44 inventos, patentes y modelos de SCHWARZ, HANS-PETER

Ensayos de actividad dependientes de modificación.

(13/03/2019) Método para detectar la presencia de un polipéptido recombinante que comprende una modificación, comprendiendo el método las etapas de: incubar una muestra que incluye el polipéptido recombinante que comprende la modificación con un agente de captura que se une selectivamente a la modificación en condiciones que permiten la unión selectiva del agente de captura a la modificación, formándose así un complejo polipéptido-agente, en el que la modificación asociada con el polipéptido recombinante se selecciona de al menos una de pegilación, hesilación, almidonación o polisialilación y en el que el agente de captura es un anticuerpo de reconocimiento de modificación; purificar el complejo polipéptido-agente de la muestra; y someter a ensayo para detectar la presencia del polipéptido…

Métodos de medida de la división in vivo de Factor von Willebrand mediada por ADAMTS13 y utilización de los mismos.

Secciones de la CIP Física Química y metalurgia

(09/10/2018). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: G01N33/573, C12Q1/37, G01N33/86, C12Q1/56.

Método para analizar la eficacia de un factor de von Willebrand (FvW) utilizado en el tratamiento de la enfermedad de von Willebrand (EvW) en un individuo, que comprende medir fragmentos de división de FvW en una muestra de sangre del individuo antes y después del tratamiento, en el que un aumento de los fragmentos de división de FvW después del tratamiento indica que una desintegrina y metaloproteinasa con un motivo de trombospondina de tipo 1, miembro 13 (ADAMTS13) endógena en el individuo está dividiendo el FvW, y en el que una disminución o una ausencia de fragmentos de división de FvW después del tratamiento indica que la ADAMTS13 endógena en el sujeto no está dividiendo el FvW, y en el que los fragmentos de división de FvW son generados por la actividad de la ADAMTS13, y en el que la división de FvW se lleva a cabo bajo tensión de cizalladura.

PDF original: ES-2685503_T3.pdf

Medición de autoanticuerpos en condiciones de baja conductividad.

Secciones de la CIP Física Necesidades corrientes de la vida

(08/10/2018). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: G01N33/543, A61K39/395, G01N33/53, G01N33/564.

Un método para detectar un autoanticuerpo en una muestra biológica, siendo dicho autoanticuerpo específico para un antígeno diana, comprendiendo el método las etapas de: (a) poner en contacto la muestra biológica en una condición de baja conductividad con el antígeno diana por el que el autoanticuerpo tiene afinidad de unión específica; y (b) detectar la unión de dicho antígeno diana a dicho autoanticuerpo en la muestra biológica, en el que dicho antígeno diana se inmoviliza en una fase sólida y la presencia de dicha unión es indicativa del autoanticuerpo en la muestra biológica, y en el que la condición de baja conductividad tiene una conductividad menor que la conductividad de una disolución de cloruro de sodio 90 mM.

PDF original: ES-2685332_T3.pdf

Péptidos de FVIII para la inducción de tolerancia inmunitaria e inmunodiagnóstico.

Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia

(14/06/2017). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: A61P7/04, C07K14/755, A61K38/37.

Péptido que consiste en la secuencia de aminoácidos: (R1)x-P-(R2)y, en la que: P es una secuencia de aminoácidos que tiene al menos el 90 % de identidad con respecto a la secuencia de SEQ ID NO: 344; R1 es una secuencia de aminoácidos que consiste en desde 1 hasta 80 aminoácidos; R2 es una secuencia de aminoácidos que consiste en desde 1 hasta 80 aminoácidos; y cada uno de x e y es independientemente cero o uno.

PDF original: ES-2639039_T3.pdf

Método para la determinación de polisorbato.

(10/05/2017) Método para la determinación de polisorbato en una muestra que contiene proteínas, que comprende las etapas de: (a) someter la muestra a hidrólisis alcalina con al menos NaOH 3 N a una temperatura de 95 ºC a 100 ºC durante al menos 45 minutos; (b) neutralizar la muestra tras la hidrólisis alcalina; (c) retirar opcionalmente precipitado desnaturalizado de la muestra neutralizada mediante filtración; (d) añadir una mezcla acuosa de un complejo de tiocianatometal a la muestra opcionalmente filtrada para formar un complejo de sorbitano-polioxietilentiocianatometal; (e) extraer dicho complejo de sorbitano-polioxietilentiocianatometal formado en la etapa (d) en un disolvente orgánico inmiscible con agua; (f) medir la absorbancia del extracto obtenido en la etapa (e) para cuantificar la cantidad de dicho complejo de sorbitano-polioxietilentiocianatometal…

Purificación de butirilcolinesterasa usando adsorción a membrana.

Sección de la CIP Química y metalurgia

(26/04/2017). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: C12N9/18.

Método para preparar una composición de butirilcolinesterasa enriquecida a partir de una fuente biológica que tiene butirilcolinesterasa, comprendiendo el método las etapas de: aplicar la fuente biológica que tiene butirilcolinesterasa a un material de intercambio aniónico unido a una membrana; lavar el material; y eluir la butirilcolinesterasa del material de intercambio aniónico, en el que el contenido de butirilcolinesterasa se enriquece tras el intercambio aniónico al menos 10 veces por proteína total en la composición tal como se mide mediante la actividad butirilcolinesterasa por proteína total.

PDF original: ES-2632394_T3.pdf

Método para reducir el potencial tromboembólico de una composición de inmunoglobulinas derivada de plasma.

(01/02/2017) Un método para reducir el contenido en factor XI (FXI) y/o factor XIa (FXIa) en una composición de inmunoglobulinas derivada de plasma, comprendiendo el método las etapas de: (a) poner en contacto una composición de inmunoglobulinas derivada de plasma que comprende inmunoglobulinas IgG y FXI y/o FXIa con una resina de intercambio catiónico dispuesta en una columna de cromatografía en una primera condición de disolución que comprende un pH de no más de 6,0 y una conductividad de no más de 11 mS/cm para unir las inmunoglobulinas IgG y al menos una fracción del FXI y/o FXIa a la resina de intercambio catiónico; (b)…

Polipéptido del factor 8 con actividad de factor 8:C.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida

(30/11/2016). Solicitante/s: STICHTING SANQUIN BLOEDVOORZIENING. Clasificación: C12N15/12, C07K14/705, A61K38/00, C12P21/02, C07K14/755, A61K38/37.

Polipéptido de factor VIII humano, que tiene actividad de factor VIII: C, que comprende una modificación entre AS 1743 (Phe) y 1749 (Arg), AS 1784 (Ser) y 1831 (Asp), AS 1888 (Ser) y 1919 (His), AS 1942 (Trp) y 1947 (Met), AS 1959 (Ser) y 1974 (Ala), AS 2037 (Ile) y 2062 (Trp), AS 2108 (Asp) y 2118 (Asn) y/o AS 2154 (Thr) y 2158 (Ile), de manera que la modificación es una mutación, deleción o inserción que aumenta la afinidad de unión a la proteína, relacionada con receptor de lipoproteína de baja densidad (LRP).

PDF original: ES-2292255_T3.pdf

PDF original: ES-2292255_T5.pdf

Métodos para diferenciar en una muestra proteína derivada de plasma de proteína recombinante.

(06/04/2016) Un método para cuantificar la cantidad de proteína derivada de plasma (pdP) y proteína recombinante (rP) en una muestra, en el que la proteína derivada de plasma y la proteína recombinante son la misma proteína con diferentes patrones de glicosilación, dando lugar dichos diferentes patrones de glicosilación a diferentes grados de unión a lectina para la proteína derivada de plasma en comparación con la proteína recombinante, en el que la proteína total (tP) en dicha muestra se determina previamente y es igual a la cantidad de proteína derivada de plasma y proteína recombinante (pdP + rP), comprendiendo dicho método las etapas de: (a) calcular una diferencia entre la unión a lectina para dicha muestra y la unión a lectina esperada…

Coformulación estable de hialuronidasa e inmunoglobulina, y métodos de uso de la misma.

Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia

(30/03/2016). Solicitante/s: Baxalta Incorporated. Clasificación: A61K39/00, A61K39/395, A61K47/42, C07K16/00, A61K9/00, C07K16/06, A61K47/36, C12N9/24.

Composición estable formulada para administración subcutánea, en la que: la composición estable es una coformulación líquida; la composición tiene un pH de entre 4 y 5, incluidos; y la composición comprende: inmunoglobulina (IG) a una concentración que es de al menos el 10% p/v; una hialuronidasa soluble a una concentración que es de al menos 50 U/ml y está presente en una cantidad suficiente para permitir la administración subcutánea de la composición en un único sitio de inyección a una velocidad de infusión igual a o mayor que la velocidad de infusión intravenosa para inmunoglobulina intravenosa; y una sal de cloruro de metal alcalino a una concentración de al menos 0,05 M, mediante lo cual la coformulación es estable a temperaturas de hasta 32ºC durante al menos 6 meses.

PDF original: ES-2578478_T3.pdf

Formulaciones de ADAMTS13 líquidas y liofilizadas estabilizadas.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(09/03/2016). Ver ilustración. Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: A61K9/00.

Una formulación estabilizada de ADAMTS13, que comprende: (a) de 0,05 mg/ml a 10,0 mg/ml de ADAMTS13; (b) menos de 100 mM de una sal farmacéuticamente aceptable (c) calcio de 0,5 mM a 20 mM; (d) un azúcar y/o alcohol de azúcar; (e) un tensioactivo no iónico; y (f) un agente tamponador para mantener un pH entre 6,0 y 8,0.

PDF original: ES-2579906_T3.pdf

Ensayo de unión de elastasa unida a fase sólida para la medida de la actividad de alfa1-antitripsina.

Sección de la CIP Física

(02/03/2016). Ver ilustración. Solicitante/s: Baxalta GmbH. Clasificación: G01N33/53, G01N33/68.

Método para la medida del inhibidor de alfa1-proteinasa activo (A1PI) en una muestra, que incluye los pasos de (a) unir elastasa a una fase sólida; (b) incubar la fase sólida con la muestra; (c) incubar la fase sólida con un reactivo de detección que se une a A1PI; (d) determinar la cantidad de reactivo de detección unido a la fase sólida; y (e) determinar la cantidad de A1PI activa en la muestra.

PDF original: ES-2574255_T3.pdf

Procedimiento para preparar una composiciónde IgG enriquecida a partir de plasma.

(27/08/2014) Un procedimiento para preparar una composición de IgG enriquecida a partir de plasma, comprendiendo el procedimiento las etapas de: (a) precipitar una fracción de plasma desprovisto de crioprecipitado, en una primera etapa de precipitación, con alcohol entre aproximadamente un 6 % y aproximadamente un 10 % a un pH de entre aproximadamente 7,0 y aproximadamente 7,5 para obtener un primer precipitado y un primer sobrenadante; (b) precipitar la IgG del primer sobrenadante, en una segunda etapa de precipitación, con alcohol entre aproximadamente un 20 % y aproximadamente un 25 % a un pH de entre aproximadamente 6,7 y aproximadamente 7,3 para formar un segundo precipitado; (c) resuspender…

Retirada de serina proteasas por tratamiento con dióxido de silicio finamente dividido.

(09/07/2014) Un procedimiento para reducir la cantidad de una serina proteasa o un zimógeno de serina proteasa en una composición de proteína diana derivada de plasma, comprendiendo el procedimiento las etapas de: (a) realizar una primera etapa de enriquecimiento de proteína diana para formar una primera composición enriquecida; (b) poner en contacto la composición con dióxido de silicio (SiO2) finamente dividido bajo condiciones adecuadas para unir al menos una serina proteasa o zimógeno de serina proteasa; y (c) separar el SiO2 de la composición para retirar la serina proteasa unida, en el que la al menos una serina proteasa o zimógeno de serina proteasa es Factor XIa (FXIa), Factor XIIa (FXIIa), Factor XI (FXI), o Factor XII (FXII); en el que la primera…

Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

(02/04/2014) Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico de quimioquina (motivo C) ligando 2 (XCL2); (b) Medir la expresión génica de XCL2; (c) Comparar la expresión génica de XCL2 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del XCL2 presente en una muestra de referencia procedente del sujeto obtenida con anterioridad…

Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

(02/04/2014) Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico de quimioquina (motivo C-C) ligando 13 (CCL13); (b) Medir la expresión génica de CCL13; (c) Comparar la expresión génica de CCL13 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del CCL13 presente en una muestra de referencia procedente del sujeto obtenida con anterioridad…

Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

(02/04/2014) Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico de quimioquina (motivo C-X-C) ligando 5 (CXCL5); (b) Medir la expresión génica de CXCL5; (c) Comparar la expresión génica de CXCL5 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del CXCL5 presente en una muestra de referencia procedente del sujeto obtenida con anterioridad…

Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

(02/04/2014) Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico de quimioquina (motivo C-X-C) ligando 3 (CXCL3); (b) Medir la expresión génica de CXCL3; (c) Comparar la expresión génica de CXCL3 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del CXCL3 presente en una muestra de referencia procedente del 10 sujeto obtenida con anterioridad…

Dispositivo para la calibración en un método para la inactivación certificable de patógenos por irradiación en un fluido biológico.

(25/12/2013) Dispositivo para la calibración en un método para la inactivación de microorganismos en un fluido biológico, que comprende irradiar el fluido biológico con una dosis efectiva de luz monocromática o policromática procedente de una o más fuentes luminosas, donde la dosis efectiva se determina mediante la medida del efecto de la luz monocromática o policromática sobre una solución dosimétrica, comprendiendo el dispositivo: una fuente de luz (T) de temperatura regulada o corriente estabilizada para asegurar una salida de luz constante; una abertura de salida de luz (V) que permite a la luz radiar a través de una abertura de obturador (W) sobre una abertura de colimación, un mecanismo de relojería mecánico o un oscilador electrónico, un obturador exacto controlado (W) montado entre la apertura de…

Actividad anti-amiloide de la inmunoblogulina intravenosa (IVIG) in vitro.

(11/12/2013) Un método para preseleccionar los lotes de inmunoglobulina intravenosa (IVIG) más adecuados paraadministrar a los pacientes que padecen enfermedad de Alzheimer (EA), comprendiendo el método: a) poner en contacto cultivos celulares de ensayo con agregados de Aß citotóxicos y con lotes de IVIG. b) determinar el nivel de citotoxicidad en los cultivos celulares de ensayo y c) comparar el nivel de citotoxicidad en los cultivos de ensayo con el nivel de citotoxicidad en un cultivo celularcontrol, identificando y seleccionando de este modo el lote de IVIG que es el más adecuado para su administración apacientes que padecen EA.

Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

(02/08/2013) Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico del factor 1 de regulación transcripcional (TRERF1); (b) Medir la expresión génica del TRERF1; (c) Comparar la expresión génica del TRERF1 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del TRERF1 presente en una muestra de referencia procedente del sujeto obtenida con anterioridad al tratamiento…

Proceso de purificación preparatoria de furina humana.

(30/07/2013) Método para purificar un polipéptido de furina o un polipéptido de furina truncada a partir de una soluciónproteínica, que comprende los siguientes pasos: a) unir dicho polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada a una resina mixta de intercambiocatiónico/interacción hidrófoba con potencial para unirse al polipéptido de furina o polipéptido defurina truncada a pH 6,0, y b) recuperar el polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada de la resina por elución.

Método para la inactivación certificable de patógenos por irradiación en un fluido biológico.

(18/05/2012) Método para determinar una dosis efectiva de luz monocromática o policromática de una o más fuentes luminosas en un reactor de irradiación luminosa para inactivar microorganismos en un fluido biológico, que comprende medir el efecto de la luz monocromática o policromática en una solución dosimétrica que adapta la absorbancia y la viscosidad del fluido biológico a las longitudes de onda de fotoinactivación utilizadas en base a una calibración de la dosis de luz, mediante i) irradiación de dicha solución dosimétrica en una capa de longitud de camino óptico lo suficientemente delgada para absorber sólo una fracción de la luz incidente con una irradiancia definida predeterminada durante un tiempo determinado para aplicar una dosis de luz determinada, conduciendo a un cambio mensurable en un fotoproducto, y ii) lectura de la dosis correspondiente…

KIT PARA MEDIR LA PRODUCCIÓN DE TROMBINA EN UNA MUESTRA DE SANGRE O PLASMA DE UN PACIENTE.

(03/11/2011) Kit para medir la producción de trombina en una muestra, comprendiendo un complejo liofilizado de factor tisular (TF)/fosfolípido (PL) y una mezcla liofilizada de un sustrato de trombina con un marcador fluorescente y CaCl2, donde la mezcla liofilizada forma una solución límpida cuando se disuelve en una solución acuosa

METODO PARA LA PURIFICACION DEL INHIBIDOR DE LA PROTEINASA ALFA-1 (A1PI).

Sección de la CIP Química y metalurgia

(18/09/2009). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER INTERNATIONAL INC. BAXTER HEALTHCARE SA. Clasificación: C07K14/81.

Método para la purificación del inhibidor de la proteinasa alfa-1 (a1Pl) de una fracción proteica, que comprende los pasos de: #a) proporcionar una fracción proteica congelada que comprende a1Pl, #b) descongelarla a una temperatura ambiente de 2-25ºC hasta que la fracción proteica haya alcanzado la temperatura ambiente, #c) incubarla durante 4 horas como mínimo a una temperatura ambiente de 2-25ºC, y #d) someterla a un paso de lavado.

POLIPEPTIDO DE LA PROTEASA DE SEGMENTACION DEL FACTOR VON WILLEBRAND (VWF), ACIDO NUCLEICO QUE CODIFICA DICHO POLIPEPTIDO Y UTILIZACION DEL MISMO.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida Física

(17/06/2009). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N5/10, A61K38/48, C07K16/40, C12N9/64, C12N15/57, G01N33/563.

Polipéptido que muestra la actividad del vWF-cp que comprende la secuencia de aminoácidos AAGGILH- LELLV, caracterizado porque la actividad del vWF-cp es definida por la segmentación del vWF en el enlace peptídico 842Tyr-843Met, tener la actividad proteolítica directa que convierte el vWF con una estructura singlete en el vWF con una estructura satélite, y conservar la actividad en presencia, individualmente, del inhibidor de la serina proteasa, fluorofosfato de diisopropilo (DFP), y del inhibidor de la calpaína proteasa, carbobenziloxi (Z) peptidil diazometilcetona (Z-Leu-Leu-Tyr-CHN 2).

POLIPEPTIDO DEL FACTOR VIII CON ACTIVIDAD DE FACTOR VIII:C.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida

(01/03/2008). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N15/12, C07K14/705, C12P21/02, C07K14/755, A61K38/37.

Polipéptido de factor VIII humano, que tiene actividad de factor VIII: C, que comprende una modificación entre AS 1743 (Phe) y 1749 (Arg), AS 1784 (Ser) y 1831 (Asp), AS 1888 (Ser) y 1919 (His), AS 1942 (Trp) y 1947 (Met), AS 1959 (Ser) y 1974 (Ala), AS 2037 (Ile) y 2062 (Trp), AS 2108 (Asp) y 2118 (Asn) y/o AS 2154 (Thr) y 2158 (Ile), de manera que la modificación es una mutación, deleción o inserción que aumenta la afinidad de unión a la proteína, relacionada con receptor de lipoproteína de baja densidad (LRP).

ANTICUERPOS DE ACTIVACION DEL FACTOR IX/FACTOR IXA.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida

(01/02/2008). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N15/13, C12N5/10, C12N15/09, A61K39/395, C07K16/18, C12P21/08, A61P7/04, C12P21/02, C12N5/12, C07K16/36, C07K16/40, C12N5/20, C12N15/02.

Anticuerpo frente al factor IX/factor IXa que tiene una actividad tipo cofactor del factor VIIIa y que incrementa la actividad procoagulante del factor FIXa.

MULTIMERASA PURIFICADA.

Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia

(16/11/2007). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K31/00, C07K16/18, C12Q1/37, A61P7/00, A61K38/48, A61P7/04, A61P7/02, C07K16/40, A61K38/46, C07K14/755, C12N9/64, A61K38/37.

Multimerasa purificada que escinde el enlace peptídico 842Tyr-843Met del vWF y y que es activa en presenciadel inhibidor de serina-proteasa DFP o del inhibidor de calpaína-proteasa Z-Leu-Leu-Tyr-CHN2, obtenible de plasma, suero, de una fracción plasmática o de una fracción sérica, por un método cromatográfico, comprendiendo dicho método la recuperación de dicha multimerasa de las fracciones en las que se halla la actividad proteolítica para la inactivación del vWF en presencia de un inhibidor de serina-proteasa.

PREPARACION FARMACEUTICA DE FACTOR VII.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Necesidades corrientes de la vida

(01/06/2006). Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N9/64, A61K38/36.

Procedimiento para la purificación de factor VII de un material biológico y producción de un preparado de factor VII por adsorción del factor VII en un material cromatográfico, elución fraccionada del factor VII con una actividad amidolítica específica de como mínimo 50 U/mg, donde la elución se realiza con un tampón sin adición de inhibidores de coagulación sanguínea y donde el caudal unitario de elución es como mínimo de 0, 15 volúmenes de columna por minuto, y obtención del factor VII a partir del producto de elución, de manera que el preparado de factor VII tiene un porcentaje inferior al 5% de factor VIIa con respecto a la cantidad total de factor VII.

PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE TRASTORNOS DE LA COAGULACION SANGUINEA.

Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida

(16/12/2004). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, A61P7/04, A61K38/36, A61K38/37.

Un preparado farmacéutico para el tratamiento de trastornos de la coagulación sanguínea, que contiene, como mínimo, una pro-proteína de la coagulación de la sangre, seleccionada del grupo compuesto por el factor VIII, el factor von Willebrand (vWF) o el factor V y, además, un competidor de unión de receptor inerte desde el punto de vista fisiológico de la coagulación seleccionado del grupo compuesto de RAP, un mutante de RAP, un análogo de RAP y la combinación del activador de plasminógeno del tipo de tejido (tissue) (tPa) y aprotinina.

PROCEDIMIENTO PARA LA INACTIVACION DE AGENTES PATOGENOS, ESPECIALMENTE DE VIRUS, EN MATERIALES BIOLOGICOS.

Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia

(16/09/2004). Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, C12N9/74.

La invención se refiere a un procedimiento de neutralización de agentes patógenos, en particular de virus, en un material biológico, por incubación con un agente químico. Este procedimiento se caracteriza porque la incubación se realiza en presencia de una sal eluotrópica que corresponde a una concentración de NaCL de al menos 200 mmol/l, preferentemente, 300 mmol/l. La invención se refiere también a una preparación que contiene un complejo de protrombina, purificada por cromatografía.

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