(23/12/2015) Una composición tópica que comprende una toxina botulínica y un vehículo cargado positivamente, comprendiendo dicho vehículo un esqueleto polimérico de peptidilo o distinto de peptidilo cargado positivamente que tiene unidos al mismo uno o más grupos de eficacia cargados positivamente seleccionados de -(gly)n1-(arg)n2, donde el subíndice n1 es un número entero de 0 a 20, y el subíndice n2 es, independientemente, un número entero impar de 5 a 25; PTD de Antennapedia y fragmentos de la misma que retienen la actividad de PTD de Antennapedia; VIHTAT; y fragmentos de VIH-TAT que tienen las secuencias de aminoácidos (gly)p-RGRDDRRQRRR-(gly)q, (gly)p-…

(11/11/2015) Un polipéptido sustancialmente purificado y/o recombinante, en el que el polipéptido comprende: i) una secuencia de aminoácidos como se proporciona en SEC ID Nº: 2, ii) una secuencia de aminoácidos que es al menos 80 % idéntica a SEC ID Nº: 2, y/o iii) un fragmento antigénico de i) o ii); en el que i), ii) y iii) son capaces de inducir una respuesta inmunitaria contra la secuencia de aminoácidos como se proporciona en SEC ID Nº: 2.

(15/07/2015) Un péptido purificado que comprende una secuencia de aminoácidos con una identidad de secuencia del 95% o superior con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SED. ID. Nº: 4, donde el péptido purificado comprende un sitio de clivaje específico prostático y un sitio de clivaje de furina sometido a deleción funcional, donde el sitio de clivaje específico prostático sustituye funcionalmente al sitio de clivaje de furina.

(17/06/2015) Un polinucleótido que codifica un polipéptido de neurotoxina que comprende una cadena ligera, un enlazador y una cadena pesada, en donde el enlazador es un enlazador modificado que comprende una secuencia heteróloga de aminoácidos que confiere al menos una propiedad fisicoquímica al polipéptido que permite la separación de polipéptidos de neurotoxina parcialmente procesados o sin procesar de polipéptidos de neurotoxina procesados, siendo dicha secuencia heteróloga de aminoácidos flanqueada en el terminal N y C por un sitio de reconocimiento y escisión de proteasa, en donde la neurotoxina es una neurotoxina botulínica.

(17/06/2015) Proteína de fusión de polipéptido monocatenario que comprende: a. una proteasa no citotóxica, o un fragmento de la misma, cuya proteasa o fragmento de proteasa es capaz de escindir una proteína del aparato de fusión exocítica de un aferente sensorial nociceptor; b. un resto de reconocimiento que es capaz de unirse a un sitio de unión en el aferente sensorial nociceptor, cuyo sitio de unión es capaz de experimentar endocitosis para incorporarse a un endosoma en el aferente sensorial nociceptor; c. un sitio de escisión por proteasa en cuyo sitio la proteína de fusión se puede escindir mediante una proteasa, en el que el sitio de escisión por la proteasa está ubicado entre la proteasa no…

(03/06/2015) Conjugado de proteínas no citotóxico para la inhibición o reducción de la fusión exocítica en una célula aferente sensorial nociceptiva, que comprende: (i) una Fracción de reconocimiento (TM), en el que dicha TM es un agonista de un receptor presente en dicha célula aferente sensorial nociceptiva, y en el que dicho receptor experimenta una endocitosis para incorporarse en un endosoma en el interior de la célula aferente sensorial nociceptiva; (ii) una proteasa no citotóxica o un fragmento de la misma, en el que la proteasa o el fragmento de proteasa es capaz de segmentar una proteína del aparato de fusión exocítica de dicha célula aferente sensorial nociceptiva; y (iii)…

(06/05/2015) Proteína de fusión de polipéptido monocatenario que comprende: a. una proteasa no citotóxica, o un fragmento de la misma, cuya proteasa o fragmento de proteasa es capaz de escindir una proteína del aparato de fusión exocítica de un aferente sensorial nociceptor; b. un resto de reconocimiento que es capaz de unirse a un sitio de unión en el aferente sensorial nociceptor, cuyo sitio de unión es capaz de experimentar endocitosis para incorporarse a un endosoma contenido en el aferente sensorial nociceptor; c. un sitio de escisión por proteasa en cuyo sitio la proteína de fusión se puede escindir mediante una proteasa, en el que el sitio de escisión por la proteasa está ubicado entre la proteasa no citotóxica o fragmento de la misma y el resto de reconocimiento; d. un dominio de translocación que es capaz de translocar la proteasa o fragmento…

(16/07/2014) Método para obtener una toxina botulínica biológicamente activa, que comprende las etapas de: (a) obtener un medio de cultivo que está sustancialmente libre de productos derivados de animales y comprende el 4-8% en peso de un derivado de soja, y cultivar una bacteria Clostridium botulinum en el medio de cultivo; (b) proporcionar un medio de fermentación que está sustancialmente libre de productos derivados de animales y comprende: (i) el 4-8% en peso de un derivado de soja, (ii) el 0-3% en peso de un extracto de levadura, y (iii) el 1-2% en peso de glucosa; (c) fermentar la bacteria Clostridium botulinum en el medio de fermentación en condiciones que permiten la producción de una toxina botulínica, incluyendo: (i)…

(14/05/2014) Un método intracelular para convertir una toxina clostridial de cadena sencilla que comprende una región de bucle dicadena en su forma dicadena, comprendiendo el método las etapas de: a) hacer crecer una célula que comprende una construcción de expresión dual a 37°C durante aproximadamente 3,5 horas, comprendiendo la construcción de expresión dual; i) un marco de lectura abierta que codifica una toxina clostridial de cadena sencilla, comprendiendo la toxina clostridial de cadena sencilla un dominio enzimático, un dominio de translocación, un dominio de unión y una región de bucle dicadena que comprende un sitio de escisión de proteasa TEV; y ii) un marco de lectura abierta que codifica una proteasa TEV; b)…

(26/02/2014) La presente invención se refiere al uso de la secuencia codificante del domino del extremo carboxilo terminal de la cadena pesadade la toxina tetánica como medicamento, preferentemente en el tratamiento de la Esclerosis Lateral Amiotrófica (ELA), así como elpolipéptido codificado por dicha secuencia para el tratamiento dela mencionada enfermedad.

(27/11/2013) Una composición que comprende una toxina botulínica y un vehículo cargado positivamente que comprende unesqueleto polimérico cargado positivamente que tiene unidos grupos de eficacia cargados positivamente; donde la toxina botulínica no está modificada covalentemente; donde el vehículo cargado positivamente y la toxina botulínica están en contacto directamente para formar uncomplejo no covalente; y donde los grupos de eficacia se seleccionan de -(gly)n1-(arg)n2 donde el subíndice n1 es un número entero de 0 a 20y el subíndice n2 es, independientemente, un número entero impar de 5 a 25; HIV-TAT, PTD de Antennapedia; y fragmentos de HIV-TAT que tienen la fórmula (gly)p-RGRDDRRQRRR-(gly)q, (gly)p-YGRKKRRQRRR-(gly)q o (gly)p -RKKRRQRRR-(gly)q, donde los subíndices p y q son cada uno,…

(09/10/2013) Un polipéptido, que comprende: a. una proteasa no citotóxica que es capaz de escindir una proteína SNARE; b. un péptido de translocación que es capaz de translocar dicha proteasa no citotóxica de dentro de un endosoma deuna célula mamífera, a través de la membrana endosomal de la misma y en el citosol de la célula mamífera; y c. una muteína del factor del crecimiento epidérmico (EGF), en el que dicha muteína del EGF comprende una secuencia aminoacídica que tiene al menos el 95% de identidad desecuencia con respecto a la secuencia aminoacídica de SEQ ID NO: 11 y en el que dicha muteína del EGF retiene laafinidad de unión de SEQ ID NO: 11 para unirse a un receptor del EGF.

(25/09/2013) Una proteína de fusión polipeptídica de una cadena, que comprende: (a) una proteasa no citotóxica, o un fragmento de la misma, cuya proteasa o fragmento de proteasa es capaz deescindir específicamente una proteína SNARE del aparato de fusión exocítico de una célula diana; (b) un resto director que es capaz de unirse a un sitio de unión en la célula diana, cuyo sitio de unión es capaz deexperimentar endocitosis para ser incorporado en un endosoma dentro de la célula diana; (c) un sitio de escisión de proteasa en cuyo sitio la proteína de fusión es escindida por una proteasa, en el que elsitio de escisión de proteasa está situado entre la proteasa no citotóxica o fragmento de la misma y el resto director,de modo que cuando el sitio de escisión de proteasa se escinde, la región N-terminal del resto director quedaexpuesta;…

(23/08/2013) Un procedimiento libre de proteínas de origen animal (APF) de producción de una toxina purificada de Clostridiumbotulinum A, B o F que comprende las etapas de: (a) producir un cultivo de fermentación de Clostridium botulinum utilizando un medio de cultivo libre de proteínasde origen animal, comprendiendo el medio soja hidrolizada; (b) obtener una muestra del cultivo de fermentación de Clostridium botulinum; (c) poner en contacto una resina de columna de interacción hidrófoba con la muestra de cultivo para permitir lacaptura de una toxina botulínica por la columna de interacción hidrófoba; (d) eluir la toxina botulínica de la columna de interacción hidrófoba; (e) cargar una resina de columna de intercambio iónico con el eluyente de la columna de interacción hidrófoba;…

(26/07/2013) Un polipéptido para su uso en la supresión o tratamiento de cáncer mediante la inhibición de lasecreción de una célula cancerosa en un paciente, en el que el polipéptido comprende: (i) una proteasa no citotóxica, proteasa que puede escindir una proteína SNARE expresada en dicha célulacancerosa; (ii) un resto que elige diana (TM) que puede unirse a un sitio de unión sobre una célula cancerosa, sitio de unión quepuede someterse a endocitosis para incorporarse en un endosoma dentro de la célula cancerosa; y (iii) un dominio de translocación que puede translocar la proteasa de dentro de un endosoma, a través de lamembrana endosómica y en el citosol de la célula cancerosa; en el que el polipéptido carece de la función de unión…

(24/04/2013) Una molecula de acido nucleico que codifica una muteina sustancialmente no toxica de la toxina alfa deClostridium perfringens, en la que la muteina de la toxina alfa comprende la secuencia de aminoacidos de la SEC IDNo: 3 menos 9 restos de aminoacidos consecutivos que van de Tyr62 a Trp70.

(18/07/2012) Proteína transportadora, obtenible mediante la modificación de la cadena pesada de la neurotoxina formada porClostridium botulinum, en la que la neurotoxina es la neurotoxina Botulinum tipo A (BoNT/A) y en la que la proteínatransportadora se une con las neuronas con una afinidad mayor que la neurotoxina nativa, siendo determinada laactividad de unión en el ensayo en sinaptosomas, y siendo por lo menos un aminoácido en las posiciones 1117,1252, 1253, 1270, 1278 a 1279 de las secuencias de proteínas de la neurotoxina Botulinum tipo A eliminado osustituido por un aminoácido, que existe en estado natural o que no es de origen natural.

(30/05/2012) Un conjugado de proteína no citotóxica para la inhibición o reducción de fusión exocítica en una célulaaferente sensorial nociceptiva, que comprende: (i) una Fracción de direccionamiento (TM) de dinorfina, en el que dicha TM de dinorfina es un agonista de un receptor presente en dicha célula aferente sensorialnociceptiva, y en el que dicho receptor experimenta una endocitosis que se incorporará en un endosoma en elinterior de la célula aferente sensorial nociceptiva; (ii) una proteasa no citotóxica o un fragmento de la misma, en que la proteasa o el fragmento de proteasa es capaz de segmentar una proteína…

(23/05/2012) Un péptido purificado que comprende una variante de una secuencia de aminoácidos de proaerolisina, donde la variante de la secuencia de aminoácidos de proaerolisina comprende un sitio de clivaje de proteasa específico prostático y un sitio de clivaje de furina sometido a deleción funcional, donde el sitio de clivaje de proteasa específico prostático sustituye funcionalmente al sitio de clivaje de furina.

(26/04/2012) Polipéptido aislado del dominio luminal (aminoácidos 454-579) de la glicoproteína de la vesícula sináptica 2C de Homo sapiens, ligando el polipéptido aislado el fragmento Hc de la neurotoxina botulínica A.

(01/12/2011) Una toxina clostridial modificada que comprende: a. un sitio de escisión de sustrato de toxina clostridial; b. una región de bucle bicatenario; c. un dominio enzimático de toxina clostridial; d. un dominio de translocación de toxina clostridial; y e. una actividad de unión celular alterada capaz de intoxicar a una célula diana de toxina clostridial no natural; en la que la actividad de unión celular alterada se consigue reemplazando un dominio diana de una toxina clostridial natural con un dominio diana que muestre una actividad de unión selectiva por un receptor de toxina no clostridial presente en una célula diana de toxina no clostridial; y en la que el sitio de escisión de sustrato de toxina clostridial se localiza en la región de bucle bicatenario

(01/07/2011) Una composición que comprende un oligopéptido de 6 a aproximadamente 20 aminoácidos, en el que dicho oligopéptido comprende la secuencia de aminoácidos SEC ID Nº 1, y un vehículo cargado positivamente que comprende una polilisina cargada positivamente, con grupos de ramificación fijados cargados positivamente seleccionados de forma independiente de gly)n1 -(arg)n2, HIV-TAT, Antennapedia PTD, y fragmentos de HIV-TAT o de Antennapedia PTD, o mezclas de los mismos, en los que el subíndice n1 es un número entero de 0 a aproximadamente 20, y el subíndice n2 es, de forma independiente, un número impar de 5 a 25, en la que el oligopéptido no está modificado covalentemente por el vehículo cargado positivamente

(05/04/2011) Una proteína de fusión de polipéptido monocatenario que comprende: a) una proteasa no citotóxica, o un fragmento de la misma, dicha proteasa o fragmento de proteasa es capaz de escindir una proteína del aparato de fusión exocítica de un aferente sensorial nociceptor; b) un resto director que es capaz de unirse a un sitio de unión en el aferente sensorial nociceptor, dicho sitio de unión es capaz de experimentar endocitosis para incorporarse a un endosoma contenido en el aferente sensorial nociceptor; c) un sitio de escisión de proteasa en cuyo sitio la proteína de fusión se puede escindir mediante una proteasa, en el que el sitio de escisión de la proteasa está ubicado entre la proteasa no citotóxica o fragmento de la misma y el resto director; d) un dominio de translocación…

(03/03/2011) Una proteína portadora que comprende 10 a 20 epítopos CD4+ de linfocitos T

(24/01/2011) Uso de la secuencia codificante del dominio carboxilo terminal de la cadena pesada de la toxina tetánica como medicamento.Uso de la secuencia codificante del dominio del extremo carboxilo terminal de la cadena pesada de la toxina tetánica como medicamento, preferentemente en el tratamiento de la Esclerosis Lateral Amiotrófica (ELA), así como el polipéptido codificado por dicha secuencia para el tratamiento de la mencionada enfermedad

(29/06/2010) Una toxina clostridial modificada que comprende un sitio de escisión de sustrato de toxina clostridial en la región del bucle bicatenario

(28/06/2010) Un polipéptido I-2 aislado, asociado con una enfermedad intestinal inflamatoria (EII), que tiene una secuencia de aminoácidos que es más del 80% idéntica a la secuencia de aminoácidos mostrada en la Figura 1A, en donde el polipéptido retiene sustancialmente la inmunoreactividad o actividad tolerogénica de un polipéptido I-2 que tiene la secuencia de aminoácidos mostrada en la Figura 1A, en donde la inmunoreactividad se define por la capacidad del polipéptido para formar un complejo con una muestra positiva para el anticuerpo anti-I-2, y en donde la actividad tolerogénica se define por la capacidad del polipéptido ya sea sola, o en combinación con otra molécula, para producir una menor respuesta inmunológica

(08/03/2010) Toxina botulínica modificada que presenta una cadena pesada natural y una cadena ligera modificada, caracterizada porque la modificación de la cadena ligera consiste en que (a) (i) esta presenta en su extremo N un alargamiento de la cadena que tiene la estructura, -(C)n-(tag)m-(X)k-, en la dirección del extremo N al extremo C y (ii) al menos uno de los restos de cisteína en el alargamiento de la cadena está acoplado a al menos una cadena de PEG, o en que (b) al menos un resto de aminoácido y como máximo 20 restos de aminoácido de los restos de aminoácido que se hallan naturalmente en su extremo N está/n mutado/s en un resto de cisteína, estando al menos uno de los, como máximo, 20 restos de cisteína en el extremo N acoplado a…