CIP 2015 : C07K 1/20 : Cromatografía de partición, fase inversa o hidrófoba.

CIP2015CC07C07KC07K 1/00C07K 1/20[3] › Cromatografía de partición, fase inversa o hidrófoba.

Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA

C SECCION C — QUIMICA; METALURGIA.

C07 QUIMICA ORGANICA.

C07K PEPTIDOS (péptidos que contienen β -anillos lactamas C07D; ipéptidos cíclicos que no tienen en su molécula ningún otro enlace peptídico más que los que forman su ciclo, p. ej. piperazina diones-2,5, C07D; alcaloides del cornezuelo del centeno de tipo péptido cíclico C07D 519/02;   proteínas monocelulares, enzimas C12N; procedimientos de obtención de péptidos por ingeniería genética C12N 15/00).

C07K 1/00 Procedimientos generales de preparación de péptidos.

C07K 1/20 · · · Cromatografía de partición, fase inversa o hidrófoba.

CIP2015: Invenciones publicadas en esta sección.

Método de purificación de conjugados basados en IL-15/IL-15Ralfa.

(06/05/2020) Método para preparar una composición que comprende conjugados monoméricos a partir de una muestra, comprendiendo dicho conjugado: a) un polipéptido que comprende la secuencia de aminoácidos de interleucina 15, y b) un polipéptido que comprende la secuencia de aminoácidos del dominio sushi de IL-15Rα; en el que dicho conjugado tiene una secuencia de aminoácidos que consiste en SEQ ID NO: 16 o SEQ ID NO: 17, en el que dicho método comprende el uso de cromatografía de intercambio aniónico (AEX) realizada a un pH igual a o mayor de 7,0, seguido por una cromatografía de interacción hidrófoba (HIC) en dicha muestra llevada a cabo en una disolución de tampón…

Un procedimiento de cromatografía de reparto débil.

(06/05/2020). Solicitante/s: WYETH LLC. Inventor/es: SUN, SHUJUN, BROWN, PAUL, KELLEY, BRIAN, D., GODAVARTI,RANGANATHAN, COFFMAN,JON, ISKRA,TIM, VUNNUM,SURESH, YU,TIANNING, BOOTH,JAMES EDWARD, SWITZER,MARY BETH.

Un procedimiento de recuperación de un producto purificado de un fluido de carga que incluye una o más impurezas, que comprende las etapas de: hacer pasar el fluido de carga a través de un medio en condiciones de operación que hacen que el medio se una al menos a entre 1 y 70 mg de producto por ml de medio y se definen mediante un coeficiente de reparto de 0,3 a 20; y recuperar el producto purificado en el efluente de columna durante el ciclo de carga y cualquier lavado esencialmente isocrático.

PDF original: ES-2797480_T3.pdf

Lipopéptidos de alta pureza, micelas de lipopéptidos y procesos para preparar los mismos.

(06/05/2020). Solicitante/s: Cubist Pharmaceuticals LLC. Inventor/es: ZENONI, MAURIZIO, TAGLIANI, AURO R., KELLEHER,THOMAS J, LAI,JAN-JI, DECOURCEY,JOSEPH P.

Un método para purificar daptomicina a partir de moléculas o agregados de alto peso molecular, en donde la daptomicina se proporciona en forma micelar, dicho método comprendiendo: a. someter la daptomicina micelar a condiciones en las que la daptomicina está en forma monomérica alterando el pH; y b. separar las moléculas de daptomicina monomérica de moléculas o agregados de alto peso molecular mediante una técnica de separación por tamaño.

PDF original: ES-2799706_T3.pdf

Proceso para la purificación de daptomicina.

(06/05/2020). Solicitante/s: Cubist Pharmaceuticals LLC. Inventor/es: KELLEHER,THOMAS J, LAI,JAN-JI, DECOURCEY,JOSEPH P, ZENONI, MAURIZIO, TAGLIANI, AURO R.

Un método para purificar daptomicina que comprende: a) someter a la daptomicina a condiciones en las que una solución micelar de daptomicina se forma alterando el pH; y b) separar las micelas de daptomicina en la solución micelar de daptomicina de los contaminantes de bajo peso molecular mediante una técnica de separación por tamaño.

PDF original: ES-2799702_T3.pdf

Nuevo método de purificación eficiente de albumina sérica humana.

(12/02/2020) Un método para la purificación de la albúmina humana recombinante, comprendiendo el método las etapas de: a. separar la pluralidad de células del caldo de fermentación o el cultivo mediante centrifugación ; b. microfiltrar el sobrenadante libre de células obtenido ; c. concentrar el sobrenadante microfiltrado y diafiltrarlo contra agua ; d. cargar la muestra diafiltrada en una columna de intercambio catiónico para purificación en modo de unión y elución ; e. separar la albúmina monomérica de los agregados y productos de degradación mediante cromatografía de interacción hidrofóbica mediante la adición de cisteína 5-30mM y caprilato…

DsbA y DsbC ultrapurificadas y procedimientos de preparación y uso de las mismas.

(16/10/2019) Un procedimiento para purificar un polipéptido de disulfuro oxidorreductasa A (DsbA) de un lisado celular que comprende el polipéptido de DsbA, comprendiendo el procedimiento a) añadir polietilenimina (PEI) a una concentración final de un 0,01 % a 1,0 %, preferentemente un 0,1 %, a un lisado celular que comprende el polipéptido de DsbA, b) clarificar el lisado celular mediante centrifugación, c) aplicar el lisado celular clarificado que comprende el polipéptido de DsbA a un material de cromatografía de intercambio aniónico, d) eluir el polipéptido de DsbA del material de cromatografía de intercambio…

Método de radiomarcaje.

(02/10/2019). Solicitante/s: GE HEALTHCARE LIMITED. Inventor/es: INDREVOLL,Bard, SKJOLD,WILLY.

Un método de preparación de una composición liofilizada de molécula de direccionamiento biológico funcionalizada con aminooxi que comprende: (i) purificación cromatográfica en fase inversa de un compuesto protegido de Fórmula (IA): [BTM]-X1 (IA) Usando una fase móvil, para dar compuesto IA purificado en dicha fase móvil; (ii) desprotección del compuesto IA purificado de la etapa (i), para dar una disolución de compuesto aminooxi de Fórmula (IIA): [BTM]-O-NH2 (IIA) (iii) liofilización de la disolución de la etapa (ii), para dar una composición liofilizada de dicho compuesto aminooxi de Fórmula (IIA); En donde: [BTM] es una molécula de direccionamiento biológico; X1 es un grupo aminooxi protegido de fórmula: **(Ver fórmula)** 7En donde R1 y R2 se eligen independientemente de alquilo C1-3, fluoroalquilo C1-3 o arilo C4-6.

PDF original: ES-2764119_T3.pdf

Purificación de galactocerebrósido beta-galactosidasa humana recombinante (galchr).

(25/09/2019) Un proceso para purificar Galactocerebrósido ß-Galactosidasa humana recombinante (GALChr) a partir de un cultivo celular, en el que una fracción de dicho cultivo celular que comprende GALChr se somete a cromatografía en resinas, comprendiendo el proceso a) Una etapa de captura en la que dicha GALChr se purifica en una primera resina cromatográfica multimodal que se une a través de interacciones al menos hidrófobas y electrostáticas y que comprende ligandos electrostáticos, seguida opcionalmente de inactivación de virus y/o purificación mediante separación iónica; b) Una etapa intermedia en la que dicha GALChr se purifica en una segunda resina cromatográfica multimodal que comprende un ligando aniónico e hidrófobo, seguida opcionalmente de inactivación de virus y/o purificación mediante separación iónica; c) Una etapa…

Método simple para eliminación simultánea de múltiples impurezas a partir de sobrenadantes de cultivo a niveles ultrabajos.

(24/07/2019). Solicitante/s: Serum Institute of India Private Limited. Inventor/es: LEES, ANDREW, JOSHI,JAYANT.

Un proceso de purificación que comprende: poner en contacto una mezcla que contiene una sustancia diana y uno o más contaminantes, en el que al menos uno del único o más contaminantes es una endotoxina, con una matriz de cromatografía de intercambio iónico de manera tal que la sustancia diana se une con la matriz de cromatografía; lavar la sustancia diana de unión con al menos un regulador de lavado que contiene un primer regulador de lavado que comprende una combinación de un disolvente orgánico, un detergente y un componente de sal; proceder con la desorción de la sustancia diana de unión de la matriz de cromatografía con un eluyente; y recolectar la sustancia diana desorbida en el que el eluido que contiene la sustancia diana desorbida contiene no más que 3 EU/mg de endotoxina; en el que el disolvente orgánico comprende isopropanol al 2-30%, el componente de sal comprende NaCl 10-2000 mM y el detergente comprende Triton X-100 al 0,01-1%.

PDF original: ES-2743156_T3.pdf

Análisis mediante RP-HPLC de mezclas de polipéptidos complejos.

(03/04/2019) Método para analizar una mezcla de polipéptidos, comprendiendo cada uno de dichos polipéptidos comprende ácido L-glutámico, L-alanina, L-tirosina y L-lisina, método que comprende someter dicha mezcla de polipéptidos a cromatografía de líquidos de alta resolución de fase inversa, con una fase móvil que comprende una mezcla de al menos dos disoluciones, que tienen diferente polaridad, en el que la disolución más polar consiste en agua y la disolución menos polar consiste en acetonitrilo, en el que el porcentaje en volumen de la disolución menos polar aumenta a lo largo del tiempo de manera escalonada y en el que, en dicha mezcla de polipéptidos,…

Purificación de proteínas ácidas utilizando cromatografía de hidroxiapatita cerámica.

(11/02/2019). Solicitante/s: WYETH LLC. Inventor/es: SUN, SHUJUN, LUO, YIN, JENNINGS,PRISCILLA.

Un procedimiento para purificar al menos una proteína ácida de interés a partir de una preparación de proteínas que contiene impurezas, que comprende: (a) aplicar un regulador de equilibrio que comprende CaCl2 a resina de hidroxiapatita; (b) poner en contacto la resina de hidroxiapatita con la preparación de proteínas en un regulador de carga; (c) lavar la resina de hidroxiapatita con un regulador de lavado que comprende CaCl2; y (d) eluir al menos una proteína ácida de la resina de hidroxiapatita con un regulador de elución que comprende fosfato 2 a 50 mM.

PDF original: ES-2699434_T3.pdf

Un método de purificación de anticuerpos.

(19/11/2018) Un método para la preparación de una población de anticuerpos en el que más del 65 % de la población son anticuerpos activos, que comprende: (a) cargar una muestra que comprende una mezcla de anticuerpos en una columna de intercambio catiónico preequilibrada, después, lavar opcionalmente la columna con un tampón de lavado y eluir los anticuerpos unidos a la columna con un tampón de elución, retirando de este modo las proteínas de la célula hospedadora (PCH) y las isoformas de anticuerpos de la muestra, en el que la muestra de la etapa (a) tiene una conductividad de 5 a 7 mS/cm; (b) cargar una muestra preparada mediante la mezcla de sal con el eluato de la etapa (a) en una columna de interacción hidrófoba (CIH) y eluir…

Sistema de etiquetas de afinidad.

(26/09/2018). Solicitante/s: University College Dublin. Inventor/es: O'CONNELL,DAVID, LINSE,SARA SNOGERUP, THULIN,EVA, MERINO,ALEJANDRO.

Un sistema de etiqueta de afinidad para inmovilizar una molécula, comprendiendo dicho sistema: (i) una matriz de afinidad que comprende un primer subdominio de mano EF o fragmento del mismo anclado a un sustrato; y (ii) una molécula etiquetada con un segundo subdominio de mano EF o fragmento del mismo, en donde la molécula se inmoviliza en el sustrato mediante la interacción entre el primer y el segundo subdominios EF o fragmentos de los mismos, y en donde un fragmento de un primer o segundo subdominio EF conserva la capacidad del subdominio EF completo formar un par de unión de mano EF.

PDF original: ES-2683365_T3.pdf

Métodos para reducir el nivel de una o más impurezas en una muestra durante la purificación de proteínas.

(09/05/2018). Solicitante/s: EMD Millipore Corporation. Inventor/es: BIAN, NANYING, CHEN,JIE, Kozlov,Mikhail, GILLESPIE,CHRISTOPHER, STONE,MATTHEW, SIWAK,MARTIN.

Un proceso de purificación que comprende las etapas de: a) proporcionar un fluido de cultivo celular clarificado a un medio de afinidad de elución y unión; b) hacer salir el flujo de la etapa a) a través de carbón activado; c) hacer salir el flujo de la etapa b) a través de un medio de intercambio aniónico; y d) hacer salir el flujo de la etapa c) a través de un medio de intercambio catiónico, en donde se reduce el nivel de una o más impurezas.

PDF original: ES-2677650_T3.pdf

Procedimiento para la preparación del interferón beta glicosilado.

(21/03/2018). Solicitante/s: ARES TRADING S.A.. Inventor/es: BERNARD, ALAIN, ROSSI, MARA, FISCHER, DINA, DUCOMMUN,PAUL.

Un procedimiento para la fabricación de interferón beta recombinante humano glicosilado, que comprende una etapa de cultivar células CHO productoras de interferón beta humano en un medio sin suero, comprendiendo el medio libre de suero: - HEPES de 10 a 30 mM, preferiblemente 20 mM de HEPES; - Prolina de 0,5 a 3 mM, preferiblemente 1 mM de Prolina; y - de 5500 a 7000 mg/L de cloruro de sodio, preferiblemente 6100 mg/l de cloruro de sodio en donde el procedimiento comprende una fase de crecimiento I, una fase de crecimiento II y una fase de producción, en donde la fase de crecimiento I se lleva a cabo a 37ºC, la fase de crecimiento II se lleva a cabo a 35ºC, y la fase de producción se lleva a cabo a 33ºC y en el que la fase de crecimiento II tarda 1-2 días.

PDF original: ES-2664924_T3.pdf

Procedimiento para purificar una proteína que utiliza un aminoácido.

(21/03/2018). Solicitante/s: KYOWA HAKKO KIRIN CO., LTD.. Inventor/es: ISHIHARA,TAKASHI.

Procedimiento para purificar una proteína para reducir la cantidad de polímeros y proteínas de célula hospedadora, que comprende uno o más procesos cromatográficos, en el que dichos uno o más procesos cromatográficos comprenden un proceso cromatográfico de afinidad de proteína A y en el que se incluye la glicina como el ingrediente por sí mismo del amortiguador de elución utilizado en el proceso cromatográfico de afinidad de proteína A, siendo el contenido de glicina en el amortiguador de elución 100 mM y siendo el pH del amortiguador de elución de 3,2 a 3,4.

PDF original: ES-2671347_T3.pdf

Método para preparar la forma activa de la proteína de fusión TNRF-Fc.

(01/11/2017) Un método para preparar una proteína activa de fusión TNFR (receptor del factor de necrosis tumoral) - Fc, que comprende: a) cargar una muestra que comprende una mezcla de proteínas de fusión TNFR-Fc producidas en células de mamífero en una cantidad de 10 a 14 g/L de lecho por volumen de resina de cromatografía, a una columna de cromatografía de interacción hidrófoba (HIC) preequilibrada con un tampón de equilibrado que comprende una o más sales elegidas entre el grupo que consiste en citrato sódico, sulfato sódico y fosfato sódico; b) lavar la columna con un tampón de lavado que comprende la misma sal que en el tampón de equilibrado para eliminar las formas recortadas de…

Purificación de inhibidor de proteasa alfa1 derivado de cultivo celular.

(03/05/2017). Solicitante/s: GRIFOLS, S.A. Inventor/es: ZIMMERMAN, THOMAS P., MILLER,CHARLES, HUNT,JENNIFER A, OWNBY,DAVID, RANGANATHAN,SENTHIL, DESSOURCES,TONNY.

Método de disminución de una cantidad de colorante en una solución que comprende el inhibidor de proteinasa alfa1 derivado de cultivo celular (recA1PI), que comprende incubar la solución que comprende recA1PI con un agente reductor y separar el recA1PI del colorante.

PDF original: ES-2628914_T3.pdf

Procesos cromatográficos.

(15/02/2017) Un proceso cromatográfico para la purificación de un análogo de insulina, de atosiban o de eptifibatida, a partir de una mezcla que tiene al menos una impureza relacionada, a un pH que oscila de aproximadamente 2,5 a aproximadamente 8,5, comprendiendo dicho proceso las etapas de: a) el empaquetado de la columna de RP-HPLC con resina a base de sílice (C4-C18), equilibrada con aproximadamente el 5 % a aproximadamente el 85 % de un modificador orgánico, en donde el modificador orgánico se selecciona de un grupo que comprende acetonitrilo, etanol, metanol, alcohol isopropílico y dimetilformamida; b) cargar la mezcla del análogo de insulina, de atosiban o de eptifibatida en la columna a un caudal de aproximadamente 180 cm/h a aproximadamente…

Método para la purificación de un glicano y/o un glicoconjugado mediante cromatografía usando un algodón que comprende la fase estacionaria.

(16/03/2016). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: WUHRER,MANFRED, HEMAYATKAR,MAHDI, SELMAN,MAURICE HENRICUS JOHANNES.

Un método de purificación de un glicano y/o glicoconjugado que comprende los pasos de: (a) proporcionar una fase estacionaria que comprende algodón; (b) aplicar una muestra que contiene un glicano y/o glicoconjugado a la fase estacionaria; (c) lavar la fase estacionaria con un primer disolvente; y (d) eluir el glicano y/o glicoconjugado de la fase estacionaria con un segundo disolvente.

PDF original: ES-2563763_T3.pdf

Método para purificar FSH biotecnológica.

(25/11/2015) Un método para purificar FSH biotecnológica humana o una variante de FSH biotecnológica, que comprende las etapas de someter a un líquido que contiene dicha FSH o la variante de FSH a: • una cromatografía de intercambio aniónico, • una cromatografía de interacción hidrófoba, y • una cromatografía de afinidad de los colorantes, que puede realizarse en cualquier orden, en donde el método no comprende una cromatografía de intercambio aniónico débil ni una cromatografía de fase inversa.

Procedimiento para purificar lipopéptidos.

(29/04/2015) Procedimiento para purificar daptomicina que comprende las etapas siguientes a) cargar una solución que comprende daptomicina purificada parcialmente sobre una columna de cromatografía de intercambio aniónico; b) cargar la solución de la etapa a) sobre una columna de cromatografía de fase inversa; c) cargar opcionalmente la solución de la etapa b) sobre otra columna de cromatografía de fase inversa por lo menos una vez; en el que el tampón de elución de a) es una solución de sal monovalente y el tampón de elución de b) es alcohol acuoso.

Métodos para reducir el nivel de una o más impurezas en una muestra durante la purificación de proteínas.

(18/03/2015) Un método para reducir el nivel de una o más impurezas asociadas con una proteína de interés en una muestra, comprendiendo el método las etapas de: (i) poner en contacto una muestra que comprende una proteína de interés y una o más impurezas con una o más columnas de cromatografía que contienen medios de afinidad, medios AEX, medios CEX, medios HIC o medios de modo mixto, en condiciones tales que la proteína de interés se une al medio en la una o más columnas de cromatografía; (ii) obtener un eluato de la muestra que comprende la proteína de interés; (iii) poner en contacto el eluato de (ii) en modo de flujo pasante con uno de: (a) un material carbonoso; y (b) una combinación de un material carbonoso y uno o más de medios de afinidad, medios CEX, medios AEX, medios de modo mixto y medios HIC; y (iv) obtener la muestra de flujo pasante…

Eritropoyetina de gran actividad específica.

(24/09/2014) Composición de EPO caracterizada porque consta de moléculas de EPO glicosiladas que contienen una cantidad promedio de al menos 3,7 unidades de N-acetil-lactosamina respecto a una cadena de hidrato de carbono unida a N de una molécula de EPO o de al menos 11,1 unidades de N-acetil-lactosamina respecto a la glicosilación total en N de una molécula de EPO, en la cual las moléculas de EPO son el producto de una expresión de ADN endógeno en células humanas y la proporción de cadenas carbohidratadas con repeticiones de N-acetil-lactosamina respecto al número total de cadenas de hidrato de carbono es como mínimo del 10% y la composición de EPO tiene una actividad específica in vivo de al menos 175.000 UI/mg de proteína.

Anticuerpos anti hsp70 terapéuticos y diagnósticos.

(11/06/2014) Un anticuerpo o un fragmento de unión a antígeno del mismo que i) se une a un epítope localizado extracelularmente de la Hsp70 unida a membrana sobre las células tumorales, en el que dicho epítope comprende o consta de la secuencia de aminoácidos NLLGRFEL (SEC ID N.º: 1) o TKDNNLLGRFELSG (SEC ID N.º: 2); y ii) comprende las CDR determinadas según Kabat del anticuerpo monoclonal cmHsp70.1 tal y como lo producía el hibridoma cmHsp70.1, depositado en la DSMZ (Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1b, D-38124 Braunschweig, Alemania) el 14 de noviembre de 2003, y al que se asignó el número de…

Sistema libre de productos de origen animal y procedimiento de purificación de una toxina botulínica.

(23/08/2013) Un procedimiento libre de proteínas de origen animal (APF) de producción de una toxina purificada de Clostridiumbotulinum A, B o F que comprende las etapas de: (a) producir un cultivo de fermentación de Clostridium botulinum utilizando un medio de cultivo libre de proteínasde origen animal, comprendiendo el medio soja hidrolizada; (b) obtener una muestra del cultivo de fermentación de Clostridium botulinum; (c) poner en contacto una resina de columna de interacción hidrófoba con la muestra de cultivo para permitir lacaptura de una toxina botulínica por la columna de interacción hidrófoba; (d) eluir la toxina botulínica de la columna de interacción hidrófoba; (e) cargar una resina de columna de intercambio iónico con el eluyente de la columna de interacción hidrófoba;…

Péptidos que contienen arginina C-terminal biológicamente activos.

(21/08/2013) Utilización de un péptido de fórmula en el que X1 y X2 pueden ser idénticos o diferentes y representan independientemente cualquier aminoácidodiferente de arginina; n es 0 ó 1; y R representa arginina, en el que dicho péptido muestra una actividad biológica de peptona para inducir el crecimiento celular y/o ladensidad celular y/o la viabilidad celular y/o la eficacia de producción de polipéptidos heterólogos en cultivos dehuéspedes recombinantes.

Proteínas de unión II al Factor de Necrosis Tumoral, su purificación y anticuerpos frente a los mismos.

(24/06/2013) EL FACTOR DE NECROSIS DE LOS TUMORES (FNT)Y SU PROTEINAAN ASOCIADA SON AISLADOS Y PURIFICADOS. TIENE LA HABILIDAD DE INHIBIR EL EFECTO CITOTOXICO DEL FNT Y/O DE MANTENER SUS EFECTOS BENEFICIOSOS PROLONGADAMENTE. ESTA PROTEINA Y SUS SALES,D ERIVADOS FUNCIONALES, PRECURSORES Y FRACCIONES ACTIVAS PUEDEN EMPLEARSE PARA PARA ANTAGONIZAR LOS EFECTOS DELETEREOS DEL FNT. LOS ANTICUERPOS MONOCLONALES Y POLICLONALES DE LA PROTEINA DE LA FNT TAMBIEN SE PRODUCEN MEDINATE ESTE INVENTO.

Métodos para purficación de proteína.

(20/06/2012) Un método para purificar una proteína de una muestra que incluye a la proteína y al menos una proteína contaminante que comprende someter la muestra a cromatografía sobre hidroxiapatita, por medio de la cual se separa la proteína de al menos una proteína contaminante, en donde la mayoría de las moléculas de la proteína se recuperan en el flujo y lavado, en donde la proteína ha sido previamente purificada por medio de cromatografía de afinidad utilizando una segunda proteína fijada a un soporte sólido como adsorbente, en donde las segunda proteína se enlaza específicamente a un dominio constante del anticuerpo inmunoglobulina, y en donde la proteína incluye un dominio constante del anticuerpo inmunoglobulina.

Procedimiento de purificación de proteínas.

(22/03/2012) Un procedimiento para purificar una proteína que comprende mezclar una preparación que contiene la proteína con una disolución formada por una combinación de una primera sal y una segunda sal, cargar la mezcla en una columna de cromatografía de interacciones hidrófobas, y eluir la columna, en el que la primera y la segunda sales tienen diferentes valores liótropos, en el que al menos una sal tiene una capacidad tamponante a un pH al cual es estable la proteína, en el que la concentración de cada una de la primera sal y la segunda sal de la mezcla está entre aproximadamente 0, 1 M y aproximadamente 1, 0 M, y en el que la primera y la segunda sal se eligen de los grupos que consisten en citrato y sulfato,…

PROCEDIMIENTO DE INTERCAMBIO DE CONTRAION PARA PEPTIDOS.

(02/09/2010) Procedimiento para purificar un péptido por intercambio de contraión en el que el contraión del péptido se intercambia con un contraión farmacéuticamente aceptable, que comprende: a) cargar un péptido en una columna de RP-HPLC; b) lavar la columna con una solución acuosa de una sal del contraión farmacéuticamente aceptable; y c) eluir el péptido de la columna con una mezcla disolvente de un disolvente orgánico y un ácido del contraión farmacéuticamente aceptable, en el que la solución acuosa presenta un pH de por lo menos 6 y el péptido es atosiban o lanreótido

PROCEDIMIENTOS PARA PURIFICAR PROTEINAS ALTAMENTE ANIONICAS.

(21/07/2010) Procedimiento para purificar una proteína diana altamente aniónica en una muestra de una serie de complejos de ADN/histona, que comprende los pasos de: (a) purificación de la cromatografía de intercambio iónico de la proteína diana; (b) cargar la muestra purificada de cromatografía de intercambio iónico que contiene la proteína a través en una columna de cromatografía de interacción hidrofóbica, de modo que la muestra sea capturada en la columna; y (c) lavar la columna, caracterizado porque el paso de lavado utiliza una solución que comprende: - aproximadamente un 5% de isopropanol y aproximadamente 1,2 M de sulfato amónico, - aproximadamente un 5% de etanol y aproximadamente 1,2 M de sulfato amónico, - aproximadamente un 5% de etanol y aproximadamente 4 M de NaCl

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