28 inventos, patentes y modelos de TURECEK, PETER

  1. 1.-

    Conjugados poliméricos de factor VIII

    (09/2014)

    Un procedimiento para conjugar PEG, ácido polisiálico (PSA) o dextrano con una fracción de carbohidratos oxidada del Factor VIII que comprende poner en contacto la fracción de carbohidratos oxidada con PEG activado, PSA y dextrano en condiciones que permitan la conjugación; en el que dicho FVIII que ha sido conjugado con PEG, PSA o dextrano conserva al menos el 50 % de la actividad biológica del FVIII nativo.

  2. 2.-

    Conjugado de factor viia - ácido (poli)siálico con una vida media in vivo prolongada

    (08/2014)

    Constructo proteináceo modificado químicamente que comprende a) una molécula de factor VII activado (FVIIa) seleccionado entre el grupo consistente en FVIIa plasmático y FVIIa recombinante (rFVIIa) y un derivado biológicamente activo de FVIIa que presenta una identidad de secuencia de aminoácidos superior al 90% con respecto al FVIIa de longitud completa; y b) al menos un ácido polisiálico que comprende de 1 a 4 unidades de ácido siálico unido a dicha molécula de FVIIa; donde el ácido polisiálico se enlaza de forma covalente directamente con al menos un residuo aminoácido de dicha molécula de FVIIa; y donde la vida media in vivo de dicho constructp en la sangre de un mamífero se prolonga en comparación con...

  3. 3.-

    Procedimiento y composiciones para detectar específicamente moléculas poliméricas fisiológicamente aceptables

    (07/2014)

    Un procedimiento para la determinación del número de moléculas poliméricas solubles en agua unidas a una proteína o a un complejo proteico en un conjugado de polímero-proteína, que comprende las etapas de detectar la unión entre (i) un conjugado de polímero-proteína con uno o más polímeros unidos a la proteína, y (ii) un anticuerpo que se une específicamente a dicho polímero, siendo dicho anticuerpo detectable cuando está unido a dicho conjugado de polímero-proteína, en el que el...

  4. 4.-

    Dispositivo para la calibración en un método para la inactivación certificable de patógenos por irradiación en un fluido biológico

    (12/2013)

    Dispositivo para la calibración en un método para la inactivación de microorganismos en un fluido biológico, que comprende irradiar el fluido biológico con una dosis efectiva de luz monocromática o policromática procedente de una o más fuentes luminosas, donde la dosis efectiva se determina mediante la medida del efecto de la luz monocromática o policromática sobre una solución dosimétrica, comprendiendo el dispositivo: una fuente de luz (T) de temperatura regulada o corriente estabilizada para asegurar una salida de luz constante; una abertura de salida de luz (V) que permite a la luz radiar a través de una abertura de obturador (W) sobre una abertura de colimación, un mecanismo de...

  5. 5.-

    Procedimiento y composiciones para detectar específicamente moléculas poliméricas fisiológicamente aceptables

    (11/2013)

    Un procedimiento para la determinación del número de moléculas poliméricas fisiológicamente aceptables unidas a una proteína o a un complejo proteico en un conjugado de polímero-proteína, que comprende las etapas de detectar la unión entre (i) un conjugado de polímero-proteína con uno o más polímeros unidos a la proteína, y (ii) un anticuerpo que se une específicamente a dicho anticuerpo, detectable dicho anticuerpo cuando está unido a dicho conjugado de polímero-proteína, en el que el número de polímeros del conjugado de polímero-proteína se correlaciona con los...

  6. 6.-

    Métodos para determinar ingredientes activos en conjugados PEG-proteína pro-fármaco con reactivos que pueden liberar PEG (despegilación in vitro)

    (08/2013)

    Un método in vitro de liberación de un polímero soluble en agua ligado de manera reversible de una proteínamodificada mediante el polímero soluble en agua o aumento de la actividad de una proteína modificada con unpolímero soluble en agua ligado de manera reversible que comprende la etapa de incubar la proteína en condicioneseficaces para liberar el polímero soluble en agua, en el que las condiciones eficaces para liberar el polímero solubleen agua comprenden aumentar la concentración de amina libre de un tampón que comprende la proteína por adiciónde lisina libre, histidina o una combinación de las mismas al tampón en una concentración eficaz para liberar elpolímero soluble en agua.

  7. 7.-

    Conjugados de polímero-factor von Willebrand

    (08/2013)

    Constructo proteináceo que no está unido a Factor VIII (FVIII) para su uso en el tratamiento de una alteración hemorrágica asociada a defectos funcionales o a deficiencias de FVIII, de FvW o de ambos en un mamífero, mediante la prolongación de la vida media in vivo del FVIII endógeno en la sangre del mamífero; comprendiendo el constructo proteináceo a) una molécula de FvW seleccionada de entre el grupo consistente en factor de von Willebrand (FvW) plasmático, FvW recombinante, un precursor, subunidad o fragmento de FvW que tiene una actividad biológica del FvW determinada en un ensayo de cofactor de ristocetina...

  8. 8.-

    Proceso de purificación preparatoria de furina humana

    (07/2013)

    Método para purificar un polipéptido de furina o un polipéptido de furina truncada a partir de una soluciónproteínica, que comprende los siguientes pasos: a) unir dicho polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada a una resina mixta de intercambiocatiónico/interacción hidrófoba con potencial para unirse al polipéptido de furina o polipéptido defurina truncada a pH 6,0, y b) recuperar el polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada de la resina por elución.

  9. 9.-

    Formulaciones liofilizadas de VWF recombinante

    (06/2013)

    Formulación farmacéutica estable liofilizada de un factor von Willebrand recombinante (rVWF) que comprende: (a) un rVWF; (b) uno o más agentes tampón; (c) uno o más aminoácidos; (d) uno o más agentes estabilizantes; y (e) uno o más tensioactivos, preparándose dicha formulación mediante la liofilización de una solución que comprende: (a) dicho rVWF, comprendiendo un polipéptido seleccionado de entre el grupo consistente en: a) la secuencia de aminoácidos de SEQ ID Nº 3; b) un análogo, fragmento o variante de a) capaz de causar la aglutinación de las plaquetas estabilizadas en presencia de ristocetina o de unirse al Factor VIII; c) un polipéptido codificado por el nucleótido dee SEQ ID Nº 1; d) un análogo, fragmento...

  10. 10.-

    Método para la inactivación certificable de patógenos por irradiación en un fluido biológico

    (05/2012)

    Método para determinar una dosis efectiva de luz monocromática o policromática de una o más fuentes luminosas en un reactor de irradiación luminosa para inactivar microorganismos en un fluido biológico, que comprende medir el efecto de la luz monocromática o policromática en una solución dosimétrica que adapta la absorbancia y la viscosidad del fluido biológico a las longitudes de onda de fotoinactivación utilizadas en base a una calibración de la dosis de luz, mediante i) irradiación de dicha solución dosimétrica en una capa de longitud de camino óptico lo suficientemente delgada para absorber sólo una fracción de la luz incidente con una irradiancia definida predeterminada durante un tiempo determinado para aplicar una dosis...

  11. 11.-

    KIT PARA MEDIR LA PRODUCCIÓN DE TROMBINA EN UNA MUESTRA DE SANGRE O PLASMA DE UN PACIENTE

    (11/2011)

    Kit para medir la producción de trombina en una muestra, comprendiendo un complejo liofilizado de factor tisular (TF)/fosfolípido (PL) y una mezcla liofilizada de un sustrato de trombina con un marcador fluorescente y CaCl2, donde la mezcla liofilizada forma una solución límpida cuando se disuelve en una solución acuosa

  12. 12.-

    METODO PARA LA PURIFICACION DEL INHIBIDOR DE LA PROTEINASA ALFA-1 (A1PI)

    (09/2009)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER INTERNATIONAL INC. BAXTER HEALTHCARE SA. Clasificación: C07K14/81.

    Método para la purificación del inhibidor de la proteinasa alfa-1 (a1Pl) de una fracción proteica, que comprende los pasos de: #a) proporcionar una fracción proteica congelada que comprende a1Pl, #b) descongelarla a una temperatura ambiente de 2-25ºC hasta que la fracción proteica haya alcanzado la temperatura ambiente, #c) incubarla durante 4 horas como mínimo a una temperatura ambiente de 2-25ºC, y #d) someterla a un paso de lavado.

  13. 13.-

    POLIPEPTIDO DE LA PROTEASA DE SEGMENTACION DEL FACTOR VON WILLEBRAND (VWF), ACIDO NUCLEICO QUE CODIFICA DICHO POLIPEPTIDO Y UTILIZACION DEL MISMO

    (06/2009)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N5/10, A61K38/48, C07K16/40, C12N9/64, C12N15/57, G01N33/563.

    Polipéptido que muestra la actividad del vWF-cp que comprende la secuencia de aminoácidos AAGGILH- LELLV, caracterizado porque la actividad del vWF-cp es definida por la segmentación del vWF en el enlace peptídico 842Tyr-843Met, tener la actividad proteolítica directa que convierte el vWF con una estructura singlete en el vWF con una estructura satélite, y conservar la actividad en presencia, individualmente, del inhibidor de la serina proteasa, fluorofosfato de diisopropilo (DFP), y del inhibidor de la calpaína proteasa, carbobenziloxi (Z) peptidil diazometilcetona (Z-Leu-Leu-Tyr-CHN 2).

  14. 14.-

    POLIPEPTIDO DEL FACTOR VIII CON ACTIVIDAD DE FACTOR VIII:C

    (03/2008)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N15/12, C07K14/705, C12P21/02, C07K14/755, A61K38/37.

    Polipéptido de factor VIII humano, que tiene actividad de factor VIII: C, que comprende una modificación entre AS 1743 (Phe) y 1749 (Arg), AS 1784 (Ser) y 1831 (Asp), AS 1888 (Ser) y 1919 (His), AS 1942 (Trp) y 1947 (Met), AS 1959 (Ser) y 1974 (Ala), AS 2037 (Ile) y 2062 (Trp), AS 2108 (Asp) y 2118 (Asn) y/o AS 2154 (Thr) y 2158 (Ile), de manera que la modificación es una mutación, deleción o inserción que aumenta la afinidad de unión a la proteína, relacionada con receptor de lipoproteína de baja densidad (LRP).

  15. 15.-

    MULTIMERASA PURIFICADA

    (11/2007)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K31/00, C07K16/18, C12Q1/37, A61P7/00, A61K38/48, A61P7/04, A61P7/02, C07K16/40, A61K38/46, C07K14/755, C12N9/64, A61K38/37.

    Multimerasa purificada que escinde el enlace peptídico 842Tyr-843Met del vWF y y que es activa en presenciadel inhibidor de serina-proteasa DFP o del inhibidor de calpaína-proteasa Z-Leu-Leu-Tyr-CHN2, obtenible de plasma, suero, de una fracción plasmática o de una fracción sérica, por un método cromatográfico, comprendiendo dicho método la recuperación de dicha multimerasa de las fracciones en las que se halla la actividad proteolítica para la inactivación del vWF en presencia de un inhibidor de serina-proteasa.

  16. 16.-

    PREPARACION FARMACEUTICA DE FACTOR VII.

    (06/2006)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N9/64, A61K38/36.

    Procedimiento para la purificación de factor VII de un material biológico y producción de un preparado de factor VII por adsorción del factor VII en un material cromatográfico, elución fraccionada del factor VII con una actividad amidolítica específica de como mínimo 50 U/mg, donde la elución se realiza con un tampón sin adición de inhibidores de coagulación sanguínea y donde el caudal unitario de elución es como mínimo de 0, 15 volúmenes de columna por minuto, y obtención del factor VII a partir del producto de elución, de manera que el preparado de factor VII tiene un porcentaje inferior al 5% de factor VIIa con respecto a la cantidad total de factor VII.

  17. 17.-

    PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE ALTERACIONES DE LA COAGULACION SANGUINEA.

    (10/2005)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, A61P7/04, A61K38/36, C07K1/36.

    SE DESCRIBE UN PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE TRASTORNOS DE LA COAGULACION SANGUINEA, QUE CONTIENEN FACTORES PROTROMBINASA PURIFICADOS, EN PARTICULAR PROTROMBINA PURIFICADA Y EVENTUALMENTE FACTOR XA PURIFICADO COMO PRINCIPIO ACTIVO.

  18. 18.-

    PROCEDIMIENTO PARA LA DETERMINACION DE UNA SUSTANCIA DE ENLACE AL COLAGENO.

    (04/2005)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: G01N33/543, G01N33/68, G01N33/566, A61L27/00, C07K1/22, G01N33/535, A61L15/32.

    SE DESCRIBE UN PROCEDIMIENTO PARA ANALIZAR UNA SUSTANCIA LIGADORA DE COLAGENO, EN ESPECIAL LA ACTIVIDAD DE UNA PROTEINA DE ADHESION EN UN ENSAYO; DICHO PROCEDIMIENTO ESTA CARACTERIZADO PORQUE EL COLAGENO AVIDO SE FIJA COVALENTE A UNA FASE SOLIDA, LA SUSTANCIA LIGADORA DEL ENSAYO ES LIGADA AL COLAGENO, Y SE ANALIZA LA SUSTANCIA QUE LIGA EL COLAGENO LIGADO. TAMBIEN SE DESCRIBE UN CONJUGADO DE COLAGENO FORMADO DE UNA FASE SOLIDA Y EL COLAGENO AVIDO, LIGADO COVALENTE A ELLA. EL PROCEDIMIENTO ESTA ESPECIALMENTE INDICADO PARA EL ANALISIS DE LA ACTIVIDAD PRIMARIA HEMOSTATICA DEL VWF.

  19. 19.-

    PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE TRASTORNOS DE LA COAGULACION SANGUINEA.

    (12/2004)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, A61P7/04, A61K38/36, A61K38/37.

    Un preparado farmacéutico para el tratamiento de trastornos de la coagulación sanguínea, que contiene, como mínimo, una pro-proteína de la coagulación de la sangre, seleccionada del grupo compuesto por el factor VIII, el factor von Willebrand (vWF) o el factor V y, además, un competidor de unión de receptor inerte desde el punto de vista fisiológico de la coagulación seleccionado del grupo compuesto de RAP, un mutante de RAP, un análogo de RAP y la combinación del activador de plasminógeno del tipo de tejido (tissue) (tPa) y aprotinina.

  20. 20.-

    PROCEDIMIENTO PARA LA INACTIVACION DE AGENTES PATOGENOS, ESPECIALMENTE DE VIRUS, EN MATERIALES BIOLOGICOS.

    (09/2004)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, C12N9/74.

    La invención se refiere a un procedimiento de neutralización de agentes patógenos, en particular de virus, en un material biológico, por incubación con un agente químico. Este procedimiento se caracteriza porque la incubación se realiza en presencia de una sal eluotrópica que corresponde a una concentración de NaCL de al menos 200 mmol/l, preferentemente, 300 mmol/l. La invención se refiere también a una preparación que contiene un complejo de protrombina, purificada por cromatografía.

  21. 21.-

    PROCEDIMIENTO PARA LA PURIFICACION O EL FRACCIONAMIENTO DE FACTOR WON WILLEBRAND (VWF) Y PREPARADOS PARA SU OBTENCION.

    (06/2004)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C07K14/755.

    La presente invención se refiere a un procedimiento de purificación y de fraccionamiento cromatográfico del factor Willebrand (vWF) contenido en un material de partida, que incluye las siguientes etapas: absorción del contenido vWF de un material de partida con avidez de colágeno inmovilizado sobre un portador, separación de la parte no absorbida y lavado opcional del portador, elución del vWF del colágeno inmovilizado; y extracción del vWF purificado. La invención también se refiere a la preparación farmacéutica que incluye un vWF biológicamente activo que está unido de forma estable al colágeno.

  22. 22.-

    PEGAMENTO PARA TEJIDOS A BASE DE FIBRONOGENO Y SU UTILIZACION PARA LA PREPARACION DE UN HEMOSTATICO.

    (05/2004)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61L24/00.

    SE DESCRIBE UN PEGAMENTO ESTABLE DE TEJIDOS, QUE COMPRENDE FIBRINOGENO Y UN ACTIVADOR O PROACTIVADOR DE PROTROMBINA, SIENDO SU CONTENIDO EN PROTROMBINA DE LA SANGRE, DE MENOS DE 5 UNIDADES/G DE FIBRINOGENO. ESTE PEGAMENTO TISULAR SE PUEDE PRESENTAR COMO UN PREPARADO LIQUIDO O SECO, Y PUEDE ESTAR OPCIONALMENTE EN UN MATERIAL PORTADOR HIDROSOLUBLE Y BIOLOGICAMENTE DEGRADABLE.

  23. 23.-

    NUEVOS PREPARADOS FARMACEUTICOS A BASE DE PEPTIDO DE ACTIVACION DE PROTEINA C.

    (12/2002)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, A61P29/00.

    SE PRESENTA EL USO DEL PEPTIDO DE ACTIVACION DE LA PROTEINA C PARA PREPARAR UNA PREPARACION FARMACEUTICA QUE POSEE UNA ACTIVIDAD ANTINOCICEPTIVA. ESTA PREPARACION FARMACEUTICA ES UTIL EN EL TRATAMIENTO DE ESTADOS DOLOROSOS PROVOCADOS POR PROCESOS INFLAMATORIOS AGUDOS O CRONICOS (TALES COMO ARTRITIS REUMATOIDEA, MIOSITIS, GASTRITIS, COLITIS, INFLAMACIONES EN EL TRACTO UROGENITAL).

  24. 24.-

    PREPARACION FARMACEUTICA QUE COMPRENDE EL PROPEPTICO vWF

    (06/2002)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/37.

    Se describe una preparación farmacéutica para el tratamiento de los trastornos de coagulación de la sangre que comprende una cantidad eficaz del propéptido vWF así como un procedimiento de producción de dicha preparación.

  25. 25.-

    Preparados de complejos de protrombina inmunotolerantes.

    (11/2001)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48.

    Un preparado de complejo farmacéutico de protrombina inmunotolerante que contiene los factores II, IX, X y, en caso dado, VII, caracterizado porque tiene un contenido de antígeno del factor VIII inferior al 0,1 Factor VIII:C-antígeno/E FEIBA.

  26. 26.-

    PROCEDIMIENTO PARA ESCINDIR PROENZIMAS.

    (10/1999)
    Solicitante/s: IMMUNO AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N9/74, C12N9/48, C12N11/14.

    PARA LA ESCISION PROTEOLITICA, CONTROLADA LIMITADA DE PROTEINA O PROENZIMAS Y SE TRATAN LAS PROENZIMAS CON PROTEASA EN PRESENCIA DE UN DETERGENTE O DE SUSTANCIAS NO AZEOTROPICAS, A EXCEPCION DE SALES ACTIVAS COGULANTES, SE OBTIENE ENZIMAS O FRAGMENTOS DE ENZIMAS. EL PROCEDIMIENTO ES UN METODO SENCILLO PARA LA EXCISION CALCULADA DE PROTOTROMBINA Y LA OBTENCION DE TROMBINA.

  27. 27.-

    PROCEDIMIENTO PARA LA EXTRACCION DEL FACTOR WILLEBRAND DE ALTA PUREZA.

    (05/1999)
    Solicitante/s: IMMUNO AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C07K14/755, A61K38/37.

    LA INVENCION TRATA DE UN PROCEDIMIENTO PARA LA RECUPERACION DEL FACTOR DE WILLEBRAND CON ELEVADA PUREZA, EN EL CUAL EL RECOMBINANTE DEL FACTOR DE WILLEBRAND (RVWF) SE PURIFICA CROMATOGRAFICAMENTE POR CROMATOGRAFIA DE INTERCAMBIO ANIONICO CON UN INTERCAMBIADOR ANIONICO DEL TIPO DE AMINA CUATERNARIA EN UNA SOLUCION AMORTIGUADORA, QUE COMPRENDE SUSTANCIAS AMORTIGUADORAS Y OPCIONALMENTE SAL. LAS SOLUCIONES AMORTIGUADORAS ESTAN PREFERENTEMENTE SIN ESTABILIZANTES, AMINOACIDOS Y OTROS ADITIVOS. SEGUN ESTE PROCEDIMIENTO SE OBTIENE RECOMBINANTE DE VWF CON ELEVADA PUREZA, SIN PROTEINAS PLASMATICAS DE LA SANGRE, EN PARTICULAR SIN EL FACTOR VIII, Y FISIOLOGICAMENTE ACTIVO. LA INVENCION TAMBIEN TRATA DE UNA PREPARACION FARMACEUTICA, QUE CONTIENE RVWF, Y QUE SE COMPONE DE MULTIMEROS CON UNA INTEGRIDAD ESTRUCTURAL ELEVADA.

  28. 28.-

    PROCEDIMIENTO PARA OBTENER EL FACTOR VIII

    (08/1998)
    Solicitante/s: IMMUNO AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C07K14/435, A61K38/37.

    LA INVENCION SE REFIERE A UN PROCEDIMIENTO PARA OBTENER UNA PREPARACION FACTOR VIII, SEGURA CONTRA LA ACCION DEL VIRUS Y MUY PURA Y SE CARACTERIZA A TRAVES DE LA COMBINACION DE LAS MEDIDAS A) DEPURAR CROMATOGRAFICAMENTE UNA FRACCION CONTENIENDO FACTOR VIII; B) TRATAR TENSIOACTIVAMENTE UNA SOLUCION ACUOSA DE FACTOR VIII QUE TENGA UNA RELACION ENTRE TENSIOACTIVO/PROTEINA ENTRE 1:1 Y 66:1 Y C) CALENTAR LA PREPARACION DEL FACTOR VIII QUE SE ENCUENTRE EN ESTADO SOLIDO.