PÉPTIDOS ÚTILES EN EL TRATAMIENTO Y/O CUIDADO DE LA PIEL, MUCOSAS Y/O CUERO CABELLUDO Y SU USO EN COMPOSICIONES COSMÉTICAS O FARMACÉUTICAS.

Péptidos útiles en el tratamiento y/o cuidado de la piel, mucosas y/o cuero cabelludo y su uso en composiciones cosméticas o farmacéuticas. Campo de la invención La presente invención se refiere a péptidos capaces de inhibir la actividad de la elastasa y a composiciones cosméticas o farmacéuticas que contienen dichos péptidos de utilidad en el tratamiento y/o cuidado de la piel, mucosas y/o cuero cabelludo, preferentemente para el tratamiento, prevención y/o cuidado de aquellas condiciones, desórdenes y/o patologías de la piel, mucosas y/o cuero cabelludo que son consecuencia de la actividad de la elastasa. Antecedentes de la invención La piel está formada por dos capas, dermis y epidermis. La epidermis es la capa más externa y está compuesta por queratinocitos, melanocitos y células de Langerhans. La principal población celular en la epidermis son los queratinocitos, que forman una capa queratinizada que se renueva constantemente. Su función es la protección ante agentes externos, ya sean físicos, químicos o patógenos. La dermis se sitúa más internamente y está unida a la epidermis mediante la membrana basal. Está formada por fibroblastos, adipocitos y macrófagos, está regada por vasos sanguíneos y presenta numerosas terminaciones nerviosas encargadas de transmitir sensaciones de tacto y temperatura. En la dermis se sitúan los folículos pilosos, así como las glándulas sudoríparas, sebáceas y apocrinas, y su función es mantener la integridad y elasticidad de la piel. Estas propiedades vienen dadas por su matriz extracelular, compuesta por proteínas secretadas por los fibroblastos. Las proteínas de la matriz extracelular (ECM) se clasifican en dos grupos: glucosaminglucanos y proteínas fibrosas. Los glucosaminglucanos (GAG) son cadenas no ramificadas provenientes de la polimerización de disacáridos de aminoazúcares. Debido a sus propiedades químicas y a su gran número de cargas negativas, los GAG forman estructuras muy voluminosas y tienden a captar grandes cantidades de agua, confiriendo a la ECM resistencia a la compresión. Las proteínas fibrosas tienen funciones estructurales y adhesivas, y principalmente son dos: elastina y colágeno. Las propiedades de elasticidad y resiliencia de la ECM son debidas a una red de fibras elásticas. Estructuralmente, las fibras elásticas se componen de un núcleo de elastina recubierto por una vaina de microfibrillas de aproximadamente 10 nm de diámetro. Las microfibrillas están formadas por fibrilina y glicoproteína asociada a microfibrillas (MAGP). El ensamblado de las fibras elásticas es secuencial, apareciendo primero las microfibrillas y formando un esqueleto sobre el que se deposita la elastina. La elastina es una proteína altamente hidrofóbica, compuesta por aproximadamente 750 residuos aminoacídicos y proviene de un precursor hidrosoluble, la tropoelastina, que es secretado al espacio extracelular por los fibroblastos. Las fibras de elastina son el resultado del ensamblado y entrecruzamiento de los monómeros de tropoelastina en las proximidades de la membrana plasmática de los fibroblastos. La molécula de tropoelastina es sintetizada en forma soluble, tiene un peso molecular de cerca de 70 kDa, y presenta en su secuencia dominios hidrofóbicos alternados con dominios de entrecruzamiento [Brown-Augsburger P., Tisdale C., Broekelmann T., Sloan C. y Mecham R.P. (1995) Identification of an elastin crosslinking domain that joins three peptide chains J. Biol. Chem. 270:17778-17783]. Los dominios hidrofóbicos son repeticiones de péptidos de dos a nueve aminoácidos ricos en prolina, alanina, valina, leucina, isoleucina y glicina, siendo especialmente abundantes valina y glicina [Debelle L. y Tamburro A.M. (1999) Elastin: molecular description and function Int. J. Biochem. Cell Biol. 31:261-272]. Las interacciones entre los dominios hidrofóbicos son importantes en el ensamblado y esenciales para la elasticidad de la molécula [Bellingham C.M., Woodhouse K.A., Robson P., Rothstein S.J. y Keeley F.W. (2001) Self-aggregation of recombinantly expressed human elastin polypeptides Biochim. Biophys. Acta. 1550:6-19]. Los dominios de entrecruzamiento de la tropoelastina contienen residuos lisina dentro de regiones ricas en prolina o regiones polialanina. La formación de entrecruzamientos covalentes de desmosina por acción de lisil oxidasas estabiliza el producto polimerizado e insoluble [Csiszar K. (2001) Lysyl oxidases: a novel multifunctional amine oxidase family Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 70:1-32] y sólo dos proteínas lisil oxidasa, llamadas LOX y LOXL, son capaces de entrecruzar elastina insoluble [Borel A., Eichenberger D., Farjanel J., Kessler E., Gleyzal C., Hulmes D.J.S., Sommer P. y Font B. (2001) Lysyl oxidase-like protein from bovine aorta J. Biol. Chem. 276:48944-48949]. Adicionalmente, la secuencia de la tropoelastina traducida cuenta con un dominio C-terminal hidrofílico cargado negativamente que está altamente conservado entre especies. Las principales modificaciones post-traduccionales que sufre esta molécula son hidroxilaciones de residuos de prolina. La elastogénesis es el proceso que lleva a la generación de elastina funcional en las fibras elásticas. Empieza dentro de la célula con la síntesis de la molécula de tropoelastina, a la cual se une una galactolectina de 67 kDa que actúa como chaperona impidiendo que las moléculas de tropoelastina se agreguen intracelularmente. El complejo es secretado al espacio extracelular donde la galactolectina interacciona con los galactoazúcares de las microfibrillas, reduciendo así su afinidad por la tropoelastina, que es liberada localmente. La galactolectina de 67 kDa es reciclada y puede volver a ejercer su función, mientras que la tropoelastina se deposita en el esqueleto formado por los componentes microfibrillares mediante la interacción del dominio N-terminal de la glicoproteina asociada a microfibrillas (MAGP) con el dominio C-terminal de tropoelastina. Una vez alineados, la mayoría de residuos lisina de la tropoelastina son desaminados y oxidados a su forma aldehídica por acción de la lisil oxidasa dependiente de Cu 2+ . Los entrecruzamientos suceden por la reacción de dichas formas aldehídicas con ellas mismas o con una lisina no modificada, y a consecuencia de esto las cadenas de tropoelastina se vuelven insolubles y la red de elastina crece. En las interfa- 2 ES 2 349 972 A1 ses membrana celular-fibra elástica y elastina-microfibrilla se localizan moléculas pertenecientes a las familias de las emilinas y de las fibulinas que se cree podrían modular la deposición de tropoelastina sobre las microfibrillas. Por el momento no se ha demostrado que otras moléculas distintas de las fibrilinas sean imprescindibles para el ensamblado de las microfibrillas [Kielty C.M., Sherratt M.J. y Shuttleworth C.A. (2002) Elastic fibres J. Cell. Sci. 115:2817- 2828]. La elastina madura es un polímero insoluble de tropoelastinas unidas covelentemente por entrecruzamientos, que pueden ser bi-, tri- o tetrafuncionales. El incremento de complejidad se cree que progresa con el tiempo. Los fragmentos hidrofóbicos muestran gran movilidad y contribuyen en gran medida a la entropía del sistema, a la que también contribuye la cantidad de agua que hidrata el polímero in vivo [Debelle L. y Tamburro A.M. (1999) Elastin: molecular description and function Int. J. Biochem. Cell. Biol. 31:261-272]. Las fibras elásticas son importantes para el mantenimiento de la elasticidad de la piel, pero también en otros tejidos y órganos, como pulmones o paredes de vasos sanguíneos grandes [Faury G. (2001) Function-structure relationship of elastic arteries in evolution: from microfibrils to elastin and elastic fibres Pathol. Biol. (Paris) 49:310-325]. Defectos en la formación de las fibras elásticas, como mutaciones en los genes que codifican las diversas proteínas que las componen, dan lugar a diversas patologías. Así, mutaciones en el gen de fibrilina-1 son causantes de la aparición del síndrome de Marfan (asociado a síntomas esqueléticos, oculares y cardiovasculares); mutaciones en el gen de fibrilina-2 dan lugar a aracnodactilia contractural congénita, además de los síntomas oculares y esqueléticos y mutaciones en el gen de la elastina son causantes del síndrome de Williams, estenosis supravalvular y cutis laxa [Tassabehji M., Metcalfe K., Hurst J., Ashcroft G.S., Kielty C., Wilmot C., Donnai D., Read A.P. y Jones C.J. (1998) An elastin gene mutation producing abnormal tropoelastin and abnormal elastic fibres in a patient with autosomal dominant cutis laxa Hum. Mol. Genet. 6:1021-1028]. Las fibras elásticas tienen como objetivo el mantenimiento de la elasticidad durante toda la vida del individuo. No obstante, hay enzimas capaces de degradarlas dando lugar a una pérdida de elasticidad de la piel, que es un factor que contribuye notablemente al envejecimiento... [Seguir leyendo]

R1 Wp Xn AA1 AA2 AA3 AA4 Ym R2 sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, caracterizado porque al menos uno de los aminoácidos AA 1, AA 2 o AA 4 es no codificado, y porque: AA1 se selecciona del grupo formado por -Arg-, -Phg- y -Nle- o es un enlace; AA 2 se selecciona del grupo formado por -Ala-, -Phg-, -Cit- y -Nle-; AA3 se selecciona del grupo formado por -Trp-, -Val- y -Tyr-; AA 4 se selecciona del grupo formado por -Phg- y -Gly-; W, X e Y se seleccionan independientemente entre sí del grupo formado por los aminoácidos no codificados; p, n y m pueden variar entre 0 y 1; R1 se selecciona del grupo formado por H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido, heteroarilalquilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido, aralquilo sustituido o no sustituido y R5-CO-; R 2 se selecciona del grupo formado por -NR 3R 4, -OR 3 y -SR 3; donde R3 y R4 se seleccionan independientemente del grupo formado por H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido, heteroarilalquilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido, y aralquilo sustituido o no sustituido; donde R5 se selecciona del grupo formado por H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido, aralquilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido y heteroarilalquilo sustituido o no sustituido; con la condición de que cuando AA1 es un enlace, AA2 es -Phg- y AA3 es -Trp-. 2. Péptido según la reivindicación 1, caracterizado porque R 1 se selecciona del grupo formado por H y R 5-COdonde R 5 se selecciona del grupo formado por alquilo C 1-C 24 sustituido o no sustituido, alquenilo C 2-C 24 sustituido o no sustituido, alquinilo C2-C24 sustituido o no sustituido, cicloalquilo C3-C24 sustituido o no sustituido, cicloalquenilo C5- C24 sustituido o no sustituido, cicloalquinilo C5-C24 sustituido o no sustituido, arilo C6-C30 sustituido o no sustituido, aralquilo C7-C24 sustituido o no sustituido, heterociclilo de 3-10 miembros de anillo sustituido o no sustituido y heteroarilalquilo sustituido o no sustituido de 2 a 24 átomos de carbono y de 1 a 3 átomos diferentes al carbono y una cadena alquílica de 1 a 6 átomos de carbono. 3. Péptido según la reivindicación 2, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, terc-butanoilo, hexanoilo, 2-metilhexanoilo, ciclohexancarboxilo, octanoilo, decanoilo, lauroilo, miristoilo, palmitoilo, estearoilo, oleoilo y linoleoilo. 4. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizado porque R2 es -NR3R4 o -OR3, donde R3 y R4 se seleccionan independientemente del grupo formado por H, alquilo C1-C24 sustituido o no sustituido, alquenilo C 2-C 24 sustituido o no sustituido, alquinilo C 2-C 24 sustituido o no sustituido, cicloalquilo C 3-C 24 sustituido o no sustituido, cicloalquenilo C 5-C 24 sustituido o no sustituido, cicloalquinilo C 5-C 24 sustituido o no sustituido, arilo C6-C30 sustituido o no sustituido, aralquilo C7-C24 sustituido o no sustituido, heterociclilo de 3-10 miembros de anillo sustituido o no sustituido, y heteroarilalquilo sustituido o no sustituido de 2 a 24 átomos de carbono y de 1 a 3 átomos diferentes al carbono y una cadena alquílica de 1 a 6 átomos de carbono. 5. Péptido según la reivindicación 4, caracterizado porque R3 y R4 se seleccionan independientemente del grupo formado por H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 6. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizado porque AA 2 y AA 4 son -Phg-. 7. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, lauroilo, miristoilo y palmitoilo, AA1 es -L-Arg-, AA2 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA3 es -L-Tyr-, AA4 es -L-Phg- o -D-Phg- y R2 es -NR3R4 o -OR3 donde R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 28 (I) ES 2 349 972 A1 8. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 6, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, lauroilo, miristoilo y palmitoilo, AA1 es -L-Nle-, AA2 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA3 es -L-Tyr-, AA4 es -L-Phg- o -D-Phg- y R2 es -NR3R4 o -OR3 donde R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 9. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 6, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, lauroilo, miristoilo y palmitoilo, AA1 es -L-Arg-, AA2 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA3 es -L-Trp-, AA4 es -L-Phg- o -D-Phg-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 donde R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 10. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 6, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, lauroilo, miristoilo y palmitoilo, AA1 es -L-Nle-, AA2 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA3 es -L-Trp-, AA4 es -L-Phg- o -D-Phg-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 donde R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 11. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 6, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, lauroilo, miristoilo y palmitoilo, AA1 es -L-Arg-, AA2 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA3 es -L-Val-, AA4 es -L-Phg- o -D-Phg-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 donde R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 12. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 6, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, lauroilo, miristoilo y palmitoilo, AA1 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA2 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA3 es -L-Trp-, AA4 es -L-Phg- o -D-Phg-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 donde R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 13. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 6, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, lauroilo, miristoilo y palmitoilo, AA1 es un enlace, AA2 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA3 es -L- Trp-, AA4 es -L-Phg- o -D-Phg-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 donde R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 14. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 5, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo, lauroilo, miristoilo y palmitoilo, AA1 es -L-Arg-, AA2 es -L-Phg- o -D-Phg-, AA3 es -L-Val-, AA4 es -Gly-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 donde R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo. 15. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizado porque R1 se selecciona del grupo formado por H, acetilo y palmitoilo y R2 se selecciona del grupo formado por -OH y -NH2. 16. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizado porque p, n y m son 0. 17. Péptido de fórmula general (I), sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 16, para el tratamiento y/o cuidado de la piel, mucosas y/o cuero cabelludo. 18. Péptido según la reivindicación 17 para el tratamiento, prevención y/o cuidado de aquellas condiciones, desórdenes y/o patologías de la piel, mucosas y/o cuero cabelludo que son consecuencia de la actividad de la elastasa. 19. Péptido según la reivindicación 18 donde la actividad de la elastasa se produce en la piel, mucosas y/o cuero cabelludo. 20. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 17 a 19 en el que el tratamiento, prevención y/o cuidado se realiza mediante aplicación tópica o transdérmica de dicho péptido. 21. Péptido según la reivindicación 20 en el que la aplicación tópica o transdérmica se realiza mediante iontoforesis, sonoforesis, electroporación, presión mecánica, gradiente de presión osmótica, cura oclusiva, microinyecciones, mediante inyecciones sin agujas mediante presión, mediante parches microeléctricos o cualquier combinación de ellas. 22. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 17 a 19 en el que el tratamiento, prevención y/o cuidado se realiza mediante administración oral de dicho péptido. 23. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 17 a 22 en el que dicho tratamiento, prevención y/o cuidado aumenta la elasticidad de la piel. 24. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 17 a 22 en el que las condiciones, desórdenes y/o patologías se seleccionan del grupo formado por arrugas, arrugas de expresión, estrías, pieles envejecidas, pieles fotoenvejecidas, desórdenes de cicatrización, acné, queloides, cicatrices hipertróficas, celulitis, piel de naranja, elastosis, elastosis actínica, queratosis, procesos inflamatorios, dermatitis atópica, dermatitis alérgica, penfigoide bulloso y/o psoriasis. 29 ES 2 349 972 A1 25. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 17 a 24 en el que dicho tratamiento, prevención y/o cuidado disminuye, retrasa y/o previene los signos del envejecimiento y/o fotoenvejecimiento. 26. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 17 a 25 para el tratamiento o la higiene capilar. 27. Péptido según cualquiera de las reivindicaciones 17 a 25 para el tratamiento y/o cuidado de la piel del cuerpo o para la higiene corporal. 28. Procedimiento de preparación de un péptido de fórmula general (I), sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 16, caracterizado porque se realiza en fase sólida o en solución. 29. Procedimiento según la reivindicación 28, caracterizado porque los grupos protectores de los grupos amino libre se seleccionan del grupo formado por Boc, Fmoc, Trt, Troc, Teoc, Alloc, Mtt, Z, ClZ, Dnp, Dde, ivDde y Adpoc, los grupos protectores de los grupos carboxilo libre se seleccionan del grupo formado por ésteres de tBu, Bzl, Chx, All, Dmab, 2-fenilisopropilo, Fm y Trt, la cadena lateral de arginina se protege con un grupo protector seleccionado del grupo formado por Alloc, Tos, Pmc, Pbf, nitro y Mtr, la cadena lateral de triptófano se protege con un grupo protector seleccionado del grupo formado por For, Boc y Mts o se emplea sin protección, y la cadena lateral de tirosina se protege con un grupo protector seleccionado del grupo formado por 2-BrZ, tBu, All, Bzl y 2,6-diClZ. 30. Composición cosmética o farmacéutica que comprende una cantidad cosmética o farmacéuticamente eficaz de al menos un péptido de fórmula general (I), sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 16, y al menos un excipiente o adyuvante cosmética o farmacéuticamente aceptable. 31. Composición según la reivindicación 30, caracterizada porque el péptido de fórmula general (I) se encuentra a una concentración comprendida entre el 0,000001% y el 20% en peso, con respecto al peso total de la composición. 32. Composición según la reivindicación 31, caracterizada porque el péptido de fórmula general (I) se encuentra a una concentración comprendida entre el 0,0001% y el 5% en peso, con respecto al peso total de la composición. 33. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 30 a 32, caracterizada porque el péptido de fórmula general (I), sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, se encuentra incorporado a un sistema de vehiculización o a un sistema de liberación sostenida cosmética o farmacéuticamente aceptable seleccionado del grupo formado por liposomas, liposomas mixtos, oleosomas, niosomas, milicápsulas, microcápsulas, nanocápsulas, esponjas, ciclodextrinas, vesículas, micelas, micelas mixtas de tensioactivos, micelas mixtas fosfolípido-tensioactivo, miliesferas, microesferas, nanoesferas, lipoesferas, microemulsiones, nanoemulsiones, minipartículas, milipartículas, micropartículas, nanopartículas y nanopartículas sólidas lipídicas. 34. Composición según la reivindicación 33, caracterizada porque la microemulsión es una microemulsión de agua en aceite con estructura interna de micela inversa. 35. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 30 a 34, caracterizada porque el péptido de fórmula general (I), sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, se encuentra adsorbido sobre un polímero orgánico sólido o soporte mineral sólido cosmética o farmacéuticamente aceptable seleccionado del grupo formado por talco, bentonita, sílice, almidón y maltodextrina. 36. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 30 a 35, caracterizada porque se presenta en una formulación seleccionada del grupo formado por cremas, emulsiones múltiples, composiciones anhidras, dispersiones acuosas, aceites, leches, bálsamos, espumas, lociones, geles, geles crema, soluciones hidroalcohólicas, soluciones hidroglicólicas, hidrogeles, linimentos, sueros, jabones, champús, acondicionadores, serums, ungüentos, mousses, pomadas, polvos, barras, lápices, vaporizadores, aerosoles, cápsulas, cápsulas de gelatina, comprimidos, comprimidos recubiertos de azúcar, formas granuladas, gomas de mascar, soluciones, suspensiones, emulsiones, jarabes, films de polisacáridos, jaleas y gelatina. 37. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 30 a 36, caracterizada porque se encuentra incorporada a un producto seleccionado del grupo formado por correctores de ojeras, fondos de maquillaje, lociones desmaquillantes, leches desmaquillantes, sombras de ojos, barras de labios, brillos labiales, protectores labiales y polvos. 38. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 30 a 36, caracterizada porque el péptido de fórmula general (I), sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, se encuentra incorporado en un tejido, un tejido-no-tejido o un producto sanitario. 39. Composición según la reivindicación 38, caracterizada porque el tejido, tejido-no-tejido o producto sanitario se selecciona del grupo formado por vendas, gasas, camisetas, medias, calcetines, ropa interior, fajas, guantes, pañales, compresas, apósitos, cubrecamas, toallitas, parches adhesivos, parches no adhesivos, parches microeléctricos y mascarillas faciales. ES 2 349 972 A1 40. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 30 a 39, caracterizada porque comprende adicionalmente una cantidad cosmética o farmacéuticamente eficaz de al menos un adyuvante seleccionado del grupo formado por otros agentes inhibidores de elastasa, agentes inhibidores de metaloproteasas de matriz, agentes estimuladores o inhibidores de la síntesis de melanina, agentes blanqueantes o despigmentantes, agentes propigmentantes, agentes autobronceantes, agentes antienvejecimiento, agentes inhibidores de la NO-sintasa, agentes inhibidores de la 5-reductasa, agentes inhibidores de lisil- y/o prolil-hidroxilasa, agentes antioxidantes, agentes capturadores de radicales libres y/o anticontaminación atmosférica, agentes capturadores de especies reactivas carbonilo, agentes antiglicación, agentes antihistamínicos, agentes antieméticos, agentes antivirales, agentes antiparasitarios, agentes emulsionantes, emolientes, disolventes orgánicos, propelentes líquidos, acondicionadores de la piel, humectantes, sustancias que retienen la humedad, alfahidroxiácidos, betahidroxiácidos, hidratantes, enzimas epidérmicas hidrolíticas, vitaminas, pigmentos o colorantes, tintes, polímeros gelificantes, espesantes, tensioactivos, suavizantes, agentes antiarrugas, agentes capaces de disminuir o tratar las bolsas bajo los ojos, agentes exfoliantes, agentes antimicrobianos, agentes antifúngicos, agentes fungistáticos, agentes bactericidas, agentes bacteriostáticos, agentes estimuladores de la síntesis de macromoléculas dérmicas o epidérmicas y/o capaces de inhibir o prevenir su degradación, agentes estimuladores de la síntesis de colágeno, agentes estimuladores de la síntesis de elastina, agentes estimuladores de la síntesis de decorina, agentes estimuladores de la síntesis de laminina, agentes estimuladores de la síntesis de defensinas, agentes estimuladores de la síntesis de chaperonas, agentes estimuladores de la síntesis de aquaporinas, agentes estimuladores de la síntesis de ácido hialurónico, agentes estimuladores de la síntesis de fibronectina, agentes estimuladores de la síntesis de sirtuínas, agentes estimuladores de la síntesis de lípidos y componentes del estrato córneo, agentes estimuladores de la síntesis de ceramidas, agentes inhibidores de la degradación de colágeno, agentes inhibidores de la degradación de elastina, agentes inhibidores de proteasas de serina como catepsina G, agentes estimuladores de la proliferación de fibroblastos, agentes estimuladores de la proliferación de queratinocitos, agentes estimuladores de la proliferación de adipocitos, agentes estimuladores de la proliferación de melanocitos, agentes estimuladores de la diferenciación de queratinocitos, agentes estimuladores de la diferenciación de adipocitos, agentes inhibidores de la acetilcolinesterasa, agentes dermorelajantes, agentes estimuladores de la síntesis de glicosaminoglicanos, agentes antihiperqueratosis, agentes comedolíticos, agentes antipsoriasis, agentes reparadores del ADN, agentes protectores del ADN, estabilizantes, agentes antiprurito, agentes para el tratamiento o cuidado de pieles sensibles, agentes reafirmantes, agentes antiestrías, agentes astringentes, agentes reguladores de la producción de sebo, agentes lipolíticos o estimuladores de la lipólisis, agentes anticelulíticos, agentes antiperspirantes, agentes estimuladores de la cicatrización, agentes coadyuvantes de la cicatrización, agentes estimuladores de la reepitelización, agentes coadyuvantes de la reepitelización, factores de crecimiento de citoquinas, agentes calmantes, agentes antiinflamatorios, agentes anestésicos, agentes que actúen sobre la circulación capilar y/o la microcirculación, agentes estimuladores de la angiogénesis, agentes inhibidores de la permeabilidad vascular, agentes venotónicos, agentes que actúen sobre el metabolismo de las células, agentes destinados a mejorar la unión dermis-epidermis, agentes inductores del crecimiento del cabello, agentes inhibidores del crecimiento del cabello, conservantes, perfumes, agentes quelantes, extractos vegetales, aceites esenciales, extractos marinos, agentes provenientes de un procedimiento de biofermentación, sales minerales, extractos celulares y filtros solares, agentes fotoprotectores de naturaleza orgánica o mineral activos contra los rayos ultravioleta A y/o B, o mezclas de ellos. 41. Composición según la reivindicación 40, caracterizada porque el agente activo es de origen sintético o es un extracto vegetal o proviene de un procedimiento de biofermentación. 42. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 40 a 41, caracterizada porque el adyuvante se selecciona del grupo formado por agentes capturadores de especies reactivas carbonilo, agentes capturadores de radicales libres y/o agentes antiglicación. 43. Composición según la reivindicación 42 caracterizada porque el agente capturador de especies reactivas carbonilo, agente capturador de radicales libres y/o agente antiglicación se selecciona del grupo formado por Tripéptido- 1 y Diaminopropionoil Tripéptido-33. 44. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 40 a 41, caracterizada porque el adyuvante se selecciona del grupo formado por agentes antiarrugas y/o agentes antienvejecimiento. 45. Composición según la reivindicación 44, caracterizada porque el agente antiarrugas y/o agente antienvejecimiento se selecciona del grupo formado por Pentapéptido-18, Acetil Hexapéptido-8, Acetil Heptapéptido-4, Acetil Octapéptido-3, Acetil Tetrapéptido-5, Acetil Tripéptido-30 Citrulina, Dimetilmetoxi Cromanol, Dimetilmetoxi Cromanil Palmitato, Diaminopropionoil Tripéptido-33 y extracto del fermento de Pseudoalteromonas. 46. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 40 a 41, caracterizada porque el adyuvante se selecciona del grupo formado por agentes anticelulíticos, agentes lipolíticos y/o agentes venotónicos. 47. Composición cosmética o farmacéutica según la reivindicación 46, caracterizada porque el agente anticelulítico, agente lipolítico y/o agente venotónico se selecciona del grupo formado por cafeína, escina y carnitina. 31 OFICINA ESPAÑOLA DE PATENTES Y MARCAS ESPAÑA