Proceso de licuación.
(13/08/2014) Proceso para licuar material que contiene almidón que comprende tratar dicho material que contiene almidón con al menos una alfa-amilasa y una amilasa maltogénica (E.C. 3.2.1.133).
CIP-2021 › C › C12 › C12N › C12N 9/00 › C12N 9/54[5] › siendo las bacterias del género Bacillus.
Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA
C QUIMICA; METALURGIA.
C12 BIOQUIMICA; CERVEZA; BEBIDAS ALCOHOLICAS; VINO; VINAGRE; MICROBIOLOGIA; ENZIMOLOGIA; TECNICAS DE MUTACION O DE GENETICA.
C12N MICROORGANISMOS O ENZIMAS; COMPOSICIONES QUE LOS CONTIENEN; PROPAGACION, CULTIVO O CONSERVACION DE MICROORGANISMOS; TECNICAS DE MUTACION O DE INGENIERIA GENETICA; MEDIOS DE CULTIVO (medios para ensayos microbiológicos C12Q 1/00).
C12N 9/00 Enzimas, p. ej. ligasas (6.); Proenzimas; Composiciones que las contienen (preparaciones para la limpieza de los dientes que contienen enzimas A61K 8/66, A61Q 11/00; preparaciones de uso médico que contienen enzimas A61K 38/43; composiciones detergentes que contienen enzimas C11D ); Procesos para preparar, activar, inhibir, separar o purificar enzimas.
C12N 9/54 · · · · · siendo las bacterias del género Bacillus.
(13/08/2014) Proceso para licuar material que contiene almidón que comprende tratar dicho material que contiene almidón con al menos una alfa-amilasa y una amilasa maltogénica (E.C. 3.2.1.133).
(27/11/2013) Un método para preparar una solución de termolisina (EC 3.4.24.27) en la que la termolisina disuelta se presentaen forma estabilizada, y el método incluye el primer paso (P) de mezclar una preparación sólida que incluyetermolisina con un disolvente acuoso y elaborar una primera solución, en la que el preparado sólido incluyetermolisina a una concentración de aproximadamente el 20% [peso/peso] o mayor, y en el que la primera solución incluye (i) una sal tampón capaz de mantener un pH en el rango de entre 4,5 y 9, (ii) una o más sales, y (iii) termolisina, y en la primera solución la concentración del preparado que incluye termolisina en el disolvente acuoso se encuentraen el rango de entre aproximadamente 1 mg/ml y aproximadamente 100 mg/ml, y la concentración total de una omás sales,…
(08/08/2012) Procedimiento para transformar una resina de poliamina-epihalohidrina en estable al almacenamiento, que comprende: Tratar una composición que contiene resina de poliamina-epihalohidrina resistente en húmedo o de acresponado, comprendiendo la composición un contenido en sólidos de al menos 15% en peso e incluyendo especies formadoras de CDP (3-cloropropanodiol), con al menos una sustancia enzimática seleccionada de una esterasa, una lipasa, una proteasa o una combinación de las mismas, en condiciones para lograr inhibir y/o reducir y/o eliminar la especie formadora de CPD, para obtener una resina con formación de CPD reducida, estable al almacenamiento en forma gelificada, de forma que la composición que contiene la resina de poliamina-epihalohidrina con formación de CPD reducida, cuando se almacena durante 24…
(29/05/2012) Proteasa alcalina del tipo de la subtilisina con una secuencia de aminoácidos, que es idéntica a la secuencia de aminoácidos indicada en SEQ ID NO.2 .
(16/05/2012) Una composición blanqueadora , que comprende: (a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; y (b) un agente blanqueador que es un peroxiácido orgánico o es una combinación de un activador de blanqueo y un compuesto de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno que puede reaccionar con el activador para formar un peroxiácido orgánico in situ en una solución blanqueadora formada a partir de la composición; y (c) uno…
(21/11/2011) Una variante de proteasa-subtilisina 309 que comprende un conjunto de sustituciones seleccionado del grupo: V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; V68A/S103A/V104I/N140D/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; N43S/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; N43K/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; N43D/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/K237E/Q245R; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252S; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V/R275H; V68A/S103A/V104I/G159D/T224A/A232V/Q236H/Q245R/L257V; G61E/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; N43D/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;…
(04/11/2011) Método de mejora de la eficiencia de una subtilisina en un sistema de baja, media y alta concentración detergente que tiene menos de aproximadamente 800 ppm, entre aproximadamente 800 ppm y aproximadamente 2.000 ppm, y por encima de aproximadamente 2.000 ppm de componentes detergentes presentes en el agua de lavado respectivamente: a)sustituir un aminoácido en una o más posiciones de residuo en una subtilisina precursora para producir una variante de subtilisina en la cual la sustitución altera la carga en dicha posición haciendo la carga más positiva o menos negativa comparada con el precursor; b)sustituir un aminoácido en una o más posiciones de residuo en una subtilisina precursora…
(03/11/2011) Un método para elaborar una proteína estabilizada que comprende: (a) seleccionar uno o más pares de residuos en una cadena o cadenas de polipéptidos para entrecruzamiento: (b) sustituir por lo menos uno de los residuos seleccionados con tirosina dando como resultado que ambos residuos seleccionados son tirosina; y (c) entrecruzar los pares de residuos; en donde las proteínas entrecruzadas di-tirosina retienen por lo menos una actividad funcional desplegada por la proteína en la ausencia de entrecruzamiento de di-tirosina, y donde al menos una tirosina de un entrecruzamiento de di-tirosina es el resultado de una sustitución de aminoácido a tirosina
(14/09/2011) Una proteasa subtilisina mutante del Bacillus lentus DSM 5483, caracterizada por lo menos por una alteración de aminoácido que se traduce en una menor carga positiva o una mayor carga negativa en la región de la bolsa de fijación al sustrato, dicha alteración de aminoácido es S154D o S154E en combinación con una alteración de aminoácido R99G, A, S o E con arreglo al recuento de la SEQ ID NO 22
(14/09/2011) Una proteasa subtilisina mutante del Bacillus lentus DSM 5483, caracterizada por lo menos por una alteración de aminoácido que se traduce en una menor carga positiva o una mayor carga negativa en la región de la bolsa de fijación al sustrato, dicha alteración de aminoácido es R99E, R99G, R99A o R99S con arreglo al recuento de la SEQ ID NO 2
(06/05/2010) Una variante de la proteasa subtilisina que comprende una sustitución hecha en una o más posiciones en una proteasa subtilisina precursora correspondiente a K170D y/o S173D de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens
(08/04/2010) Variante de proteasa, que es una variante de una proteasa precursora de subtilisina de Bacillus lentus que tiene la secuencia mostrada en la figura 3, estando dicha variante caracterizada por tener la misma carga electrostática neta a pH 7 o el mismo punto isoeléctrico que dicha proteasa precursora, y comprender una secuencia de aminoácidos que tiene las sustituciones R170SA1R, R170S-G61R, R170S-N204R, R170S-S216R o R170S-G100R en relación a dicha proteasa precursora, donde las posiciones de dichas sustituciones son equivalentes a las posiciones especificadas en la subtilisina madura de Bacillus amyloliquefaciens mostrada en la figura 3
(15/02/2010) Variante de subtilisina 309 o subtilisina PB92, que comprende el conjunto de sustituciones de aminoácidos V4E/N76D/S103A/V104I en las posiciones de restos que corresponden a las de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, en la que dicha proteasa variante tiene un mejor rendimiento de lavado comparado con la subtilisina 309 o subtilisina PB92 en un sistema de concentración baja de detergente
(02/12/2009). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: BECKER, NATHANIEL, T., PAECH, CHRISTIAN, BOTT,RICHARD,T, BOWDEN,SHAUNA,L, HENG,MENG,HONG, KOSOLA,ANTTI,V.
Un método para estabilizar una o más enzimas proteasas de especies de Bacillus en un medio líquido, que consiste en: formular en dicho medio líquido una sal de haluro de metal alcalino a un nivel de al menos 4% en peso en combinación con un disolvente de poliol a un nivel de al menos 30% en peso.
(01/06/2007). Solicitante/s: THE PROCTER & GAMBLE COMPANY. Inventor/es: BRODE, PHILIP, FREDERICK, III, BARNETT, BOBBY, LEE, RUBINGH, DONN, NELTON.
LA INVENCION SE REFIERE A VARIANTES DE LA SUBTISILINA BPN' QUE COMPRENDEN AL MENOS UNA O MAS POSICIONES DE AMINOACIDOS QUE TIENEN UN AMINOACIDO DIFERENTE QUE EL QUE SE PRODUCE EN LA SUBTISILINA BPN' DE TIPO SALVAJE (POR EJ., UNA SUSTITUCION) EN LAS POSICIONES 100-220 MEDIANTE LO CUAL LA VARIANTE DE LA BPN' TIENE UNA ABSORCION DECREMENTADA Y UNA HIDROLISIS INCREMENTADA DE UN SUBSTRATO INSOLUBLE COMPARADA CON LA SUBTISILINA BPN' DE TIPO SALVAJE.
(01/03/2007). Ver ilustración. Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: BOTT, RICHARD, R. GENENCOR INTERNATIONAL, INC., PAECH, CHRISTIAN GENENCOR INTERNATIONAL, INC., WU, SHAN GENENCOR INTERNATIONAL, INC.
LA INVENCION SE REFIERE A UN MULTIMERO ENZIMATICO, EL CUAL COMPRENDE DIVERSAS UNIDADES MONOMERICAS QUE INCLUYEN UNA PRIMERA UNIDAD MONOMERICA CON ACTIVIDAD ENZIMATICA Y UNA SEGUNDA UNIDAD ENZIMATICA CON ACTIVIDAD ENZIMATICA, COMPRENDIENDO CADA UNA DE DICHAS PRIMERA Y SEGUNDA UNIDADES MONOMERICAS, UN RESIDUO DE CISTEINA, Y ESTANDO UNIDOS COVALENTEMENTE ENTRE SI LOS RESIDUOS DE CISTEINA DE CADA UNIDAD MONOMERICA, A TRAVES DE UN PUENTE DISULFURO QUE UNE LAS DOS UNIDADES ENTRE SI.
(16/07/2006). Ver ilustración. Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: ESTELL, DAVID, A., HARDING, FIONA, A..
Un método para determinar epítopos de células T en una proteína, que comprende las etapas de: (a) obtener una solución de células dendríticas y una solución de células T ingenuas CD4+ y/o CD8+ de una única muestra de sangre humana; (b) estimular la diferenciación de la mencionada solución de células dendríticas; (c) combinar la mencionada solución de células dendríticas diferenciadas y las mencionadas células T ingenuas CD4+ y/o CD8+ con un péptido de interés; (d) medir la proliferación de células T en la mencionada etapa (c).
(16/06/2006). Ver ilustración. Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: POULOSE, AYROOKARAN, J., SCHELLENBERGER, VOLKER, KELLIS, JAMES, T., JR., PAECH, CHRISTIAN, NADHERNY, JOANNE, NAKI, DONALD, P., CALDWELL, ROBERT, M., COLLIER, KATHERINE, D..
Un método de mejorar la eficiencia de una subtilisina en un sistema con baja concentración de detergente que tiene menos de 800 ppm de componentes detergentes presentes en el agua de lavado, que comprende: a) sustituir un residuo de aminoácido en una o más posiciones en una subtilisina precursora para producir una variante de subtilisina en la cual la sustitución altera la carga en dicha posición haciendo la carga más negativa o menos positiva en comparación con el precursor; y b) ensayar la variante en un sistema con bajo contenido de detergente que tiene menos de 800 ppm de componentes detergentes presentes en el agua de lavado por comparación de la aptitud del precursor y la variante para eliminar una mancha.
(16/11/2005). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: GRAYCAR, THOMAS, PAUL, CALDWELL, ROBERT MARK, ESTELL, DAVID AARON.
SE DESCRIBEN NUEVOS MUTANTES DE CARBONIL HIDROLASA DERIVADOS DE LAS SECUENCIAS DE ADN DE CARBONIL HIDROLASAS NO HUMANAS, EXISTENTES EN LA NATURALEZA O RECOMBINANTES. LAS CARBONIL HIDROLASAS MUTANTES, EN GENERAL, SE OBTIENEN POR MODIFICACION IN VITRO, DE UNA SECUENCIA PRECURSORA DE ADN, QUE CODIFICA PARA LA CARBONIL HIDROLASA SILVESTRE O RECOMBINANTE, PRODUCIENDO LA SUSTITUCION DE UNO O MAS RESIDUOS AMINOACIDOS EN LA SECUENCIA AMINOACIDA DE LA CARBONIL HIDROLASA. DICHAS CARBONIL HIDROLASAS MUTANTES, TIENEN PROPIEDADES DISTINTAS DE LAS DEL PRECURSOR DE HIDROLASA, Y SON ESPECIALMENTE UTILES EN FORMULACIONES DETERGENTES. LOS AMINOACIDOS SUSTITUIDOS CORRESPONDEN A LA POSICION +123 Y/O +274, EN LA SUBTILISINA DE BACILLUS AMYLOLIQUEFACIENS.
(01/11/2005). Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Inventor/es: BRANNER, SVEN, SIMONSEN, MERETE, HASTRUP, SVEN, AASLYNG, DORRIT, OLSEN, OLE HVILSTED, NORSKOV-LAURITSEN, LEIF, CASTELEIJN, ERIC, MARUGG, JOHN DAVID, EGMOND, MAARTEN ROBERT, MOOREN, ARNOLDUS THEODORUS ANTONIUS, HAVERKAMP, JOHAN.
SE PRESENTAN UNAS ENZIMAS PRODUCIDAS POR MUTACION DE LOS GENES DE UNA SERIE DE PROTEASAS DE SUBTILISINA Y EXPRESANDO LOS GENES MUTADOS EN HUESPEDES ADECUADOS. LAS ENZIMAS MUESTRAN UN RENDIMIENTO MEJORADO PARA EL LAVADO EN COMPARACION CON SUS ENZIMAS MATRICES DEL TIPO SILVESTRE. LAS ENZIMAS SON MUY ADECUADAS PARA SU USO EN COMPOSICIONES DETERGENTES.
(16/10/2005) Una variante de proteasa que comprende una sustitución de aminoácido en una posición de residuo correspondiente a la posición 103 y una sustitución de aminoácido en una posición de residuo correspondiente a la posición 245 de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y una o más sustituciones de aminoácidos en las posiciones de residuo seleccionadas del grupo constituido por las posiciones de residuo correspondientes a las posiciones 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119,…
(16/10/2005). Solicitante/s: ROCKEFELLER UNIVERSITY. Inventor/es: FISCHETTI, VINCENT, A., PANCHOLI, VIJAYKUMAR.
SE PRESENTA UNA ENZIMA QUE SE EXFOLIA EN LA SECUENCIA LPXTGX (N1 ID SEC: 1) DE LAS PROTEINAS SUPERFICIALES DE LA BACTERIA GRAM POSITIVA. LA ENZIMA SE AISLO DE UN GRUPO STREPTOCOCCUS A. ADEMAS SE PRESENTAN UN METODO PARA LA DETECCION DE LA ENZIMA, UN METODO PARA AISLAR LA ENZIMA, Y METODOS DE INHIBICION DE LA ENZIMA. LA FIGURA ES UNA ILUSTRACION ESQUEMATICA DEL POSICIONAMIENTO DE LA PROTEINA SUPERFICIAL EN LA MEMBRANA BACTERIANA, Y EL PASO DE EXFOLIACION QUE LLEVA A LA BACTERIA INFECTIVA.
(16/07/2005) Una enzima termoestable que descompone el colágeno que se puede obtener a partir de una bacteria que pertenece al género Bacillus, donde: la bacteria es Gram-negativa o Gram-indefinida; la bacteria tiene capacidad de formar esporas; la bacteria tiene motilidad; la bacteria crece a 70ºC, no crece a 30ºC ni 80ºC; crece a pH 5 y no crece a pH 7; la bacteria tiene forma de bastón; la bacteria es negativa a la catalasa; la bacteria es negativa a la oxidasa; la bacteria es negativa al ensayo O/F; la bacteria tiene actividad de producción de acetoína; y la bacteria tiene actividad de descomposición de la gelatina, y dicha enzima se caracteriza además por los siguientes rasgos: (a) la…
(01/07/2005). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: GRAYCAR, THOMAS, P., BOTT, RICHARD, R., WILSON, LORI, J.
SE PRESENTAN NUEVAS VARIANTES CARBONIL HIDROLASA DERIVADAS DE SECUENCIAS DE ADN DE CARBONIL HIDROLASA NO HUMANAS NATURALES O RECOMBINANTES . LAS VARIANTES DE LAS CARBONIL HIDROLASAS, EN GENERAL, SE OBTIENEN MEDIANTE UNA MODIFICACION IN VITRO DE UNA SECUENCIA PRECURSORA DE ADN QUE CODIFICA LA CARBONIL HIDROLASA NATURAL O RECOMBINANTE PARA GENERAR LA SUSTITUCION DE UNA PLURALIDAD DE RESIDUOS AMINOACIDOS EN LA SECUENCIA AMINOACIDA DE UNA CARBONIL HIDROLASA PRECURSORA. DICHAS VARIANTES DE LA CARBONIL HIDROLASA TIENEN PROPIEDADES QUE SON DIFERENTES DE AQUELLAS DE LA HIDROLASA PRECURSORA, COMO UNA ACTIVIDAD PROTEOLITICA ALTERADA, UNA ESTABILIDAD ALTERADA ETC. LOS RESIDUOS AMINOACIDOS SUSTITUIDOS CORRESPONDEN A LAS POSICIONES +76 EN COMBINACION CON UNO O MAS DE LOS SIGUIENTES RESIDUOS, +99, +101, +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156, +166, +195, +197, +204, +206, +210, +216, +217, +218, +222, +260, +265, Y/O +274 EN LA SUBTILISINA DEL BACILLUS AMYLOLIQUEFACIENS.
(01/04/2005). Solicitante/s: UNILEVER PLC UNILEVER N.V.. Inventor/es: CASTELEIJN, ERIC, MARUGG, JOHN DAVID, EGMOND, MAARTEN ROBERT, HAVERKAMP, JOHAN, MOOREN, ARNOLDUS THEODORUS ANTHONIUS.
SE PRESENTAN ENZIMAS PRODUCIDAS MUTANDO LOS GENES DE UN NUMERO DE PROTEASAS DE SUBTILICINA Y EXPRESANDO LOS GENES MUTANTES EN UN PORTADOR ADECUADO. LAS ENZIMAS PRESENTAN CARACTERISTICAS DE LAVADO MEJORADAS EN COMPARACION CON LAS ENZIMAS EN BRUTO DE LAS QUE DESCIENDEN. LAS ENZIMAS SON COMPLETAMENTE ADECUADAS PARA SU USO EN COMPUESTOS DETERGENTES.
(01/05/2004). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL GMBH. Inventor/es: VETTER, ROMAN, DR., WILKE, DETLEF, DR., MOLLER, BERNHARD, DR., LERCH, MARTINA, MUCKE, INGO, DR., TAKENBERG, MEIKE, KONIECZNY-JANDA, GERHARD.
SE DESCRIBEN PROTEASAS ALCALINAS DE BACILLUS, SU APLICACION Y UN PROCEDIMIENTO PARA LA OBTENCION DE ESTAS PROTEASAS, PARTICULARMENTE DE PROTEASAS BACILLUS DE BACILLUS PROMILUS-PSM 5777. LAS PROTEASAS ALCALINAS CON ARREGLO AL INVENTO SON APROPIADAS PARA LA APLICACION EN COMPOSICIONES PARA FINES DE DETERGENCIA Y DE LAVADO.
(16/11/2002). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: MAINZER, STANLEY, E., LAD, PUSHKARAJ, L., SCHMIDT, BRIAN, F.
SE DESCRIBEN COMPOSICIONES DE LIMPIEZA QUE COMPRENDEN ENZIMAS PROTEOLITICAS QUE TIENEN INCREMENTADA LA ESTABILIDAD TERMICA Y/O ALCALINA. PARTICULARMENTE, LAS COMPOSICIONES COMPRENDEN UNA SUBUTILISIMA DE BACILLUS SP. QUE TIENE ESTABILIDAD TERMICA Y ALCALINA. LA COMPOSICION PUEDE SER UTIL EN CUALQUIER APLICACION DE LIMPIEZA INCREMENTADA EN LAVANDERIA, LIMPIEZA EN CASA (PLATOS Y SUELOS) O LIMPIEZA INDUSTRIAL.
(01/03/2002). Solicitante/s: HENKEL CORPORATION. Inventor/es: WILSON, CHARLES R., PAECH, CHRISTIAN, CHRISTIANSON, TERESA, GODDETTE, DEAN, LADIN, BETH, FRANCES, LAU, MARIA, R., REYNOLDS, ROBERT, B., YANG, SHIOW-SHONG.
LAS PROTEASAS MUTANTES DEL "B. LENTUS" DSM 5483 SE DERIVAN MEDIANTE EL REEMPLAZAMIENTO DE AL MENOS UN RESIDUO DE AMINOACIDO DE LA FORMA MADURA DE LA PROTEASA ALCALINA DEL "B. LENTUS" DSM 5483. LAS PROTEASAS MUTANTES SE EXPRESAN MEDIANTE GENES QUE SE MUTAN MEDIANTE MUTAGENESIS ESPECIFICA. LAS ZONAS DEL AMINOACIDO SELECCIONADAS PARA EL REEMPLAZAMIENTO SE IDENTIFICAN POR MEDIO DE UN METODO BASADO EN ORDENADOR QUE COMPARA LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA PROTEASA DE TIPO SALVAJE Y UNA PROTEASA DE REFERENCIA.
(16/02/2002). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INC.. Inventor/es: SHETTY, JAYARAMA K., PATEL, CHIMANBHAI P.
LA PRESENTE INVENCION ES RELATIVA A UN METODO DE PREPARAR UNA ENZIMA PURIFICADA A PARTIR DE UN CALDO DE FERMENTACION. LA INVENCION TAMBIEN PROVEE COMPOSICIONES QUE CONTIENEN ESTA ENZIMA PURIFICADA.
(16/12/2000). Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Inventor/es: SCHULEIN, MARTIN, OUTTRUP, HELLE, OLSEN, ARNE AGERLIN, DAMBMANN, CLAUS, BISGAARD-FRANTZEN, HENRIK.
LA PRESENTE INVENCION ES RELATIVA A NUEVOS MICROORGANISMOS, NUEVOS ENZIMAS OBTENIBLES DE ELLOS, Y UN METODO PARA PRODUCIR LAS NUEVOS ENZIMAS. MAS ESPECIFICAMENTE, LA INVENCION ES RELATIVA A NUEVOS ENZIMAS OBTENIBLES DE CEPAS DE LAS NUEVAS ESPECIES ALCALOFILICAS DE BACILO SP. AC13. ADEMAS, LA INVENCION ES RELATIVA A UN METODO PARA PRODUCIR LOS ENZIMAS DE LA INVENCION, Y AL USO DE LOS ENZIMAS EN DETERGENTES O EN LA INDUSTRIA DE PULPA DE PAPEL.
(16/10/2000). Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Inventor/es: OUTTRUP, HELLE, DAMBMANN, CLAUS, AASLYNG, DORRIT, ANITA.
ESTA INVENCION SE REFIERE A PROTEASAS DERIVADAS DE CEPAS DE BACILLUS SP. DE MANERA MAS ESPECIFICA, ESTA INVENCION SE REFIERE A UNA NUEVA PROTEASA ALCALINA DERIVADA DE UNA CEPA DE BACILLUS SP. PD498, ASI COMO A CULTIVOS BIOLOGICAMENTE PUROS SEPARADOS DEL BACILLUS SP. PD498. ADEMAS LA INVENCION SE REFIERE A UN PROCESO PARA LA PREPARACION DE LA PROTEASA, DE ADITIVOS DETERGENTES Y COMPOSICIONES DETERGENTES QUE CONTIENEN LA PROTEASA DE LA INVENCION Y AL USO DE ESTA PROTEASA EN PROCESOS DE LAVADO.
(01/09/2000). Solicitante/s: GENENCOR INTERNATIONAL INDIANA, INC. Inventor/es: SHETTY, JAYARAMA K., PATEL, CHIMANBHAI P., NICHOLSON, MARY A.
SE PRESENTA UNA PREPARACION DE PROTEASA ALCALINA ALTAMENTE PURIFICADA QUE SE PRODUCE SEPARANDO UNA MEZCLA QUE CONTIENE PROTEASA ALCALINA DE FORMA AMORFA O DE FORMA CRISTALINA DE LAS IMPUREZAS QUE CONTENGA, A TRAVES DE UN METODO QUE INCLUYE LA INCUBACION DEL CONCENTRADO ACUOSO DE PROTEASA ALCALINA CON CLURORO DE SODIO Y ENZIMAS DE CARBOHIDRATO A UNA ELEVADA TEMPERATURA MAYOR DE 20 (GRADOS) C Y A UN PH DE ENTRE 4.0 Y 6.5 CON UNA AGITACION CONSTANTE.