13 inventos, patentes y modelos de RUDOLPH, RAINER
GENERACIÓN DE PROTEINAS DE UNIÓN SINTÉTICAS BASADAS EN PROTEINAS DE UBIQUITINA.
(16/06/2011) Procedimiento para la preparación de una proteína, presentando el procedimiento las siguientes etapas: a) seleccionar una proteína que se va a modificar del grupo de proteínas constituido por ubiquitina, SUMO-1, FAU, NEDD-8, UBL-1, Rub1, APG8, ISG15, URM1, HUB1, GDX, elongina B, PLIC2 (dominio N-terminal), parquina humana (dominio N-terminal); b) seleccionar una pareja de unión; c) determinar los aminoácidos expuestos en la superficie de la proteína de la etapa a); d) seleccionar posiciones de aminoácidos en al menos una región expuesta en la superficie de la proteína, que incluye al menos una hebra en lámina plegada beta de la región en lámina plegada beta y de forma opcional regiones en lámina plegada no beta; e) modificar las posiciones de aminoácidos seleccionadas…
PROCEDIMIENTO PARA LA SINTESIS Y MODIFICACION BIOCATALITICA SELECTIVA DE PEPTIDOS, SUBSTANCIAS MIMETICAS DE PEPTIDOS Y PROTEINAS.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(16/11/2008). Ver ilustración. Solicitante/s: ROCHE DIAGNOSTICS GMBH F.HOFFMANN-LA ROCHE AG. Clasificación: C07K1/00.
Procedimiento para la síntesis de péptidos, substancias miméticas de los péptidos y/o proteínas y/o para la modificación selectiva en el terminal N de péptidos, substancias miméticas de los péptidos y/o proteínas, con los siguientes pasos: a) preparación de un componente amínico, en donde el componente amínico tiene por lo menos un aminoácido, b) preparación de un componente carboxílico, en donde el componente carboxílico tiene un grupo lábil específico de una enzima en el grupo carboxílico, y el componente carboxílico es un compuesto con, por lo menos, un aminoácido o un compuesto con, por lo menos, un grupo marcador o informativo, c) reacción del componente amínico y el componente carboxílico en un medio de reacción el cual está compuesto de uno o varios líquidos iónicos, en presencia de una proteasa, peptidasa y/o hidrolasa, en donde entre el componente amínico y el componente carboxílico se forma una unión peptídica mediante la escisión del grupo lábil.
PROCEDIMIENTO DE RENATURALIZACION DE PROTEINAS.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(16/02/2008). Ver ilustración. Solicitante/s: SCIL PROTEINS GMBH. Clasificación: C12N9/00, C07K1/113.
Uso de sales de imidazolio substituidas para renaturalizar, para aumentar la estabilidad térmica y/o para impedir la agregación y/o de proteínas.
POLIPEPTIDOS QUIMERICOS, METODO PARA LA PRODUCCION Y USOS DE LOS MISMOS.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(16/09/2007). Ver ilustración. Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Clasificación: C12N15/09, C07K19/00, C12N7/04, C07K16/00, C07K7/00, C07K7/06, C07K16/46, C12P21/02, C07K16/40, C07K16/08, C07K14/025, C12N9/34.
Engarce lineal peptídico para la unión de compuestos biológicamente activos, caracterizado porque dicho engarce consta de: un primer resto engarce polipéptido, que consta de 1 a 3 cisteínas y de 4 a 12 aminoácidos básicos, elegidos entre el grupo formado por la arginina, la lisina y la ornitina y un segundo resto engarce polipéptido, que consta de 1 a 3 cisteínas y de 4 a 12 aminoácidos ácidos, elegidos entre el grupo formado por el glutamato y el aspartato, dichos restos primero y segundo están unidos por interacción iónica debida a sus numerosos aminoácidos cargados y por puentes disulfuro covalentes entre sus cisteínas, cada uno de dichos estos está unido por su extremo C o N a un compuesto biológicamente activo.
FABRICACION DE PROTEINAS EN HOJAS PLISADAS BETA CON PROPIEDADES DE UNION ESPECIFICAS.
(16/05/2007) Procedimiento para la preparación de una proteína con una estructura de lámina beta plegada y una propiedad de unión similar a anticuerpo frente a una ligando con las siguientes etapas: a) Selección de una proteína con una estructura cristalina conocida o una estructura proteica 3D del grupo de las cristalinas, esferulinas, proteínas de choque por calor, proteínas de choque por frío, fibronectinas y proteínas de hélice fi; b) selección de un ligando; c) Determinación de los aminoácidos expuestos en superficie de la proteína de la etapa a); d) Mutagénesis del ADN que codifica la proteína con estructura de lámina beta plegada mediante la sustitución, deleción y/o inserción de aminoácidos expuestos en superficie en…
PROCEDIMIENTO PARA LA PRODUCCION DE PROTEINAS PLEGADAS NATURALMENTE Y SECRETADAS MEDIANTE CO-SECRECION DE CHAPERONES MOLECULARES.
(16/03/2006) Procedimiento para la producción de un polipéptido eucariótico naturalmente plegado, que contiene dos o varias cisteínas unidas por puentes de disulfuro, mediante a) cultivo de células procarióticas en el cual dichas células procarióticas contienen un vector de expre- sión que codifica dicho polipéptido, el cual contiene una secuencia señal procariótica en el terminal N, b) secreción del polipéptido en el periplasma o el medio, c) escisión de la secuencia señal y aislamiento del po- lipéptido a partir del periplasma o del medio, en donde un ácido nucleico codifica una corta proteína de shock térmico (tipo sHsp) o una proteína de shock térmico con una masa molar de aproximadamente 40 kDa (tipo…
PROCEDIMIENTO PARA LA PRODUCCION DE PROTEINAS SECRETADAS Y PLEGADAS NATURALMENTE.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(16/04/2005). Ver ilustración. Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Clasificación: C12N1/20, C12N15/62, C12N15/31, C12N15/70, C12P21/02, C12N9/72, C12N15/58, C07K14/245, C07K1/113.
El procedimiento para la producción de polipéptidos eucarióticos solubles en agua plegados de forma natural, que contienen dos o varias cisteínas unidas mediante puentes disulfuro, por cultivo de células procariotas, a) en el cuál, dichas células procarióticas contienen un vector de expresión que codifica por dicho polipéptido que contiene una secuencia señal procariótica en el N-terminal, b) bajo condiciones bajo las cuáles el polipéptido se secreta en el periplasma o en el medio, c) escindiendo la secuencia señal y aislando el polipéptido del periplasma o del medio, en dónde el cultivo se lleva a cabo en presencia de arginina o un compuesto de fórmula general I R2-CO-NRR1 (I) en la que, R y R1 representan hidrógeno o una cadena C1-C4alquilo saturada o insaturada, ramificada o no ramificada, y R2 representa hidrógeno, NHR1 o una cadena C1-C3alquilo saturada o insaturada, ramificada o no ramificada.
PROCEDIMIENTO DE OBTENCION DE NGF-BETA ACTIVA.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(01/09/2004). Solicitante/s: SCIL PROTEINS GMBH. Clasificación: C12N15/12, C07K14/48.
Procedimiento para la preparación del beta-NGF biológicamente activo a partir de su forma pro inactiva con poca solubilidad el cual es obtenible mediante una preparación recombinante en procariotas, en donde el proNGF en su forma inactiva que tiene poca solubilidad se solubiliza en una disolución de un agente desnaturalizante a una concentración desnaturalizante y a continuación se transfiere a una disolución que es poco o nada desnaturalizante con lo que se mantiene la solubilidad y el proNGF desnaturalizado adopta una conformación biológicamente activa, determinada por los enlaces disulfuro presentes en el beta-NGF nativo y a continuación se corta la prosecuencia, obteniéndose el beta-NGF activo el cual se puede aislar, en donde el proNGF es un beta-NGF que se combina en su extremo N-terminal con su prosecuencia completa.
ESTREPTAVIDINA DE NUCLEO RECOMBINANTE.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(16/02/2004). Solicitante/s: BOEHRINGER MANNHEIM GMBH. Clasificación: C12N15/31, C07K14/36.
EL INVENTO SE TRATA DE UN METODO PARA LA PRODUCCION DE ESTREPTAVIDINA EN FORMA NUCLEAR RECOMBINANTE. EXIGE QUE LAS CELULAS HUESPED SE TRANSFORMEN MEDIANTE CODIGO ADN PARA ESTREPTAVIDINA EN FORMA NUCLEAR, QUE UNA VEZ TRANSFORMADAS SEAN CULTIVADAS BAJO CONDICIONES APROPIADAS Y QUE REPRESENTEN EL CODIGO ADN PARA LA ESTREPTOVIDINA EN FORMA NUCLEAR, Y QUE LA ESTREPTOVIDINA EN FORMA NUCLEAR SEA AISLADA DE LAS CELULAS HUESPED O DE MEDIO DE CULTIVO. PARA EL ADN DE LA ESTREPTOVIDINA EN FORMA NUCLEAR SE USA UN CODIGO DE ADN QUE TIENE (A) LA SECUENCIA NUCLEOTIDA MOSTRADA EN SEQ ID N CORRESPONDA A LA SECUENCIA (A) PARA LA DEGENERACION DE CODIGO GENETICO.
PROTEASAS IGA RECOMBINANTES.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(01/05/1999). Solicitante/s: BOEHRINGER MANNHEIM GMBH. Clasificación: C12N15/57, C12N9/52.
LA PRESENTE INVENCION TRATA DE UN METODO PARA EXTRAER PROTASAS IGA RECOMBINANTES, A PARTIR DE BODIES DE INCLUSION. ADEMAS SE SOLICITA UN RECOMBINANTE DE NA, QUE CODIFICA PARA UNA PROTEASA IGA, CUYA PARTE DE AYUDA TERMINAL-C Y TAMBIEN FUNDAMENTALMENTE SU PARTE DE SEÑAL TERMINAL-N, NO VUELVEN A SER ACTIVAS.
PREPARACIONES FARMACEUTICAS LIOFILIZADAS Y ESTABLES DE G-CSF.
Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida
(16/08/1998). Solicitante/s: BOEHRINGER MANNHEIM GMBH. Clasificación: A61K47/18, A61K47/26, A61K38/00, A61K9/14.
LA INVENCION SE REFIERE A PREPARACIONES FARMACEUTICAS LIOFILIZADAS DE G-CSF QUE CONTIENE MALTOSA, RAFINOSA, SACAROSA, TREHALOSA O AZUCAR AMINO COMO ESTABILIZADORES. ADICIONALMENTE LA INVENCION SE REFIERE A UN METODO PARA LA PREPARACION DE TALES LIOFILIZADOS ESTABILIZADOS Y LA UTILIZACION DE MALTOSA, RAFINOSA, SACAROSA, TREHALOSA O AZUCAR AMINO COMO ESTABILIZADORES DE MEDICAMENTOS CONTENIENDO G-CSF.
PROCEDIMIENTO PARA LA REACTIVACION DE UNA PROTEINA DESNATURALIZADA.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(01/05/1997). Solicitante/s: BOEHRINGER MANNHEIM GMBH. Clasificación: C07K1/00, C12N9/72, C07K2/00.
EL INVENTO DESCRIBE UN PROCESO PARA LA REACTIVACION DE PROTEINA DESNATURALIZADA EN EL QUE LA PROTEINA ES INCUBADA CON UNA SOLUCION DE TRI-BASE Y/O UNA TRI-SAL EN UNA CONCENTRACION DE AL MENOS 400 MOLECULAS POR LITRO Y A UN VALOR DE PH EN EL QUE LA PROTEINA TRATADA PUEDE ASUMIR SU CONFORMACION NATURAL.
PROCEDIMIENTO PARA LA ACTIVACION DE PROTEINAS EUCARIONTICAS, CON PUENTES DISULFURO HETEROLOGAS PREPARADAS POR TECNICAS GENETICAS POR EXPRESION EN PROCARIONTES.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(16/12/1994). Solicitante/s: BOEHRINGER MANNHEIM GMBH. Clasificación: C12P21/02, C12N9/72, C07K13/00, C07K3/08.
PARA LA ACTIVACION DE PROTEINAS EUCARIONTICAS, HETEROLOGAS, PREPARADAS POR TECNOLOGIA GENETICA, QUE CONTIENEN PUENTES DISULFURO POR EXPRESION EN PROCARIONTES MEDIANTE DISGREGACION CELULAR, SOLUBILIZACION EN CONDICIONES DESNATURALIZANTES Y REDUCTORAS Y ACTIVACION EN CONDICIONES OXIDANTES EN PRESENCIA DE GSH/GSSG NO SE TRABAJA EN LA ETAPA DE LA ACTIVACION A UN VALOR DE PH DE 9 A 12, CONCENTRACION DE GSH DE 0,1 A 20 MMOL/L, UNA CONCENTRACION DE 0,01 A 3 MMOL/L Y CONCENTRACION NO DESNATURALIZANTE DEL MEDIO DESNATURALIZANTE O EN LA QUE SE SEPARA EL MEDIO DE REDUCCION/DESNATURALIZACION , POR ADICION DE GSSG EN CONDICIONES DESNATURALIZANTES DEL GRUPO TIOL DE LA PROTEINA EN LA MEZCLA DE DISULFUROS DE PROTEINA Y GLUTATION. SE EFECTUA EN LA ETAPA DE LA ACTIVACION A PH DE 7 A 10,5, CONCENTRACION DE GSH DE 0,5 A 5MMOL/L Y A UNA CONCENTRACION NO DESNATURALIZANTE DEL AGENTE DE DESNATURALIZACION. EL PROCEDIMIENTO ES ESPECIALMENTE VALIOSO PARA T-PA E INTERFERON B.
