CIP-2021 : C12N 9/60 : de levadura.

CIP-2021CC12C12NC12N 9/00C12N 9/60[5] › de levadura.

Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA

C QUIMICA; METALURGIA.

C12 BIOQUIMICA; CERVEZA; BEBIDAS ALCOHOLICAS; VINO; VINAGRE; MICROBIOLOGIA; ENZIMOLOGIA; TECNICAS DE MUTACION O DE GENETICA.

C12N MICROORGANISMOS O ENZIMAS; COMPOSICIONES QUE LOS CONTIENEN; PROPAGACION, CULTIVO O CONSERVACION DE MICROORGANISMOS; TECNICAS DE MUTACION O DE INGENIERIA GENETICA; MEDIOS DE CULTIVO (medios para ensayos microbiológicos C12Q 1/00).

C12N 9/00 Enzimas, p. ej. ligasas (6.); Proenzimas; Composiciones que las contienen (preparaciones para la limpieza de los dientes que contienen enzimas A61K 8/66, A61Q 11/00; preparaciones de uso médico que contienen enzimas A61K 38/43; composiciones detergentes que contienen enzimas C11D ); Procesos para preparar, activar, inhibir, separar o purificar enzimas.

C12N 9/60 · · · · · de levadura.

CIP2021: Invenciones publicadas en esta sección.

Método para producción de polipéptidos.

(12/11/2015) Método para producción de un polipéptido amidado C-terminal en el cual el método comprende los pasos siguientes a) cultivo de una cepa de levadura que tiene un gen KEX1 no-funcional y que comprende una secuencia de DNA que codifica un polipéptido con un Gly C-terminal en condiciones para expresión del polipéptido en la cepa de levadura, b) α-amidación in vitro del polipéptido expresado del paso a) o directamente en la célula de producción si la célula tiene la maquinaria necesaria para α-amidación in vivo y c) aislamiento y purificación del péptido amidado en el terminal C.

Aspartil-proteinasa secretora 2 truncada.

(03/10/2012). Solicitante/s: PEVION BIOTECH LTD. Inventor/es: ZURBRIGGEN,RINALDO, CASSONE,ANTONIO, RASI,SILVIA, De Bernardis,Flavia.

Polipéptido que consiste en cualquiera de las siguientes secuencias de aminoácidos: (a) la secuencia de aminoácidos mostrada en SEO ID NO: 1; Y (b) una secuencia de aminoácidos que es un fragmento de la secuencia de aminoácidos mostrada en SEOID NO: 1, en el que dicha secuencia de aminoácidos tiene al menos 1aminoácidos de longitud, y en el quedicha secuencia de aminoácidos define un polipéptido que muestra una antigenicidad equivalente alpolipéptido que consiste en la secuencia de aminoácidos mostrada en SEO ID NO: 1.

PDF original: ES-2392957_T3.pdf

PROTEASAS ESPECIFICAS DE UBIQUITINA.

(01/07/2000). Solicitante/s: MASSACHUSETTS INSTITUTE OF TECHNOLOGY. Inventor/es: TOBIAS, JOHN, W., BAKER, ROHAN, T., VARSHAVSKY, ALEXANDER.

LA INVENCION SE REFIERE A UNA CLASE GENERICA DE PROTEASAS ESPECIFICAS DE LA UBIQUITINA QUE SE EXFOLIAN ESPECIFICAMENTE EN EL TERMINO C DE LA UNIDAD DE UBIQUITINA DE UNA PROTEINA DE FUSION DE LA UBIQUITINA INDEPENDIENTEMENTE DEL TAMAÑO DE LA PROTEINA DE FUSION DE LA UBIQUITINA. DE MANERA MAS ESPECIFICA, LA INVENCION SE REFIERE A PROTEASAS ESPECIFICAS DE LA UBIQUITINA DE ESTA CLASE QUE SE HAN AISLADO DE UNA CELULA. LA INVENCION SE REFIERE ADEMAS A LAS SECUENCIAS AISLADAS DE ADN QUE CODIFICAN LAS PROTEASAS DE ESTA CLASE.

KEX2 ENDOPROTEASA Y PROCESO PARA SU PRODUCCION.

(01/08/1995). Solicitante/s: SUNTORY LIMITED MATSUO, HISAYUKI. Inventor/es: OSHIMA, TAKEHIRO, MIZUNO, KENSAKU.

UNA KEX2 ENDOPROTEASA PRODUCIDA POR UNA TECNICA DE ADN RECOMBINANTE, UNA ENDOPROTEASA KEX2 ACORTADA EN EL C - TERMINAL DE UNA ENCIMA NATIVA Y CONTENIENDO UNA REGION HIDROFOBICA CON C TERMINAL, UNA ENDOPROTEASA KEX2 SOLUBLE SIN UNA REGION HIDROFOBICA CON C - TERMINAL; CODIFICACION DE ADN PARA LAS ENZIMAS ARRIBA MENCIONADAS; PLASMIDOS DE EXPRESION CONTENIENDO EL ADN; HUESPEDES TRANSFORMADOS CON EL PLASMIDO; UN PROCESO PARA PRODUCCION DE LAS ENZIMAS ARRIBA MENCIONADAS UTILIZANDO EL HUESPED TRANSFORMADO; Y UN PROCESO PARA PRODUCCION DE POLIPEPTIDO BIOLOGICAMENTE ACTIVO UTILIZANDO LA ENZIMA MENCIONADA ARRIBA.

PROTEASA POLIFUNCIONAL.

(16/06/1995). Solicitante/s: OTSUKA PHARMACEUTICAL CO., LTD.. Inventor/es: TANAKA, KEIJI.

LA INVENCION SE REFIERE A UNA PROTEASA POLIFUNCIONAL HUMANA CARACTERIZADA PORQUE LA PROTEASA TIENE LAS SIGUIENTES PROPIEDADES: A) ACTIVIDAD ENZIMATICA CAPAZ DE ROMPER EL SUSTRATO SINTETICO DE CBZ - LEN - LEN - GLU - NA (DONDE CBZ ES N BENCILOXICARBONILO Y NA ES 2 - NAFTILAMIDO), Y UN PH OPTIMO DE 8.4 A 8.6; B) ACTIVIDAD ENZIMATICA CAPAZ DE ROMPER EL SUSTRATO DE CBZ - ABA - ARG - ARG - MNA (DONDE MNA ES 4 - METOXI - 2 NAFTILAMIDO) Y UN PH OPTIMO DE 9.8 A 10.1; C) ACTIVIDAD ENZIMATICA CAPAZ DE ROMPER EL SUSTRATO SINTETICO DE SUC - LEN LEN - VAL - TYR - MCA (DONDE SUC ES SUCCINILO, Y MCA ES 4 - METIL - 7 - CUMARILAMIDO) Y UN PH OPTIMO DE 8.4 A 8.6; D) UN ESPECTRO DE ABSORCION UV CON UNA ABSORCION MAXIMA (LAMBDA MAX) A 278 NM Y UNA ABSORCION DE E1CM1% = 11.2A 280 NM; E) UNA CONSTANTE DE SEDIMENTACION DE 21.8 S DETERMINADA POR EL METODO DE VELOCIDAD DE SEDIMENTACION; F) UN PESO MOLECULAR DE 870000+-50000.

EXPRESION Y SECRECION DE PROTEINAS HETEROLOGAS POR TRANSFORMANTES DE YARROWIA LIPOLYTICA.

(16/08/1993) SECUENCIA DE LOS GENES XPR2 Y LEV2 DE YARROWIA LIPOLYTICA, VEHICULOS DE CLONACION DE YARROWIA LIPOLYTICA RECOMBINANTE QUE CONPRENDA LA CODIFICACION DE ADN HETEROLOGO PARA LA EXPRESION DE PROTEINAS DE MAMIFEROS Y OTROS POLIPEPTIDOS, QUE INCLUYEN PLASMIDOS ADECUADOS PARA LA TRANSFORMACION DE HUESPEDES DE Y.LIPOLYTICA E INCORPORAN UN HOMOLOGO DE REGULON AL HUESPED EDN SU ESTADO NO TRANSFORMADO Y SEÑALES DE SECRECION EN FASE DE LECTURA CON LA SECUENCIA CODIFICADORA DE LA PROTEINA CORRESPONDIENTE AL GEN HETEROLOGO; VECTORES DE EXPRESION INTEGRATIVA QUE UTILIZAN PROMOTOR GENICO XPR2, PREPROREGION DE PROTEASA ALCALINA Y REGION DEL TERMINADOR XPR2 Y LAS QUE TIENE EL PROMOTOR LEV2 Y SECUENCIAS DE SEÑALES SECRETORAS DE PROTEASA…

PROCEDIMIENTO PARA PREPARAR AGENTES FIBRINOLITICOS.

(16/07/1986). Solicitante/s: CIBA-GEIGY AG.

PROCEDIMIENTO PARA PREPARAR AGENTES FIBRINOLITICOS. COMPRENDE: A) CULTIVAR UNA CEPA DE LEVADURA TRANSFORMADA CON UN VECTOR HIBRIDO QUE CONTIENE UN PROMOTOR DE LEVADURA Y UNA REGION DE CODIFICACION DE TPA QUE ES CONTROLADA POR DICHO PROMOTOR, EN UN MEDIO LIQUIDO CONTENIENDO FUENTES ASIMILABLES DE CARBONO, NITROGENO Y SALES INORGANICAS, EN CULTIVO SUMERGIDO CON AGITACION A UNA TEMPERATURA DE 25 A 35JC, A UN PH DE 4 A 8 Y DURANTE UN TIEMPO DE 4 A 20 HORAS, PARA CONSEGUIR LOS MAXIMOS RENDIMIENTOS DE PROTEINAS; Y B) AISLAR Y PURIFICAR DICHAS PROTEINAS, SEPARANDO PRIMERAMENTE LA PARED CELULAR POR DIGESTION ENZIMATICA CON GLUCOSIDADES Y LOS ESFEROPLASTOS RESULTANTES SE TRATAN CON DETERGENTES, COMO TRITON, LA MEZCLA PROTEINICA RESULTANTE SE ENRIQUECE EN TPA POR MEDIOS CONVENCIONALES Y LA PURIFICACION FINAL SE CONSIGUE POR CROMATOGRAFIA POR AFINIDAD. SE UTILIZAN PARA LA PREVENCION O TRATAMIENTO DE LA TROMBOSIS.

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