8 patentes, modelos y diseños de SCIL PROTEINS GMBH

  1. 1.-

    Un método para identificar proteínas de ubicuitina heteromultímeras modificadas con capacidad para unirse a ligandos

    (10/2013)

    Un método para identificar una ubicuitina modificada heteromultímera con capacidad de unión a un ligando,que comprende las siguientes etapas: a) proporcionar una población de ubicuitina modificada heteromultímera procedente de proteínas de ubicuitina modificadas monómeras, comprendiendo dicha población proteínas heteromultímeras que comprendendos o más monómeros de ubicuitina unidos entre sí en una disposición de cabeza a cola en la que al menosuno de dichos monómeros de dicha proteína heteromultímera se modifica de forma diferente al menos mediantesustituciones de los aminoácidos expuestos en la superficie, en al menos tres aminoácidos situados...

  2. 2.-

    Conjugados de ubiquitina o de gamma cristalinas para la utilización en la terapia, el diagnóstico y la cromatografía

    (07/2013)

    Procedimiento para la preparación de un conjugado, que abarca los siguientes componentes:una o varias moléculas polipeptídicas (I) basadas en la ubiquitina humana, y, unido(s) covalentemente con ésta, unoo varios componentes funcionales (II) que se escogen entre el conjunto formado por polipéptidos y proteínas,polímeros orgánicos, azúcares, sustancias de bajo peso molecular, péptidos, así como derivados de estassustancias, realizándose que, después del acoplamiento de (I) a (II), la funcionalidad de todos los componentes permanececonservada, y realizándose que el procedimiento comprende...

  3. 3.-

    GENERACIÓN DE PROTEINAS DE UNIÓN SINTÉTICAS BASADAS EN PROTEINAS DE UBIQUITINA

    (06/2011)

    Procedimiento para la preparación de una proteína, presentando el procedimiento las siguientes etapas: a) seleccionar una proteína que se va a modificar del grupo de proteínas constituido por ubiquitina, SUMO-1, FAU, NEDD-8, UBL-1, Rub1, APG8, ISG15, URM1, HUB1, GDX, elongina B, PLIC2 (dominio N-terminal), parquina humana (dominio N-terminal); b) seleccionar una pareja de unión; c) determinar los aminoácidos expuestos en la superficie de la proteína de la etapa a); d) seleccionar posiciones de aminoácidos en al menos una región expuesta en la superficie de la proteína, que incluye al menos una hebra en lámina plegada beta de la región en lámina plegada beta...

  4. 4.-

    PROTEÍNAS DE UNIÓN ARTIFICIALES BASADAS EN UNA REGIÓN DE HÉLICE ALFA MODIFICADA DE UBIQUITINA

    (05/2011)

    Un método para la generación de una proteína seleccionada entre el grupo compuesto por proteínas de la superfamilia de proteínas de "proteínas tipo ubiquitina", así como fragmentos o proteínas de fusión de las mismas, cada una de las cuales tienen el motivo de plegamiento tipo ubiquitina, donde la proteína debido a una o más modificaciones de aminoácidos en la región de hélice alfa muestra una afinidad de unión mejorada con respecto a un agentes cuya afinidad de unión no existía o no existía a ese grado en la proteína no modificada, donde la región de hélice alfa consta de los restos correspondientes a los restos 16 a 55 de la ubiquitina...

  5. 5.-

    PROTEINA MIA-2

    (12/2009)
    Inventor/es: BUTTNER, REINHARD, BOSSERHOFF,ANJA, HELLERBRAND,CLAUS. Clasificación: C07K14/47, A61K35/407, G01N33/68V, C12N5/10, C12Q1/68, C07K16/18, C12N15/11, A61K38/17, A01K67/027.

    Proteína MIA-2 humana caracterizada por una expresión específica en el hígado y un efecto antiproliferativo y antifibrótico y codificada por el ácido nucleico de la SEC ID No. 1 o variantes del mismo, en la que las variantes tienen una o más sustituciones, inserciones y/o deleciones en comparación con el ácido nucleico de la SEC ID No. 1 y un efecto antiproliferativo y antifibrótico, con la condición de que a) estas variantes se hibridan con un ácido nucleico según la secuencia SEC ID No. 1 bajo condiciones astringentes y además con la condición de que estas variantes codifican una proteína que tiene actividad MIA-2, o b) estas variantes presentan cambios de ácidos nucleicos debido a la degeneración del código genético y que codifican el mismo aminoácido o un aminoácido que tiene la misma actividad que el ácido nucleico de SEC ID No. 1, y c) cada proteína MIA-2 no está exclusivamente codificada por las bases 1-354 de la SEC ID No. 1 o fragmentos de la misma.

  6. 6.-

    PROCEDIMIENTO DE RENATURALIZACION DE PROTEINAS

    (02/2008)
    Ver ilustración. Inventor/es: RUDOLPH, RAINER, LILIE,HAUKE, RAUE,UTA. Clasificación: C12N9/00, C07K1/113.

    Uso de sales de imidazolio substituidas para renaturalizar, para aumentar la estabilidad térmica y/o para impedir la agregación y/o de proteínas.

  7. 7.-

    FABRICACION DE PROTEINAS EN HOJAS PLISADAS BETA CON PROPIEDADES DE UNION ESPECIFICAS.

    (05/2007)

    Procedimiento para la preparación de una proteína con una estructura de lámina beta plegada y una propiedad de unión similar a anticuerpo frente a una ligando con las siguientes etapas: a) Selección de una proteína con una estructura cristalina conocida o una estructura proteica 3D del grupo de las cristalinas, esferulinas, proteínas de choque por calor, proteínas de choque por frío, fibronectinas y proteínas de hélice fi; b) selección de un ligando; c) Determinación de los aminoácidos expuestos en superficie de la proteína de la etapa a); d) Mutagénesis del ADN que codifica la proteína con estructura...

  8. 8.-

    PROCEDIMIENTO DE OBTENCION DE NGF-BETA ACTIVA.

    (09/2004)
    Inventor/es: RUDOLPH, RAINER, GROSSMANN, ADELBERT, SCHWARZ, ELISABETH, RATTENHOLL, ANKE. Clasificación: C12N15/12, C07K14/48.

    Procedimiento para la preparación del beta-NGF biológicamente activo a partir de su forma pro inactiva con poca solubilidad el cual es obtenible mediante una preparación recombinante en procariotas, en donde el proNGF en su forma inactiva que tiene poca solubilidad se solubiliza en una disolución de un agente desnaturalizante a una concentración desnaturalizante y a continuación se transfiere a una disolución que es poco o nada desnaturalizante con lo que se mantiene la solubilidad y el proNGF desnaturalizado adopta una conformación biológicamente activa, determinada por los enlaces disulfuro presentes en el beta-NGF nativo y a continuación se corta la prosecuencia, obteniéndose el beta-NGF activo el cual se puede aislar, en donde el proNGF es un beta-NGF que se combina en su extremo N-terminal con su prosecuencia completa.