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Polipéptidos del factor IX modificados y usos de los mismos.
(01/01/2020) Un polipéptido FIX modificado, que comprende un reemplazo de aminoácidos en un polipéptido FIX no modificado, en el que:
el reemplazo de aminoácidos se selecciona de entre R318Y, R318E, R318F y R318W en un polipéptido FIX maduro que tiene una secuencia establecida en la SEQ ID NO: 3, o el mismo reemplazo en un residuo de aminoácido correspondiente en un polipéptido FIX no modificado;
residuos de aminoácidos correspondientes se identifican mediante alineación del polipéptido FIX no modificado con el polipéptido de la SEQ ID NO: 3;
el polipéptido FIX no modificado consiste de una secuencia de aminoácidos establecida en las SEQ ID NOS: 2, 3, 20 o 325 o es…
Procedimientos de cribado de proteasas y proteasas identificadas por los mismos.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(27/03/2019). Inventor/es: MADISON,EDWIN. Clasificación: C12N15/10, C12N9/72, C12N9/64, C12N9/50.
Un polipéptido de MT-SP1 modificado o una porción catalíticamente activa del mismo para su uso en el tratamiento de un sujeto que tiene una enfermedad o afección que está medidada por una proteína del complemento, en donde el MT-SP1 modificado comprende la sustitución del aminoácido F99L, basada en la numeración de la quimotripsina, en un polipéptido de MT-SP1 establecido en las SEQ ID NO: 253, 505, 507 o 515, mediante las cuales aumenta kla especificidad del sustrato para una proteína del complemento, en comparación con el polipéptido de MT-SP1 que no contiene la sustitución del aminoácido.
PDF original: ES-2721266_T3.pdf
Polipéptidos de factor x modificados y usos de los mismos.
(14/03/2019) Un polipéptido del Factor Xa (FXa) activo modificado aislado, que comprende una sustitución de aminoácido en una posición que corresponde a la posición 196 y en una posición que corresponde a la posición 332 en un polipéptido de FXa sin modificar con referencia a las posiciones de aminoácidos que se muestran en la SEQ ID NO:134, en donde:
las posiciones de aminoácidos correspondientes se determinan por alineación con la SEQ ID NO:134;
la sustitución en la posición 196 es con un resto de aminoácido polar neutro que es serina (S) o treonina (T);
la sustitución en la posición 332 es Alanina (A), Aspartato (D), Glutamato (E),…
Polipéptidos MT-SP1 mutantes.
Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia
(23/08/2017). Inventor/es: NGUYEN, JACK, RUGGLES,SANDRA. Clasificación: A61K38/00, C12N9/64.
Una proteasa serina proteasa 1 de tipo de membrana (MT-SP1) muteína, que comprende al menos una mutación en un polipéptido MT-SP1 armazón, por lo que la especificidad de sustrato o actividad del polipéptido MT-SP1 muteína está aumentada en comparación con el polipéptido MT-SP1 armazón, donde:
el polipéptido MT-SP1 armazón comprende una secuencia de aminoácidos que es al menos el 95 % idéntica o es idéntica a la secuencia de aminoácidos de un MT-SP1 de tipo silvestre cuya secuencia se expone en SEQ ID NO: 1 o SEQ ID NO: 2, o es una porción catalíticamente activa del mismo; y
la MT-SP1 muteína comprende una mutación en una posición seleccionada entre las posiciones de aminoácido 41, 58, 59, 60b, 60c, 61, 62, 63, 97, 98, 100, 146, 151, 169, 170, 172, 173, 175, 176, 177, 178, 179, 181 y 224; y
la numeración se basa en la numeración de la quimotripsina.
PDF original: ES-2640284_T3.pdf
Antagonistas no competitivos del receptor nicotínico.
Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia
(08/03/2017). Inventor/es: BHATTI, BALWINDER, SINGH, YOHANNES, DANIEL, AKIREDDY,SRINIVASA RAO, MELVIN,MATT S, SPEAKE,JASON, HEEMSTRA,RONALD JOSEPH, XIAO,YUNDE. Clasificación: A61P25/24, A61P9/12, A61K31/13, C07C211/41.
Un compuesto de Formula I:**Fórmula**
en la que
R1 es H y R2 es alquilo C1-6;
R3 es H, alquilo C1-6 o alquilo C1-6 sustituido con alcoxi C1-6;
cada uno de R4, R5, R6 y R7 es individualmente H, alquilo C1-6 o alcoxi C1-6;
L1 es una especie de enlazador seleccionado entre el grupo que consiste en CR8R9, CR8R9CR10R11 y O;
L2 es una especie de enlazador seleccionado entre el grupo que consiste en CH2, CH2CH2, CH2CH2CH2 o CH2CH2CH2CH2;
cada uno de R8, R9, R10 y R11 es individualmente hidrogeno o alquilo C1-6; y
la linea discontinua indica un doble enlace opcional;
o una sal farmaceuticamente aceptable del mismo.
PDF original: ES-2623373_T3.pdf
Proteasas modificadas que inhiben la activación del complemento.
(07/12/2016) Una composición farmacéutica, que comprende una proteasa MT-SP1 modificada, o una parte catalíticamente activa de la misma, para su uso en el tratamiento de una enfermedad o trastorno seleccionado de entre un trastorno inflamatorio, un trastorno neurodegenerativo y un trastorno cardiovascular, en el que:
la proteasa MT-SP1 modificada, o una parte catalíticamente activa de la misma, escinde uno cualquiera o más sustratos diana de una ruta del complemento de tal manera que la activación del complemento en una ruta que comprende el sustrato diana se inhibe;
el sustrato diana es una proteína del complemento;
la inhibición de la activación del complemento conduce a una reducción de los síntomas inflamatorios asociados con la enfermedad o el trastorno;
la proteasa…
Procedimientos de cribado de proteasas y proteasas identificadas por los mismos.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(01/06/2016). Inventor/es: MADISON,EDWIN. Clasificación: C12N15/10, C12N9/72, C12N9/64, C12N9/50.
Un polipéptido de la serina proteasa 1 tipo membrana (MT-SP1) modificado o una porción catalíticamente activa del mismo, que comprende un reemplazo de aminoácido en una posición correspondiente a la posición 60(g), basado en la numeración de quimotripsina, por el que la especificidad por sustrato por una proteína del complemento es elevada en comparación con el polipéptido de MT-SP1 que no contiene el reemplazo de aminoácido.
PDF original: ES-2579437_T3.pdf
Polipéptidos de factor VII que se modifican y usos de los mismos.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(18/05/2016). Inventor/es: MADISON,EDWIN, THANOS,CHRISTOPHER. Clasificación: C12N9/64.
Un polipéptido de factor VII (FVII) modificado, que comprende una modificación en un polipéptido de FVII, donde: la modificación está en una posición correspondiente a la posición 286 en un polipéptido de FVII que tiene la secuencia de aminoácidos expuesta en SEQ ID NO: 3 o en un resto correspondiente en un locus alineado en un polipéptido de FVII;
la modificación en la posición 286 es un reemplazo de aminoácido con Arg (R);
el polipéptido de FVII modificado, cuando se activa, muestra actividad coagulante aumentada en comparación con el polipéptido de FVII que no tiene la modificación en la posición 286;
el polipéptido de FVII modificado comprende solamente 1, 2, 3, 4, 5, 6 o 7 modificaciones de aminoácidos en comparación con un polipéptido no modificado y, opcionalmente, contiene un dominio Gla heterólogo o una parte del mismo; y el polipéptido de FVII no modificado comprende una secuencia de aminoácidos expuesta en cualquiera de SEQ ID NO: 1-3.
PDF original: ES-2577055_T3.pdf
Polipéptidos de factor VII que se modifican y usos de los mismos.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(19/01/2016). Inventor/es: MADISON, EDWIN L., THANOS,CHRISTOPHER. Clasificación: C12N9/64.
Un polipéptido de factor VII (FVII) modificado, que comprende modificaciones en un polipéptido de FVII, donde:
las modificaciones están en posiciones correspondientes a la posición 286 y posición 298 en un polipéptido de FVII que tiene la secuencia de aminoácidos expuesta en SEC ID Nº: 3 o en posiciones correspondientes en loci alineados en un polipéptido de FVII;
la modificación en la posición 286 es un reemplazo de aminoácido con una arginina (Arg, R);
la modificación en la posición 298 es un reemplazo de aminoácido con una glutamina (Gln, Q); y
el polipéptido de FVII modificado muestra actividad coagulante aumentada en comparación con un polipéptido de FVII no modificado que no tiene la modificación en la posición 286.
PDF original: ES-2556596_T3.pdf
Polipéptidos de factor VII que se modifican y usos de los mismos.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(06/01/2016). Inventor/es: MADISON,EDWIN, THANOS,CHRISTOPHER. Clasificación: C12N9/64.
Un método para producir un polipéptido de factor VII (FVII) modificado, que comprende:
a)cultivar una celula que codifica el polipeptido modificado FVII en condiciones en las que el polipéptido modificado FVII codificado se expresa, donde:
las modificaciones están en posiciones correspondientes a la posición 286 y la posición 298 en un polipéptido FVII que tiene la secuencia de aminoácidos descrita en SEC ID Nº: 3 o en posiciones correspondientes en loci alineados en un polipéptido FVII;
la modificación en la posición 286 es un reemplazo de aminoácido con una arginina (Arg, R);
la modificación en la posición 298 es un reemplazo de aminoácido con una glutamina (Gln, Q); y
el polipéptido FVII modificado muestra actividad coagulante aumentada en comparación con un polipéptido FVII
no modificado que no tiene las modificaciones en la posicion 286; y
b) recuperar el polipéptido FVII modificado expresado.
PDF original: ES-2560236_T3.pdf
Polipéptidos de factor VII modificados y usos de los mismos.
(25/03/2015) Un polipéptido del factor VII (FVII) modificado, que comprende:
un domino Gla heterólogo, o una parte suficiente del mismo para efectuar unión con fosfolípidos, por lo que el polipéptido de FVII modificado muestra afinidad o unión con fosfolípidos aumentada en comparación con un polipéptido de FVII no modificado que no contiene el dominio Gla heterólogo, donde:
la parte suficiente contiene 30 o más aminoácidos contiguos del dominio Gla heterólogo; y el dominio Gla heterólogo se selecciona de entre un dominio Gla en el factor IX (FIX), Factor X (FX), protrombina, proteína C, proteína S, osteocalcina, proteína específica de detención del Crecimiento 6 (Gas6) y proteína Z; y
una o más modificaciones de aminoácidos adicionales que aumentan la resistencia a antitrombina III (AT-III), aumentan la afinidad…
Proteasas modificadas que inhiben la activación del complemento.
(09/04/2013) Una proteasa modificada que no pertenece al complemento, que comprende modificaciones en uno cualquiera o más aminoácidos de una proteasa armazón, en la que: 5 el resto o los restos de aminoácidos modificados aumentan una o ambas de la especificidad por un sustrato diana o la actividad hacia un sustrato diana, en la que el sustrato diana es una proteína del complemento; la proteasa armazón es una proteasa MT-SP1, variantes alélicas, isoformas o una parte catalíticamente activa de la misma; y la proteasa modificada que no pertenece al complemento comprende:
a) al menos dos o más modificaciones en la proteasa armazón, en la que una modificación está en la posición 146 y la segunda modificación…
ESCISIÓN DE VEGF Y RECEPTOR DE VEGF MEDIANTE MT-SP1 DE TIPO SILVESTRE Y MUTANTE.
(17/02/2012) Uso de una composición para formular un medicamento para escindir factor del crecimiento endotelial vascular (VEGF) o receptor del VEGF (VEGFR), en el que: la composición comprende una serina proteasa 1 de tipo de membrana de muteína (MT-SP1) que comprende al menos una mutación en una proteasa MT-SP1 de armazón; la proteasa MT-SP1 de armazón tiene una secuencia de aminoácidos que tiene una identidad de al menos el 95% a la secuencia de aminoácidos de MT-SP1 de tipo silvestre expuesta en SEC ID Nº: 1 o SEC ID Nº: 2 o una parte catalíticamente activa de la misma; la muteína de MT-SP1 tiene al menos una mutación en una o más posiciones seleccionadas entre 41, 58, 59, 60b, 60c, 61, 62, 63, 97, 98, 100, 146, 151, 169, 170, 172, 173, 175, 176, 177, 178, 179, 181 y 224, en la que la numeración…