(31/10/2018). Solicitante/s: Bio Products Laboratory Limited. Inventor/es: MORE,JOHN, DOLAN,TARA.

Un método para extraer IgG de una fracción de precipitado residual que se produce durante el fraccionamiento del plasma en etanol frío y que se separa de la corriente del proceso de fabricación de IgG principal, comprendiendo el método poner en contacto la fracción de precipitado residual con un disolvente adecuado para extraer IgG del precipitado, en el que la fracción de precipitado residual se produce durante una etapa de fraccionamiento para producir una fracción líquida (sobrenadante) que contiene IgG, en el que el disolvente adecuado es el mismo que el disolvente utilizado en la etapa de fraccionamiento que produjo el precipitado residual, y en el que el método para extraer IgG de la fracción de precipitado residual no implica ninguna etapa cromatográfica.

PDF original: ES-2688153_T3.pdf

(02/05/2018). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: RUEGER, PETRA, HERTENBERGER,HUBERT, FALKENSTEIN,Roberto, SCHLOTHAUER,Tilman.

Uso de un complejo no covalente inmovilizado de un receptor Fc neonatal (FcRn) y microglobulina beta 2 (b2m) como ligando en cromatografía de afinidad en una cromatografía de afinidad con un gradiente de pH lineal positivo para separar anticuerpos o polipéptidos de fusión que comprenden al menos una región Fc, en el que el complejo no covalente de un receptor Fc neonatal y microglobulina beta 2 se une a un material de cromatografía y el complejo no covalente se conjuga con la fase sólida por medio de un par de unión específica, en el que el gradiente de pH es desde un primer valor de pH a un segundo valor de pH, por lo que el primer valor de pH es desde pH 3,5 a pH 6,4 y el segundo valor de pH es desde pH 7,4 a pH 9,5, y en el que el complejo no covalente de un receptor Fc neonatal (FcRn) y microglobulina beta 2 (b2m) se monobiotinila y la fase sólida se derivatiza con estreptavidina.

PDF original: ES-2676031_T3.pdf

(25/04/2018). Solicitante/s: AMGEN INC.. Inventor/es: TREJO,SAMUEL RAY, BRAKE,ROBERT PERRY.

Un método para purificar una proteína de fusión recombinante del receptor del factor de necrosis tumoral Fc (TNFRFc), preferiblemente etanercept, a partir de una muestra que contiene la proteína recombinante y una segunda proteína que se une a la proteína, que comprende someter la muestra a un medio de cromatografía de matriz de intercambio aniónico tentacular en condiciones en las que la proteína recombinante se une al medio de cromatografía de matriz de intercambio aniónico tentacular, seguido por elución de la proteína recombinante unida al medio de cromatografía en un eluyente, recuperando al menos el 85% de la proteína recombinante en el eluyente y al menos el 75% de la segunda proteína se elimina del eluyente; en donde a) la segunda proteína es Proteína A o Proteína G; y b) el medio de cromatografía de matriz de intercambio aniónico tentacular contiene trimetilamonioetilo (TMAE).

PDF original: ES-2674697_T3.pdf

(21/02/2018). Solicitante/s: GENENTECH, INC.. Inventor/es: HARRIS,REED J, MOTCHNIK,PAUL A.

Una composición que comprende un anticuerpo de HER2 de especie principal que comprende secuencias de aminoácidos de cadena ligera y cadena pesada en SEQ ID NO.15 y 16 respectivamente y que se une al dominio II de HER2 y variantes ácidas de ese anticuerpo de especie principal, en donde el anticuerpo de HER2 de especie principal es la estructura de secuencia de aminoácidos de anticuerpo que es la moléculas de anticuerpo cuantitativamente predominante en la composición y el anticuerpo de HER2 de especie principal y las variantes ácidas son todos anticuerpos intactos, en donde las variantes ácidas incluyen una variante reducida por disulfuro y/o una variante no reducible.

PDF original: ES-2668680_T3.pdf

(21/02/2018). Solicitante/s: GENENTECH, INC.. Inventor/es: LEBRETON,BENEDICTE ANDREE, O\'CONNOR,DEBORAH ANN, SAFTA,AURELIA, SHARMA,MANDAKINI.

Uso de un tampón de equilibrio que comprende MES 13-33 mM y NaCl 50-70 mM a un pH de 5,1-5,9, un primer tampón de lavado que comprende MOPS 15-35 mM a un pH de 6,6-7,4, un segundo tampón de lavado que comprende MES 13-33 mM y NaCl 5-20 mM a un pH de 5,1-5,9, y un tampón de elución que comprende MES 13-33 mM y NaCl 160-190 mM a un pH de 5,4-5,6 en la purificación de Bevacizumab.

PDF original: ES-2666170_T3.pdf

(10/01/2018). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: MEHTA,AMIT.

Un procedimiento para mejorar la capacidad de filtración de un filtro de virus durante la purificación de proteínas, que consiste en someter una composición que comprende una proteína que se va a purificar a una etapa de intercambio catiónico y a una etapa de eliminación de endotoxinas, simultáneamente o en cualquier orden, antes de hacerla pasar a través de dicho filtro de virus.

PDF original: ES-2662529_T3.pdf

(14/06/2017). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: MEHTA,AMIT, NADARAJAH,DEEPA.

Un procedimiento para purificar un polipéptido a partir de una composición que comprende el polipéptido 5 y uno o más contaminantes, comprendiendo dicho procedimiento a) cargar la composición en un modo mixto, un intercambio aniónico, una interacción hidrófoba, o un material de cromatografía de afinidad en 20 veces la capacidad de unión dinámica del material de cromatografía para el polipéptido usando un tampón de carga, en donde el coeficiente de reparto del material de cromatografía para el polipéptido es mayor que 30, b) eluir el polipéptido del material de cromatografía en condiciones en las que el uno o más contaminantes permanecen unidos al material de cromatografía utilizando un tampón de elución, en el que el tampón de elución tiene una conductividad menor que la conductividad del tampón de carga y c) agrupación de fracciones que comprenden el polipéptido en el efluente de cromatografía de las etapas a) y b).

PDF original: ES-2637423_T3.pdf

(07/06/2017). Solicitante/s: GE Healthcare BioProcess R&D AB. Inventor/es: HOBER,SOPHIA.

Una proteína de unión a inmunoglobulina mutada capaz de unirse a regiones de una molécula de inmunoglobulina distintas de las regiones determinantes de complementariedad (CDR), donde dicha proteína comprende al menos una unidad como se define por SEC ID NO: 2, en la que el resto de aminoácido en posición 23 en cada unidad es una treonina, y en donde en cada unidad a) el resto aminoácido en la posición 3 es una alanina, o b) los restos de aminoácido en las posiciones 3 y 6 son una alanina y un ácido aspártico respectivamente.

PDF original: ES-2634145_T3.pdf

(17/05/2017). Solicitante/s: WYETH LLC. Inventor/es: LI, LI, KANTOR,ANGELA, MACMILLAN,SHANNON B.

Una formulación que comprende (a) un anticuerpo anti-CD22 monoclonal humanizado que comprende: - una región variable de la cadena ligera gL1 que consiste en la secuencia de aminoácidos: **(Ver secuencia)** - una región constante de la cadena ligera de la cadena ligera kappa humana; - una región variable de la cadena pesada gH7 que consiste en la secuencia de aminoácidos **(Ver secuencia)** y, - una región constante de la cadena pesada de la cadena pesada gamma-4 humana; en la que el anticuerpo está presente a una concentración de 1 mg/ml a 50 mg/ml; y (b) una solución acuosa que comprende un tampón succinato y que tiene un pH 4,0 a pH 6,5, en la que la concentración del tampón es de 1 mM a 100 mM;.

PDF original: ES-2637854_T3.pdf

(10/05/2017). Solicitante/s: CHUGAI SEIYAKU KABUSHIKI KAISHA. Inventor/es: TAKEDA,KOZO, OCHI,NORIMICHI, ISHII,KIMIE, MATSUHASHI,MANABU, IMAMURA,AKINORI.

Un método para eliminar virus en una muestra que contiene anticuerpos, que comprende las etapas de: 1) someter la muestra que contiene anticuerpo a una columna de cromatografía de afinidad de proteína A o G; 2) eluir la muestra con una solución acuosa ácida de conductividad baja de 0 a 50 mM; 3) ajustar la fracción eluida resultante con un tampón hasta un pH igual o menor que el punto isoeléctrico del anticuerpo, donde la molaridad de la fracción eluida ajustada es de 0 a 50 mM y 4) eliminar las partículas resultantes.

PDF original: ES-2626268_T3.pdf

(22/02/2017). Solicitante/s: LABORATOIRE FRANCAIS DU FRACTIONNEMENT ET DES BIOTECHNOLOGIES. Inventor/es: CHTOUROU,ABDESSATAR, BATAILLE,DAMIEN, MICHAUX,GEORGES.

Procedimiento de preparación de un concentrado de inmunoglobulinas polivalentes humanas a partir de una solución inicial de plasma sanguíneo o de fracción de plasma enriquecida en inmunoglobulinas, caracterizado por que comprende: (a) una etapa de eliminación de los contaminantes proteicos por el ácido caprílico para obtener una solución desprovista de proteasas, en la que la concentración de ácido caprílico utilizada va del 0,5 al 1,5%, expresada en gramo de ácido caprílico por volumen de solución a tratar, (b) una etapa de clarificación a pH ácido por filtración en profundidad, (c) seguida de una etapa de cromatografía en lecho fluidizado de la solución desprovista de proteasas, permitiendo dicho procedimiento obtener un concentrado de inmunoglobulinas polivalentes humanas con un rendimiento superior a 4,5 g de inmunoglobulinas por litro de plasma sanguíneo utilizado.

PDF original: ES-2625030_T3.pdf

(08/02/2017). Solicitante/s: LABORATOIRE FRANCAIS DU FRACTIONNEMENT ET DES BIOTECHNOLOGIES. Inventor/es: PAOLANTONACCI, PHILIPPE, OLLIVIER,MONIQUE.

Procedimiento de preparación de un producto plasmático deplecionado de uno o varios factores trombogénicos, que comprende las etapas sucesivas que consisten en: - una etapa de filtración-adsorción; - una etapa de fraccionamiento con etanol; y - una etapa de precipitación con ácido caprílico.

PDF original: ES-2624245_T3.pdf

(16/11/2016). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: WINTER, GERHARD, KUHNE, WOLFGANG, HEPBILDIKLER,STEFAN, ROSENBERG,EVA.

Un método para obtener una inmunoglobulina en forma monomérica, caracterizado por que el método comprende las siguientes etapas a) incubar una solución que comprenda la inmunoglobulina en forma monomérica y en forma agregada con vidrio de tamaño de poro controlado no derivatizado a un valor de pH de 4,5 a 5,5, en el que la incubación se realiza aplicando la solución a una columna de cromatografía que comprende el vidrio de tamaño de poro controlado no derivatizado, y b) recuperar el flujo de paso y de este modo obtener la inmunoglobulina en forma monomérica.

PDF original: ES-2613454_T3.pdf

(12/10/2016). Solicitante/s: MAYO FOUNDATION FOR MEDICAL EDUCATION AND RESEARCH. Inventor/es: RODRIGUEZ, MOSES, MILLER, DAVID, J., PEASE,Larry R.

Un anticuerpo humano, o una mezcla, monómero o fragmento activo del mismo que tiene: (i) un dominio variable de la cadena pesada que comprende las secuencias de la región CDR1, CDR2 y CDR3 como se expone en la Figura 39, y un domino variable de la cadena ligera que comprende las secuencias de la región CDR1, CDR2 y CDR3 como se expone en la Figura 40. (ii) un dominio variable de la cadena pesada que comprende las secuencias de la región CDR1, CDR2 y CDR3 como se expone en la Figura 41, y un domino variable de la cadena ligera que comprende las secuencias de la región CDR1, CDR2 y CDR3 como se expone en la Figura 42.

PDF original: ES-2609494_T3.pdf

(21/09/2016). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: FALKENSTEIN,Roberto, SCHWENDNER,KLAUS.

Un método para producir una solución de inmunoglobulina que comprende a) proporcionar una solución de inmunoglobulina con una concentración de proteína de al menos 100 g/l; b) aplicar la solución de inmunoglobulina a una combinación de una primera y una segunda unidad de filtro, por lo que la primera unidad de filtro comprende un prefiltro con un tamaño de poro de 3,0 μm y un filtro principal con un tamaño de poro de 0,8 μm y una segunda unidad de filtro que comprende un prefiltro con un tamaño de poro de 0,45 μm y un filtro principal con un tamaño de poro de 0,22 μm con una presión desde 0,1 a 4,0 bar, y de este modo producir una solución de inmunoglobulina.

PDF original: ES-2604103_T3.pdf

(24/08/2016). Solicitante/s: EMD Millipore Corporation. Inventor/es: CHENG, KWOK-SHUN, BIAN, NANYING, SOICE,NEIL, WANG,CHEN, GAGNON,BRIAN, UMANA,JOAQUIN, AQUINO,DENNIS, LYDDIATT,ANDREW, RAMASWAMY,SENTHIKUMAR.

Un método para separar un anticuerpo monoclonal de las proteínas de la célula huésped, cuyo método comprende poner en contacto una mezcla del anticuerpo y las proteínas de la célula huésped con un medio formado por partículas cromatográficas asimétricas, comprendiendo las partículas una región interna constituida por 11 % a 19% de agarosa y una región externa constituida por 2% a 10% de agarosa, en donde el anticuerpo monoclonal se adsorbe sobre la región externa y las proteínas de la célula huésped se adsorben sobre la región interna.

PDF original: ES-2596583_T3.pdf

(15/06/2016). Solicitante/s: GRIFOLS, S.A. Inventor/es: GRANCHA GAMON,SALVADOR, RISTOL DEBART,PERE.

Procedimiento de obtención de una composición de IgG a partir de una solución de IgG parcialmente purificada de plasma humano con un contenido de IgG mayor del 95% con respecto al total de proteínas, que comprende las etapas de: a) diafiltrar la solución de IgG parcialmente purificada; b) estabilizar la solución obtenida en la etapa a); c) tratar térmicamente la solución obtenida en la etapa b); d)adsorber de la solución tratada térmicamente en la etapa c) los agregados y/o polímeros de alto peso molecular de forma selectiva mediante cromatografía catiónica; y e)diafiltrar y formular la solución obtenida en la etapa d).

PDF original: ES-2590045_T3.pdf

(27/04/2016). Solicitante/s: GENENTECH, INC.. Inventor/es: FAHRNER, ROBERT, L., MCDONALD,Paul,J, LAVERDIERE,AMY, O'LEARY,RHONA M.

Un método de purificación de una proteína que comprende una región CH2/CH3 mediante cromatografía de afinidad con proteína A, en el que una cromatografía con proteína A inicial se lleva a cabo a temperatura ambiente de más de 20 ºC que da como resultado más de 20 ng de proteína A lixiviada por mg de proteína que está presente en una composición purificada, comprendiendo el método: (a) someter una muestra de la proteína y una o más impurezas a una cromatografía de afinidad con proteína A, en donde la temperatura de la muestra está a una temperatura reducida en el intervalo de 3 ºC a 15 ºC, (b) recuperar la composición purificada obtenida, y (c) medir la proteína A lixiviada en dicha composición purificada, en el que la lixiviación de la proteína A se reduce en la composición purificada obtenida a la temperatura reducida y dicha composición purificada contiene de 0 ng de proteína A a 15 ng de proteína A por mg de proteína.

PDF original: ES-2578933_T3.pdf

(30/03/2016). Solicitante/s: Baxalta Incorporated. Inventor/es: SCHWARZ, HANS-PETER, WEBER, ALFRED, TESCHNER, WOLFGANG, SVATOS, SONJA, BRUCKSCHWAIGER,LEOPOLD, LEI,LAURA.

Composición estable formulada para administración subcutánea, en la que: la composición estable es una coformulación líquida; la composición tiene un pH de entre 4 y 5, incluidos; y la composición comprende: inmunoglobulina (IG) a una concentración que es de al menos el 10% p/v; una hialuronidasa soluble a una concentración que es de al menos 50 U/ml y está presente en una cantidad suficiente para permitir la administración subcutánea de la composición en un único sitio de inyección a una velocidad de infusión igual a o mayor que la velocidad de infusión intravenosa para inmunoglobulina intravenosa; y una sal de cloruro de metal alcalino a una concentración de al menos 0,05 M, mediante lo cual la coformulación es estable a temperaturas de hasta 32ºC durante al menos 6 meses.

PDF original: ES-2578478_T3.pdf