Péptidos para uso en el tratamiento cosmético o farmacéutico de la piel, membranas mucosas y/o cuero cabelludo.

Un péptido de fórmula general (I)

R1-Wp-Xn-AA1-AA2-AA3-AA4-Ym-R2 (I)

sus estereoisómeros,

mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables,

caracterizado por que al menos uno de los aminoácidos AA1, AA2 o AA4 no está codificado, y por que:

AA1 se selecciona del grupo que consiste en -Arg-, -Phg- y -Nle-, o es un enlace;

AA2 se selecciona del grupo que consiste en -Ala-, -Phg-, -Cit- y -Nle-;

AA3 se selecciona del grupo que consiste en -Trp-, -Val- y -Tyr-;

AA4 se selecciona del grupo que consiste en -Phg- y -Gly-;

W, X y Y se seleccionan independientemente del grupo que consiste en aminoácidos codificados o no codificados;

p, n y m oscila entre 0 y 1;

R1 se selecciona del grupo que consiste en H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido, heteroarilalquilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido, aralquilo sustituido o no sustituido y R5-CO-;

R2 se selecciona del grupo que consiste en -NR3R4, -OR3 y -SR3;

en los que R3 y R4 se seleccionan independientemente del grupo que consiste en H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido, heteroarilalquilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido y aralquilo sustituido o no sustituido;

en el que R5 se selecciona del grupo que consiste en H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido, aralquilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido y heteroarilalquilo sustituido o no sustituido;

y con la condición de que cuando AA1 sea un enlace, AA2 es -Phg- y AA3 es -Trp-.

Tipo: Patente Internacional (Tratado de Cooperación de Patentes). Resumen de patente/invención. Número de Solicitud: PCT/EP2010/000937.

Solicitante: LIPOTEC, S.A..

Nacionalidad solicitante: España.

Inventor/es: FERRER MONTIEL, ANTONIO, CEBRIAN PUCHE,JUAN, CARREÑO SERRAIMA,CRISTINA, GARCIA SANZ,NURIA, VAN DEN NEST,WIM, ALMIÑANA DOMENECH,NURIA.

Fecha de Publicación: .

Clasificación Internacional de Patentes:

  • A61K38/04 NECESIDADES CORRIENTES DE LA VIDA.A61 CIENCIAS MEDICAS O VETERINARIAS; HIGIENE.A61K PREPARACIONES DE USO MEDICO, DENTAL O PARA EL ASEO (dispositivos o métodos especialmente concebidos para conferir a los productos farmacéuticos una forma física o de administración particular A61J 3/00; aspectos químicos o utilización de substancias químicas para, la desodorización del aire, la desinfección o la esterilización, vendas, apósitos, almohadillas absorbentes o de los artículos para su realización A61L; composiciones a base de jabón C11D). › A61K 38/00 Preparaciones medicinales que contienen péptidos (péptidos que contienen ciclos beta-lactama A61K 31/00; dipéptidos cíclicos que no tienen en su molécula ningún otro enlace peptídico más que los que forman su ciclo, p. ej. piperazina 2,5-dionas, A61K 31/00; péptidos basados en la ergolina A61K 31/48; que contienen compuestos macromoleculares que tienen unidades aminoácido repartidas estadísticamente A61K 31/74; preparaciones medicinales que contienen antígenos o anticuerpos A61K 39/00; preparaciones medicinales caracterizadas por los ingredientes no activos, p. ej. péptidos como soportes de fármacos, A61K 47/00). › Péptidos que tienen hasta 20 aminoácidos en una secuencia totalmente determinada; Sus derivados (gastrinas A61K 38/16, somatostatinas A61K 38/31, melanotropinas A61K 38/34).
  • A61K38/07 A61K 38/00 […] › Tetrapéptidos.
  • A61K38/08 A61K 38/00 […] › Péptidos que tienen de 5 a 11 aminoácidos.
  • A61K8/64 A61K […] › A61K 8/00 Cosméticos o preparaciones similares para el aseo. › Proteínas; Péptidos; Sus derivados o sus productos de degradación.
  • A61P1/02 A61 […] › A61P ACTIVIDAD TERAPEUTICA ESPECIFICA DE COMPUESTOS QUIMICOS O DE PREPARACIONES MEDICINALES.A61P 1/00 Medicamentos para el tratamiento de trastornos del tracto alimentario o del aparato digestivo. › Preparaciones estomatológicas, p.ej. medicamentos para caries, aftas, periodontitis.
  • A61P17/00 A61P […] › Medicamentos para el tratamiento de problemas dermatológicos.
  • A61P17/02 A61P […] › A61P 17/00 Medicamentos para el tratamiento de problemas dermatológicos. › para tratar heridas, úlceras, quemaduras, cicatrices, queloides o similares.
  • A61P17/06 A61P 17/00 […] › para el tratamiento de la psoriasis.
  • A61P17/10 A61P 17/00 […] › Preparados contra el acné.
  • A61Q19/00 A61 […] › A61Q USO ESPECIFICO DE COSMETICOS O DE PREPARACIONES SIMILARES PARA EL ASEO.Preparaciones para el cuidado de la piel.
  • A61Q19/08 A61Q […] › A61Q 19/00 Preparaciones para el cuidado de la piel. › Preparaciones antienvejecimiento.
  • C07K5/08 QUIMICA; METALURGIA.C07 QUIMICA ORGANICA.C07K PEPTIDOS (péptidos que contienen β -anillos lactamas C07D; ipéptidos cíclicos que no tienen en su molécula ningún otro enlace peptídico más que los que forman su ciclo, p. ej. piperazina diones-2,5, C07D; alcaloides del cornezuelo del centeno de tipo péptido cíclico C07D 519/02; proteínas monocelulares, enzimas C12N; procedimientos de obtención de péptidos por ingeniería genética C12N 15/00). › C07K 5/00 Péptidos con hasta cuatro aminoácidos en una secuencia totalmente determinada; Sus derivados. › Tripéptidos.
  • C07K5/087 C07K 5/00 […] › la cadena lateral del primer aminoácido contiene carbociclos, p. ej. Phe, Tyr.
  • C07K5/10 C07K 5/00 […] › Tretapéptidos.
  • C07K5/103 C07K 5/00 […] › la cadena lateral del primer aminoácido es acíclica, p. ej. Gly, Ala.
  • C07K5/107 C07K 5/00 […] › la cadena lateral del primer aminoácido contiene carbociclos, p. ej. Phe, Tyr.
  • C07K5/11 C07K 5/00 […] › la cadena lateral del primer aminoácido contiene más grupos amino que grupos carboxilo, o sus derivados, p. ej. Lys, Arg.
  • C07K7/04 C07K […] › C07K 7/00 Péptidos con 5 a 20 aminoácidos en una secuencia totalmente determinada; Sus derivados. › Péptidos lineales que contienen solamente enlaces peptídicos normales.
  • C07K7/06 C07K 7/00 […] › con 5 a 11 aminoácidos.

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Fragmento de la descripción:

Péptidos para uso en el tratamiento cosmético o farmacéutico de la piel, membranas mucosas y/o cuero cabelludo

CAMPO DE LA INVENCIÓN

Esta invención se refiere a péptidos capaces de inhibir la actividad de la elastasa y/o estimular la síntesis de colágeno en la piel, membranas mucosas y/o cuero cabelludo, y a composiciones cosméticas o farmacéuticas que contienen estos péptidos, y a su uso en el tratamiento y/o cuidado de la piel, membranas mucosas, y/o cuero cabelludo, preferiblemente para el tratamiento, prevención y/o cuidado de las afecciones, trastornos y/o enfermedades de la piel, membranas mucosas, y/o cuero cabelludo que son consecuencia de la actividad de la elastasa y/o que se benefician de la estimulación de la síntesis de colágeno.

ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN

La piel está formada por dos capas, dermis y epidermis. La epidermis es la capa más externa y está compuesta por queratinocitos, melanocitos y células de Langerhans. La principal población celular en la epidermis son los queratinocitos, que forman una capa queratinizada que se renueva constantemente. Su función es la protección ante agentes externos, ya sean físicos, químicos o patógenos. La dermis se sitúa más internamente y está unida a la epidermis mediante la membrana basal. Está formada por fibroblastos, adipocitos y macrófagos, está regada por vasos sanguíneos y presenta numerosas terminaciones nerviosas encargadas de transmitir sensaciones de tacto y temperatura. En la dermis se sitúan los folículos pilosos, así como las glándulas sudoríparas, sebáceas y apocrinas, y su función es mantener la integridad y elasticidad de la piel. Estas propiedades vienen dadas por su matriz extracelular, compuesta por proteínas secretadas por los fibroblastos.

Las proteínas de la matriz extracelular (ECM) se clasifican en dos grupos: glucosaminoglucanos y proteínas fibrosas. Los glucosaminoglucanos (GAG) son cadenas no ramificadas provenientes de la polimerización de disacáridos de aminoazúcares. Debido a sus propiedades químicas y a su gran número de cargas negativas, los GAG forman estructuras muy voluminosas que tienden a captar grandes cantidades de agua, confiriendo a la ECM resistencia a la compresión. Las proteínas fibrosas tienen funciones estructurales y adhesivas, y principalmente son dos: elastina y colágeno, que son responsables de las propiedades mecánicas de los tejidos, tales como la capacidad de resistir tensión, compresión, alargamiento y torsión.

Las propiedades de elasticidad y resiliencia de la ECM son debidas a una red de fibras elásticas. Estructuralmente, las fibras elásticas se componen de un núcleo de elastina recubierto por una vaina de microfibrillas de aproximadamente 10 nm de diámetro. Las microfibrillas están formadas por fibrilina y glucoproteína asociada a microfibrillas (MAGP) . El ensamblaje de las fibras elásticas es secuencial, apareciendo primero las microfibrillas y formando un esqueleto sobre el que se deposita la elastina. La elastina es una proteína altamente hidrófoba, compuesta por aproximadamente 750 restos de aminoácidos y proviene de un precursor hidrosoluble, la tropoelastina, que es segregado al espacio extracelular por los fibroblastos. Las fibras de elastina son el resultado del ensamblaje y reticulación de los monómeros de tropoelastina en las proximidades de la membrana plasmática de los fibroblastos.

La molécula de tropoelastina es sintetizada en forma soluble, con un peso molecular de alrededor de 70 kDa, y presenta en su secuencia dominios hidrófobos que alternan con dominios de reticulación [Brown-Augsburger P., Tisdale C., Broekelmann T., Sloan C. y Mecham R.P. (1995) "Identification of an elastin crosslinking domain that joins three peptide chains" J. Biol. Chem. 270:17778-17783]. Los dominios hidrófobos son repeticiones de péptidos de dos a nueve aminoácidos ricos en prolina, alanina, valina, leucina, isoleucina y glicina, entre los cuales son especialmente abundantes valina y glicina [Debelle L. y Tamburro A.M. (1999) "Elastin: molecular description and function" Int J. Biochem. Cell Biol. 31:261-272]. Las interacciones entre los dominios hidrófobos son importantes en el ensamblaje y esenciales para la elasticidad de la molécula [Bellingham C. M., Woodhouse K.A., Robson P., Rothstein S.J. y Keeley F.W. (2001) "Self-aggregation of recombinantly expressed human elastin polypeptides" Biochim. Biophys. Acta. 1550:6-19]. Los dominios de reticulación de la tropoelastina contienen restos de lisina dentro de regiones ricas en prolina o regiones de polialanina. La formación de reticulaciones covalentes de desmosina por acción de lisil oxidasas estabiliza el producto polimerizado e insoluble [Csiszar K. (2001) "Lysyl oxidases: a novel multifunctional amine oxidase family" Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 70:1-32], y solo dos proteínas de lisil oxidasa, denominadas LOX y LOXL, son capaces de reticular elastina insoluble [Borel A., Eichenberger D., Farjanel J., Kessler.E., Gleyzal C., Hulmes D.J.S., Sommer P. y Font B. (2001) "Lysyl oxidase-like protein from bovine aorta"

J. Biol. Chem. 276:48944-48949]. Adicionalmente, la secuencia de la tropoelastina traducida cuenta con un dominio C-terminal hidrófilo cargado negativamente que está altamente conservado entre especies. Las principales modificaciones post-traduccionales que sufre esta molécula son hidroxilaciones de restos de prolina.

La elastogénesis es el proceso que lleva a la generación de elastina funcional en las fibras elásticas. Empieza dentro de la célula con la síntesis de la molécula de tropoelastina, a la cual se une una galactolectina de 67 kDa, que actúa como una chaperona que evita que las moléculas de tropoelastina se agreguen intracelularmente. El complejo es segregado al espacio extracelular, en el que la galactolectina interacciona con los galactoazúcares de las microfibrillas, reduciendo así su afinidad por la tropoelastina, que es liberada localmente. La galactolectina de 67

kDa es reciclada y puede volver a ejercer su función, mientras que la tropoelastina se deposita en el esqueleto formado por los componentes microfibrilares mediante la interacción del dominio N-terminal de la glucoproteina asociada a microfibrillas (MAGP) con el dominio C-terminal de tropoelastina. Una vez alineados, la mayoría de restos de lisina de la tropoelastina son desaminados y oxidados a su forma aldehídica por acción de la lisil oxidasa dependiente de Cu2+. Las reticulaciones suceden por la reacción de dichas formas aldehídicas con ellas mismas o con una lisina no modificada, y a consecuencia de esto las cadenas de tropoelastina se vuelven insolubles y la red de elastina crece. En las interfaces membrana celular-fibra elástica y elastina-microfibrilla se encuentran moléculas pertenecientes a las familias de las emilinas y de las fibulinas, que se cree que podrían modular la deposición de tropoelastina sobre las microfibrillas. Por el momento no se ha demostrado que otras moléculas distintas de las fibrilinas sean imprescindibles para el ensamblaje de las microfibrillas [Kielty C.M., Sherratt M.J. y Shuttleworth C.A. (2002) "Elastic fibers" J. Cell. Sci. 115:2817-2828]. La elastina madura es un polímero insoluble de tropoelastinas unidas covelentemente por reticulaciones, que puede ser bi-, tri-o tetrafuncional. Se cree que la complejidad aumenta con el tiempo. Los fragmentos hidrófobos muestran gran movilidad y contribuyen en gran medida a la entropía del sistema, a la que también contribuye la cantidad de agua que hidrata el polímero in vivo [Debelle L. y Tamburro A.M. (1999) "Elastin.: molecular description and function" Int. J. Biochem. Cell. Biol. 31:261-272].

Las fibras elásticas son importantes para el mantenimiento de la elasticidad de la piel, pero también en otros tejidos y órganos, como pulmones o paredes de vasos sanguíneos grandes [Faur y G. (2001) "Function-structure relationship of elastic arteries in evolution: from microfibrils to elastin and elastic fibers" Pathol. Biol. (París) 49:310325]. Defectos en la formación de las fibras elásticas, tales como mutaciones en los genes que codifican las diferentes proteínas que las componen, dan lugar a diferentes patologías. Así, mutaciones en el gen de fibrilina-1 son causantes de la aparición del síndrome de Marfan (asociado a síntomas esqueléticos, oculares y cardiovasculares) ; mutaciones en el gen de fibrilina-2 dan lugar a aracnodactilia contractural congénita, además de los síntomas oculares y esqueléticos, y mutaciones en el gen de la elastina son causantes del síndrome de Williams, estenosis supravalvular y cutis laxa [Tassabehji M., Metcalfe K., Hurst J., Ashcroft G.S., Kielty C., Wilmot C., Donnai D., Read A.P. y Jones C.J. (1998) "An elastin gene mutation producing abnormal tropoelastin... [Seguir leyendo]

 


Reivindicaciones:

1. Un péptido de fórmula general (I)

R1-Wp-Xn-AA1-AA2-AA3-AA4-Ym-R2 (I)

sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, caracterizado por que al menos uno de los aminoácidos AA1, AA2 o AA4 no está codificado, y por que:

AA1 se selecciona del grupo que consiste en -Arg-, -Phg-y -Nle-, o es un enlace;

AA2 se selecciona del grupo que consiste en -Ala-, -Phg-, -Cit-y -Nle-;

AA3 se selecciona del grupo que consiste en -Trp-, -Val-y -Tyr-;

AA4 se selecciona del grupo que consiste en -Phg-y -Gly-;

W, X y Y se seleccionan independientemente del grupo que consiste en aminoácidos codificados o no codificados;

p, n y m oscila entre 0 y 1;

R1 se selecciona del grupo que consiste en H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido, heteroarilalquilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido, aralquilo sustituido o no sustituido y R5-CO-;

R2 se selecciona del grupo que consiste en -NR3R4, -OR3 y -SR3;

en los que R3 y R4 se seleccionan independientemente del grupo que consiste en H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido, heteroarilalquilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido y aralquilo sustituido o no sustituido;

en el que R5 se selecciona del grupo que consiste en H, grupo alifático no cíclico sustituido o no sustituido, aliciclilo sustituido o no sustituido, arilo sustituido o no sustituido, aralquilo sustituido o no sustituido, heterociclilo sustituido o no sustituido y heteroarilalquilo sustituido o no sustituido;

y con la condición de que cuando AA1 sea un enlace, AA2 es -Phg-y AA3 es -Trp-.

2. El péptido según la reivindicación 1, caracterizado por que R1 se selecciona del grupo que consiste en H, acetilo, lauroílo, myristoílo y palmitoílo, AA1 es -L-Arg-o -L-Nle-, AA2 es -L-Phg-o -D-Phg-, AA3 es -L-Tyr-, AA4 es -L-Phg-o D-Phg-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 en el que R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo.

3. El péptido según la reivindicación 1, caracterizado por que R1 se selecciona del grupo que consiste en H, acetilo, lauroílo, myristoílo o palmitoílo, AA1 es -L-Arg-o -L-Nle-o un enlace, AA2 es -L-Phg-o -D-Phg-, AA3 es -L-Trp-, AA4 es -L-Phg-o -D-Phg-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 en el que R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo.

4. El péptido según la reivindicación 1, caracterizado por que R1 se selecciona del grupo que consiste en H, acetilo, lauroílo, myristoílo o palmitoílo, AA1 es -L-Arg-, AA2 es -L-Phg-o -D-Phg-, AA3 es -L-Val-, AA4 es -L-Phg-o -D-Phg-o -L-Gly-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 en el que R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo.

5. El péptido según la reivindicación 1, caracterizado por que R1 se selecciona del grupo que consiste en H, acetilo, lauroílo, myristoílo o palmitoílo, AA1 es -L-Phg-o -D-Phg-, AA2 es -L-Phg-o -D-Phg-, AA3 es -L-Trp-, AA4 es -L-Phgo -D-Phg-, y R2 es -NR3R4 o -OR3 en el que R3 y R4 se seleccionan independientemente de H, metilo, etilo, hexilo, dodecilo y hexadecilo.

6. El péptido de fórmula general (I) , sus estereoisómeros, mezclas de los mismos, y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 5, para el tratamiento y/o cuidado de la piel, membranas mucosas y/o cuero cabelludo.

7. El péptido según la reivindicación 6 para el tratamiento, prevención y/o cuidado de aquellas afecciones, trastornos y/o enfermedades de la piel, membranas mucosas y/o cuero cabelludo que son consecuencia de la actividad de la elastasa.

8. El péptido según la reivindicación 6 para el tratamiento, prevención y/o cuidado de aquellas afecciones, trastornos y/o enfermedades de la piel, membranas mucosas y/o cuero cabelludo que se benefician de la estimulación de la síntesis de colágeno.

9. El péptido según la reivindicación 6, en el que dicho tratamiento, prevención y/o cuidado reduce, retrasa y/o previene los signos del envejecimiento y/o fotoenvejecimiento, y/o incrementa la elasticidad de la piel, y/o reduce o elimina arrugas faciales.

10. Composición cosmética o farmacéutica que incluye una cantidad cosmética o farmacéuticamente eficaz de al menos un péptido de fórmula general (I) , sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 5, y al menos un excipiente o adyuvante cosmética o farmacéuticamente aceptable.

11. La composición según la reivindicación 10, caracterizada por que el péptido de fórmula general (I) , sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, se incorpora a un sistema de suministro o a un sistema de liberación sostenida cosmética o farmacéuticamente aceptable seleccionado del grupo que consiste en liposomas, liposomas mixtos, oleosomas, niosomas, milicápsulas, microcápsulas, nanocápsulas, esponjas, ciclodextrinas, vesículas, micelas, micelas mixtas de tensioactivos, micelas mixtas de tensioactivo-fosfolípido, miliesferas, microesferas, nanoesferas, lipoesferas, microemulsiones, nanoemulsiones, minipartículas, milipartículas, micropartículas, nanopartículas y nanopartículas sólidas lipídicas, o se adsorbe sobre un polímero orgánico sólido o soporte mineral sólido cosmética o farmacéuticamente aceptable seleccionado del grupo que consiste en talco, bentonita, sílice, almidón o maltodextrina.

12. La composición según las reivindicaciones 10 a 11, caracterizada por que dicha composición es una formulación seleccionada del grupo que consiste en cremas, emulsiones múltiples, composiciones anhidras, dispersiones acuosas, aceites, leches, bálsamos, espumas, lociones, geles, geles en crema, disoluciones hidroalcohólicas, disoluciones hidroglicólicas, hidrogeles, linimentos, sueros, jabones, champús, acondicionadores, serums, ungüentos, mousses, pomadas, polvos, barras, lápices, pulverizadores, aerosoles, cápsulas, cápsulas de gelatina, comprimidos, comprimidos recubiertos de azúcar, gránulos, gomas de mascar, disoluciones, suspensiones, emulsiones, jarabes, películas de polisacáridos, jaleas y gelatinas.

13. La composición según la reivindicación 10 a 12, caracterizada por que dicha composición es un producto seleccionado del grupo que consiste en correctores de ojeras, fondos de maquillaje, lociones desmaquillantes, leches desmaquillantes, sombras de ojos, barras de labios, brillos labiales, protectores labiales y polvos.

14. La composición según cualquiera de las reivindicaciones 10 a 12, caracterizada por que el péptido de fórmula general (I) , sus estereoisómeros, mezclas de los mismos y/o sus sales cosmética o farmacéuticamente aceptables, se incorpora en un tejido, un tejido no tejido o un dispositivo médico.

15. La composición según cualquiera de las reivindicaciones 10 a 14, caracterizada por que dicha composición comprende además una cantidad cosmética o farmacéuticamente eficaz de al menos un adyuvante seleccionado del grupo de agentes inhibidores de elastasa, agentes inhibidores de las metaloproteasas de la matriz, agentes estimuladores o inhibidores de la síntesis de melanina, agentes blanqueantes o despigmentantes, agentes propigmentantes, agentes autobronceantes, agentes antienvejecimiento, agentes inhibidores de la NO-sintasa, agentes inhibidores de l.

5. reductasa, agentes inhibidores de lisil-y/o prolil-hidroxilasa, agentes antioxidantes, agentes capturadores de radicales libres y/o anticontaminación atmosférica, agentes capturadores de especies reactivas carbonílicas, agentes antiglicación, agentes antihistamínicos, agentes antieméticos, agentes antivirales, agentes antiparasitarios, agentes emulsionantes, emolientes, disolventes orgánicos, propelentes líquidos, acondicionadores de la piel, humectantes, sustancias que retienen la humedad, alfahidroxiácidos, betahidroxiácidos, hidratantes, enzimas epidérmicas hidrolíticas, vitaminas, pigmentos o colorantes, tintes, polímeros gelificantes, espesantes, tensioactivos, suavizantes, agentes antiarrugas, agentes capaces de reducir o tratar las bolsas bajo los ojos, agentes exfoliantes, agentes antimicrobianos, agentes antifúngicos, agentes fungistáticos, agentes bactericidas, agentes bacteriostáticos, agentes estimuladores de la síntesis de macromoléculas dérmicas o epidérmicas y/o capaces de inhibir o prevenir su degradación, agentes estimuladores de la síntesis de colágeno, agentes estimuladores de la síntesis de elastina, agentes estimuladores de la síntesis de decorina, agentes estimuladores de la síntesis de laminina, agentes estimuladores de la síntesis de defensinas, agentes estimuladores de la síntesis de chaperonas, agentes estimuladores de la síntesis de acuaporinas, agentes estimuladores de la síntesis de ácido hialurónico, agentes estimuladores de la síntesis de fibronectina, agentes estimuladores de la síntesis de sirtuínas, agentes estimuladores de la síntesis de lípidos y componentes del estrato córneo, agentes estimuladores de la síntesis de ceramidas, agentes inhibidores de la degradación de colágeno, agentes inhibidores de la degradación de elastina, agentes inhibidores de serina proteasas tales como catepsina G, agentes estimuladores de la proliferación de fibroblastos, agentes estimuladores de la proliferación de queratinocitos, agentes estimuladores de la proliferación de adipocitos, agentes estimuladores de la proliferación de melanocitos, agentes estimuladores de la diferenciación de queratinocitos, agentes estimuladores de la diferenciación de adipocitos, agentes inhibidores de la acetilcolinesterasa, agentes dermorrelajantes, agentes estimuladores de la síntesis de glucosaminoglucanos, agentes antihiperqueratosis, agentes comedolíticos, agentes antipsoriasis, agentes reparadores del ADN, agentes protectores del ADN, estabilizantes, agentes antiprurito, agentes para el tratamiento y/o cuidado de pieles sensibles, agentes reafirmantes, agentes antiestrías, agentes astringentes, agentes reguladores de la producción de sebo, agentes lipolíticos o estimuladores de la lipólisis, agentes anticelulíticos, agentes antitranspirantes, agentes estimuladores de la cicatrización, agentes coadyuvantes de la cicatrización, agentes estimuladores de la reepitelización, agentes coadyuvantes de la reepitelización, factores de

crecimiento de citocinas, agentes calmantes, agentes antiinflamatorios, agentes anestésicos, agentes que actúan sobre la circulación capilar y/o la microcirculación, agentes estimuladores de la angiogénesis, agentes inhibidores de la permeabilidad vascular, agentes venotónicos, agentes que actúan sobre el metabolismo de las células, agentes destinados a mejorar la unión dermis-epidermis, agentes inductores del crecimiento del cabello, agentes inhibidores o retardantes del crecimiento del pelo, conservantes, perfumes, agentes quelantes, extractos vegetales, aceites esenciales, extractos marinos, agentes provenientes de un procedimiento de biofermentación, sales minerales, extractos celulares y filtros solares, agentes fotoprotectores de naturaleza orgánica o mineral activos contra los rayos ultravioleta A y/o B, o una mezcla de los mismos.


 

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