(13/08/2014) Un procedimiento in vitro sin células para formar un conjugado entre un péptido de la hormona del crecimiento humano (HGH) y un grupo modificador, en el que el grupo modificador no es un azúcar de el grupo modificador está unido covalentemente con el glicopéptido mediante un grupo de enlace de glicosilo intacto, comprendiendo el glicopéptido un resto de glicosilo que tiene una fórmula que es un miembro seleccionado de:**Fórmula** y en las que 10 a, b, c, d, i, j, k, l, m, r, s, t, u, z, aa, bb, cc,y ee son miembros independientemente seleccionados de 0 y 1; e, f, g y h son miembros independientemente seleccionados delos números enteros entre 0 y 4; n,…

(16/04/2014) Un compuesto que tiene la estructura de la Fórmula (II): donde: R1 es H o un grupo de modificación del amino terminal; R2 es OH o un grupo de modificación del carboxi terminal; n es un número entero de 1 a 5000; cada BB se selecciona de forma independiente entre un resto de aminoácido, un resto de aminoácido análogo de pirrolisina que tiene la estructura de la Fórmula (A-2), un resto de aminoácido análogo de pirrolisina que tiene la estructura de la Fórmula (B-2), un resto de aminoácido análogo de pirrolisina que tiene la estructura de la Fórmula (C-1) un resto de aminoácido análogo de pirrolisina que tiene la estructura de la Fórmula (D-1), un resto de aminoácido análogo de pirrolisina que tiene la estructura de la Fórmula (E-1), un resto…

(05/03/2014) Película proteínica para su uso en la cicatrización, en la que dicha película proteínica puede obtenerse mediante un procedimiento que comprende poner en contacto proteínas de queratina de un elevado peso molecular de al menos 50 kDa con un agente de reticulación de silicona derivatizado en unas condiciones efectivas para formar enlaces covalentes entre grupos funcionales reactivos en el agente de reticulación de silicona y grupos colgantes tiol de la proteína de queratina y secar el producto de reacción para producir una película, en la que el agente de reticulación de silicona tiene la siguiente estructura general:**Fórmula** en…

(26/02/2014) Un procedimiento in vitro sin células de formación de un conjugado covalente entre un péptido de factor de crecimiento de fibroblastos (FGF) glicosilado o no glicosilado y un polímero, en el que el polímero está conjugado con el péptido mediante un grupo de enlace de glicosilo intacto interpuesto entre y covalentemente ligado a tanto el péptido como al polímero, que comprende poner en contacto el péptido con una mezcla que comprende un azúcar de nucleótido ligado covalentemente con una mezcla que comprende un azúcar de nucleótido ligado covalentemente al polímero y una glicosiltransferasa para la que el azúcar de nucleótido es un sustrato bajo condiciones eficaces…

(11/12/2013) Un compuesto que tiene la fórmula I:**Fórmula** en la que: Y-C(O) es un resto de una macromolécula, que es un polipéptido, una glucoproteína, un polisacárido, unaproteína o un polímero sintético; y n ≥ 2 o 3, en la que Y-C(O) es un resto de una macromolécula distinta al hialuronano.

(25/11/2013) Una proteína quimérica que comprende una primera cadena de polipéptidos y una segunda cadena depolipéptidos, en donde dicha primera cadena de polipéptidos comprende un factor de coagulación y al menos una parte de unaregión constante de inmunoglobulina que es un componente de unión a receptor neonatal de Fc (FcRn), y en donde dicha segunda cadena de polipéptidos consiste en una región constante de inmunoglobulina, o una partede la misma, que es un componente de unión a FcRn, para su uso en un procedimiento de tratamiento.

(06/08/2013) Una preparación que comprende una proteína mono-succinilada en donde las únicas proteínas modificadas químicamente son aquellas que presentan un grupo succinilo y al menos un 90% de la preparación se encuentra modificada químicamente, en donde dicha proteína mono-succinilada se modifica exclusivamente en el N-terminal; en donde la proteína es leptina, G-CSF, o el análogo G-CSF (C17A) .

(30/05/2013) Un polipéptido aislado que comprende una secuencia de aminoácidos que tiene una identidad de secuencia de al menos 90% con los restos de aminoácidos 1-181 de la SEC ID NO:4; en el que el resto de aminoácido que corresponde a la cisteína en la posición 171 de la SEC ID NO:4, está sustituido por un resto de serina; en el que los restos de aminoácidos que corresponden a la cisteína en la posición 15 y en la posición 112 de la SEC ID NO:4 forman un primer enlace disulfuro, y en el que los restos de aminoácidos que corresponden a la cisteína en la posición 49 y en la posición 145 de la SEC ID NO:4 forman un segundo enlace disulfuro, y en el que el polipéptido inhibe la replicación de la hepatitis B o de la hepatitis C.

(07/05/2013) Síntesis controlada de poliglutamatos con baja polidispersidad y arquitecturas versátiles, se refiere al control de la polimerización de N-carboxianhídridos de α-aminoácidos (NCAs) a través del uso de sales no nucleofílicas con la finalidad de obtener arquitecturas poliméricas altamente versátiles, con bajos índices de polidispersidad, (homopolímeros, polímeros dibloque, tribloque o sistemas multibloque), así como a procesos para la preparación de los mismos y su utilización en composiciones farmacéuticas, entre otros, agentes de imagen molecular. Concretamente se refiere a la obtención de poliglutamatos funcionales con estructura definida, peso molecular ajustable y baja polidispersidad (D = Mw / Mn< 1.3) mediante la polimerización de apertura de anillo de N-carboxianhídridos. Asimismo, los grupos ácido de la cadena polimérica de los poliglutamatos…

(05/03/2013) Método para conjugar péptidos, dicho método incluyendo las etapas de i) reaccionar en uno o más pasos un residuo de Gln con péptido representado por la fórmulacon un nitrógeno con nucleófilo (primer compuesto) representado por la fórmula H2N-D-R-X que incluye uno o más grupos funcionales o grupos latentes funcionales, que son no accesibles en cualquiera de losresiduos de aminoácidos constituyendo dicho péptido, en presencia de transglutaminasa capaz de catalizar laincorporación de dicho primer compuesto en dicho péptido para formar un péptido transaminado de la fórmulay ii) opcionalmente activar el grupo latente funcional X; y iii) reaccionar en uno o más pasos dicho péptido transaminado con un segundo compuesto de la fórmulaY-E-Z que incluye uno o más grupos funcionales, donde…

(13/02/2013) Proceso químico para la modificación selectiva de péptidos. Procedimiento de modificación selectiva de un péptido de fórmula general para obtener un péptido de fórmula general donde [aa]n representa el extremo N-terminal del péptido con un número variable n de amino ácidos, [aa]m representa el extremo C-terminal con un número variable m de amino ácidos, y la suma de m + n es un valor entero entre 1 y 50, Y se elige entre -CH2-, -CH(alquilo)- y -C(=O)-, Z se elige entre hidrógeno o un grupo protector de amina, y [A]i se elige entre grupos donde A representa CH2, un carbono sustituido o un heteroátomo, e i representa un valor entero entre 1 y 10; caracterizado porque dicho procedimiento comprende las etapas de [a] escisión radicalaria oxidativa del péptido de fórmula…

(04/02/2013) Una endostatina recombinante modificada que tiene una estructura de: CH3O-(CH2CH2O)m-CH2CH2CH2-NαH-Endostar, en donde el peso molecular medio ponderal de CH3O-(CH2CH2O)m-CH2CH2CH2- es 20 kD-40 kD; y la secuencia de aminoácidos de Endostar es la SEQ ID.NO.1 o la SEQ ID.NO.2.

(25/04/2012) Complejo que comprende una partícula de fago, comprendiendo dicha partícula de fago (i) un ácido nucleico que codifica un polipéptido; (ii) el polipéptido expresado por el ácido nucleico de (i) y expuesto en la superficie del fago; (iii) un compuesto conector unido a dicho polipéptido en el que dicho compuesto conector está unido al polipéptido mediante al menos tres enlaces covalentes independientes.

(28/03/2012) Un procedimiento para fijar un aceptor de péptidos a una molécula de ARN, que comprende: (a) proporcionar una molécula de ARN; y (b) ligar químicamente dicho aceptor de péptidos a dicha molécula de ARN para formar un enlace covalente.

(20/03/2012) Procedimiento de conjugación que implica las etapas siguientes: A. activación de un antígeno de polisacárido exento de endotoxina contra un polisacárido polifuncional mediante un espaciador de diamino-alquilo introducido mediante: A1. desacoplamiento del O-de-hidrógeno obtenido mediante la introducción de grupos carbonilo reactivos con un agente oxidante para generar grupos aldehído en presencia de iones borato cuando se realiza la reacción en disolvente acuoso; reaccionando a continuación dichos grupos con el espaciador diamino-alquilo en presencia de un agente reductor, o mediante

(20/01/2010) Un factor VIII mutante que comprende al menos un par de cisteínas localizadas en restos seleccionados del grupo que consiste en Met662-Asp1828 y Tyr664-Thr1826

(01/03/2007) Procedimiento de modificación nucleofilica de proteínas y su aplicación a la inmovilización de las mismas. El objeto de la invención es desarrollar un procedimiento de modificación de proteínas y su aplicación a la inmovilización de las mismas. El procedimiento consiste en la reacción química entre los grupos nucleofílicos libres de los residuos proteínicos y un derivado halogenado permite, a su vez el controlar las características de la proteína, tales como su carga neta e hidrofobicidad. El procedimiento descrito para la modificación de la carga neta de las proteínas resulta en un punto isoeléctrico independiente del pH. En el caso de oxidorreductasas, este procedimiento permite el control de la constante…

(01/08/2006) Un método para sintetizar un péptido terapéutico modificado capaz de formar un conjugado de péptido terapéutico estabilizado por peptidasa, el péptido comprendiendo entre 3 y 50 aminoácidos, dicho péptido teniendo un aminoácido carboxi terminal, un aminoácido amino terminal, una región terapéuticamente activa y una región menos terapéuticamente activa, siendo identificada la región terapéuticamente activa por medio de un análisis de la relación de actividad de la estructura, comprendiendo el método las etapas de: a) escoger una posición dentro de la región menos terapéuticamente activa, y b) 1) si dicho péptido terapéutico no contiene una cisteína, entonces se sintetiza dicho péptido a partir de dicho…