CIP 2015 : C07K 1/18 : Cromatografía de intercambio iónico.

CIP2015CC07C07KC07K 1/00C07K 1/18[3] › Cromatografía de intercambio iónico.

Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA

C SECCION C — QUIMICA; METALURGIA.

C07 QUIMICA ORGANICA.

C07K PEPTIDOS (péptidos que contienen β -anillos lactamas C07D; ipéptidos cíclicos que no tienen en su molécula ningún otro enlace peptídico más que los que forman su ciclo, p. ej. piperazina diones-2,5, C07D; alcaloides del cornezuelo del centeno de tipo péptido cíclico C07D 519/02;   proteínas monocelulares, enzimas C12N; procedimientos de obtención de péptidos por ingeniería genética C12N 15/00).

C07K 1/00 Procedimientos generales de preparación de péptidos.

C07K 1/18 · · · Cromatografía de intercambio iónico.

CIP2015: Invenciones publicadas en esta sección.

Purificación de proteínas mediante cromatografía de intercambio aniónico.

(20/02/2019) Procedimiento para la purificación de una proteína de unión a cationes divalentes que comprende las etapas de: (a) cargar un primer material de resina de intercambio aniónico con la proteína de unión a cationes divalentes en un tampón de carga en ausencia de cationes divalentes o a una baja concentración de los mismos, en el que la baja concentración se refiere a una concentración de 1000 mM como máximo; y opcionalmente lavar el material de resina de intercambio aniónico cargado con un tampón de lavado en ausencia de cationes divalentes; (b) eluir la proteína de unión a cationes divalentes con un eluyente que comprende un contraanión para formar un eluato que contiene la proteína de unión a cationes divalentes; (c) complementar el eluato obtenido en la etapa (b) con al menos un catión divalente y aumentar el pH; (d)…

Un método de purificación de anticuerpos.

(19/11/2018) Un método para la preparación de una población de anticuerpos en el que más del 65 % de la población son anticuerpos activos, que comprende: (a) cargar una muestra que comprende una mezcla de anticuerpos en una columna de intercambio catiónico preequilibrada, después, lavar opcionalmente la columna con un tampón de lavado y eluir los anticuerpos unidos a la columna con un tampón de elución, retirando de este modo las proteínas de la célula hospedadora (PCH) y las isoformas de anticuerpos de la muestra, en el que la muestra de la etapa (a) tiene una conductividad de 5 a 7 mS/cm; (b) cargar una muestra preparada mediante la mezcla de sal con el eluato de la etapa (a) en una columna de interacción hidrófoba (CIH) y eluir…

Procedimiento cromatográfico para aislar y purificar albúmina sérica humana recombinante de alta pureza.

(24/10/2018) Un procedimiento para aislar y purificar albúmina sérica humana recombinante de alta pureza, que comprende secuencialmente las etapas siguientes de: a) someter el extracto bruto de albúmina sérica humana recombinante a cromatografía de intercambio catiónico, añadiendo etanol en los tampones para eliminar la endotoxina, para obtener producto primario I; dichos tampones comprenden un tampón de lavado, un tampón de equilibrio I y un tampón de equilibrio II; el tampón de lavado comprende etanol anhidro al 10-20 % en volumen, el tampón de equilibrio I comprende etanol anhidro al 0-10 % en volumen, el tampón de equilibrio II comprende etanol anhidro al 5-15 % en volumen; equilibrando la columna cromatográfica con tampón de equilibrado I, cargando la muestra, equilibrando la columna cromatográfica con tampón…

Método de purificación para proteínas dependientes de vitamina K mediante cromatografía de intercambio aniónico.

(24/09/2018) Método para la separación de proteína dependiente de vitamina K inactiva de proteína dependiente de vitamina K activa en un método para la purificación de una proteína dependiente de vitamina K que comprende las etapas de: (a) cargar un material de resina de intercambio aniónico (a continuación también "el primer material de resina de intercambio aniónico") con la proteína dependiente de vitamina K en un tampón de carga en ausencia o baja concentración de cationes divalentes, opcionalmente seguido por de una a tres etapas de lavado; (b) eluir la proteína dependiente de vitamina K con un eluyente que comprende calcio y un contraión para formar un eluato que contiene la proteína dependiente de vitamina K, en el que: - está comprendido calcio 1-3 mM en el eluyente - el eluyente tiene una conductividad de 14 - 23 mS/cm (25 °C) y - el pH del…

Método para purificar inmunoconjugados.

(30/05/2018) Un método para producir un polipéptido purificado de una solución que comprende el polipéptido y una variante ácida del polipéptido, en el que dicha variante ácida del polipéptido da como resultado una inhibición de la potencia de dicho polipéptido, comprendiendo el método: (a) poner en contacto el polipéptido con una matriz de cromatografía de intercambio aniónico (AIEX); y (b) eluir el polipéptido unido de la matriz de cromatografía AIEX con un gradiente salino lineal que sea de aproximadamente NaCl 150 mM en Tris/HCl, pH 8,0 a aproximadamente NaCl 300 mM en Tris/HCl, pH 8,0, de aproximadamente NaCl 175 mM en Tris/HCl, pH 8,0 a aproximadamente NaCl 275 mM en Tris/HCl, pH 8,0 o de aproximadamente NaCl 192 mM en Tris/HCl, pH 8,0 a aproximadamente NaCl 245 mM en Tris/HCl, pH 8,0, separando de este modo dicho polipéptido de la variante ácida y produciendo un…

Eliminación de ligando de purificación por afinidad filtrado.

(25/04/2018). Solicitante/s: AMGEN INC.. Inventor/es: TREJO,SAMUEL RAY, BRAKE,ROBERT PERRY.

Un método para purificar una proteína de fusión recombinante del receptor del factor de necrosis tumoral Fc (TNFRFc), preferiblemente etanercept, a partir de una muestra que contiene la proteína recombinante y una segunda proteína que se une a la proteína, que comprende someter la muestra a un medio de cromatografía de matriz de intercambio aniónico tentacular en condiciones en las que la proteína recombinante se une al medio de cromatografía de matriz de intercambio aniónico tentacular, seguido por elución de la proteína recombinante unida al medio de cromatografía en un eluyente, recuperando al menos el 85% de la proteína recombinante en el eluyente y al menos el 75% de la segunda proteína se elimina del eluyente; en donde a) la segunda proteína es Proteína A o Proteína G; y b) el medio de cromatografía de matriz de intercambio aniónico tentacular contiene trimetilamonioetilo (TMAE).

PDF original: ES-2674697_T3.pdf

Procedimiento para la preparación del interferón beta glicosilado.

(21/03/2018). Solicitante/s: ARES TRADING S.A.. Inventor/es: BERNARD, ALAIN, ROSSI, MARA, FISCHER, DINA, DUCOMMUN,PAUL.

Un procedimiento para la fabricación de interferón beta recombinante humano glicosilado, que comprende una etapa de cultivar células CHO productoras de interferón beta humano en un medio sin suero, comprendiendo el medio libre de suero: - HEPES de 10 a 30 mM, preferiblemente 20 mM de HEPES; - Prolina de 0,5 a 3 mM, preferiblemente 1 mM de Prolina; y - de 5500 a 7000 mg/L de cloruro de sodio, preferiblemente 6100 mg/l de cloruro de sodio en donde el procedimiento comprende una fase de crecimiento I, una fase de crecimiento II y una fase de producción, en donde la fase de crecimiento I se lleva a cabo a 37ºC, la fase de crecimiento II se lleva a cabo a 35ºC, y la fase de producción se lleva a cabo a 33ºC y en el que la fase de crecimiento II tarda 1-2 días.

PDF original: ES-2664924_T3.pdf

Procedimiento para purificar una proteína que utiliza un aminoácido.

(21/03/2018). Solicitante/s: KYOWA HAKKO KIRIN CO., LTD.. Inventor/es: ISHIHARA,TAKASHI.

Procedimiento para purificar una proteína para reducir la cantidad de polímeros y proteínas de célula hospedadora, que comprende uno o más procesos cromatográficos, en el que dichos uno o más procesos cromatográficos comprenden un proceso cromatográfico de afinidad de proteína A y en el que se incluye la glicina como el ingrediente por sí mismo del amortiguador de elución utilizado en el proceso cromatográfico de afinidad de proteína A, siendo el contenido de glicina en el amortiguador de elución 100 mM y siendo el pH del amortiguador de elución de 3,2 a 3,4.

PDF original: ES-2671347_T3.pdf

Proceso para la purificación del factor estimulador de colonias de granulocitos, G-CSF.

(28/02/2018). Solicitante/s: OCTAPHARMA AG. Inventor/es: WINGE, STEFAN, GILLJAM,GUSTAV, TIEMEYER,MAYA.

Un proceso de purificación del factor estimulador de colonias de granulocitos recombinante humano (rhG-CSF) en una secuencia de purificación empleando cromatografía, caracterizado porque - al menos una cromatografía se realiza usando resina Capto MMCTM, - rhG-CSF se une a la resina Capto MMCTM a un pH entre 4 y 6, y - el rhG-CSF se eluye a un pH entre 5,5 y 6,5 y en donde la elución se realiza con arginina que tiene una concentración en el rango de 0,1 M a 2,0 M, - opcionalmente en combinación con una etapa de cromatografía de afinidad por ligando que emplea un fragmento Fab derivado de levadura dirigido contra el rhG-CSF.

PDF original: ES-2670827_T3.pdf

Purificación de anticuerpos mediante cromatografía de intercambio catiónico.

(21/02/2018). Solicitante/s: GENENTECH, INC.. Inventor/es: LEBRETON,BENEDICTE ANDREE, O\'CONNOR,DEBORAH ANN, SAFTA,AURELIA, SHARMA,MANDAKINI.

Uso de un tampón de equilibrio que comprende MES 13-33 mM y NaCl 50-70 mM a un pH de 5,1-5,9, un primer tampón de lavado que comprende MOPS 15-35 mM a un pH de 6,6-7,4, un segundo tampón de lavado que comprende MES 13-33 mM y NaCl 5-20 mM a un pH de 5,1-5,9, y un tampón de elución que comprende MES 13-33 mM y NaCl 160-190 mM a un pH de 5,4-5,6 en la purificación de Bevacizumab.

PDF original: ES-2666170_T3.pdf

Composición que comprende un anticuerpo que se une al dominio II de HER2 y variantes ácidas del mismo.

(21/02/2018). Solicitante/s: GENENTECH, INC.. Inventor/es: HARRIS,REED J, MOTCHNIK,PAUL A.

Una composición que comprende un anticuerpo de HER2 de especie principal que comprende secuencias de aminoácidos de cadena ligera y cadena pesada en SEQ ID NO.15 y 16 respectivamente y que se une al dominio II de HER2 y variantes ácidas de ese anticuerpo de especie principal, en donde el anticuerpo de HER2 de especie principal es la estructura de secuencia de aminoácidos de anticuerpo que es la moléculas de anticuerpo cuantitativamente predominante en la composición y el anticuerpo de HER2 de especie principal y las variantes ácidas son todos anticuerpos intactos, en donde las variantes ácidas incluyen una variante reducida por disulfuro y/o una variante no reducible.

PDF original: ES-2668680_T3.pdf

Procedimiento para mejorar la eliminación de virus en la purificación de proteínas.

(10/01/2018). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: MEHTA,AMIT.

Un procedimiento para mejorar la capacidad de filtración de un filtro de virus durante la purificación de proteínas, que consiste en someter una composición que comprende una proteína que se va a purificar a una etapa de intercambio catiónico y a una etapa de eliminación de endotoxinas, simultáneamente o en cualquier orden, antes de hacerla pasar a través de dicho filtro de virus.

PDF original: ES-2662529_T3.pdf

Procedimiento de producción de alérgenos hidrolizados.

(29/11/2017) Un procedimiento de producción de alérgenos hidrolizados a partir de alérgenos que comprende las etapas de: a) extracción de una fuente de alérgenos que comprende proteínas alergénicas para formar un extracto en bruto, b) purificación del extracto en bruto para retirar los componentes no proteicos para formar un extracto purificado, c) desnaturalización del extracto purificado con un primer agente de desnaturalización que es una mezcla de agentes caotrópicos y agentes reductores para formar un extracto desnaturalizado purificado, f) hidrolización de la mezcla de alérgenos desnaturalizados para formar los alérgenos hidrolizados, g) purificación de los alérgenos hidrolizados para retirar los péptidos con pesos moleculares por…

Cromatografía de intercambio iónico con selectividad mejorada para la separación de monómeros, agregados y fragmentos polipeptídicos mediante la modulación de la fase móvil.

(15/11/2017). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: NEUMANN,Sebastian.

Un procedimiento para producir un anticuerpo de la clase IgG en forma monomérica que comprende las siguientes etapas: - aplicar una primera solución que comprende opcionalmente poli(etilenglicol) y sorbitol a un material cromatográfico de intercambio catiónico y equilibrar de ese modo el material, - aplicar la solución que comprende el anticuerpo de la clase IgG al material de cromatografía equilibrado y cargar de este modo el material de cromatografía, - producir el anticuerpo de la clase IgG en forma monomérica aplicando una solución al material cromatográfico que comprende poli(etilenglicol) y sorbitol y desorbiendo/eluyendo de este modo el anticuerpo de la clase IgG en forma monomérica del material cromatográfico, por lo que el poli(etilenglicol) tiene una concentración de un 10 % en peso y el sorbitol tiene una concentración de un 5 % a un 20 % en peso.

PDF original: ES-2656167_T3.pdf

Método para preparar la forma activa de la proteína de fusión TNRF-Fc.

(01/11/2017) Un método para preparar una proteína activa de fusión TNFR (receptor del factor de necrosis tumoral) - Fc, que comprende: a) cargar una muestra que comprende una mezcla de proteínas de fusión TNFR-Fc producidas en células de mamífero en una cantidad de 10 a 14 g/L de lecho por volumen de resina de cromatografía, a una columna de cromatografía de interacción hidrófoba (HIC) preequilibrada con un tampón de equilibrado que comprende una o más sales elegidas entre el grupo que consiste en citrato sódico, sulfato sódico y fosfato sódico; b) lavar la columna con un tampón de lavado que comprende la misma sal que en el tampón de equilibrado para eliminar las formas recortadas de…

Eliminación de agregados de proteína de preparaciones biofarmacéuticas en un modo de flujo continuo.

(06/09/2017). Solicitante/s: MERCK PATENT GMBH. Inventor/es: Kozlov,Mikhail, UMANA,JOAQUIN, CATALDO,WILLIAM, POTTY,AJISH, GALIPEAU,KEVIN, HAMZIK,JAMES, PEECK,LARS.

Un proceso de flujo continuo para aumentar la pureza de una molécula diana en un eluato de Proteína A, que comprende las etapas de: a) contacto del eluato recuperado de una columna de cromatografía de Proteína A con un polímero que incluye dos o más monómeros, en donde el polímero comprende uno o más grupos de unión de intercambio catiónico fijados al mismo, a una densidad de 1 a 30 mM, y el polímero está injertado a través de un engarce en una resina de cromatografía o una perla porosa y el polímero comprende la siguiente estructura:**Fórmula** en la que y > x; y b) obtención de una muestra de flujo continuo de la Etapa a) que comprende la molécula diana, en donde el nivel de agregados en la muestra de fluido continuo es inferior al nivel de agregados en el eluato de Proteína A, aumentando así la pureza de la molécula diana.

PDF original: ES-2644744_T3.pdf

Proceso mejorado para el cultivo de células.

(06/09/2017) Proceso para el cultivo de células eucariotas en un reactor en suspensión en un medio de cultivo celular, en el que las células producen una sustancia biológica deseada seleccionada de proteínas y vacunas, que puede usarse como principio activo en una preparación farmacéutica, en el que al menos un componente del medio de cultivo celular se alimenta al cultivo celular y en el que el cultivo celular que comprende las células, la sustancia biológica deseada y el medio de cultivo celular circula sobre un filtro usando un flujo tangencial, y en el que el filtro tiene un tamaño de poro caracterizado por un corte de peso molecular de al menos 30 kDa y como máximo 100 kDa,…

Fraccionamientodepolisacáridos cargados.

(05/07/2017) Un proceso para separar un polisacárido polidisperso cargado iónicamente en fracciones, en el que una solución acuosa del polisacárido polidisperso se pone en contacto con una resina de intercambio iónico en una columna, se somete a una elución selectiva mediante una solución amortiguadora de elución acuosa y se recupera el polisacárido a partir de las fracciones eluidas, caracterizado porque la elución selectiva implica lavar la resina en la columna secuencialmente con al menos tres soluciones amortiguadoras de elución cada una de las cuales tiene una fuerza iónica y/o pH diferentes y constantes y en donde la segunda y subsecuentes soluciones amortiguadoras tienen…

Procedimientos de purificación de polipéptidos.

(14/06/2017). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: LIU,HUI F, KELLEY,BRIAN DAVID, MYERS,DEANNA E, MCCOOEY,BETH, PETTY,KRISTA MARIE.

Un procedimiento para purificar un anticuerpo o inmunoadhesina a partir de una composición que comprende el anticuerpo o inmunoadhesina y al menos un contaminante, en el que el procedimiento comprende (i) o (ii): (i) las etapas secuenciales de (a) cargar la composición en un material de intercambio catiónico a una densidad de carga superior a aproximadamente 150 g/l de material de intercambio catiónico y (b) cargar una composición recuperada del material de intercambio catiónico en un material de modo mixto; o (ii) las etapas secuenciales de (a) cargar la composición en un material de modo mixto y (b) cargar una composición recuperada del material de modo mixto en un material de intercambio catiónico a una densidad de carga superior a aproximadamente 150 g/l de material de intercambio catiónico, en el que el material de intercambio catiónico son partículas de resina.

PDF original: ES-2637613_T3.pdf

Cromatografía de sobrecarga y elución.

(14/06/2017). Solicitante/s: F. HOFFMANN-LA ROCHE AG. Inventor/es: MEHTA,AMIT, NADARAJAH,DEEPA.

Un procedimiento para purificar un polipéptido a partir de una composición que comprende el polipéptido 5 y uno o más contaminantes, comprendiendo dicho procedimiento a) cargar la composición en un modo mixto, un intercambio aniónico, una interacción hidrófoba, o un material de cromatografía de afinidad en 20 veces la capacidad de unión dinámica del material de cromatografía para el polipéptido usando un tampón de carga, en donde el coeficiente de reparto del material de cromatografía para el polipéptido es mayor que 30, b) eluir el polipéptido del material de cromatografía en condiciones en las que el uno o más contaminantes permanecen unidos al material de cromatografía utilizando un tampón de elución, en el que el tampón de elución tiene una conductividad menor que la conductividad del tampón de carga y c) agrupación de fracciones que comprenden el polipéptido en el efluente de cromatografía de las etapas a) y b).

PDF original: ES-2637423_T3.pdf

Purificación de proteínas.

(31/05/2017) Un método para purificar un polipéptido de una composición que comprende el polipéptido y contaminantes, comprendiendo dicho método las etapas secuenciales de: (a) cargar la composición en una resina de intercambio iónico con un tampón de equilibrado que tiene una primera concentración de sal; (b) lavar la resina de intercambio iónico con un tampón de lavado hasta que se mide una concentración de proteína predeterminada en el flujo a través, en donde la concentración de sal del tampón de lavado aumenta desde una segunda concentración inicial de sal, que es mayor que la concentración de sal del tampón de equilibrado, hasta una tercera concentración final de sal y en donde la concentración predeterminada de proteína corresponde a una DO de 0,6 medida a 280 nm; (c) hacer pasar un…

Purificación de inhibidor de proteasa alfa1 derivado de cultivo celular.

(03/05/2017). Solicitante/s: GRIFOLS, S.A. Inventor/es: ZIMMERMAN, THOMAS P., MILLER,CHARLES, HUNT,JENNIFER A, OWNBY,DAVID, RANGANATHAN,SENTHIL, DESSOURCES,TONNY.

Método de disminución de una cantidad de colorante en una solución que comprende el inhibidor de proteinasa alfa1 derivado de cultivo celular (recA1PI), que comprende incubar la solución que comprende recA1PI con un agente reductor y separar el recA1PI del colorante.

PDF original: ES-2628914_T3.pdf

Proceso mejorado para el cultivo de células.

(05/04/2017) Proceso para el cultivo de células eucariotas en un reactor en suspensión en un medio de cultivo celular, en el que las células producen una sustancia biológica deseada, seleccionada de proteínas y vacunas, que puede usarse como un principio activo en una preparación farmacéutica, en el que al menos un componente del medio de cultivo celular se alimenta al cultivo celular, y en el que el cultivo celular que comprende las células, la sustancia biológica deseada y el medio de cultivo celular se hace circular por un filtro usando un flujo tangencial, y en el que el filtro tiene un tamaño de poro caracterizado por un corte de peso molecular menor que el peso molecular de la sustancia biológica deseada para separar la sustancia biológica deseada de sustancias que tienen un peso molecular menor que la…

Proceso mejorado para el cultivo de células.

(05/04/2017) Cultivo celular que comprende una suspensión de células de mamífero que producen una sustancia biológica deseada que tiene una densidad de células viables de al menos 50 x 106 células/ml y una concentración de la sustancia biológica de al menos 5 g/l, que puede o btenerse por un proceso para el cultivo de las células en un reactor en suspensión en un medio de cultivo celular, en el que las células producen la sustancia biológica deseada, en el que al menos un componente del medio de cultivo celular se alimenta al cultivo celular, y en el que el cultivo celular que comprende las células, la sustancia biológica deseada y el medio de cultivo celular se hace circular a través de un filtro usando un flujo tangencial, y …

Método para separar y purificar lactoferrina humana recombinada a partir de semillas de arroz.

(14/12/2016) Un método de cromatografía para separar y purificar la lactoferrina humana recombinante a partir de semillas de arroz transgénico, comprende secuencialmente las siguientes etapas de: 1) extraer lactoferrina humana recombinante a partir de semillas de arroz transgénico, para obtener el extracto en bruto que contiene lactoferrina humana recombinante; 2) someter el extracto en bruto que contiene lactoferrina humana recombinante a cromatografía de intercambio catiónico para realizar la purificación primaria, para obtener una fracción de elución que contiene lactoferrina humana recombinante; donde: la cromatografía de intercambio catiónico se realiza en una resina de intercambio catiónico débil CM sephorose FF, la etapa de cromatografía comprende: 2A) equilibrar la columna…

Método para purificar teriparatida (PTH1-34).

(26/10/2016). Solicitante/s: Richter-Helm Bio Tec GmbH & Co. KG. Inventor/es: REICH,CHRISTOPH, KUECHLER,MICHAEL.

Un método para purificar teriparatida (PTH1-34) mediante cromatografía de intercambio iónico, que comprende las etapas de (a) poner en contacto un fluido que comprende el PTH1-34 con un material de intercambio catiónico en condiciones que permitan la unión reversible del PTH1-34 a dicho material de intercambio catiónico; (b) opcionalmente, lavar el material de intercambio catiónico para eliminar el material no unido; (c) eluir el PTH1-34 mediante el aumento del pH y la disminución de la fuerza iónica.

PDF original: ES-2612427_T3.pdf

Procedimiento de producción de toxina botulínica.

(05/10/2016). Solicitante/s: Daewoong Co., Ltd. Inventor/es: KIM,CHUNG SEI, SONG,KWAN YOUNG, MIN,KYOUNG MIN, AN,YEONG DUK.

Un procedimiento de producción de toxina botulínica, comprendiendo el procedimiento las etapas de: (a) tratar un cultivo de una cepa productora de toxina botulínica con ácido para precipitar una toxina botulínica; (b) añadir tampón a la toxina botulínica precipitada, seguido de un tratamiento con un inhibidor de proteasa y nucleasa, extrayendo así la toxina botulínica; (c) tratar la toxina botulínica extraída con ácido para precipitar la toxina botulínica y disolver el precipitado en tampón; y (d) purificar la toxina botulínica mediante cromatografía de intercambio aniónico, en el que la precipitación ácida de la etapa (c) se realiza añadiendo ácido sulfúrico o ácido clorhídrico a la toxina botulínica extraída, de modo que la toxina botulínica alcance un pH de 2,5-4,5.

PDF original: ES-2665288_T3.pdf

Purificación en tándem de proteínas.

(21/09/2016) Un procedimiento de recuperación de un producto de proteína purificada a partir de un fluido de carga, comprendiendo el procedimiento: a) exponer un fluido de carga que comprende un producto proteico a una columna que comprende una primera resina en condiciones en las que el producto se une a la resina; b) recuperar fluido que comprende el producto de la primera resina para producir un primer eluato; c) valorar el primer eluato con un reactivo de valoración a medida que pasa a la segunda resina, en el que el reactivo de valoración altera una o más condiciones del primer eluato tal cuando la relación volumétrica del eluato al reactivo de valoración varía hasta en un 40 %, el cambio en el coeficiente de reparto del producto de la segunda resina es menor del 10 %; d) exponer el…

Medio de cromatografía.

(17/08/2016). Solicitante/s: PURIDIFY LTD. Inventor/es: HARDICK,OLIVER, BRACEWELL,DANIEL GILBERT, DODS,STEWART.

Un proceso para preparar un medio de cromatografía polimérico funcionalizado, proceso que comprende (I) proporcionar dos o más hojas no tejidas apiladas una encima de la otra, comprendiendo cada dicha hoja una o más nanofibras de polímero, donde las nanofibras de polímero tienen diámetros medios de 10 nm a 1000 nm, (II) calentar y comprimir simultáneamente la pila de hojas para fusionar puntos de contacto entre las nanofibras de hojas adyacentes, y (III) poner en contacto el producto comprimido y calentado con un reactivo que funcionaliza el producto de la etapa (II) como medio de cromatografía.

PDF original: ES-2621945_T3.pdf

Procedimiento de purificación de un factor proteico de crecimiento G-CSF.

(13/07/2016). Solicitante/s: OCTAPHARMA AG. Inventor/es: WINGE, STEFAN, GILLJAM,GUSTAV, TIEMEYER,MAYA.

Un procedimiento de purificación de G-CSF (Factor estimulante de colonias de granulocitos) en una secuencia de purificación que emplea cromatografía, caracterizado porque - al menos una cromatografía se lleva a cabo utilizando una resina multimodal que contiene un ligando ácido 2- (benzoilamino) butanoico cargado negativamente - el G-CSF se une a la resina multimodal a un pH entre 4 y 6,2, y - el G-CSF se eluye a un pH > 6,3 y en el que la elución se lleva a cabo con un agente de elución que comprende arginina a una concentración en el intervalo de 0,1 M a 2,0 M, - opcionalmente en combinación con una etapa de cromatografía de afinidad con un ligando que emplea un fragmento Fab derivado de levaduras dirigido hacia el G-CSF.

PDF original: ES-2596727_T3.pdf

Procedimiento para preparar un conjugado específico de sitio de un polipéptido fisiológicamente activo.

(25/05/2016) Un procedimiento para preparar un conjugado de polipéptido fisiológicamente activo específico de sitio, que comprende las etapas de: i) tratar un polipéptido fisiológicamente activo con un polímero no peptidílico en un medio de reacción que contiene una cantidad específica de un alcohol y tiene un pH específico para posibilitar que el polímero no peptidílico se una a un sitio diana del polipéptido fisiológicamente activo; y ii) aislar y purificar el conjugado de polipéptido fisiológicamente activo a partir de la mezcla de reacción de la etapa i) por cromatografía de intercambio iónico usando un alcohol, en el que el polipéptido fisiológicamente activo es una exendina, insulina, oxintomodulina, GLP-1, GLP-2, grelina, calcitonina o uno de los derivados de los mismos que tiene una estructura seleccionada…

Procedimiento de purificación de un hidrato de carbono de Streptococcus del grupo A.

(25/05/2016). Solicitante/s: GLAXOSMITHKLINE BIOLOGICALS SA. Inventor/es: COSTANTINO, PAOLO, BERTI,Francesco, ROMANO,MARIA ROSARIA, KABANOVA,ANNA.

Un procedimiento de preparación de una composición farmacéutica que comprende las etapas de mezclar un hidrato de carbono de Streptococcus del grupo A (GAS) con un vehículo farmacéuticamente aceptable, en el que el hidrato de carbono GAS se purifica en un procedimiento que comprende una etapa de cromatografía de intercambio aniónico.

PDF original: ES-2586308_T3.pdf

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