LA COAGULACION SANGUINEA, QUE CONTIENEN FACTORES PROTROMBINASA PURIFICADOS, EN PARTICULAR PROTROMBINA PURIFICADA Y EVENTUALMENTE FACTOR XA PURIFICADO COMO PRINCIPIO ACTIVO.

PROCEDIMIENTO PARA LA DETERMINACION DE UNA SUSTANCIA DE ENLACE AL COLAGENO.

Secciones de la CIP Física Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia

(01/04/2005). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: G01N33/543, G01N33/68, G01N33/566, A61L27/00, C07K1/22, G01N33/535, A61L15/32.

SE DESCRIBE UN PROCEDIMIENTO PARA ANALIZAR UNA SUSTANCIA LIGADORA DE COLAGENO, EN ESPECIAL LA ACTIVIDAD DE UNA PROTEINA DE ADHESION EN UN ENSAYO; DICHO PROCEDIMIENTO ESTA CARACTERIZADO PORQUE EL COLAGENO AVIDO SE FIJA COVALENTE A UNA FASE SOLIDA, LA SUSTANCIA LIGADORA DEL ENSAYO ES LIGADA AL COLAGENO, Y SE ANALIZA LA SUSTANCIA QUE LIGA EL COLAGENO LIGADO. TAMBIEN SE DESCRIBE UN CONJUGADO DE COLAGENO FORMADO DE UNA FASE SOLIDA Y EL COLAGENO AVIDO, LIGADO COVALENTE A ELLA. EL PROCEDIMIENTO ESTA ESPECIALMENTE INDICADO PARA EL ANALISIS DE LA ACTIVIDAD PRIMARIA HEMOSTATICA DEL VWF.

PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE TRASTORNOS DE LA COAGULACION SANGUINEA.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(16/12/2004). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, A61P7/04, A61K38/36, A61K38/37.

Un preparado farmacéutico para el tratamiento de trastornos de la coagulación sanguínea, que contiene, como mínimo, una pro-proteína de la coagulación de la sangre, seleccionada del grupo compuesto por el factor VIII, el factor von Willebrand (vWF) o el factor V y, además, un competidor de unión de receptor inerte desde el punto de vista fisiológico de la coagulación seleccionado del grupo compuesto de RAP, un mutante de RAP, un análogo de RAP y la combinación del activador de plasminógeno del tipo de tejido (tissue) (tPa) y aprotinina.

PROCEDIMIENTO PARA LA INACTIVACION DE AGENTES PATOGENOS, ESPECIALMENTE DE VIRUS, EN MATERIALES BIOLOGICOS.

Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia

(16/09/2004). Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, C12N9/74.

La invención se refiere a un procedimiento de neutralización de agentes patógenos, en particular de virus, en un material biológico, por incubación con un agente químico. Este procedimiento se caracteriza porque la incubación se realiza en presencia de una sal eluotrópica que corresponde a una concentración de NaCL de al menos 200 mmol/l, preferentemente, 300 mmol/l. La invención se refiere también a una preparación que contiene un complejo de protrombina, purificada por cromatografía.

PROCEDIMIENTO PARA LA PURIFICACION O EL FRACCIONAMIENTO DE FACTOR WON WILLEBRAND (VWF) Y PREPARADOS PARA SU OBTENCION.

Sección de la CIP Química y metalurgia

(01/06/2004). Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C07K14/755.

La presente invención se refiere a un procedimiento de purificación y de fraccionamiento cromatográfico del factor Willebrand (vWF) contenido en un material de partida, que incluye las siguientes etapas: absorción del contenido vWF de un material de partida con avidez de colágeno inmovilizado sobre un portador, separación de la parte no absorbida y lavado opcional del portador, elución del vWF del colágeno inmovilizado; y extracción del vWF purificado. La invención también se refiere a la preparación farmacéutica que incluye un vWF biológicamente activo que está unido de forma estable al colágeno.

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Patentes más consultadas

 

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