42 inventos, patentes y modelos de SVENDSEN, ALLAN

(12/10/2016) Una composición limpiadora que comprende: (a) una variante de una alfa-amilasa progenitora, preferentemente una variante aislada, que comprende una alteración en dos o más posiciones correspondientes a las posiciones G304, W140, W189, D134, E260, F262, W284, W347, W439, W469, G476, y G477 del polipéptido maduro de la SEC ID N.°: 1, en donde cada alteración es, independientemente, una sustitución, deleción o inserción, y en donde una de las alteraciones es una sustitución en una posición correspondiente a la posición E260 del polipéptido maduro de la SEC ID N.°: 1 y el sustituyente se selecciona del grupo que consiste…

(31/08/2016) Polipéptido con actividad lipásica, que es al menos un 80 % idéntico a SEC ID N.º: 2 y es un polipéptido: a) con al menos uno de: i) una actividad lipásica (LU) relativa a la absorbancia a 280 nm (A280) inferior a 500 LU/A280, donde una unidad de LU (1 LU) se define como la cantidad de enzimas capaz de liberar 1 micro mol de ácido butírico por minuto a 30 °C a pH 7 y la absorbancia del polipéptido se mide a 280 nm; ii) un riesgo de rendimiento de olor (R) inferior a 0.5, donde R se calcula como la proporción entre la cantidad de ácido butírico liberado a partir de una muestra lavada de polipéptido y la cantidad de ácido butírico…

(13/11/2015) Variante de una alfa-amilasa madre de tipo Termamyl, donde (a) la variante comprende una o varias de las siguientes sustituciones: E376K; S417T; A420Q o R; S356A; o Y358F y además K176R+I201F+ H205N utilizando la numeración en SEC ID nº: 4, donde la alfa-amilasa madre de tipo Termamyl tiene un grado de identidad para SEC ID nº: 4 de al menos 80%, y (b) la variante tiene actividad de alfa-amilasa y además las variantes tienen y una estabilidad aumentada a pH por debajo de 7.0, y/o a concentraciones de calcio por debajo de 1 mM a temperaturas en el rango de 95°C a 160°C relativamente a la alfa-amilasa madre de tipo Termamyl.

(01/04/2015) Variante de una α-amilasa original tipo Termamyl, donde la α-amilasa original tipo Termamyl es seleccionada entre: (i) SEC ID Nº: 1, SEC ID Nº: 2, SEC ID Nº: 3, SEC ID Nº: 4, SEC ID NO: 5, SEC ID 5 Nº: 6, SEC ID Nº: 7 o SEC ID Nº: 8; o (ii) una α-amilasa original tipo Termamyl que tiene al menos el 80% de homología con una de las secuencias de (i); y donde la variante tiene actividad α-amilasa y comprende las mutaciones H183* y G184* y una sustitución seleccionada de N195A, R, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, P, S, T, W, Y, V (con respecto a SEC ID Nº: 6) o en posiciones correspondientes en otra α-amilasa original tipo…

(25/02/2015) Variante de una galactanasa de la familia glicósido hidrolasa 53 original que tiene un cambio en el perfil de la actividad de pH en comparación con la original; dicha variante comprende al menos una de las siguientes sustituciones: H91 N,L,D; A90S+H91D; D181N; donde la variante tiene actividad de galactanasa; donde la galactanasa original tiene cualquiera de las SEC ID nº: 1-4; donde la variante tiene al menos 80% de identidad con la galactanasa original; y donde la numeración se define por el alineamiento con SEC ID n: 1 utilizando el programa ClustalW con la opción alineamiento de perfil con alineamiento múltiple de la…

(31/12/2014) Polipéptido aislado con actividad de alfa-amilasa que comprende la secuencia de aminoácidos de la SEC ID nº 2 y variantes de la misma que tienen una secuencia de aminoácidos con al menos un 96% de identidad con los aminoácidos 1 a 485 de la SEC ID nº 2, donde la variante tiene un rendimiento de lavado mejorado en comparación con la alfa-amilasa progenitora, donde el rendimiento de lavado es determinado bajo las siguientes condiciones de lavado: muestras de prueba ensuciadas con almidón de arroz naranja se lavan durante 15 minutos a 25°C a un pH de 10,5, una dureza del agua de 6 °dH y una proporción Ca:Mg de 2:1 en una solución de 3g/l de detergente modelo A/P que consiste…

(06/08/2014) Variante de una α-amilasa de tipo Termamyl progenitora, cuya variante tiene actividad de α-amilasa y muestra estabilidad mejorada a pH 8 hasta 10,5 en relación con la alfa amilasa progenitora. Dicha variante comprende solo una mutación de la α-amilasa de tipo Termamyl progenitora, donde la única mutación del progenitor es una de las siguientes sustituciones; G149Y,S,K,A,T,C,F,H,W,V (usando la SEQ ID NO: numeración 6) y donde la α-amilasa tipo Termamyl progenitora tiene al menos 95 % de homología con la SEQ ID NO: 6.

(02/07/2014) Lipasa que es un polipéptido con una secuencia de aminoácidos que: a) tiene al menos un 90 % de identidad con la lipasa tipo salvaje derivada de la cepa de Humicola lanuginosa DSM 4109; b) en comparación con dicha lipasa tipo salvaje, comprende una sustitución de T231R; y i) comprende un aminoácido negativo en la posición E210 de dicha lipasa tipo salvaje; ii) comprende un aminoácido cargado negativamente en la región correspondiente a las posiciones 90-101 de dicha lipasa de tipo salvaje; y iii) comprende un aminoácido neutro o negativo en una posición correspondiente a N94 de dicha lipasa tipo salvaje y/o tiene una carga eléctrica neta neutra o negativa en la región correspondiente a las posiciones 90-101 de dicha lipasa tipo salvaje

(18/06/2014) Alfa-amilasa i) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 4 o 8 en la presente, o ii) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la figura 1 o figura 2, o iii) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la figura 3, o iv) alfa-amilasa que muestra al menos el 90% de homología con las alfa-amilasas de i), ii) o iii), donde la alfa-amilasa comprende una de las siguientes alteraciones: T49L, F, V, Y o I y donde la posición 49 corresponde a la posición 49 de la secuencia de aminoácidos mostrada en SEC ID NO: 4.

(18/12/2013) Lipasa que es un polipeptido con una secuencia de aminoacidos que: a) tiene al menos 95 % identidad con la lipasa tipo salvaje derivada de la cepa de Humicola lanuginosa DSM 4109; b) en comparacion con dicha lipasa tipo salvaje, comprende una sustitucion de T231 R +N233R; y I) comprende una adicion peptidica al C-terminal; y/o II) presenta las siguientes limitaciones: i) comprende un aminoacido negativo en la posicion E210 de dicha lipasa tipo salvaje; ii) comprende un aminoacido cargado negativamente en la region correspondiente a las posiciones 90-101 de dicha lipasade tipo salvaje; y iii) comprende un aminoacido neutro o negativo en una posicion correspondiente a N94…

(04/12/2013) Variante de la α-amilasa progenitora tipo Termamyl, que tiene la secuencia SEC ID N.º: 2 donde dicha variante constade la SEC ID N.º: 2 con una de las siguientes mutaciones seleccionadas de: i)H156Y+A181T+A209V; ii)H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S; iii)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+A209V; iv)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+N190F+A209V; v)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S, donde un asterisco (*) indica deleción del aminoácido.

(28/08/2013) Variante de una α-amilasa tipo Termamyl progenitora, donde la α-amilasa tipo Termamyl progenitora se selecciona de: (i) SEC ID n.º: 1, SEC ID n.º: 2, SEC ID n.º: 3, SEC ID n.º: 4, SEC ID n.º: 5, SEC ID n.º: 6, SEC ID n.º: 7 o SEC ID n.º: 8o (ii) una α-amilasa progenitora de tipo Termamyl con al menos un 80% de homología a una de las secuencias en (i); y donde la variante tiene actividad de α-amilasa y comprende las mutaciones R181* y G182* y una sustitución seleccionadade N195A, R, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y, V (con respecto a SEC ID n.º: 6) o en posicionescorrespondientes en otras α-amilasas de tipo Termamyl progenitoras, y donde la variante muestra una termoestabilidad aumentada a pH ácido y/o a una concentración…

(15/08/2012) Variante de una alfa-amilasa parental de tipo Termamyl, que presenta actividad de alfa-amilasa y que tiene unadependencia de iones de calcio disminuida con respecto a la alfa-amilasa parental, que comprende una mutación en unaposición que corresponde a al menos una de las siguientes posiciones en la SEC ID No: 2: N104, A349, 1479, L346, I430, N457, K385, F350, 1411, H408 o G303.

(28/03/2012) Variante de una fitasa progenitora de termostabilidad mejorada y/o actividad específica en comparación con la fitasa de Peniophora lycii CBS 686.96, la variante comprendiendo al menos una de las sustituciones seleccionadas del grupo que consiste en: 20R; 29N, C, T; 45A; 63N; 69A; 92L; 931, 95R, H, M, N, S, T; 97V; 98G; 99D; 1021, 110Y, R, W; 114A; 118A; 125D; 152A; 156C, R; 157K; 160R; 163P; 183K, A, W, G; 185A, H, N, P, K; 187G; 190S, K; 191L, R, S; 194R; 199S; 205S; 210G; 218T; 2221, 234K, S; 248A, C, D, E, G, H, S, T; 286S; 321A; 323A; 324S, L; 328T; 330R; 334E, D, G; 343N; 344A, V, S; 345D, H; 347Q, P; 349M, K; 350T, M, I, L; 384S, A; 395G; 398T; 409S; 421 R, S; 422R; 423N; 424S; 425L; 426E; 427G; 428R; 4291 y 430M; donde (a) la variante tiene actividad de fitasa; (b) cada posición corresponde a…

(12/04/2011) Polipéptido el cual es un híbrido comprendiendo; a) una primera secuencia de aminoácidos teniendo actividad endo-amilasa y teniendo al menos un 60% de identidad con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 35 y b) una segunda secuencia de aminoácidos comprendiendo un módulo de unión a carbohidratos y teniendo al menos un 60% de identidad con la secuencia de aminoácidos mostrada como los residuos de aminoácidos del 485 al 586 en la SEC ID NO: 2, donde dicha primera secuencia de aminoácidos y/o dicha segunda secuencia de aminoácidos se deriva de una bacteria

(27/12/2010) Proteasa ácido estable de al menos 90% identidad a la SEC ID nº: 1, para uso como un medicamento para el tratamiento de la insuficiencia pancreática exocrina, en donde ácido estable significa que la actividad proteasa de la enzima proteasa pura, en una dilución correspondiente a A280 = 1.0, y tras la incubación durante 2 horas a 37ºC en el siguiente tampón: 100 mM de ácido succínico, 100 mM de HEPES, 100 mM de CHES, 100 mM de CABS, 1 mM de CaCl2, 150 mM de KCl, 0.01% Triton® X-100, pH 3.5; es al menos un 80% de la actividad de referencia

(12/03/2010) EN LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE UNO O MAS DE LOS RESIDUOS DE AMINO ACIDO DE METIONINA ES INTERCAMBIADO CON CUALQUIER RESIDUO AMINO ACIDO EXCEPTO POR CYS Y MET. LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE ASI PRODUCIDA EXHIBE UNA ESTABILIDAD MEJORADA EN PRESENCIA DE AGENTES DE OXIDACION Y UNA TERMOACTIVIDAD MEJORADA CON VALORES MODERADAMENTE BAJOS DE PH. LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE ESTA BIEN INDICADA COMO UN ADITIVO PARA DETERGENTES, AGENTES DE LAVADO DE VAJILLA Y AGENTES DE LICUEFACION

(12/11/2009) Método de preparación de una masa o un producto horneado obtenido a partir de la masa, que comprende la adición de una enzima lipolítica a la masa; dicha enzima lipolítica es una enzima lipolítica fúngica que tiene actividad hidrolitica hacia el digalactosil diglicérido y un fosfolípido, y que tiene una proporción de actividad hacia un enlace acilo C16-C20 y un enlace acilo C4-C8 que corresponde a una proporción SLU/LU de al menos 3, donde la actividad hacia el enlace acilo C 16-C 20 es determinada como SLU donde una SLU es la cantidad de lipasa que libera 1 micromol de ácido oleico titulable por minuto medido a 30ºC y pH 9 con una emulsión estabilizada de aceite de oliva como el sustrato, en un tampón Tris 5 mM que contiene 40 mM de NaCl y 5 mM de cloruro de calcio y la actividad hacia el enlace de acilo C4-C8 es…