CIP-2021 : C12N 9/28 : alfa-amilasa de origen microbiano, p. ej. amilasa bacteriana.

CIP-2021CC12C12NC12N 9/00C12N 9/28[4] › alfa-amilasa de origen microbiano, p. ej. amilasa bacteriana.

Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA

C QUIMICA; METALURGIA.

C12 BIOQUIMICA; CERVEZA; BEBIDAS ALCOHOLICAS; VINO; VINAGRE; MICROBIOLOGIA; ENZIMOLOGIA; TECNICAS DE MUTACION O DE GENETICA.

C12N MICROORGANISMOS O ENZIMAS; COMPOSICIONES QUE LOS CONTIENEN; PROPAGACION, CULTIVO O CONSERVACION DE MICROORGANISMOS; TECNICAS DE MUTACION O DE INGENIERIA GENETICA; MEDIOS DE CULTIVO (medios para ensayos microbiológicos C12Q 1/00).

C12N 9/00 Enzimas, p. ej. ligasas (6.); Proenzimas; Composiciones que las contienen (preparaciones para la limpieza de los dientes que contienen enzimas A61K 8/66, A61Q 11/00; preparaciones de uso médico que contienen enzimas A61K 38/43; composiciones detergentes que contienen enzimas C11D ); Procesos para preparar, activar, inhibir, separar o purificar enzimas.

C12N 9/28 · · · · alfa-amilasa de origen microbiano, p. ej. amilasa bacteriana.

CIP2021: Invenciones publicadas en esta sección.

Variantes de alfa-amilasa.

(13/11/2015) Variante de una alfa-amilasa madre de tipo Termamyl, donde (a) la variante comprende una o varias de las siguientes sustituciones: E376K; S417T; A420Q o R; S356A; o Y358F y además K176R+I201F+ H205N utilizando la numeración en SEC ID nº: 4, donde la alfa-amilasa madre de tipo Termamyl tiene un grado de identidad para SEC ID nº: 4 de al menos 80%, y (b) la variante tiene actividad de alfa-amilasa y además las variantes tienen y una estabilidad aumentada a pH por debajo de 7.0, y/o a concentraciones de calcio por debajo de 1 mM a temperaturas en el rango de 95°C a 160°C relativamente a la alfa-amilasa madre de tipo Termamyl.

Nuevas composiciones inmunogénicas para la prevención y tratamiento de enfermedad meningocócica.

(26/08/2015) Una composición que comprende al menos una proteína recombinante que comprende una secuencia de aminoácidos que tiene identidad de secuencia mayor del 90 % con la secuencia de aminoácidos de una cualquiera de SEC ID Nº: 250, 248 y 252, a condición de que dicha proteína no sea SEC ID Nº: 10 o 13 del documento WO03/020756.

Nuevas composiciones inmunogénicas para la prevención y tratamiento de enfermedad meningocócica.

(26/08/2015) Una composición que comprende al menos una proteína que comprende una secuencia de aminoácidos que tiene identidad de secuencia mayor del 97 % con la secuencia de aminoácidos de una cualquiera de SEC ID Nº: 58, 56 y 60.

Alfa-amilasa.

(03/06/2015) Un polinucleótido que codifica un polipéptido que tiene actividad de alfa-amilasa que comprende: (a) una secuencia de polinucleótido que codifica un polipéptido que tiene una secuencia de aminoácidos como se expone en los aminoácidos 34 a 719 de SEC ID Nº: 2; o (b) una secuencia de polinucleótido como se expone en los nucleótidos 100 a 2157 de SEC ID Nº: 1 o SEC ID Nº: 3; o (c) una secuencia de polinucleótido como se expone en SEC ID Nº: 1 o SEC ID Nº: 3.

Enzimas para tratamiento de almidón.

(22/04/2015) Polipéptido híbrido que comprende una primera secuencia de aminoácidos que comprende al menos un módulo catalítico con actividad de alfa-amilasa y una segunda secuencia de aminoácidos que comprende al menos un módulo de unión a carbohidratos, donde dicha primera secuencia de aminoácidos tiene al menos 75%, al menos 80%, al menos 85%, al menos 90% o incluso al menos 95% identidad con el dominio catalítico de amilasa alfa de Rhizomucor pusillus en SEC ID nº: 20, y donde dicha segunda secuencia de aminoácidos es un CBM que tiene al menos 75% identidad con un CBM seleccionado del grupo consistente en CBM de glucoamilasa de Aspergillus niger en la SEC…

Método de elaboración de cerveza.

(08/04/2015) Método de maceración que comprende: a) proporcionar una molienda que comprende malta y aditivo; y b) contactar la molienda con i) una pululanasa; ii) una alfa-amilasa; y iii) una alfa-amilasa maltogénica y/o una beta-amilasa para hacer un mosto.

Mutantes de alfa-amilasa.

(01/04/2015) Variante de una α-amilasa original tipo Termamyl, donde la α-amilasa original tipo Termamyl es seleccionada entre: (i) SEC ID Nº: 1, SEC ID Nº: 2, SEC ID Nº: 3, SEC ID Nº: 4, SEC ID NO: 5, SEC ID 5 Nº: 6, SEC ID Nº: 7 o SEC ID Nº: 8; o (ii) una α-amilasa original tipo Termamyl que tiene al menos el 80% de homología con una de las secuencias de (i); y donde la variante tiene actividad α-amilasa y comprende las mutaciones H183* y G184* y una sustitución seleccionada de N195A, R, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, P, S, T, W, Y, V (con respecto a SEC ID Nº: 6) o en posiciones correspondientes en otra α-amilasa original tipo…

Alfa-amilasas variantes de Bacillus subtilis y sus métodos de uso.

(11/03/2015) Método para producir etanol a partir de un sustrato de almidón, que comprende: la licuefacción y sacarificación de un sustrato de almidón con el fin de producir glucosa mediante la puesta en contacto de dicho sustrato de almidón con un polipéptido AmyE con la secuencia de SEQ ID NO: 1, SEQ ID NO: 2 o SEQ ID NO: 3, en el que la licuefacción y la sacarificación se llevan a cabo en la misma mezcla de reacción sin un ajuste del pH; comprendiendo dicho método la fermentación de dicha glucosa con el fin de producir etanol.

Polipéptidos con actividad de alfa-amilasa alcalina y ácidos nucleicos que los codifican.

(31/12/2014) Polipéptido aislado con actividad de alfa-amilasa que comprende la secuencia de aminoácidos de la SEC ID nº 2 y variantes de la misma que tienen una secuencia de aminoácidos con al menos un 96% de identidad con los aminoácidos 1 a 485 de la SEC ID nº 2, donde la variante tiene un rendimiento de lavado mejorado en comparación con la alfa-amilasa progenitora, donde el rendimiento de lavado es determinado bajo las siguientes condiciones de lavado: muestras de prueba ensuciadas con almidón de arroz naranja se lavan durante 15 minutos a 25°C a un pH de 10,5, una dureza del agua de 6 °dH y una proporción Ca:Mg de 2:1 en una solución de 3g/l de detergente modelo A/P que consiste…

Amilasas y glucoamilasas, ácidos nucleicos que las codifican y métodos para formarlas y utilizarlas.

(03/12/2014) Un ácido nucleico aislado, sintético o recombinante que codifica un polipéptido que tiene actividad glucoamilasa, que comprende (a) una secuencia de ácido nucleico que tiene al menos 80% de identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 25; (b) un fragmento del ácido nucleico de SEQ ID No. 25 en el que el fragmento codifica un polipéptido que tiene actividad de glucoamilasa; (c) el ácido nucleico de (a) o (b) que codifica un polipéptido que tiene una actividad de glucoamilasa en donde el polipéptido carece de una secuencia señal o un módulo de enlazamiento a un carbohidrato; (d) el ácido nucleico de (a) o (b), o (c), que codifica un polipéptido que tiene una actividad glucoamilasa y, además que comprende una o más secuencias heterólogas, (e) la secuencia de ácido nucleico de (d), en donde las una…

Variantes de alfa-amilasa de Geobacillus stearothermophilus (AMYS) con propiedades mejoradas.

(08/10/2014) Una variante de polipéptido que tiene actividad de α-amilasa en la que la variante de polipéptido tiene al menos una característica alterada que mejora el rendimiento de la enzima, comprendiendo la variante de polipéptido: una secuencia de aminoácidos que tiene al menos 90 % de identidad de secuencia de aminoácidos con respecto a un polipéptido de α-amilasa parental seleccionado de entre AmyS que tienen la secuencia de SEQ ID Nº: 1 o una variante truncada de AmyS que tiene la secuencia de SEQ ID Nº 2, y que tiene al menos la siguiente mutación en un residuo de aminoácido correspondiente al del polipéptido de α-amilasa parental como se determina alineando las variantes de polipéptidos con el polipéptido parental, donde la mutación cambia el residuo de aminoácido a partir del de…

Enzimas para el tratamiento de almidón.

(13/08/2014) Enzima híbrida que comprende una secuencia de aminoácidos de un módulo catalítico y una secuencia de aminoácidos de un módulo de unión a carbohidratos, a) donde el módulo catalítico es una secuencia de alfa-amilasa derivada de la alfa-amilasa de Aspergillus niger y tiene una secuencia de aminoácidos con al menos 90 % de identidad respecto a la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID nº.:8 y, b) donde el módulo de unión a carbohidratos consiste en una secuencia de aminoácidos mostrada en SEC ID Nº: 25 o un CBM con al menos 90 % de identidad respecto a la secuencia de aminoácidos.

Mutantes de alfa-amilasa.

(06/08/2014) Variante de una α-amilasa de tipo Termamyl progenitora, cuya variante tiene actividad de α-amilasa y muestra estabilidad mejorada a pH 8 hasta 10,5 en relación con la alfa amilasa progenitora. Dicha variante comprende solo una mutación de la α-amilasa de tipo Termamyl progenitora, donde la única mutación del progenitor es una de las siguientes sustituciones; G149Y,S,K,A,T,C,F,H,W,V (usando la SEQ ID NO: numeración 6) y donde la α-amilasa tipo Termamyl progenitora tiene al menos 95 % de homología con la SEQ ID NO: 6.

Variantes de alfa-amilasa.

(18/06/2014) Alfa-amilasa i) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 4 o 8 en la presente, o ii) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la figura 1 o figura 2, o iii) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la figura 3, o iv) alfa-amilasa que muestra al menos el 90% de homología con las alfa-amilasas de i), ii) o iii), donde la alfa-amilasa comprende una de las siguientes alteraciones: T49L, F, V, Y o I y donde la posición 49 corresponde a la posición 49 de la secuencia de aminoácidos mostrada en SEC ID NO: 4.

Mutantes de alfa-amilasa.

(04/12/2013) Variante de la α-amilasa progenitora tipo Termamyl, que tiene la secuencia SEC ID N.º: 2 donde dicha variante constade la SEC ID N.º: 2 con una de las siguientes mutaciones seleccionadas de: i)H156Y+A181T+A209V; ii)H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S; iii)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+A209V; iv)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+N190F+A209V; v)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S, donde un asterisco (*) indica deleción del aminoácido.

Polipéptidos que tienen actividad de alfa-amilasa y polinucleótidos que codifican los mismos.

(14/10/2013) Polipéptido que tiene actividad de alfa-amilasa y afinidad de enlace de carbohidrato, donde dicho polipéptidocomprende una secuencia de aminoácidos que tiene al menos 99% de identidad con los aminoácidos 1 a 586 de SEQ ID Nº: 2.

Mutantes de alfa-amilasa.

(28/08/2013) Variante de una α-amilasa tipo Termamyl progenitora, donde la α-amilasa tipo Termamyl progenitora se selecciona de: (i) SEC ID n.º: 1, SEC ID n.º: 2, SEC ID n.º: 3, SEC ID n.º: 4, SEC ID n.º: 5, SEC ID n.º: 6, SEC ID n.º: 7 o SEC ID n.º: 8o (ii) una α-amilasa progenitora de tipo Termamyl con al menos un 80% de homología a una de las secuencias en (i); y donde la variante tiene actividad de α-amilasa y comprende las mutaciones R181* y G182* y una sustitución seleccionadade N195A, R, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y, V (con respecto a SEC ID n.º: 6) o en posicionescorrespondientes en otras α-amilasas de tipo Termamyl progenitoras, y donde la variante muestra una termoestabilidad aumentada a pH ácido y/o a una concentración…

Método para preparar un producto a base de masa.

(27/03/2013) Método de preparación de una masa o un producto comestible a base de masa, que comprende la adición de unpolipéptido con actividad de alfa-amilasa maltogénica a la masa, donde la masa comprende al menos 10 % de sacarosa en peso, y el polipéptido: a) tiene una secuencia de aminoácidos que es como mínimo 70 % idéntica a la SEQ ID nº: 1, y b) comparado con SEQ ID nº: 1 comprende una alteración de aminoácidos que es sustitución o deleción de oinserción adyacente a I15; R18; K44; N86; T87; G88; Y89; H90; Y92; W93; F188; T189; D190; P191; A192; F194; L196; D329; N371; D372; P373; N375 o R376, y, c) tiene más del 20 % de actividad en 10 % de sacarosa, en comparación…

Nuevo grupo de alfa-amilasas, así como un procedimiento para la identificación y la obtención de nuevas alfaamilasas.

(05/06/2012) Proteína amilolítica cuya secuencia de aminoácidos contiene una porción que es idéntica a la secuencia de aminoácidos indicada en SEQ ID NO. 208 en un 95%, preferentemente en un 97,5% y muy preferentemente en un 00%.

Enzimas para el tratamiento de almidón.

(14/03/2012) Enzima híbrida que comprende una secuencia de aminoácidos de un módulo catalítico y una secuencia de aminoácidos de un módulo de unión a carbohidratos, a) donde el módulo catalítico es una secuencia de alfa-amilasa que consiste en la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID nº.:8 y, b) donde el módulo de unión a carbohidratos consiste en una secuencia de aminoácidos con al menos 90% de identidad a la secuencia de aminoácidos de SEC ID nº.:6.

CELULASA DE T. REESEI CON TERMOESTABILIDAD MEJORADA.

(18/03/2011) Una celulosa mejorada que comprende una secuencia de aminoácido que se ha modificado a partir de una secuencia precursora de aminoácidos que tiene la secuencia de la celulasa EGIII de T. reesei que se muestra en la Figura 11, comprendiendo dicha modificación una sustitución P201C, numerándose dicho aminoácido como en la Figura 11; en la que la celulasa mejorada tiene una termoestabilidad mejorada en comparación con una celulasa que tiene la secuencia precursora de aminoácidos

POLIPEPTIDOS DE PSEUDOMONAS VARIANTES QUE PRESENTAN UNA ACTIVIDAD DE EXOAMILASA NO MALTOGENA Y SU UTILIZACION EN LA PREPARACION DE PRODUCTOS ALIMENTICIOS.

(05/07/2010) Polipéptido variante que puede proceder de un polipéptido original, presentando el polipéptido original actividad de exoamilasa no maltógena, comprendiendo dicho polipéptido variante la sustitución siguiente: A141P con respecto a la numeración de la posición de una secuencia de exoamilasa de Pseudomonas saccharophilia representada como SEC. ID. nº 1 presentando el variante una termoestabilidad superior comparada con el polipéptido original cuando se prueba en las mismas condiciones y en el que dicho variante presenta actividad de exoamilasa no maltógena

ALFA-AMILASA MUTANTE, DETERGENTE Y AGENTE DE LAVADO DE VAJILLA.

(12/03/2010) EN LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE UNO O MAS DE LOS RESIDUOS DE AMINO ACIDO DE METIONINA ES INTERCAMBIADO CON CUALQUIER RESIDUO AMINO ACIDO EXCEPTO POR CYS Y MET. LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE ASI PRODUCIDA EXHIBE UNA ESTABILIDAD MEJORADA EN PRESENCIA DE AGENTES DE OXIDACION Y UNA TERMOACTIVIDAD MEJORADA CON VALORES MODERADAMENTE BAJOS DE PH. LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE ESTA BIEN INDICADA COMO UN ADITIVO PARA DETERGENTES, AGENTES DE LAVADO DE VAJILLA Y AGENTES DE LICUEFACION

ALFA-AMILASAS MODIFICADAS QUE TIENEN ALTERADAS LAS PROPIEDADES DE UNION AL CALCIO.

(02/12/2009). Ver ilustración. Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: BOTT, RICHARD, R., SHAW, ANDREW.

LA INVENCION SE REFIERE A NUEVAS ENZIMAS DE AL - AMILASAS EN LAS QUE UN NUEVO LUGAR DE ENLACE DE CALCIO ESTA MODIFICADO POR RESIDUOS MANIPULADOS QUIMICA O GENETICAMENTE ASOCIADOS A ESTE LUGAR DE ENLACE DE CALCIO. LAS NUEVAS AL - AMILASAS TIENEN CARACTERISTICAS DE PRESTACION MODIFICADA, TALES COMO PERFILES DE ACTIVIDAD, ESTABILIDAD Y PRESTACION DE HIDROLISIS DE ALMIDON CON PH REDUCIDO.

METODO PARA DISE|AR MUTANTES DE ALFA-AMILASA CON PROPIEDADES PREDETERMINADAS.

(26/11/2009). Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Inventor/es: BISGARD-FRANTZEN, HENRIK, SVENDSEN, ALLAN, BORCHERT, TORBEN VEDEL.

UN METODO PARA CONSTRUIR UNA VARIANTE DE UNA {AL}-AMILASA ORIGINAL DE TIPO TERMAMIL, QUE PRESENTA ACTIVIDAD {AL}-AMILASA Y AL MENOS UNA PROPIEDAD ALTERADA CON RESPECTO A LA {AL}-AMILASA ORIGINAL, CONSISTE EN I) ANALIZAR LA ESTRUCTURA DE LA {AL}AMILASA ORIGINAL DE TIPO TERMAMIL PARA IDENTIFICAR AL MENOS UN RESTO DE AMINOACIDO O AL MENOS UNA PARTE DE LA ESTRUCTURA DE LA {AL}-AMILASA DE TIPO TERMAMIL QUE SE CONSIDEREN RESPONSABLES DE LA ALTERACION DE LA PROPIEDAD DE LA {AL}-AMILASA ORIGINAL DE TIPO TERMAMIL (EVALUADO TENIENDO EN CUENTA CONSIDERACIONES ESTRUCTURALES O FUNCIONALES), II) CONSTRUIR UNA VARIANTE DE {AL}AMILASA DE TIPO TERMAMIL QUE, COMPARADA CON LA {AL}-AMILASA ORIGINAL DE TIPO TERMAMIL, ESTE MODIFICADA EN EL RESTO DE AMINOACIDO O LA PARTE ESTRUCTURAL IDENTIFICADOS EN I) A FIN DE ALTERAR LA PROPIEDAD, Y III) ANALIZAR LA PROPIEDAD EN CUESTION DE LA VARIANTE DE {AL}-AMILASA DE TIPO TERMAMIL RESULTANTE.

VARIANTES DE AMILASA.

(01/04/2007). Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Inventor/es: BISGARD-FRANTZEN, HENRIK, SVENDSEN, ALLAN, BORCHERT, TORBEN VEDEL.

SE DESCRIBE UNA VARIANTE DE UNA {AL} POSEYENDO LA {AL} ELECCIONADA ENTRE LAS SECUENCIAS DE AMINOACIDOS QUE APARECEN EN LA SEC ID N CTIVAMENTE; O (II) PRESENTA AL MENOS UN 80 % DE HOMOLOGIA CON UNA O MAS DE ESTAS SECUENCIAS DE AMINOACIDOS; Y/O PRESENTA UNA REACTIVIDAD CRUZADA INMUNOLOGICA CON UN ANTICUERPO PRODUCIDO CONTRA UNA {AL} AMINOACIDOS; Y/O ESTA CODIFICADA POR UNA SECUENCIA DE ADN QUE SE HIBRIDA CON LA MISMA SONDA QUE LA SECUENCIA DE ADN QUE CODIFICA PARA UNA {AL} DE AMINOACIDOS; EN DICHA VARIANTE: (A) AL MENOS UN RESTO AMINOACIDO DE LA {AL} B) AL MENOS UN RESTO AMINOACIDO DE LA {AL} HA SIDO SUSTITUIDO POR UN RESTO AMINOACIDO DIFERENTE; Y/O (C) AL MENOS UN RESTO AMINOACIDO SE HA INSERTADO EN RELACION A LA {AL} AMILASA PARENTAL; MAYOR TERMOESTABILIDAD; MAYOR ESTABILIDAD FRENTE A LA OXIDACION; Y MENOR DEPENDENCIA DE CA{SUP,2+}; CON LA CONDICION DE QUE LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS ES UNA VARIANTE QUE NO ES IDENTICA A CUALQUIERA DE LAS SECUENCIAS DE AMINOACIDOS QUE APARECEN EN LA SEC ID N 3 Y SEC ID N.

ALFA-MILASA MUTANTE.

(16/03/2007). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: MITCHINSON, COLIN, REQUADT, CAROL, ROPP, TRACI, SOLHEIM, LEIF, P., RINGER, CHRISTOPHER, DAY, ANTHONY.

SE PRESENTAN NUEVAS ENZIMAS DE AL} UNO O MAS RESIDUOS DE ASPARAGINA SON SUSTITUIDO POR UN AMINOACIDO DIFERENTE O ELIMINADOS. LAS ENZIMAS DE AL} ENTADAS MUESTRAN PERFILES ALTERADOS O MEJORADOS DE REALIZACION, ESTABILIDAD Y ACTIVIDAD DE HIDROLISIS DEL ALMIDON DE BAJO PH.

VARIANTES DE ALFA-AMILASA.

(16/09/2006). Solicitante/s: NOVOZYMES A/S. Inventor/es: SVENDSEN, ALLAN NOVO NORDISK A/S, KJ RULFF, S REN NOVO NORDISK A/S, BISG RD-FRANTZEN, HENRIK NOVO NORDISK A/S, ANDERSEN, CARSTEN NOVO NORDISK A/S.

Variante de una alfa-amilasa híbrida madre de la alfa-amilasa de B. licheniformis mostrada en la SEC ID NO: 4 y alfa-amilasa de B. amyloliquefaciens mostrada en la SEC ID NO: 5, dicha alfa-amilasa híbrida de Bacillus siendo idéntica a la alfa-amilasa de Bacillus licheniformis mostrada en la SEC ID No: 4, a excepción de que los 35 residuos de aminoácidos N-terminales (de la proteína madura) son sustituidos con los 33 residuos de aminoácidos N-terminales de la proteína madura de la alfa-amilasa de Bacillus amyloliquefaciens mostrada en la SEC ID No: 5, que además tiene las mutaciones siguientes: H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S (usando la numeración de la SEC ID No: 4).

ENZIMA AMILOLITICO DE BACILLUS SP. A7-7 (DSM 12368) ASI COM0 AGENTES DE LAVADO Y DE LIMPIEZA CON ESTE NUEVO ENZIMA AMILOLITICO.

(16/05/2006). Ver ilustración. Solicitante/s: HENKEL KOMMANDITGESELLSCHAFT AUF AKTIEN. Inventor/es: MAURER KARL-HEINZ, KOTTWITZ, BEATRIX, BREVES, ROLAND, POLANYI, LAURA, HELLEBRANDT, ANGELA, SCHMIDT, IRMGARD, STEHR, REGINA, WEBER, ANGRIT.

Proteína amilolítica con una secuencia de aminoácidos que es idéntica al menos en un 96 % a través de toda la longitud de la secuencia de aminoácidos dada.

AMILASA ALCALINA DE BACILO.

(16/04/2006). Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Inventor/es: BISGARD-FRANTZEN, HENRIK, OUTTRUP, HELLE, OSTERGAARD, PETER RAHBEK, RASMUSSEN, MICHAEL DOLBERG, VAN DER ZEE, PIA.

UNA AL -AMILASA CARACTERIZADA POR TENER UNA ACTIVIDAD ESPECIFICA AL MENOS 25% SUPERIOR A LA ACTIVIDAD ESPECIFICA DE TERMAMYL (R) A UNA TEMPERATURA EN EL RANGO DE 25 C A 55 C Y A UN VALOR DE PH EN EL RANGO DE PH 8 A PH 10.

PRODUCCION DE PROTEINAS EN MICROORGANISMOS GRAM POSITIVOS.

(16/04/2006). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: DIAZ-TORRES, MARIA, FERRARI, EUGENIO.

Un método para producir una proteína o polipéptido en un microorganismo Gram positivo, que comprende las etapas de a) obtener un microorganismo Gram positivo que comprende un ácido nucleico que codifica dicha proteína o polipéptido, y dicho microorganismo tiene una mutación en el gen oppA del operón opp, y dicha mutación da como resultado la inactivación del producto de oppA; y b) cultivar dicho microorganismo en condiciones adecuadas para la expresión de dicha proteína.

EXOAMILASAS NO MALTOGENICAS Y SU UTILIZACION EN EL RETRASO DE LA RETROGRADACION DEL ALMIDON.

(16/10/2005). Ver ilustración. Solicitante/s: DANISCO A/S. Inventor/es: RASMUSSEN, PREBEN, KRAGH, KARSTEN, M., LARSEN, BJARNE, DUEDAHL-OLESEN, LENE, ZIMMERMANN, WOLFGANG.

Procedimiento para la preparación de un producto de panificación que comprende añadir a un medio de almidón una exoamilasa no maltogénica que es capaz de hidrolizar el almidón mediante la escisión de uno o más maltooligosacáridos lineales, que constan predominantemente de cuatro a ocho unidades de D-glucopiranosilo, de los extremos no reductores de las cadenas secundarias de la amilopectina.

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