CIP2021: Invenciones publicadas en esta sección.
Polipéptidos de unión a IL-17A.
(15/07/2020) Polipéptido de unión a IL-17A, que comprende un motivo de unión BM a IL-17A, cuyo motivo consiste en una secuencia de aminoácidos seleccionada entre:
i) EX2DX4AX6X7EIX10X11LPNL X16X17X18QX20X21AFIX25 X26LX28X29
en la que, independientemente uno de otro,
X2 es A;
X4 se selecciona de D y Q;
X6 es A;
X7 es V;
X10 es A;
X11 se selecciona de A, D y S;
X16 se selecciona de N y T;
X17 es W;
X18 se selecciona de A y D;
X20 es W;
X21 se selecciona de F e Y;
X25 se selecciona de Q y S;
X26 se selecciona entre K y S;
X28 es R; y
X29 es D;
en la que la secuencia i) corresponde a la secuencia desde la posición 8 a la posición 36 en una secuencia seleccionada del grupo que consiste en la SEQ ID NO: 1-1216; y
ii) una secuencia de aminoácidos que tiene…
Medios mejorados para la expresión de proteínas recombinantes dependientes de vitamina k.
(06/05/2020). Solicitante/s: CSL Behring Lengnau AG. Inventor/es: LEE,YIH YEAN, LOW,CHEE KIN ANDREW, AITKEN,CAMPBELL DOUGLAS, BYRNE,STEVEN PATRICK, EDWARDS,MARK JOHN FERRES.
Un procedimiento para mejorar la actividad de una proteína recombinante dependiente de vitamina K que comprende las siguientes etapas:
a) proporcionar células huésped que comprenden un sistema de expresión que expresa la proteína recombinante dependiente de vitamina K,
b) cultivar las células en un medio de cultivo celular que comprende uno o más reactivos potenciadores del cultivo celular y
c) separar y/o aislar y/o purificar la proteína recombinante dependiente de vitamina K del cultivo celular, en el que el o los reactivos potenciadores del cultivo celular se seleccionan del grupo que consiste en L-glutatión e intermedios del ciclo de TCA.
PDF original: ES-2803773_T3.pdf
Método para purificar y cuantificar la trombina y sus polipéptidos de degradación.
(25/03/2020). Solicitante/s: OMRIX BIOPHARMACEUTICALS LTD.. Inventor/es: NUR, ISRAEL, ORR,NADAV, AUERBACH-NEVO,TAMAR.
Un método cromatográfico de un solo paso para cuantificar α-trombina en una solución que comprende la α-trombina y al menos uno de un polipéptido de degradación de α-trombina u otra proteína, comprendiendo el método los pasos de:
poner en contacto la solución con un intercambiador de aniones;
separar la α-trombina del al menos uno de los polipéptidos de degradación de α-trombina y/o la otra proteína en la cromatografía de intercambio aniónico mediante condiciones de elución diferencial; y cuantificar la α- trombina.
en donde las condiciones de elución diferencial comprenden un gradiente de pH.
PDF original: ES-2791982_T3.pdf
Sistemas de expresión específica de hígado optimizados para FVIII y FIX.
(23/10/2019). Solicitante/s: VRIJE UNIVERSITEIT BRUSSEL. Inventor/es: CHUAH,MARINEE, VANDENDRIESSCHE,THIERRY.
Casete de expresión de ácido nucleico que comprende:
- una repetición triple dispuesta en tándem de un elemento regulador de ácido nucleico específico de hígado, consistiendo dicha repetición triple en el fragmento de ácido nucleico definido por SEQ ID NO: 11, y
- un elemento regulador de ácido nucleico que consiste en el fragmento de ácido nucleico definido por SEQ ID NO: 12;
estando dicha repetición triple y dicho elemento regulador operativamente unidos a un promotor específico de hígado y un transgén.
PDF original: ES-2764453_T3.pdf
Direccionamiento de factores de coagulación al TLT-1 en plaquetas activadas.
(23/10/2019). Solicitante/s: NOVO NORDISK HEALTH CARE AG. Inventor/es: PESCHKE, BERND, BREINHOLT, JENS, HILDEN,Ida, KOFOD-HANSEN,MIKAEL.
Una proteína procoagulante que comprende
(i) al menos un factor de coagulación, que es un polipéptido de FVII o un polipéptido de FIX, unido covalentemente a
(ii) un anticuerpo monoclonal, o un fragmento de este, que es un fragmento Fab, que es capaz de unirse específicamente al
(iii) transcrito 1 similar a TREM (TLT-1).
PDF original: ES-2757930_T3.pdf
Composición y apósito para tratamiento de heridas.
(14/08/2019). Solicitante/s: Protege Biomedical, LLC. Inventor/es: WUOLLETT,MICHAEL, WUOLLETT,SUSAN.
Una composición para la curación de heridas, que comprende: una mezcla sustancialmente homogénea que comprende una cantidad de mullita, en la que la cantidad de mullita es efectiva para promover la formación de coágulos sanguíneos y una cantidad de sulfato de aluminio, en donde la composición está en forma de polvo.
PDF original: ES-2753234_T3.pdf
(31/07/2019). Ver ilustración. Solicitante/s: Baxalta Incorporated. Inventor/es: HASSLACHER, MEINHARD, FIEDLER, CHRISTIAN, DOCKAL,MICHAEL, HORLING,FRANZISKA, GATTERNIG,THOMAS, BOHM,EMST.
Método para activar el factor de coagulación X (FX) que comprende;
a) poner en contacto una disolución acuosa que comprende FX con un material de intercambio aniónico en condiciones de unión durante un periodo de contacto de al menos horas; y
b) eluir el FX activado (FXa) del material de intercambio aniónico con un tampón de elución,
opcionalmente en el que el FX en la disolución acuosa es un FX aislado de plasma de mamífero o sobrenadante de células de cultivo tisular.
PDF original: ES-2752177_T3.pdf
Métodos y composiciones para proteínas del factor IX modificadas.
(19/06/2019). Solicitante/s: THE UNIVERSITY OF NORTH CAROLINA AT CHAPEL HILL. Inventor/es: STAFFORD,DARREL W, FENG,DENGMIN.
Una proteína del Factor IX (FIX) aislada que comprende la secuencia de aminoácidos como se expone en la SEQ ID NO: 3, en donde Xaa es leucina.
PDF original: ES-2744903_T3.pdf
Un proceso para la reducción y/o retirada de FXI y FXIa de soluciones que contienen fichos factores de coagulación.
(12/06/2019) Un proceso para la reducción y/o la retirada de FXI y FXIa de una solución de partida que contiene dichos factores de coagulación y, como componentes principales, inmunoglobulinas, que comprende las siguientes etapas:
a) aplicar la solución de partida a una matriz cromatográfica de afinidad en un tampón de carga de una conductividad de 10-18 mS, en la que la heparina o el heparano se unen al material de la matriz;
b) permitir la adsorción de FXI y FXIa a la matriz cromatográfica en un tampón de una conductividad de 10- 18 mS;
c) separar el líquido privado de FXI y FXIa de la matriz cromatográfica, y
d) opcionalmente, eluir FXI y FXIa de la matriz cromatográfica con un tampón de elución de fuerza iónica baja a intermedia que contiene de 0,2 a 1,4 NaCl para proporcionar un eluato de FXI y/o FXIa,
…
Un método de purificación de proteínas terapéuticas.
(03/05/2019) Un método de reducción del nivel de al menos una proteína seleccionada del grupo que consiste en plasminógeno, activador de plasminógeno tisular en una disolución que comprende al menos una proteína seleccionada del grupo que consiste en fibrinógeno, comprendiendo el método:
(i) hacer pasar una materia prima que comprende fibrinógeno a través de una resina de cromatografía por inducción de carga hidrófoba en condiciones seleccionadas de modo que al menos una proteína seleccionada del grupo que consiste en plasminógeno, activador de plasminógeno tisular presente en la materia prima se une a la resina; y
(ii) recuperar una disolución que comprende el fibrinógeno que pasa a través de la resina, reduciéndose la concentración de la al menos una…
Polipéptidos recombinantes extendidos y composiciones que comprenden los mismos.
(10/04/2019). Solicitante/s: Amunix Pharmaceuticals, Inc. Inventor/es: SCHELLENBERGER, VOLKER, STEMMER, WILLEM, WANG,CHIA-WEI, SILVERMAN,JOSHUA, SPINK,BENJAMIN, GEETHING,NATHAN, TO,WAYNE, CLELAND,JEFFREY.
Un polipeptido recombinante extendido (XTEN) aislado que comprende una secuencia no repetitiva que tiene mas de 100 a 3000 restos de aminoacidos en donde al menos el 95 %, o al menos el 96 %, o al menos el 97 %, o al menos el 98 %, o al menos el 99 % a aproximadamente el 100 % de la secuencia consiste en mutliples unidades de dos o mas motivos de secuencia no solapante seleccionados de las secuencias de aminoacidos de la Tabla 1 en donde la secuencia de cualesquiera dos restos de aminoacidos contiguos en un motivo cualquiera no se repite mas de dos veces en el mismo motivo de secuencia.
PDF original: ES-2730800_T3.pdf
Compuestos con base peptídica para localizar receptores de integrina.
(13/03/2019). Solicitante/s: GE HEALTHCARE LIMITED. Inventor/es: CUTHBERTSON, ALAN, ENGELL, TORGRIM, SOLBAKKEN, MAGNE, WADSWORTH, HARRY JOHN, INDREVOLL,Bard, ARCHER,COLIN MILL.
Un compuesto como se define por las siguientes fórmulas:
**(Ver fórmula)**
o una sal farmacéuticamente aceptable de los mismos en donde un agente quelante se representa por::
**(Ver fórmula)**
como se muestra en cada uno de los compuestos I a IV.
PDF original: ES-2719088_T3.pdf
Uso de anticuerpos antifactor XI para la prevención o el tratamiento de la formación de trombos.
(28/02/2019). Solicitante/s: Prothix BV. Inventor/es: HACK,ERIK.
Molécula de unión que se une específicamente al factor XI, para usar en la prevención o el tratamiento de una trombosis patológica o en la prevención de la trombosis en un sujeto que tiene un mayor riesgo de desarrollar trombosis debido a un procedimiento médico, donde la molécula de unión se une al sitio activo ubicado en la región de la cadena ligera del factor XI e inhibe la actividad del factor XIa en el ensayo cromogénico para determinar la actividad del factor XIa en el que se utiliza L-piroglutamil-L-prolil-L-arginina-p-nitroanilida como sustrato cromogénico y en la que la molécula de unión es un anticuerpo o un fragmento de anticuerpo de unión al factor XI.
PDF original: ES-2702365_T3.pdf
Medios para la purificación de una proteína del plasma sanguíneo, y procedimientos para su realización.
(14/02/2019). Solicitante/s: LABORATOIRE FRANCAIS DU FRACTIONNEMENT ET DES BIOTECHNOLOGIES. Inventor/es: NOGRE, MICHEL, PERRET,Gérald.
Procedimiento para la purificación de una proteína plasmática humana recombinante a partir de un medio de partida que es una solución biológica que proviene de un animal no humano transgénico para dicha proteína plasmática humana, que comprende las etapas siguientes:
a) poner en contacto una muestra que contiene la proteína plasmática humana con un soporte de afinidad que comprende un soporte sólido en el que se inmovilizan unos aptámeros desoxirribonucleicos que se unen específicamente a dicha proteína plasmática humana, a fin de formar unos complejos entre (i) los aptámeros nucleicos inmovilizados sobre dicho soporte de afinidad y (ii) dicha proteína plasmática humana, y
b) liberar la proteína a partir de los complejos formados en la etapa a), y
c) recuperar dicha proteína plasmática humana en una forma purificada.
PDF original: ES-2700225_T3.pdf
Método de producción de ADAMTS13 recombinante en cultivo celular.
(21/12/2018). Solicitante/s: Baxalta GmbH. Inventor/es: REITER, MANFRED, GRILLBERGER, LEOPOLD, FLEISCHANDERL,DANIEL, BRAMBERGER,GREGOR.
Método para producir una composición de ADAMTS13 recombinante (rA13), comprendiendo el método las etapas de:
(a) proporcionar un medio de cultivo de células basales;
(b) complementar el medio de cultivo de células basales con cobre para proporcionar una concentración de cobre final de entre 1 μg/l y 6 μg/l de cobre;
(c) proporcionar una o más células que comprenden un ácido nucleico que codifica una proteína rA13;
(d) cultivar la una o más células en el medio de cultivo celular complementado con cobre de tal manera que se expresa rA13 y se excreta desde las células a un sobrenadante de cultivo, en el que el contenido de NH4 + del sobrenadante de cultivo celular se mantiene a una concentración de no más de 5 mM; y
(e) recuperar al menos una porción del sobrenadante de cultivo,
en el que están presentes al menos 1500 unidades de actividad FRETS-VWF73 por litro de medio de cultivo de células basales complementado al día en el sobrenadante de cultivo recuperado.
PDF original: ES-2694518_T3.pdf
Método de purificación para proteínas dependientes de vitamina K mediante cromatografía de intercambio aniónico.
(24/09/2018) Método para la separación de proteína dependiente de vitamina K inactiva de proteína dependiente de vitamina K activa en un método para la purificación de una proteína dependiente de vitamina K que comprende las etapas de:
(a) cargar un material de resina de intercambio aniónico (a continuación también "el primer material de resina de intercambio aniónico") con la proteína dependiente de vitamina K en un tampón de carga en ausencia o baja concentración de cationes divalentes, opcionalmente seguido por de una a tres etapas de lavado;
(b) eluir la proteína dependiente de vitamina K con un eluyente que comprende calcio y un contraión para formar un eluato que contiene la proteína dependiente de vitamina K, en el que:
- está comprendido calcio 1-3 mM en el eluyente
- el eluyente tiene una conductividad de 14 - 23 mS/cm (25 °C) y
- el pH del…
(13/12/2017). Solicitante/s: AFFIBODY AB. Inventor/es: ABRAHMSEN, LARS, GUNNERIUSSON,ELIN, LINDBORG,Malin, EKBLAD,CAROLINE, LÖFBLOM,JOHN, GRÄSLUND,TORBJÖRN, SEIJSING,JOHAN.
El polipéptido de unión a FcRn, que comprende un motivo BM de unión a FcRn, motivo que consiste en la secuencia de aminoácidos
EX2 X3 X4 AX6 X7 EIR WLPNLX16X17 X18 QR X21 AFIX25 X26LX28 X29
en donde, independientemente entre sí,
X2 se selecciona entre A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W e Y;
X3 se selecciona entre A, D, E, F, G, H, I, K, L, M, N, Q, R, S, T, V, W e Y;
X4 se selecciona entre A, D, E, F, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W e Y;
X6 se selecciona entre A, E, F, G, H, I, K, Q, R, S y V;
X7 se selecciona entre A, F, H, K, N, Q, R, S y V;
X16 se selecciona entre N y T;
X17 se selecciona entre F, W e Y;
X18 se selecciona entre A, D, E y N;
X21 se selecciona entre A, S, V y W;
X25 se selecciona entre D, E, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W e Y;
X26 se selecciona entre K y S;
X28 se selecciona entre A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W e Y; y
X29 se selecciona entre D y R.
PDF original: ES-2660912_T3.pdf
Factores de coagulación modificados con vida media in vivo prolongada.
(31/05/2017). Solicitante/s: CSL BEHRING GMBH. Inventor/es: METZNER, HUBERT, WEIMER, THOMAS, DR., SCHULTE,STEFAN,DR.
Un factor de coagulación modificado que tiene, en una región interna entre el aminoácido N-terminal y el aminoácido C-terminal del polipéptido de traducción primario del factor de coagulación una inserción de un polipéptido aumentador de la vida media (HLEP), en donde el factor de coagulación es FVIII, y en donde la inserción del HLEP está dentro del dominio B de FVIII, y en donde el HLEP se selecciona del grupo constituido por las proteínas de la familia de las albúminas, albúmina, afamina, alfa-fetoproteína y la proteína de unión de la vitamina D, y porciones de una región constante de inmunoglobulina de las inmunoglobulinas.
PDF original: ES-2637996_T3.pdf
Procedimiento de purificación o de detección de una proteína diana.
(10/05/2017). Solicitante/s: LFB BIOTECHNOLOGIES. Inventor/es: DHAINAUT, FREDERIC, CHTOUROU,ABDESSATAR, PERRET,Gérald, SIRET,LAURENT.
Procedimiento para purificar específicamente un factor de la coagulación, a partir de una solución biológica que proviene de un animal transgénico no humano que contiene dicho factor de la coagulación y que es susceptible de contener una proteína homóloga a dicho factor de la coagulación, comprendiendo el procedimiento las etapas siguientes:
a) proporcionar un soporte sólido que comprende un aptámero de ADN inmovilizado a dicho soporte sólido a través de un espaciador, caracterizado por que dicho aptámero inmovilizado se une específicamente a dicho factor de la coagulación, pero no se une a una proteína homóloga a dicho factor de coagulación.
b) poner en contacto dicho soporte sólido con dicha solución biológica, y
c) recuperar el factor de la coagulación unido a dicho aptámero.
PDF original: ES-2636453_T3.pdf
Modificación de FVIII dirigida al sitio.
(19/04/2017). Solicitante/s: BAYER HEALTHCARE LLC. Inventor/es: PAN,CLARK Q, MURPHY, JOHN, E., MEI,BAISONG, STRAUSS,JONATHAN S, TJANDRA,HENDRI, CHEN,JIANMIN, BARNETT,THOMAS, TANG,LIANG, WANG,DEQIAN.
Un conjugado que tiene actividad procoagulante del factor VIII que comprende un factor VIII polipeptídico funcional que está mutado de manera que al menos un resto no cisteína se ha remplazado con un resto de cisteína de manera que existe un resto de cisteína mutante, en el que el factor VIII polipeptídico funcional está unido covalentemente a un polímero biocompatible en el resto de cisteína mutante, en el que el polímero biocompatible está unido covalentemente al polipéptido en uno de los aminoácidos del factor VIII de las posiciones 81, 129, 377, 378, 468, 487, 491, 504, 556, 570, 1648, 1795, 1796, 1803, 1804, 1808, 1810, 1812, 1813, 1815, 1864, 1911, 2091, 2118 y 2284.
PDF original: ES-2633916_T3.pdf
Clarificación de leche transgénica mediante el uso de filtración en profundidad.
(30/11/2016). Solicitante/s: LFB USA, Inc. Inventor/es: PERRAULT,MARK.
Un método para separar una proteína de interés de una corriente de alimentación que comprende leche de un mamífero transgénico, mediante un proceso de filtración en profundidad que separa una proteína de interés de dicha corriente de alimentación en función del tamaño de las partículas, donde el contenido de leche se combina 1:1 con sulfato de amonio 3,8M antes de llevar a cabo la filtración en profundidad.
PDF original: ES-2616092_T3.pdf
Factores de coagulación de acción prolongada y métodos para producir los mismos.
(19/10/2016). Solicitante/s: OPKO Biologics Ltd. Inventor/es: FIMA,UDI EYAL, HART,GILI.
Un polipéptido que consiste en
un factor de coagulación y cinco péptidos carboxi terminales (CTP) de gonadotropina coriónica humana unidos al extremo carboxi de dicho factor de coagulación, en el que dicho factor de coagulación es Factor VII o Factor VIIa, o
un factor de coagulación y tres CTP de gonadotropina coriónica humana unidos al extremo carboxi de dicho factor de coagulación, en el que dicho factor de coagulación es Factor IX,
en el que la secuencia de dichos CTP comprende los primeros aminoácidos de SEQ ID NO: 4 (es decir, la secuencia de aminoácidos SSSSKAPPPS).
PDF original: ES-2618209_T3.pdf
Polipéptidos recombinantes extendidos y composiciones que comprenden los mismos.
(12/10/2016) Un polipeptido recombinante extendido (XTEN) aislado que comprende mas de 100 a 3000 restos de aminoacidos, en donde el XTEN se caracteriza por que:
(a) al menos el 90 % de la secuencia de XTEN consiste en motivos de secuencia que no se solapan, seleccionandose los motivos de secuencia entre el grupo que consiste en las secuencias establecidas en la Tabla 1;
(b) la suma de restos de glicina (G), alanina (A), serina (S), treonina (T), glutamato (E) y prolina (P) constituye mas del 90 % de la secuencia de aminoacidos total del XTEN;
(c) la secuencia de XTEN es sustancialmente no repetitiva por que ninguno de los tres aminoacidos contiguos en la secuencia son tipos de aminoacidos identicos a menos que el aminoacido sea serina, en cuyo caso…
Procedimiento de tratamiento del plasma sanguíneo que comprende una etapa de lavado por dispersión.
(27/07/2016). Solicitante/s: LABORATOIRE FRANCAIS DU FRACTIONNEMENT ET DES BIOTECHNOLOGIES. Inventor/es: TRUSGNICH,THIERRY.
Procedimiento de tratamiento del plasma sanguíneo que comprende las etapas de:
a) precipitación etanólica del plasma o de una fracción de plasma;
b) recuperación del precipitado formado en la etapa a);
c) lavado de dicho precipitado por dispersión que se realiza utilizando un dispersor de tipo rotor/estator;
d) recuperación de una pasta plasmática lavada; y
e) solubilización de dicha pasta plasmática lavada.
PDF original: ES-2598007_T3.pdf
Método para la producción en masa de factor VII/VIIa.
(20/07/2016) Un método para la producción en masa de factor de coagulación VII humano, que comprende:
a) construir un vector de expresión que tiene i) un promotor de dihidrofolato reductasa que carece de una o más secuencias de repetición CCGCC de la región rica en GC del mismo y un gen de dihidrofolato reductasa (DHFR) operativamente unido al mismo y ii) un promotor de citomegalovirus (CMV) y un gen del factor de coagulación VII humano operativamente unido al mismo;
b) transfectar el vector de expresión del paso a) en una línea de células animales;
c) cultivar la línea de células animales transfectada del paso b) en presencia de un inhibidor de dihidrofolato reductasa para seleccionar células que expresan el factor de coagulación VII humano con alta eficacia; y
d) añadir butirato…
Híbridos de monómero-dímero quiméricos de inmunoglobulina.
(04/05/2016). Solicitante/s: Biogen Hemophilia Inc. Inventor/es: BITONTI, ALAN, J., RIVERA,DANIEL,S, PETERS,ROBERT,T, MEZO,ADAM R, STATTEL,JAMES M, LOW,SUSAN C.
Una proteína quimérica para uso en un método de tratamiento con una molécula biológicamente activa y dos regiones constantes de inmunoglobulina o partes de las mismas, en donde la proteína quimérica comprende una primera cadena de polipéptidos y una segunda cadena de polipéptidos,
en donde la primera cadena de polipéptidos comprende la molécula biológicamente activa y una región constante de inmunoglobulina o parte de la misma, que es un componente de unión a receptor neonatal (FcRn), y en donde la molécula biológicametne activa es una proteína seleccionada del grupo que consiste en una citocina, una hormona y un factor de coagulación; y
en donde la segunda cadena de polipéptidos consiste en una región constante de inmunoglobulina, o una parte de la misma, que es un componente de unión a FcRn y opcionalmente una molécula con un peso molecular no mayor que 2 kD,.
PDF original: ES-2582947_T3.pdf
Híbridos de monómero-dímero quiméricos de inmunoglobulina.
(04/05/2016). Solicitante/s: Biogen Hemophilia Inc. Inventor/es: RIVERA,DANIEL,S, PETERS,ROBERT,T, MEZO,ADAM R, STATTEL,JAMES M, LOW,SUSAN C, BITONI,ALAN J.
Una proteína quimérica que comprende una molécula biológicamente activa y dos regiones constantes de inmunoglobulina o partes de las mismas que son componentes de unión a receptores neonatales de Fc, en donde la proteína quimérica comprende una primera cadena de polipéptidos y una segunda cadena de polipéptidos, en donde la primera cadena de polipéptidos comprende una región constante de inmunoglobulina o parte de la misma que es un componente de unión a FcRn, y
en donde la segunda cadena de polipéptidos consiste en una región constante de inmunoglobulina, o una parte de la misma, que es un componente de unión a FcRn y opcionalmente una molécula con un peso molecular no mayor que 2 kD,
en donde la molécula biológicamente activa está unida mediante un ligante a cada una de la primera y segunda cadena de polipéptidos y en donde la molécula biológicamente activa es una proteína seleccionada del grupo que consiste en una citosina, una hormona y un factor de coagulación.
PDF original: ES-2579938_T3.pdf
Purificación de polipéptidos.
(23/03/2016). Ver ilustración. Solicitante/s: NOVO NORDISK HEALTH CARE AG. Inventor/es: BJELKE,JAIS ROSE.
Un método para purificación de un polipéptido que tiene un contenido deseado de ácido gammacarboxiglutámico a partir de una muestra que comprende una mixtura de especies de dicho polipéptido que tienen contenidos diferentes de ácido gamma-carboxiglutámico, comprendiendo dicho método los pasos de: a) cargar dicha muestra sobre un material de cromatografía de intercambio aniónico;
(b) eluir dicho polipéptido utilizando una solución con un pH comprendido entre 5,0 y 8,5 que comprende al menos una sal seleccionada del grupo constituido por acetato de amonio, cloruro de amonio y acetato de sodio; y
(c) seleccionar una fracción obtenida por dicha elución, que tiene un aumento en la proporción de formas
1-10-Gla y/o
1-11-Gla de Factor VII o Factor VIIa comparada con la proporción de formas
1-10-Gla y/o
1-11-Gla de Factor VII o Factor VIIa en la muestra que se purifica.
PDF original: ES-2576109_T3.pdf
Proteínas quiméricas del factor de coagulación para el tratamiento de un trastorno hemostático.
(02/02/2016). Solicitante/s: Biogen Hemophilia Inc. Inventor/es: BITONTI, ALAN, J., RIVERA,DANIEL,S, PETERS,ROBERT,T.
Una proteína quimérica que comprende una primera cadena y una segunda cadena, en la que dicha primera cadena comprende una región constante de inmunoglobulina o parte de ésta, que es una pareja de unión del receptor de Fc neonatal (FcRn), y un factor de la coagulación, y en la que dicha segunda cadena comprende una región constante de inmunoglobulina o parte de ésta, que es una pareja de unión de FcRn, sin un factor de la coagulación.
PDF original: ES-2558102_T3.pdf
Preparación de un preparado de factor de von Willebrand usando hidroxilapatita.
(07/01/2016). Solicitante/s: BIOTEST AG. Inventor/es: MOLLER, WOLFGANG, DR., KRETSCHMAR,MICHAEL.
Procedimiento para la purificación de VWF, caracterizado porque
(i) una composición que contiene VWF y una o varias proteínas contaminantes se pone en contacto con una matriz de hidroxilapatita de modo que al menos una proteína contaminante se une a la matriz de hidroxilapatita, mientras que VWF esencialmente no se une a la matriz de hidroxilapatita, y dado el caso
(ii) se separa VWF no unido de la matriz de hidroxilapatita.
PDF original: ES-2555684_T3.pdf
Vesículas enriquecidas con fosfolípidos que albergan factor tisular que tienen actividades hemostáticas y usos de las mismas.
(07/12/2015) Un método para la preparación de una microvesícula que alberga factor tisular que tiene actividad pro-coagulante que comprende
(i) expresar factor tisular o una variante del mismo que tiene actividad pro-coagulante en una célula eucariota,
(ii) recuperar microvesículas que albergan factor tisular de las células de la etapa (i) y
(iii) poner en contacto las vesículas obtenidas en la etapa (ii) con un fosfolípido cargado negativamente en ausencia de detergentes en condiciones adecuadas para la incorporación de dicho fosfolípido en dichas vesículas, donde dichas microvesículas están formadas por membranas lipídicas, o fragmentos de las mismas, de dicha célula eucariota.
Reducción y derivatización selectivas de proteínas Factor VII transformadas por ingeniería que comprenden al menos una cisteína no nativa.
(04/12/2015) Un método para reducción selectiva de una proteína transformada por ingeniería en su conformación activa que comprende al menos una cisteína no nativa, comprendiendo dicha proteína uno o más restos cisteína conjugados a través de un puente disulfuro a un tiol de peso molecular bajo (RS-Cys), no estando implicados dicho resto o restos en puentes S-S intramoleculares (Cys-S-S-Cys) cuando la proteína se encuentra en su forma activa, comprendiendo el método el paso de permitir que la proteína conjugada con el tiol de peso molecular bajo reaccione con una mixtura que comprende un tampón redox en condiciones no desnaturalizantes, en donde el tampón redox es un par redox de glutatión reducido y oxidado, y la concentración del glutatión reducido está dentro del intervalo de 0,01-2 mM, y la concentración…
