12 inventos, patentes y modelos de SCHULTE,STEFAN,DR

  1. 1.-

    Polipéptidos del factor X de coagulación con propiedades de activación modificadas

    (06/2015)

    Una variante del factor X humano biológicamente activa que tiene una modificación en el péptido activo, resultando dicha modificación en un sitio de procesamiento de una proteasa que no está presente en la secuencia de aminoácidos de Arg179 a Arg234 del factor X de tipo silvestre, y donde el número de aminoácidos entre los residuos correspondientes a Arg179 e Ile235 se reduce de 10 a 48 aminoácidos respecto al factor X de tipo silvestre tal como se ilustra en la Figura 2 y donde la variante del factor X tiene una actividad hemostática correctora mejorada.

  2. 2.-

    Purificación de un fibrinógeno

    (05/2015)

    Procedimiento para el empobrecimiento de unas soluciones de fibrinógeno en cuanto a unas proteasas y/o proenzimas que descomponen al fibrinógeno, conteniendo él una o varias etapas de procedimiento, en las que una o varias proteasas y/o proenzimas contaminantes que descomponen al fibrinógeno son empobrecidas mediante una o varias cromatografías negativas y/o una o varias adsorciones negativas mediando utilización de unos intercambiadores de cationes, utilizándose como material de partida para la preparación de la solución de fibrinógeno un plasma o un material crioprecipitadom, llevándose a cabo la cromatografía negativa y/o la adsorción negativa...

  3. 3.-

    Factor VIII, factor de von Willebrand o sus complejos con semivida in vivo prolongada

    (12/2014)

    Un factor de von Willebrand (VWF) modificado o un complejo que comprende factor VIII (FVIII) no modificado y VWF modificado, donde el VWF modificado está fusionado en una parte C-terminal del polipéptido de traducción primario de VWF con la parte N-terminal de un polipéptido que mejora la semivida (HLEP), donde el HLEP es albúmina y donde a. el VWF modificado presenta un incremento de la semivida funcional de al menos un 25% en comparación con la semivida funcional del correspondiente VWF de origen natural o el complejo que comprende FVIII no modificado y VWF modificado...

  4. 4.-

    Factor de coagulación VIIa modificado con semivida prolongada

    (07/2014)

    Un polipéptido fusionado con albúmina que comprende al menos un polipéptido de Factor VII o Factor VIIa fusionado con albúmina, en el que al menos uno de estos polipéptidos de Factor VII o Factor VIIa está localizado en el extremo N-terminal de la proteína de fusión y en el que la proteína de fusión tiene actividad biológica de Factor VII/VIIa y en el que un enlazador peptídico separa el resto del Factor VII o del Factor VIIa en el extremo N-terminal de la proteína de fusión, del resto de albúmina, comprendiendo dicho enlazador al menos 25 aminoácidos y unidades de repetición que comprenden glicina y serina.

  5. 5.-

    Proteína de fusión que se puede escindir proteolíticamente que comprende un factor de coagulación sanguínea

    (01/2014)

    Proteína de fusión terapéutica que comprende a) un factor de coagulación, b) un polipéptido que alarga la semivida seleccionado entre el grupo que consiste en albúmina incluyendo variantes y derivados de la misma, polipéptidos de la familia de la albúmina incluyendo variantes y derivados de los mismos e inmunoglobulinas sin el domino de unión a antígenos, y c) un enlazador peptídico que une el factor de coagulación y el extremo N-terminal o C-terminal del polipéptido que alarga la semivida de modo que el enlazador peptídico escindible intercalado se introduce entre el factor de coagulación y el polipéptido que alarga la semivida; en...

  6. 6.-

    Polipéptidos del factor X de coagulación con propiedades de activación modificadas

    (11/2013)

    Una variante del factor X recombinante modificada biológicamente activa en la que una modificaciónconsiste en una inserción de un sitio de escisión adicional para una proteasa, y en donde el sitio de escisiónadicional se inserta entre Ile235 y Val236 o entre Val236 y Gly237 o entre Gly237 y Gly238 en la cadena pesada delfactor X y en donde están excluidas deleciones en la secuencia del péptido de activación del factor X - de maneraque proteasas que activan de forma natural al factor X, ya no son capaces de escindir...

  7. 7.-

    Purificación de un fibrinógeno

    (06/2013)

    Procedimiento para la purificación de unas soluciones que contienen fibrinógeno, caracterizado por que contieneuna o varias etapas de procedimiento, en la(s) que se empobrece(n) una o varias proteínas contaminantes medianteuna o varias cromatografías negativas y/o una o varias adsorciones negativas, en cada caso mediando utilización deun gel de un colorante, llevándose a cabo la cromatografía negativa y/o la adsorción negativa a un valor del pHcomprendido entre 5,5 y 9.

  8. 8.-

    PURIFICACIÓN DE UN FIBRINÓGENO

    (09/2011)

    Procedimiento para la purificación de un fibrinógeno a partir de unas soluciones que contienen fibrinógeno, caracterizado porque contiene una o varias etapas de procedimiento, en la(s) que se empobrece(n) una o varias proteínas contaminantes mediante una o varias cromatografías negativas y/o una o varias adsorciones negativas, en cada caso mediando utilización de un gel hidrófobo, llevándose a cabo la cromatografía negativa y/o la adsorción negativa a un valor del pH comprendido entre 5,5 y 9

  9. 9.-

    METODO PARA AUMENTAR LA RECUPERACION IN VIVO DE POLIPEPTIDOS TERAPEUTICOS

    (12/2010)

    Uso de un polipéptido terapéutico, fusionado directamente o a través de un péptido engarzador con un polipéptido que intensifica la recuperación in vivo, en comparación con la recuperación in vivo del correspondiente polipéptido terapéutico no fusionado, y en que el polipéptido que intensifica la recuperación es una albúmina, una variante polimórfica presente en la naturaleza o un fragmento de la misma, en que el fragmento tiene una longitud de por lo menos 20 aminoácidos, para aumentar la recuperación in vivo

  10. 10.-

    POLIPEPTIDOS MODIFICADOS DEPENDIENTES DE LA VITAMINA K

    (10/2010)

    Procedimiento para la preparación de un polipéptido modificado dependiente de la vitamina K que comprende la modificación del péptido de activación de un primer polipéptido dependiente de la vitamina K de forma que el polipéptido modificado dependiente de la vitamina K tiene una semivida aumentada en comparación con el primer polipéptido dependiente de la vitamina K en el que el péptido de activación no se ha modificado, procedimiento en el que la proteína dependiente de la vitamina K se selecciona entre un listado compuesto por factor VII, factor IX, factor X, protrombina y sus formas activadas, proteína S, proteína C y proteína...

  11. 11.-

    FORMULACION DE FIBRINOGENO LIQUIDA, ESTABLE EN ALMACENAMIENTO

    (09/2010)

    Formulación de fibrinógeno líquida o líquida-viscosa, estable en almacenamiento, caracterizada porque, junto al fibrinógeno, están contenidos iones de metales bivalentes en una concentración de hasta de 100 mM y un agente formador de complejos, y la formulación de fibrinógeno es estable durante por lo menos 1 mes a unas temperaturas de almacenamiento comprendidas entre 0 y 30ºC

  12. 12.-

    CONCENTRADO DE UN FACTOR DE VON WILLEBRAND QUE CONTIENE EL FACTOR VIII, Y PROCEDIMIENTO CORRESPONDIENTE

    (06/2008)
    Ver ilustración. Solicitante/s: AVENTIS BEHRING GMBH. Clasificación: A61P7/04, C07K14/755, A61K38/37.

    Concentrado de un factor de von Willebrand que contiene el factor VIII:C, que tiene una relación de la actividad de las unidades de vWF:RCoF a las unidades de vWF:Ag mayor que 1, caracterizado porque se puede obtener mediante un procedimiento, en el que un líquido que contiene el factor VIII:C y el factor de von Willebrand es sometido a una precipitación fraccionada, que incluye las siguientes etapas: 1) precipitación mediante glicina en una concentración de 0,93 a 2,13 mol/l (de 70 a 160 g/l) y 2) precipitación mediante cloruro de sodio en una concentración de 1,17 a 2,74 mol/l (de 100 a 160 g/l).