CIP-2021 : C12N 9/64 : que provienen de tejido animal, p. ej. renina.
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Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA
C QUIMICA; METALURGIA.
C12 BIOQUIMICA; CERVEZA; BEBIDAS ALCOHOLICAS; VINO; VINAGRE; MICROBIOLOGIA; ENZIMOLOGIA; TECNICAS DE MUTACION O DE GENETICA.
C12N MICROORGANISMOS O ENZIMAS; COMPOSICIONES QUE LOS CONTIENEN; PROPAGACION, CULTIVO O CONSERVACION DE MICROORGANISMOS; TECNICAS DE MUTACION O DE INGENIERIA GENETICA; MEDIOS DE CULTIVO (medios para ensayos microbiológicos C12Q 1/00).
C12N 9/00 Enzimas, p. ej. ligasas (6.); Proenzimas; Composiciones que las contienen (preparaciones para la limpieza de los dientes que contienen enzimas A61K 8/66, A61Q 11/00; preparaciones de uso médico que contienen enzimas A61K 38/43; composiciones detergentes que contienen enzimas C11D ); Procesos para preparar, activar, inhibir, separar o purificar enzimas.
C12N 9/64 · · · · que provienen de tejido animal, p. ej. renina.
CIP2021: Invenciones publicadas en esta sección.
Compuestos de FVIIA diméricos y multiméricos.
(14/08/2013) Compuesto de FVIIa multimérico o dimérico que contiene, como mínimo, dos polipéptidos de FVIIa unidos medianteenlace covalente, para retener la actividad catalítica intrínseca de los polipéptidos de FVIIa, donde dicho compuestotiene una actividad biológica superior a la de los polipéptidos de FVIIa del constituyente, y en el que, al menos, dospolipéptidos de FVIIa están conectados de manera covalente por cisteínas producidas mediante ingeniería genética, endichos polipéptidos de FVIIa.
Inhibición de la angiogénesis, de la tumorigénesis y de la actividad de la catepsina usando una proteína de unión al factor de crecimiento similar a la insulina.
(13/08/2013) Uso de un péptido que consta de una secuencia de aminoácidos con una identidad de al menos el 85 % con respecto a los aminoácidos 170-259 de la SEC ID Nº 1 en la preparación de un medicamento para inhibir la angiogénesis.
Proceso de purificación preparatoria de furina humana.
(30/07/2013) Método para purificar un polipéptido de furina o un polipéptido de furina truncada a partir de una soluciónproteínica, que comprende los siguientes pasos:
a) unir dicho polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada a una resina mixta de intercambiocatiónico/interacción hidrófoba con potencial para unirse al polipéptido de furina o polipéptido defurina truncada a pH 6,0, y
b) recuperar el polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada de la resina por elución.
Concentrado de proteína C que contiene la proteína S, su preparación y su uso.
(25/07/2013) Proceso para obtener un concentrado de Proteína C que también comprende la Proteína S en el que:
a) la fracción recogida después del segundo lavado de la resina DEAE-Sepharose usada para obtener elComplejo de Protrombina (CPT) purificado a partir de plasma humano congelado se dializa con un tampónadecuado y se concentra;
b) el producto derivado de la etapa anterior se somete a cromatografía sobre una resina de intercambio aniónicodébil, y el pH del eluato que contiene las proteínas de interés se ajusta, seguido de diálisis con el tampón deacondicionamiento de la resina utilizada en la segunda etapa cromatográfica;
c) se realiza una segunda etapa cromatográfica sobre una resina que se une selectivamente…
Remodelación y glicoconjugación de péptidos.
(04/07/2013) Procedimiento in vitro, sin células para formar un conjugado covalente entre un poli(etilenglicol) y un péptidoglicosilado o sin glicosilar, en el que dicho poli(etilenglicol) está conjugado a dicho péptido mediante un grupo deenlace de glicosilo intacto interpuesto entre y, unido covalentemente, tanto a dicho péptido como a dichopoli(etilenglicol), dicho procedimiento comprende:
poner en contacto dicho péptido con una mezcla que comprende al menos un azúcar de nucleótido unidocovalentemente a dicho poli(etilenglicol) y al menos una glicosiltransferasa para la cual dicho azúcar denucleótido es un sustrato en condiciones adecuadas para que dicha al menos…
Reguladores de la MMP-9 y usos de los mismos.
(05/06/2013) Un procedimiento de identificación de un agente para el tratamiento del cáncer y afecciones inflamatorias,comprendiendo el procedimiento determinar si el agente puede interaccionar con el dominio O-glucosilado (OG) dela MMP-9, siendo dicho agente un supuesto regulador negativo de la actividad colagenolítica de la MMP-9 y ensayardicho agente para determinar la capacidad de regular negativamente la actividad colagenolítica de la MMP-9.
Proteasas modificadas que inhiben la activación del complemento.
(09/04/2013) Una proteasa modificada que no pertenece al complemento, que comprende modificaciones en uno cualquiera o más aminoácidos de una proteasa armazón, en la que: 5 el resto o los restos de aminoácidos modificados aumentan una o ambas de la especificidad por un sustrato diana o la actividad hacia un sustrato diana, en la que el sustrato diana es una proteína del complemento; la proteasa armazón es una proteasa MT-SP1, variantes alélicas, isoformas o una parte catalíticamente activa de la misma; y la proteasa modificada que no pertenece al complemento comprende:
a) al menos dos o más modificaciones en la proteasa armazón, en la que una modificación está en la posición 146 y la segunda modificación…
Métodos para preparar factor X, factor X activado, factor X inactivado y factor Xa inactivado.
(05/04/2013) Un método para la separación de factor X humano de un material de partida que comprende factor X yprotrombina, comprendiendo el método
a) adsorber el material de partida sobre un substrato de cromatografía de afinidad de ion metálicoinmovilizado;
b) eluir las proteínas adsorbidas seleccionadas del substrato por reducción de la fuerza iónica y/o cambiodel pH del tampón de elución;
c) monitorizar el eluato para ver el comienzo de la elución de protrombina y factor X, desechando unaprimera porción del eluato y recogiendo una segunda porción subsecuente del eluato enriquecida en factorX; y
d) retirar la protrombina residual en el factor X obtenido en la etapa c) por cromatografía de intercambioaniónico.
Activación en solución de factor VII.
(20/03/2013) Un procedimiento para activar FVII a FVIIa en solución que comprende
(a) obtener una solución que comprende una preparación sustancialmente purificada de FVIImc;
(b) añadir a la solución un compuesto de amina, Ca2+ a una concentración final de aproximadamente 2 mM aaproximadamente 50 mM, y ajustar el pH final de la solución hasta aproximadamente un pH de 7,2 a 8,6;
(c) incubar la mezcla de activación resultante a entre aproximadamente 2ºC y aproximadamente 25ºC durante unperiodo de tiempo suficiente para convertir al menos un 90% de FVIImc en FVIIa; y
(d) opcionalmente, aislar el FVIIa de la mezcla de activación.
Moduladores del activador del factor de crecimiento de hepatocitos.
(19/03/2013) Anticuerpo aislado que se une al activador del factor de crecimiento de hepatocitos (HGFA) humano y bloquea laactividad proteolítica de HGFA, en el que el anticuerpo comprende una secuencia de CDR de la cadena pesada quecomprende las secuencias de H1, H2 y H3 respectivas de un grupo seleccionado de SEQ ID NOS: 3 - 5, SEQ IDNOS: 6 - 8, SEQ ID NOS: 9 - 11, SEQ ID NOS: 21 - 23, SEQ ID NOS: 30 - 32, SEQ ID NOS: 36 - 38 o SEQ ID NOS:39 - 41, y comprende una secuencia de CDR de la cadena ligera que comprende las secuencias de L1, L2 y L3 deSEQ ID NO: 54 o un dominio variable de la cadena ligera que tiene la secuencia como se muestra en SEQ ID NO:45, y en…
Células de inactivación proteínica de la célula huésped para la producción de proteínas terapéuticas.
(11/03/2013) Célula huésped expresando una proteína dependiente de la vitamina K de interés, dicha célula huésped siendotransfectada con un constructo de polinucleótido para codificar la proteína dependiente de la vitamina K de interés;donde dicha célula huésped comprende:
(a) un gen endógeno interrumpido codificando la proteína S;
(b) un constructo de polinucleótido de siRNA apuntando a un RNAm que codifica la proteína S expresadaendógenamente por la célula huésped; o
(c) un factor de transcripción siendo una proteína de dedo de zinc enlazando con un elemento de ADN del genque codifica la proteína S endógena;
y donde dicha célula huésped expresa una cantidad inferior de proteína…
(04/01/2013) Un método in vitro para reducir la transcripción de TCF, y dicho método comprende reducir la actividad de Trabid.
Composiciones para tratamiento anti-fibrinolítico.
(27/06/2012) La presente invención se refiere al uso de un anticuerpo neutralizante de la metaloproteinasa de matriz-10 (MMP-IO) en la preparación de un medicamento útil para el tratamiento anti-fibrinolítico, así como de hemorragias y complicaciones hemorrágicas de diversas etiologías.
Conjugados de proteínas no citotóxicas.
(30/05/2012) Un conjugado de proteína no citotóxica para la inhibición o reducción de fusión exocítica en una célulaaferente sensorial nociceptiva, que comprende:
(i) una Fracción de direccionamiento (TM) de dinorfina,
en el que dicha TM de dinorfina es un agonista de un receptor presente en dicha célula aferente sensorialnociceptiva, y en el que dicho receptor experimenta una endocitosis que se incorporará en un endosoma en elinterior de la célula aferente sensorial nociceptiva;
(ii) una proteasa no citotóxica o un fragmento de la misma,
en que la proteasa o el fragmento de proteasa es capaz de segmentar una proteína…
Polipéptidos de factor VII de coagulación.
(23/05/2012) Polipéptido de factor VII que comprende un sitio de N-glicosilación, N-Xaa-S/T, introducido por sustituciones de aminoácidos correspondientes a aminoácidos que comienzan en la posición I69 de la SEC ID nº : 1, donde Xaa es cualquier aminoácido excepto P; en donde dicho sitio de N-glicosilación introducido reduce la afinidad de enlace de factor tisular de dicho polipéptido de factor VII.
Variantes de FVII o FVIIa.
(16/05/2012) Una variante de polipéptido del factor VII humano (hFVII) o del factor VIIa humano (hFVIIa), dicha variantecontiene una modificación en la posición 341 y una inserción en la posición 237 si se compara con el hFVII o elhFVIIa, que se representa en la SEQ ID NO: 2, dicha inserción se elige entre el grupo formado por G237GXX,G237GXXX y G237GXXXX, en las que X es cualquier resto aminoácido o X se elige opcionalmente entre el grupoformado por Ala, Val, Leu, Ile, Gly, Ser y Thr, y dicha variante tiene una mayor actividad coagulante si se comparacon los hFVII o hFVIIa, cuando dicha actividad se determina por el ensayo en sangre total, dicho ensayo consiste en:
(a) diluir 100 μl de dicho hFVII, hFVIIa o variante en un tampón que contiene 10 mM de glicilglicina, 50 mM de NaCl,37,5 mM de CaCl2, de pH 7,35;
(b) transferir la dilución resultante…
Proteasa para el acondicionamiento de heridas y el cuidado de la piel.
(09/05/2012) Una molécula de ácido nucleico que codifica
(i) una serina proteasa que tiene la capacidad de escindir fibrina y caseína, que es
(a) una molécula de ácido nucleico que codifica la serina proteasa que comprende o está constituida por lasecuencia de aminoácidos de SEQ ID No. 4;
(b) una molécula de ácido nucleico que comprende o está constituida por la secuencia de nucleótidos deSEQ ID No. 3;
(c) una molécula de ácido nucleico que codifica una serina proteasa cuya secuencia de aminoácidos es almenos un 80% idéntica a la secuencia de aminoácidos de (a); preferiblemente al menos un 85% idéntica,más preferiblemente al menos un 90% idéntica, y siendo la forma más preferida al menos un 95% idéntica;
(d)…
Componente de la bromelaína.
(28/03/2012) Ananaina o una mezcla de ananaina y comosaina para usar en el tratamiento de un cancer mediante el bloqueo de las rutas de la quinasa MAP en una celula cancerigena.
POLIPÉPTIDOS DEL FACTOR VII DE COAGULACIÓN HUMANO.
(16/03/2012) Polipéptido del factor VII que comprende al menos dos sustituciones en relación a la secuencia de aminoácidos de la SEC ID nº: 1, donde L305 ha sido sustituido por cualquier otro aminoácido y K337 ha sido sustituido por cualquier otro aminoácido, y donde dicho polipéptido del factor VII tiene una actividad coagulante aumentada en comparación con el factor VIIa de coagulación humano de tipo salvaje.
MÉTODO DE IDENTIFICACIÓN DE UN ÁCIDO NUCLEICO QUE CODIFICA UNA ESTRUCTURA TIPO HEMOPEXINA QUE SE UNE DE FORMA ESPECÍFICA A UNA MOLÉCULA DIANA PREDETERMINADA.
(15/03/2012) Método para identificar un ácido nucleico que codifica un polipéptido que se une específicamente a una molécula diana predeterminada de una biblioteca de ADN, caracterizado porque dicho método comprende las etapas de
a) seleccionar la secuencia del identificador de secuencia nº:2
b) preparar una biblioteca de ADN de la secuencia seleccionada en la cual al menos está alterada una posición de aminoácido según la tabla V;
c) cribar en la biblioteca de ADN preparada los polipéptidos que se unen específicamente a una molécula diana predeterminada;
d) seleccionar el ácido nucleico que codifica uno de los elementos con capacidad de unión específica de la etapa c);
e) repetir las etapas b) a d) entre dos y cinco veces; y
f) aislar dicho ácido nucleico que codifica un…
Expresión mejorada de Factor IX en vectores de terapia génica.
(14/03/2012) Un gen recombinante que comprende una región de control reguladora transcripcional que comprende SEC ID Nº: 3 o una región de control reguladora transcripcional que consiste en un polinucleótido que consiste en SEC ID Nº: 3 o un potenciador que consiste en los nucleótidos 1-192 de SEC ID Nº: 5 3 o un promotor que consiste en los nucleótidos 193-447 de SEC ID Nº: 3, en el que dicha región de control reguladora transcripcional, dicho potenciador o dicho promotor pueden regular la expresión de una secuencia codificante unida operativamente cuando se introduce en una célula.
PROCEDIMIENTO PARA LA PURIFICACION DE FACTORES DE COAGULACION DEPENDIENTES DE VITAMINA K POR MEDIO DE CROMATOGRAFIA.
(16/05/2007) UN PROCESO PARA LA PURIFICACION DE FACTORES DE LA COAGULACION DEPENDIENTES DE VITAMINA K MEDIANTE CROMATOGRAFIA DE AFINIDAD EN QUE LAS FRACCIONES DE UNA FUENTE QUE CONTIENE DICHOS FACTORES DEPENDIENTES DE VITAMINA K SON A) SOMETIDAS A CROMATOGRAFIA SOBRE UN MATERIAL MODIFICADO CON GRUPOS 2 HIDROXIAMINOPROPILO UNIDOS A ESPACIADORES QUE TIENEN MAS DE 3 ATOMOS DE CARBONO, SIENDO DICHA FUENTE APLICADA A PARTIR DE UNA SOLUCION CUYA FUERZA IONICA ES ESCOGIDA DE MANERA QUE DICHOS FACTORES DE LA COAGULACION DEPENDIENTES DE VITAMINA K SE ADSORBEN AL MATERIAL DE INTERCAMBIO ANIONICO ANTES MENCIONADO, EL LAVADO SE REALIZA OPCIONALMENTE CON UNA SOLUCION TAMPONANTE APROPIADA, Y A CONTINUACION, TRAS LA SEPARACION DEL ELUIDO, B) UNA SOLUCION TAMPONANTE DE FUERZA IONICA SUPERIOR A LA UTILIZADA EN EL PASO A) SE PONE EN CONTACTO…
SECUENCIAS DE ADN CODIFICANTES DE PROTEINAS HUMANAS TX Y TY EMPARENTADAS CON LA ENZIMA DE CONVERSION DE LA INTERLEUQUINA -1-BETA.
(01/05/2007). Solicitante/s: HOECHST MARION ROUSSEL. Inventor/es: DIU, ANITA, FAUCHEU, CHI, HERCEND, THIERRY, LALANNE, JEAN-LOUIS, LIVINGSTON, DAVID, J., SU, MICHAEL, S.-S.
LA INVENCION SE REFIERE A SECUENCIAS DE ADN QUE CODIFICAN POLIPEPTIDOS HUMANOS QUE TIENEN UNA ACTIVIDAD DE PROTEASA Y CAPAZ DE INDUCIR LA APOPTOSIS, EMPARENTADOS CON LA ENZIMA DE CONVERSION DE LA INTERLEUQUINA-1BETA.
CONSTRUCCION DE ADN PARA LA EXPRESION ESPECIFICA DE TEJIDO DE UN FACTOR DE COAGULACION DE LA SANGRE.
(16/04/2007). Solicitante/s: AVENTIS BEHRING GESELLSCHAFT MIT BESCHRANKTER HAFTUNG. Inventor/es: NEGRIER, CLAUDE, DR., RODRIGUEZ, MARIE HELENE, ENJOLRAS, NATHALIE.
La construcción de ADN para la expresión específica de tejido de un factor de coagulación de la sangre que comprende un ADN que codifica una secuencia aminoacídica de un factor de coagulación de la sangre y un ADN que codifica un promotor, que es específico para la expresión en las células del linaje de las plaquetas.
(01/04/2007). Solicitante/s: THE UNIVERSITY OF SYDNEY. Inventor/es: ABBOTT, CATHERINE, ANNE, GORELL, MARK, DOUGLAS.
Un péptido formado por: (a) una secuencia como la mostrada en el ID. de SEC. Núm.: 1; o (b) las secuencias aminoacídicas: His736GlyTrpSerTyr- GlyGlyTyrLeu; Leu816AspGluAsnValHisPheAlaHis; Glu847ArgHis- SerIleArg y Phe255ValLeuGlnGluGluPhe; y que es capaz de hidrolizar un enlace peptídico en posición C-terminal res- pecto de la prolina en cualquiera de los siguientes com- puestos: H-Ala-Pro-pNA; H-Gly-Pro-pNA; y H-Arg-Pro-pNA; o (c) una secuencia que posee una identidad de por lo menos el 60 % con la secuencia mostrada en el ID. de SEC. Núm.: 1 y que es capaz de hidrolizar un enlace peptídico en posición C-terminal respecto de la prolina en cualquiera de los siguientes compuestos: H-Ala-Pro-pNA; H-Gly-Pro-pNA; y H-Arg-Pro-pNA.
PROCEDIMIENTO DE CREACION DE UN SISTEMA DE ARCHIVOS EN UN SOPORTE DE DATOS.
(01/03/2007). Solicitante/s: ECOLAB INC.. Inventor/es: LOSSACK, ANNETT, KUEPPER, STEFAN, SCHNEIDER, MICHAEL.
Procedimiento de creación de un sistema de archivos en un soporte de datos portátil que presenta un núcleo procesador y al menos una memoria , con los pasos siguientes: - introducción de datos de especificación (SD) que describen al sistema de archivos al menos en parte a nivel semántico; caracterizado por - la interpretación de los datos de especificación (SD) introducidos por parte del núcleo procesador , y - la creación del sistema de archivos según los datos de especificación (SD) interpretados en la memoria del soporte de datos que es al menos una.
CLON CELULAR RECOMBINANTE ESTABLE, SU PREPARACION Y UTILIZACION DEL MISMO.
(01/03/2007). Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Inventor/es: REITER, MANFRED, MUNDT, WOLFGANG, DORNER, FRIEDRICH.
Procedimiento para producir un clon celular recombinante estable, que es estable durante como mínimo 40 generaciones, bajo condiciones de producción en un medio libre de suero y proteínas, caracterizado porque incluye los siguientes pasos: - preparación de un clon celular original recombinante; - cultivo del clon celular original recombinante en un medio que contiene suero; - adaptación de las células a un medio libre de suero y proteínas y en ausencia de una presión de selección; - análisis del cultivo celular después de la adaptación para detectar células productoras de producto estables en ausencia de una presión de selección; y - clonación de un clon celular productor de producto estable bajo condiciones libres de suero y proteínas y en ausencia de una presión de selección.
NUEVA SECUENCIA DE PROMOTOR DE PLASTIDOS DE PLANTAS.
(16/01/2007). Solicitante/s: NOVARTIS AG NOVARTIS-ERFINDUNGEN VERWALTUNGSGESELLSCHAFT M.B.H.. Inventor/es: HEIFETZ, PETER, BERNARD.
Un método de transformación de plástidos, que comprende transformar un plástido de una especie de planta hospedadora con un gen quimérico que comprende una secuencia reguladora de un gen clpP de plástidos de Arabidopsis unida de forma operativa a una secuencia codificante de interés, en el que dicha secuencia reguladora tiene una secuencia de nucleótidos que es idéntica en menos de un 90% a cualesquiera secuencias reguladoras nativas del gen clpP de plástidos del plástido de la planta hospedadora, pero que aún así funciona como secuencia reguladora activa en plástidos.
ACIDO NUCLEICO AMPLIFICADO DENTRO DE LOS TUMORES Y PROCEDIMIENTOS Y MATERIALES RELACIONADOS.
(01/01/2007). Ver ilustración. Solicitante/s: GENENTECH, INC.. Inventor/es: GODDARD, AUDREY, CHEN, JIAN, WOOD, WILLIAM, I., YUAN, JEAN, GURNEY, AUSTIN, BAKER, KEVIN P..
Ácido nucleico que codifica una secuencia aminoacídica que tiene por lo menos un 80% de identidad de secuencia con la secuencia aminoacídica que se muestra en la Figura 2 (SEC ID NO:2), o su complementaria, en donde la identidad de secuencia se determina sobre la secuencia aminoacídica de longitud completa que se muestra en la Figura 2.
ANALOGOS DEL FACTOR X CON UN SITIO DE RUPTURA DE PROTEASA MODIFICADO.
(01/12/2006). Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Inventor/es: DORNER, FRIEDRICH, HIMMELSPACH, MICHELE, EIBL, JOHANN, SCHLOKAT, UWE, FISCH, ANDREAS.
LA INVENCION SE REFIERE A ANALOGOS DEL FACTOR X QUE TIENEN UNA MODIFICACION EN EL AREA DEL FACTOR XA QUE OCURRE NATURALMENTE, ACTIVANDO EL LUGAR DE LA EXCISION, REPRESENTADO DICHA MODIFICACION UN LUGAR DE PROTEASA QUE NO SE EXCINDE NATURALMENTE EN ESTA ZONA DE LA SECUENCIA DEL FACTOR X. LA INVENCION SE REFIERE IGUALMENTE A PREPARADOS QUE CONTIENEN ANALOGOS INNOVADORES DEL FACTOR X Y A LOS PROCEDIMIENTOS PARA SU PRODUCCION.
PEPTIDO OLIGO-EPITOPO DEL ANTIGENO ESPECIFICO DE LA PROSTATA.
(16/11/2006). Ver ilustración. Solicitante/s: THE GOVERNMENT OF THE UNITED STATES OF AMERICA, REPRESENTED BY THE DEPARTMENT OF HEALTH & HUMAN SERV. Inventor/es: SCHLOM, JEFFREY, TSANG, KWONG-YOK, ZAREMBA, SAM.
LA INVENCION ES UN PEPTIDO OLIGO-EPITOPO ANTIGENO PROSTATICO ESPECIFICO QUE INCLUYE MAS DE UN PEPTIDO EPITOPO AEP, QUE CONFORMA CON UNO O MAS MOTIVOS DE HLA HUMANO DE CLASE I. EL PEPTIDO OLIGO-EPITOPO ANTIGENO PROSTATICO ESPECIFICO EN COMBINACION CON VARIAS MOLECULAS HLA DE CLASE I O POR INTERACCION CON VARIOS RECEPTORES DE CELULAS T PROVOCA RESPUESTAS INMUNOLOGICAS CELULARES AEP ESPECIFICAS. EL PEPTIDO OLIGO-EPITOPO ANTIGENO PROSTATICO ESPECIFICO ES UTIL COMO INMUNOGENO EN LA PREVENCION O EL TRATAMIENTO DEL CANCER DE PROSTATA, EN LA INHIBICION DE CELULAS PROSTATICAS CANCEROSAS Y EN EL ESTABLECIMIENTO Y CARACTERIZACION DE LINEAS DE CELULAS T CITOTOXICAS AEP ESPECIFICAS.
PROTEASA PARA ACTIVAR EL FACTOR DE COAGULACION VII.
(16/11/2006) Un sistema de ensayo para la detección cualitativa y cuantitativa de la proteasa activadora de FVII, que: a) es inhibida por la presencia de aprotinina, b) aumenta su actividad mediante iones de calcio y/o heparina o sustancias relacionadas con la heparina, y c) en electroforesis de geles de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico (SDS-PAGE), tras la tinción posterior en el estado no reducido, tiene una o más bandas en el intervalo de pesos moleculares desde 50 hasta 75 kDa y en el estado reducido tiene una banda de 40 a 55 kDa y una o más bandas en el intervalo de pesos moleculares desde 10 hasta 35 kDa y en la que d) la banda obtenida en SDS-PAGE en el estado reducido, en el intervalo de pesos moleculares desde 60 hasta 65 kDa y desde 40 hasta 55 kDa, tiene una secuencia de aminoácidos de LLESLDP, y la banda obtenida en el intervalo de pesos moleculares…