6 inventos, patentes y modelos de KALINA,UWE
Compuestos para aumentar la semi-vida del factor von Willebrand.
Secciones de la CIP Necesidades corrientes de la vida Química y metalurgia
(22/04/2020). Solicitante/s: CSL Behring Lengnau AG. Clasificación: A61K39/00, C07K16/28, A61K39/395, A61K9/08, C07K14/755, A61K38/37.
Un anticuerpo capaz de fijarse a la proteína receptora humana CLEC10A para uso en el tratamiento de un trastorno de la coagulación de la sangre, en donde dicho anticuerpo es capaz de inhibir la fijación del factor von Willebrand a CLEC10A y dicho trastorno de la coagulación de la sangre es hemofilia A o enfermedad de von Willebrand.
PDF original: ES-2755449_T3.pdf
Factor de von Willebrand modificado que tiene una semivida mejorada.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(11/12/2019). Solicitante/s: CSL Behring Lengnau AG. Clasificación: C07K14/755.
Una molécula humana del factor de von Willebrand (VWF) capaz de unirse al Factor VIII que comprende un dominio C1 que carece de un sitio de O-glicosilación en la posición de aminoácido 2298 para su uso en el tratamiento de un trastorno de la coagulación sanguínea, en el que dicho trastorno de la coagulación sanguínea es hemofilia A o enfermedad de von Willebrand y teniendo la molécula de VWF una eliminación reducida in vivo en comparación con el VWF derivado de plasma nativo.
PDF original: ES-2772933_T3.pdf
Métodos para reducir los eventos adversos causados por preparados farmacéuticos que comprenden proteínas derivadas del plasma.
Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida
(23/08/2017). Solicitante/s: CSL BEHRING GMBH. Clasificación: A61P11/08, A61P1/00, A61K31/727, A61P7/02, A61P9/12, A61P9/06, A61K38/57, A61K35/16.
Método para reducir la actividad de Factor XIa en un preparado farmacéutico derivado de una fracción de plasma que comprende antitrombina III, donde la fracción de plasma se ha preadsorbido a una matriz de intercambio aniónico (AEX) y el método comprende poner en contacto la fracción de plasma con heparina, lo que reduce así la actividad de Factor XIa por mL de la fracción de plasma; donde la heparina que se pone en contacto con la fracción de plasma está unida covalentemente a una matriz, donde la matriz de AEX es una membrana de intercambio aniónico.
PDF original: ES-2648189_T3.pdf
Métodos para reducir los eventos adversos causados por preparados farmacéuticos que comprenden proteínas derivadas del plasma.
Sección de la CIP Necesidades corrientes de la vida
(23/08/2017). Solicitante/s: CSL BEHRING GMBH. Clasificación: A61P11/08, A61P1/00, A61K31/727, A61P7/02, A61P9/12, A61P9/06, A61K38/57, A61K35/16.
Método para reducir la actividad de FXIa en un preparado farmacéutico de inmunoglobulina derivado de una fracción de plasma, comprendiendo dicha fracción de plasma antitrombina III, comprendiendo el método poner en contacto la fracción de plasma con heparina, lo que reduce así la actividad de FXIa por mL de la fracción de plasma, donde la heparina está acoplada covalentemente a una matriz y la fracción de plasma se ha preadsorbido a una matriz de intercambio aniónico, donde la matriz de intercambio aniónico es una membrana de intercambio aniónico.
PDF original: ES-2647925_T3.pdf
Polipéptidos del factor X de coagulación con propiedades de activación modificadas.
(17/06/2015) Una variante del factor X humano biológicamente activa que tiene una modificación en el péptido activo, resultando dicha modificación en un sitio de procesamiento de una proteasa que no está presente en la secuencia de aminoácidos de Arg179 a Arg234 del factor X de tipo silvestre, y donde el número de aminoácidos entre los residuos correspondientes a Arg179 e Ile235 se reduce de 10 a 48 aminoácidos respecto al factor X de tipo silvestre tal como se ilustra en la Figura 2 y donde la variante del factor X tiene una actividad hemostática correctora mejorada.
Polipéptidos del factor X de coagulación con propiedades de activación modificadas.
(20/11/2013) Una variante del factor X recombinante modificada biológicamente activa en la que una modificaciónconsiste en una inserción de un sitio de escisión adicional para una proteasa, y en donde el sitio de escisiónadicional se inserta entre Ile235 y Val236 o entre Val236 y Gly237 o entre Gly237 y Gly238 en la cadena pesada delfactor X y en donde están excluidas deleciones en la secuencia del péptido de activación del factor X - de maneraque proteasas que activan de forma natural al factor X, ya no son capaces de escindir y activar dicha variante delfactor X.