(06/05/2020) Método para preparar una composición que comprende conjugados monoméricos a partir de una muestra, comprendiendo dicho conjugado: a) un polipéptido que comprende la secuencia de aminoácidos de interleucina 15, y b) un polipéptido que comprende la secuencia de aminoácidos del dominio sushi de IL-15Rα; en el que dicho conjugado tiene una secuencia de aminoácidos que consiste en SEQ ID NO: 16 o SEQ ID NO: 17, en el que dicho método comprende el uso de cromatografía de intercambio aniónico (AEX) realizada a un pH igual a o mayor de 7,0, seguido por una cromatografía de interacción hidrófoba (HIC) en dicha muestra llevada a cabo en una disolución de tampón…

(12/02/2020) Un método para la purificación de la albúmina humana recombinante, comprendiendo el método las etapas de: a. separar la pluralidad de células del caldo de fermentación o el cultivo mediante centrifugación ; b. microfiltrar el sobrenadante libre de células obtenido ; c. concentrar el sobrenadante microfiltrado y diafiltrarlo contra agua ; d. cargar la muestra diafiltrada en una columna de intercambio catiónico para purificación en modo de unión y elución ; e. separar la albúmina monomérica de los agregados y productos de degradación mediante cromatografía de interacción hidrofóbica mediante la adición de cisteína 5-30mM y caprilato…

(16/10/2019) Un procedimiento para purificar un polipéptido de disulfuro oxidorreductasa A (DsbA) de un lisado celular que comprende el polipéptido de DsbA, comprendiendo el procedimiento a) añadir polietilenimina (PEI) a una concentración final de un 0,01 % a 1,0 %, preferentemente un 0,1 %, a un lisado celular que comprende el polipéptido de DsbA, b) clarificar el lisado celular mediante centrifugación, c) aplicar el lisado celular clarificado que comprende el polipéptido de DsbA a un material de cromatografía de intercambio aniónico, d) eluir el polipéptido de DsbA del material de cromatografía de intercambio…

(25/09/2019) Un proceso para purificar Galactocerebrósido ß-Galactosidasa humana recombinante (GALChr) a partir de un cultivo celular, en el que una fracción de dicho cultivo celular que comprende GALChr se somete a cromatografía en resinas, comprendiendo el proceso a) Una etapa de captura en la que dicha GALChr se purifica en una primera resina cromatográfica multimodal que se une a través de interacciones al menos hidrófobas y electrostáticas y que comprende ligandos electrostáticos, seguida opcionalmente de inactivación de virus y/o purificación mediante separación iónica; b) Una etapa intermedia en la que dicha GALChr se purifica en una segunda resina cromatográfica multimodal que comprende un ligando aniónico e hidrófobo, seguida opcionalmente de inactivación de virus y/o purificación mediante separación iónica; c) Una etapa…

(03/04/2019) Método para analizar una mezcla de polipéptidos, comprendiendo cada uno de dichos polipéptidos comprende ácido L-glutámico, L-alanina, L-tirosina y L-lisina, método que comprende someter dicha mezcla de polipéptidos a cromatografía de líquidos de alta resolución de fase inversa, con una fase móvil que comprende una mezcla de al menos dos disoluciones, que tienen diferente polaridad, en el que la disolución más polar consiste en agua y la disolución menos polar consiste en acetonitrilo, en el que el porcentaje en volumen de la disolución menos polar aumenta a lo largo del tiempo de manera escalonada y en el que, en dicha mezcla de polipéptidos,…

(19/11/2018) Un método para la preparación de una población de anticuerpos en el que más del 65 % de la población son anticuerpos activos, que comprende: (a) cargar una muestra que comprende una mezcla de anticuerpos en una columna de intercambio catiónico preequilibrada, después, lavar opcionalmente la columna con un tampón de lavado y eluir los anticuerpos unidos a la columna con un tampón de elución, retirando de este modo las proteínas de la célula hospedadora (PCH) y las isoformas de anticuerpos de la muestra, en el que la muestra de la etapa (a) tiene una conductividad de 5 a 7 mS/cm; (b) cargar una muestra preparada mediante la mezcla de sal con el eluato de la etapa (a) en una columna de interacción hidrófoba (CIH) y eluir…

(01/11/2017) Un método para preparar una proteína activa de fusión TNFR (receptor del factor de necrosis tumoral) - Fc, que comprende: a) cargar una muestra que comprende una mezcla de proteínas de fusión TNFR-Fc producidas en células de mamífero en una cantidad de 10 a 14 g/L de lecho por volumen de resina de cromatografía, a una columna de cromatografía de interacción hidrófoba (HIC) preequilibrada con un tampón de equilibrado que comprende una o más sales elegidas entre el grupo que consiste en citrato sódico, sulfato sódico y fosfato sódico; b) lavar la columna con un tampón de lavado que comprende la misma sal que en el tampón de equilibrado para eliminar las formas recortadas de…

(15/02/2017) Un proceso cromatográfico para la purificación de un análogo de insulina, de atosiban o de eptifibatida, a partir de una mezcla que tiene al menos una impureza relacionada, a un pH que oscila de aproximadamente 2,5 a aproximadamente 8,5, comprendiendo dicho proceso las etapas de: a) el empaquetado de la columna de RP-HPLC con resina a base de sílice (C4-C18), equilibrada con aproximadamente el 5 % a aproximadamente el 85 % de un modificador orgánico, en donde el modificador orgánico se selecciona de un grupo que comprende acetonitrilo, etanol, metanol, alcohol isopropílico y dimetilformamida; b) cargar la mezcla del análogo de insulina, de atosiban o de eptifibatida en la columna a un caudal de aproximadamente 180 cm/h a aproximadamente…

(25/11/2015) Un método para purificar FSH biotecnológica humana o una variante de FSH biotecnológica, que comprende las etapas de someter a un líquido que contiene dicha FSH o la variante de FSH a: • una cromatografía de intercambio aniónico, • una cromatografía de interacción hidrófoba, y • una cromatografía de afinidad de los colorantes, que puede realizarse en cualquier orden, en donde el método no comprende una cromatografía de intercambio aniónico débil ni una cromatografía de fase inversa.

(29/04/2015) Procedimiento para purificar daptomicina que comprende las etapas siguientes a) cargar una solución que comprende daptomicina purificada parcialmente sobre una columna de cromatografía de intercambio aniónico; b) cargar la solución de la etapa a) sobre una columna de cromatografía de fase inversa; c) cargar opcionalmente la solución de la etapa b) sobre otra columna de cromatografía de fase inversa por lo menos una vez; en el que el tampón de elución de a) es una solución de sal monovalente y el tampón de elución de b) es alcohol acuoso.

(18/03/2015) Un método para reducir el nivel de una o más impurezas asociadas con una proteína de interés en una muestra, comprendiendo el método las etapas de: (i) poner en contacto una muestra que comprende una proteína de interés y una o más impurezas con una o más columnas de cromatografía que contienen medios de afinidad, medios AEX, medios CEX, medios HIC o medios de modo mixto, en condiciones tales que la proteína de interés se une al medio en la una o más columnas de cromatografía; (ii) obtener un eluato de la muestra que comprende la proteína de interés; (iii) poner en contacto el eluato de (ii) en modo de flujo pasante con uno de: (a) un material carbonoso; y (b) una combinación de un material carbonoso y uno o más de medios de afinidad, medios CEX, medios AEX, medios de modo mixto y medios HIC; y (iv) obtener la muestra de flujo pasante…

(24/09/2014) Composición de EPO caracterizada porque consta de moléculas de EPO glicosiladas que contienen una cantidad promedio de al menos 3,7 unidades de N-acetil-lactosamina respecto a una cadena de hidrato de carbono unida a N de una molécula de EPO o de al menos 11,1 unidades de N-acetil-lactosamina respecto a la glicosilación total en N de una molécula de EPO, en la cual las moléculas de EPO son el producto de una expresión de ADN endógeno en células humanas y la proporción de cadenas carbohidratadas con repeticiones de N-acetil-lactosamina respecto al número total de cadenas de hidrato de carbono es como mínimo del 10% y la composición de EPO tiene una actividad específica in vivo de al menos 175.000 UI/mg de proteína.

(11/06/2014) Un anticuerpo o un fragmento de unión a antígeno del mismo que i) se une a un epítope localizado extracelularmente de la Hsp70 unida a membrana sobre las células tumorales, en el que dicho epítope comprende o consta de la secuencia de aminoácidos NLLGRFEL (SEC ID N.º: 1) o TKDNNLLGRFELSG (SEC ID N.º: 2); y ii) comprende las CDR determinadas según Kabat del anticuerpo monoclonal cmHsp70.1 tal y como lo producía el hibridoma cmHsp70.1, depositado en la DSMZ (Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1b, D-38124 Braunschweig, Alemania) el 14 de noviembre de 2003, y al que se asignó el número de…

(23/08/2013) Un procedimiento libre de proteínas de origen animal (APF) de producción de una toxina purificada de Clostridiumbotulinum A, B o F que comprende las etapas de: (a) producir un cultivo de fermentación de Clostridium botulinum utilizando un medio de cultivo libre de proteínasde origen animal, comprendiendo el medio soja hidrolizada; (b) obtener una muestra del cultivo de fermentación de Clostridium botulinum; (c) poner en contacto una resina de columna de interacción hidrófoba con la muestra de cultivo para permitir lacaptura de una toxina botulínica por la columna de interacción hidrófoba; (d) eluir la toxina botulínica de la columna de interacción hidrófoba; (e) cargar una resina de columna de intercambio iónico con el eluyente de la columna de interacción hidrófoba;…

(21/08/2013) Utilización de un péptido de fórmula en el que X1 y X2 pueden ser idénticos o diferentes y representan independientemente cualquier aminoácidodiferente de arginina; n es 0 ó 1; y R representa arginina, en el que dicho péptido muestra una actividad biológica de peptona para inducir el crecimiento celular y/o ladensidad celular y/o la viabilidad celular y/o la eficacia de producción de polipéptidos heterólogos en cultivos dehuéspedes recombinantes.

(24/06/2013) EL FACTOR DE NECROSIS DE LOS TUMORES (FNT)Y SU PROTEINAAN ASOCIADA SON AISLADOS Y PURIFICADOS. TIENE LA HABILIDAD DE INHIBIR EL EFECTO CITOTOXICO DEL FNT Y/O DE MANTENER SUS EFECTOS BENEFICIOSOS PROLONGADAMENTE. ESTA PROTEINA Y SUS SALES,D ERIVADOS FUNCIONALES, PRECURSORES Y FRACCIONES ACTIVAS PUEDEN EMPLEARSE PARA PARA ANTAGONIZAR LOS EFECTOS DELETEREOS DEL FNT. LOS ANTICUERPOS MONOCLONALES Y POLICLONALES DE LA PROTEINA DE LA FNT TAMBIEN SE PRODUCEN MEDINATE ESTE INVENTO.

(20/06/2012) Un método para purificar una proteína de una muestra que incluye a la proteína y al menos una proteína contaminante que comprende someter la muestra a cromatografía sobre hidroxiapatita, por medio de la cual se separa la proteína de al menos una proteína contaminante, en donde la mayoría de las moléculas de la proteína se recuperan en el flujo y lavado, en donde la proteína ha sido previamente purificada por medio de cromatografía de afinidad utilizando una segunda proteína fijada a un soporte sólido como adsorbente, en donde las segunda proteína se enlaza específicamente a un dominio constante del anticuerpo inmunoglobulina, y en donde la proteína incluye un dominio constante del anticuerpo inmunoglobulina.

(22/03/2012) Un procedimiento para purificar una proteína que comprende mezclar una preparación que contiene la proteína con una disolución formada por una combinación de una primera sal y una segunda sal, cargar la mezcla en una columna de cromatografía de interacciones hidrófobas, y eluir la columna, en el que la primera y la segunda sales tienen diferentes valores liótropos, en el que al menos una sal tiene una capacidad tamponante a un pH al cual es estable la proteína, en el que la concentración de cada una de la primera sal y la segunda sal de la mezcla está entre aproximadamente 0, 1 M y aproximadamente 1, 0 M, y en el que la primera y la segunda sal se eligen de los grupos que consisten en citrato y sulfato,…

(02/09/2010) Procedimiento para purificar un péptido por intercambio de contraión en el que el contraión del péptido se intercambia con un contraión farmacéuticamente aceptable, que comprende: a) cargar un péptido en una columna de RP-HPLC; b) lavar la columna con una solución acuosa de una sal del contraión farmacéuticamente aceptable; y c) eluir el péptido de la columna con una mezcla disolvente de un disolvente orgánico y un ácido del contraión farmacéuticamente aceptable, en el que la solución acuosa presenta un pH de por lo menos 6 y el péptido es atosiban o lanreótido

(21/07/2010) Procedimiento para purificar una proteína diana altamente aniónica en una muestra de una serie de complejos de ADN/histona, que comprende los pasos de: (a) purificación de la cromatografía de intercambio iónico de la proteína diana; (b) cargar la muestra purificada de cromatografía de intercambio iónico que contiene la proteína a través en una columna de cromatografía de interacción hidrofóbica, de modo que la muestra sea capturada en la columna; y (c) lavar la columna, caracterizado porque el paso de lavado utiliza una solución que comprende: - aproximadamente un 5% de isopropanol y aproximadamente 1,2 M de sulfato amónico, - aproximadamente un 5% de etanol y aproximadamente 1,2 M de sulfato amónico, - aproximadamente un 5% de etanol y aproximadamente 4 M de NaCl