(23/03/2016) Un procedimiento de aislamiento y purificación de una proteína diana mediante una cromatografía, en el que la cromatografía elimina o disminuye la cantidad de priones (PrPSC), que comprende las etapas de: - poner en contacto una muestra potencialmente contaminada con PrPSC que comprende una proteína diana, con un material cromatográfico multimodal, en el que el material cromatográfico multimodal contiene un ligando de ácido 2-(benzoilamino)butanoico cargado negativamente; - establecer las condiciones del tampón de modo que la proteína diana se una al material cromatográfico multimodal, mientras que las PrPSC no se unan al material cromatográfico multimodal, en el que las condiciones cromatográficas…

(24/06/2015) Procedimiento para purificar el inhibidor de proteinasa a-1 a partir de una solución acuosa que contiene inhibidor de proteinasa alfa-1, que comprende las etapas de: (a) eliminar una parte de proteínas contaminantes de la solución acuosa para obtener una solución purificada que contiene inhibidor de proteinasa alfa-1, en el que dicha etapa de eliminación comprende las etapas de: (i) precipitar dicha parte de proteínas contaminantes de dicha solución acuosa mediante la adición de un polietilenglicol con un PM entre aproximadamente 3.000 y aproximadamente 4.000 a dicha solución acuosa a una concentración entre el 3% y el 15% en peso por volumen, y ajustar el pH de dicha solución acuosa de aproximadamente 5,0 a aproximadamente 6,0; y (ii) separar dicha parte precipitada de proteínas contaminantes de dicha solución acuosa, obteniendo de…

(25/03/2015) Método para determinar el patrón de glicosilación de una inmunoglobulina humana o humanizada de la subclase IgG1, IgG2 o IgG4, o de un fragmento Fab2 de las mismas, que comprende las siguientes etapas: a) división de dicha inmunoglobulina en fragmentos por digestión enzimática con el enzima IdeS y tratamiento de dicha inmunoglobulina con carboxipeptidasa B, b) tratamiento con ácido fórmico y TCEP de dicha inmunoglobulina dividida enzimáticamente, c) separación mediante cromatografía líquida de fase inversa de alto rendimiento de los fragmentos de dicha inmunoglobulina obtenidos por digestión enzimática, d) análisis por espectrometría de masas, realizada en ausencia de ácido trifluoroacético, de los fragmentos de dicha inmunoglobulina separados en la etapa c), y e) determinación del patrón de glicosilación de dicha inmunoglobulina…

(18/03/2015) Un método para reducir el nivel de una o más impurezas asociadas con una proteína de interés en una muestra, comprendiendo el método las etapas de: (i) poner en contacto una muestra que comprende una proteína de interés y una o más impurezas con una o más columnas de cromatografía que contienen medios de afinidad, medios AEX, medios CEX, medios HIC o medios de modo mixto, en condiciones tales que la proteína de interés se une al medio en la una o más columnas de cromatografía; (ii) obtener un eluato de la muestra que comprende la proteína de interés; (iii) poner en contacto el eluato de (ii) en modo de flujo pasante con uno de: (a) un material carbonoso; y (b) una combinación de un material carbonoso y uno o más de medios de afinidad, medios CEX, medios AEX, medios de modo mixto y medios HIC; y (iv) obtener la muestra de flujo pasante…

(21/01/2015) Un método para producir un polipéptido de sialiltransferasa, que comprende las etapas de: a) expresar un polipéptido de sialiltransferasa en células CHO; recoger el medio de cultivo celular que contiene el polipéptido de sialiltransferasa expresado; y b) purificar el polipéptido de sialiltransferasa del medio de cultivo celular sometiendo el medio de cultivo celular a (i) dos etapas de cromatografía de afinidad o una etapa de cromatografía de afinidad y una etapa de cromatografía de modo mixto, (ii) una etapa de cromatografía de intercambio aniónico, y (iii) una etapa de cromatografía de intercambio catiónico, en el que la sialiltransferasa es ST6GalNAcI.

(12/11/2014) Un método para la purificación del factor VIII humano y/o un polipéptido similar al factor VIII que comprende: (a) poner en contacto una solución que contiene el factor VIII humano y/o el polipéptido similar al factor VIII humano con un soporte sólido que tiene un polipéptido de unión inmovilizado en el soporte, en donde el polipéptido de unión comprende una secuencia: X10-X11-Cys-X12-X13-Trp-X14-X15-Pro-Cys-X16-X17(sec. con núm. de ident.: 2), en donde X10 es Arg o His, X11 es Ala, Arg, Gly, Leu o Pro, X12 es Gly o Phe, X13 es Ala o Ser, X14 es Leu o Phe, X15 es Arg, Asn o His; X16 es Ala, Asp, His, Leu, Phe, Pro, o Tyr; X17 es Ala,…

(15/10/2014) Método para determinar si un relleno reutilizable de columna cromatográfica, que se utiliza una por lo menos segunda vez en una etapa de purificación de una purificación de un polipéptido, presenta una eficacia de separación reducida en dicha etapa de purificación de dicha purificación de dicho polipéptido, caracterizado por que dicho método comprende las etapas siguientes: a) identificar y determinar los datos experimentales de un cambio inercial de por lo menos un parámetro físicoquímico de una fase móvil que pasa por dicho relleno reutilizable de columna cromatográfica del por lo menos segundo uso, b) determinar los parámetros de una…

(08/10/2014) Un método basado en cromatografía líquida rápida de proteínas (FPLC) para purificar un polipéptido que comprende las siguientes etapas: a) aplicar una solución líquida que contiene el polipéptido a un medio cromatográfico que contiene una fase estacionaria; b) separar el polipéptido de otras moléculas contenidas en la solución líquida haciendo pasar la solución líquida a través de la fase estacionaria del medio cromatográfico; c) recuperar el polipéptido del medio cromatográfico en un flujo pasante o un eluato; y d) esterilizar el flujo pasante o el eluato que contienen el polipéptido recuperado por filtración al vacío; en el que dicha filtración estéril es filtración estéril en línea que se realiza directamente después de la cromatografía.

(03/09/2014) Una proteína de ribonucleasa aislada de la familia T2 como se expone en SEC ID Nº: 4, en la que la actividad ribonucleasa se inactiva por calor mediante autoclave y tiene actividad de unión a actina.

(06/08/2014) Un método para producir trombomodulina soluble que no contiene sustancialmente un producto desnaturalizado de la trombomodulina soluble, que puede ser generado a partir de la trombomodulina soluble en condiciones ácidas, en donde el contenido del producto desnaturalizado de la trombomodulina soluble en la trombomodulina soluble que no contiene sustancialmente el producto desnaturalizado de trombomodulina soluble es 3 % o menos, que comprende: una etapa en la que se deja la trombomodulina soluble en condiciones ácidas de pH 5 o menor; una etapa en la que se hace pasar un material que contiene trombomodulina soluble que contiene o se sospecha que contiene un producto desnaturalizado de la trombomodulina soluble, que se obtiene…

(30/07/2014) polipéptido que se une a un Factor VIII o un fragmento de este que retiene actividad procoagulante del factor VIII, en donde dicho polipéptido comprende una secuencia de aminoácido seleccionada del grupo que consiste de: Phe-Gly-Cys-Ser-Trp-Leu-Phe-Pro-Cys-Pro-Phe (sec. con núm. de ident.:5); Pro-His-Cys-Asn-Trp-Leu-Phe-Pro-Cys-Ser-Leu (sec. con núm. de ident.:6); Arg-Leu-Cys-Ser-Trp-Ile-Ser-Pro-Cys-Ser-Ala (sec. con núm. de ident.:7); Phe-His-Cys-Ile-Gly-Val-Trp-Phe-Cys-Leu-His (sec. con núm. de ident.:8); y Arg-Leu-Cys-Ser-Trp-Val-Ser-Pro-Cys-Ser-Ala (sec. con núm. de ident.:9).

(08/01/2014) Un método para la obtención de una inmunoglobulina en forma monomérica a partir de una solución quecomprende la inmunoglobulina en forma monomérica y en forma agregada, que se caracteriza porque dicho métodocomprende el siguiente paso: a) aplicar una solución acuosa, tamponada que comprende dicha inmunoglobulina en forma monomérica y enforma agregada a un material de membrana de intercambio catiónico bajo condiciones en donde al menos el 90% de dicha inmunoglobulina en forma monomérica no se une a dicho material de membrana de intercambio decationes, y recuperar dicha inmunoglobulina en forma monomérica a partir de dicha solución acuosa, tamponada después de contactar con dicho material de membrana de intercambio catiónico, por…

(21/08/2013) Utilización de un péptido de fórmula en el que X1 y X2 pueden ser idénticos o diferentes y representan independientemente cualquier aminoácidodiferente de arginina; n es 0 ó 1; y R representa arginina, en el que dicho péptido muestra una actividad biológica de peptona para inducir el crecimiento celular y/o ladensidad celular y/o la viabilidad celular y/o la eficacia de producción de polipéptidos heterólogos en cultivos dehuéspedes recombinantes.

(28/06/2013) Procedimiento para la purificación de unas soluciones que contienen fibrinógeno, caracterizado por que contieneuna o varias etapas de procedimiento, en la(s) que se empobrece(n) una o varias proteínas contaminantes medianteuna o varias cromatografías negativas y/o una o varias adsorciones negativas, en cada caso mediando utilización deun gel de un colorante, llevándose a cabo la cromatografía negativa y/o la adsorción negativa a un valor del pHcomprendido entre 5,5 y 9.

(24/06/2013) EL FACTOR DE NECROSIS DE LOS TUMORES (FNT)Y SU PROTEINAAN ASOCIADA SON AISLADOS Y PURIFICADOS. TIENE LA HABILIDAD DE INHIBIR EL EFECTO CITOTOXICO DEL FNT Y/O DE MANTENER SUS EFECTOS BENEFICIOSOS PROLONGADAMENTE. ESTA PROTEINA Y SUS SALES,D ERIVADOS FUNCIONALES, PRECURSORES Y FRACCIONES ACTIVAS PUEDEN EMPLEARSE PARA PARA ANTAGONIZAR LOS EFECTOS DELETEREOS DEL FNT. LOS ANTICUERPOS MONOCLONALES Y POLICLONALES DE LA PROTEINA DE LA FNT TAMBIEN SE PRODUCEN MEDINATE ESTE INVENTO.

(06/03/2013) Un método para purificar la apolipoproteína A-1 (ApoA-I) y la alfa-1-antitripsina (AAT) de una única fracción inicial de plasma humano que contiene ambas proteínas que comprende: i) tratar una fracción de plasma humano inicial que contiene ApoA-1 y AAT para separar una fracción que contiene ApoA-1 de una que contiene AAT; II) purificar ApoA-1 hasta un grado de pureza de calidad farmacéutica de la fracción que contiene ApoA-1; y III) purificar AAT hasta un grado de pureza de calidad farmacéutica de la fracción que contiene AAT, donde opcionalmente dicho método se utiliza para la purificación a gran escala y, donde el método comprende: a) tratar la fracción de plasma humano inicial que se utiliza…

(26/09/2012) Un método para reducir el contenido de proteína S en una composición que comprende una proteína dependiente devitamina K recombinante de interés producida bajo condiciones de cultivo celular, comprendiendo dicho métodosometer la composición a una combinación de las etapas A y B: (A) poner en contacto dicha composición que comprende una proteína dependiente de vitamina K de interésproducida bajo condiciones de cultivo celular con un material en fase sólida que tiene anticuerposmonoclonales contra la proteína dependiente de vitamina K de interés, la cual es capaz de enlazar a la proteínade dependiente de vitamina K de interés y recolectar una segunda composición resultante que comprende laproteína de interés dependiente de…

(20/06/2012) Un método para purificar una proteína de una muestra que incluye a la proteína y al menos una proteína contaminante que comprende someter la muestra a cromatografía sobre hidroxiapatita, por medio de la cual se separa la proteína de al menos una proteína contaminante, en donde la mayoría de las moléculas de la proteína se recuperan en el flujo y lavado, en donde la proteína ha sido previamente purificada por medio de cromatografía de afinidad utilizando una segunda proteína fijada a un soporte sólido como adsorbente, en donde las segunda proteína se enlaza específicamente a un dominio constante del anticuerpo inmunoglobulina, y en donde la proteína incluye un dominio constante del anticuerpo inmunoglobulina.

(17/04/2012) Método para la purificación del factor XIII a partir de un líquido biológico comprendiendo el paso de fraccionamiento del líquido biológico por cromatografía de afinidad por metal inmovilizado (IMAC), en el que antes del fraccionamiento por IMAC, el líquido biológico se fracciona por fraccionamiento de intercambio de aniones para producir una primera fracción enriquecida en el factor XIII y comprendiendo además el fraccionamiento de la primera fracción enriquecida en el factor XIII por fraccionamiento por interacción hidrofóbica antes del fraccionamiento por IMAC.

(14/07/2010) Un procedimiento para purificar un lipopéptido usando un modificador de fase móvil en un sistema de cromatografía en fase normal para mejorar la selectividad y/o la productividad de la purificación, en el que el modificador de fase móvil está seleccionado de un grupo constituido por una amina, un aminoácido o un éster de aminoácido, el sistema de cromatografía en fase normal incluye una fase móvil y una fase estacionaria, la fase móvil es un sistema disolvente que comprende uno o más disolventes, la fase estacionaria está seleccionada de gel de sílice y alúmina, y la amina está seleccionada del grupo constituido por: metilamina, etilamina, diisopropilamina, dietilamina, etilmetilamina, trietilamina, propilamina, anilina y dimetilanilina

(16/10/2006) Procedimiento para separar una primera especie de interés de una segunda especie de interés en una mezcla en disolución libre que comprende dicha primera y segunda especie de interés, teniendo dichas primera y segunda especie aproximadamente el mismo volumen hidrodinámico, comprendiendo dicho método: poner en contacto dicha mezcla en disolución libre con un ligando soluble en dicha mezcla en disolución libre, en la que dicho ligando interacciona con dicha primera especie, en la que el peso molecular de dicho ligando es menor que el peso molecular de dicha primera especie y en la que dicha interacción forma un complejo primera especie/ligando que tiene un mayor volumen hidrodinámico que el de dicha segunda…

(01/11/2003) Un método para purificar el activador de plasminógeno salivar de Desmodus rotundus recombinante (RDSPA alfa1) a partir de un medio biológico, comprendiendo el método las siguientes operaciones: (a) aplicar el medio a una resina intercambiadora de cationes a un pH comprendido entre 4 y 7; (b) lavar la resina intercambiadora de cationes con el fin de eliminar las proteínas que no sean RDSPA alfa1 y los contaminantes no proteínicos; (c) eluir selectivamente el RDSPA alfa1 fijado a partir de la resina intercambiadora de cationes; (d) aplicar el eluyente que contiene RDSPA alfa1 procedente de la operación (c) a una resina para interacción hidrófoba a un pH comprendido entre 3 y 5; (e) lavar la resina para interacción hidrófoba para eliminar las proteínas que no sean RDSPA alfa1 y los contaminantes no…