7 inventos, patentes y modelos de SKERRA, ARNE

  1. 1.-

    Proteínas activas biológicas que tienen estabilidad aumentada in vivo y/o in vitro

    (09/2013)

    Proteína biológicamente activa que comprende al menos dos dominios, en la que (a) un primer dominio de dichos al menos dos dominios comprende una secuencia de aminoácidos que tiene y/o que media dicha actividad biológica; y (b) un segundo dominio de dichos al menos dos dominios comprende una secuencia de aminoácidos que consiste en al menos 350 residuos de aminoácido que forma una conformación de espiral al azar tal como se determina mediante medición de espectroscopía de dicroísmo circular por la que dicha conformación de espiral al azar media una estabilidad aumentada in vivo y/o in vitro de dicha proteína biológicamente activa.

  2. 2.-

    PROTEÍNAS ACTIVAS BIOLÓGICAS QUE TIENEN ESTABILIDAD AUMENTADA IN VIVO Y/O IN VITRO

    (07/2011)

    Proteína biológicamente activa que comprende al menos dos dominios, en la que (a) un primer dominio de dichos al menos dos dominios comprende una secuencia de aminoácidos que tiene y/o que media dicha actividad biológica; y (b) un segundo dominio de dichos al menos dos dominios comprende una secuencia de aminoácidos que consiste en al menos aproximadamente 100 residuos de aminoácido que forma una conformación de espiral al azar y en la que dicho segundo dominio consiste en residuos de alanina, serina y prolina mediante lo cual dicha conformación de espiral al azar media una estabilidad aumentada in vivo y/o in vitro de dicha proteína biológicamente activa

  3. 3.-

    MUTEÍNAS DE LIPOCALINA LACRIMAL Y PROCEDIMIENTOS PARA OBTENER LAS MISMAS

    (03/2011)

    Un procedimiento para la generación de una muteína de lipocalina lacrimal humana, en el que la muteína se une a un ligando no natural dado de lipocalina lacrimal humana con afinidad de unión detectable, que comprende: (a) someter a una molécula de ácido nucleico que codifica una lipocalina lacrimal humana a mutagénesis en al menos 12, 14 ó 16 de los codones de cualquiera de las posiciones de la secuencia de aminoácidos 26-34, 56-58, 80, 83, 104-106 y 108 de la secuencia polipeptídica lineal de la lipocalina lacrimal humana madura nativa, en la que al menos uno de los codones que codifica restos de cisteína en las posiciones de secuencia 61 y 153 de la secuencia...

  4. 4.-

    FORMULACIONES QUE CONTIENEN GRANULADOS SOLUBLES EN AGUA.

    (12/2006)
    Solicitante/s: PIERIS PROTEOLAB AG. Clasificación: B60S1/34, C11D3/39, C11D17/06.

    Una formulación que contiene por lo menos un granulado, que contiene: a) del 2 al 50% en peso de por lo menos un compuesto de ftalocianina soluble en agua, porcentaje referido al peso total del granulado, b) del 10 al 60% en peso de por lo menos un agente dispersante aniónico y/o por lo menos un polímero orgánico soluble en agua, porcentaje basado en el peso total del granulado, c) del 15 al 75% en peso de por lo menos una sal inorgánica y/o por lo menos de un ácido orgánico de bajo peso molecular o una sal del mismo, porcentaje referido al peso total del granulado, d) del 0 al 10% en peso de por lo menos otro aditivo, porcentaje basado en el peso total del granulado y e) del 3 al 15% en peso de agua, porcentaje referido al peso total del granulado.

  5. 5.-

    MUTEINAS DE LIPOCALINA ASOCIADA A GELATINASA DE NEUTROFILO HUMANA Y PROTEINAS RELACIONADAS.

    (06/2006)
    Ver ilustración. Solicitante/s: PIERIS PROTEOLAB AG. Clasificación: C12N15/12, C12N15/62, G01N33/68, C07K14/47, A61K38/17.

    El método para generar una muteína de una proteína seleccionada del grupo consistente en la lipocalina asociada a gelatinasa de neutrófilo humana (hNGAL), la proteína relacionada con la a, 2-microglobulina de rata (A2m) y la 24p3/uterocalina de ratón (24p3), teniendo dicha muteína afinidad detectable por una diana determinada, que comprenda el paso (a) de: Someter la proteína a mutagénesis en una o más de las posiciones de secuencia que corresponden a las posiciones de secuencia de la 40 a la 50, de la 70 a la 79, de la 101 a la 103 y de la 125 a la 132 de la hNGAL, lo que resulta en una o más muteína(s) de la proteína.

  6. 6.-

    PROCESO PARA OBTENCION DE ANTICUERPOS POR INGENIERIA GENETICA.

    (01/1995)
    Solicitante/s: PLUCKTHUN, ANDREAS, DR. SKERRA, ARNE. Clasificación: C12N15/62, C12P21/00.

    PROCESO PARA OBTENCION DE ANTICUERPOS POR INGENIERIA GENETICA. SE PUEDEN OBTENER FRAGMENTOS FUNCIONALES DE ANTICUERPOS EN BACTERIAS, SI SE ENLAZAN LOS GENES PARA LAS CADENAS AISLADAS A UNA SECUENCIA DE SEÑAL QQUE ORIGINE EL TRANSPORTE DE LOS PREPEPTIDOS A TRAVES DE LA MEMBRANA CITOPLASMATICA, SE LLEVAN A EXPRESION LAS ESTRUCTURAS GENETICAS EN UNA BACTERIA Y SE AISLA LA PROTEINA FUNCIONAL DEL ESPACIO PERIPLASMATICO O DEL MEDIO. DE FORMA VENTAJOSA SE AISLA LA PROTEINA FUNCIONAL POR CROMATOGRAFIA DE AFINIDAD EN UN ADSORBENTE CARGADO CON EL HAPTENO O ANTIGENO, Y ELUCION CON UNA SOLUCION DEL HAPTENO O DEL ANTIGENO.

  7. 7.-

    MEJORA DEL RENDIMIENTO EN LA SECRECION DE PROTEINAS CON PUENTES DE DISULFUROS.

    (10/1994)
    Solicitante/s: BOEHRINGER MANNHEIM GMBH. Clasificación: C12P1/00, C12N1/38, C12N15/61, C12N15/15.

    LA INVENCION CONCIERNE A UN PROCEDIMIENTO PARA EL AUMENTO DE LA FORMACION DE LA CONFORMACION NATURAL DE PROTEINAS EN LA SECRECION DE PROTEINAS CON PUENTES DE DISULFUROS MEDIANTE UN ORGANISMO HUESPED PROCARIONTICO QUE CONTIENE UN DNA RECOMBINANTE, QUE CODIFICA PARA LA PROTEINA SEGREGADA, EN DONDE EL ORGANISMO HUESPED SE CULTIVA EN UN MEDIO DE CRECIMIENTO APROPIADO BAJO LAS CONDICIONES APROPIADAS A LA EXPRESION DEL DNA RECOMBINANTE, QUE ESTA CARACTERIZADO PORQUE SE EMPLEA UN MEDIO DE CULTIVO CON UN CONTENIDO DE 0,1 A 20 MMOL/L DE UN O VARIOS REACTANTES TIOLICOS.