31 inventos, patentes y modelos de SVENDSEN, ALLAN

  1. 1.-

    Variantes de alfa-amilasa

    (11/2015)

    Variante de una alfa-amilasa madre de tipo Termamyl, donde (a) la variante comprende una o varias de las siguientes sustituciones: E376K; S417T; A420Q o R; S356A; o Y358F y además K176R+I201F+ H205N utilizando la numeración en SEC ID nº: 4, donde la alfa-amilasa madre de tipo Termamyl tiene un grado de identidad para SEC ID nº: 4 de al menos 80%, y (b) la variante tiene actividad de alfa-amilasa y además las variantes tienen y una estabilidad aumentada a pH por debajo de 7.0, y/o a concentraciones de calcio por debajo de 1 mM a temperaturas en el rango de 95°C a 160°C relativamente a la alfa-amilasa madre de tipo Termamyl.

  2. 2.-

    Mutantes de alfa-amilasa

    (04/2015)

    Variante de una α-amilasa original tipo Termamyl, donde la α-amilasa original tipo Termamyl es seleccionada entre: (i) SEC ID Nº: 1, SEC ID Nº: 2, SEC ID Nº: 3, SEC ID Nº: 4, SEC ID NO: 5, SEC ID 5 Nº: 6, SEC ID Nº: 7 o SEC ID Nº: 8; o (ii) una α-amilasa original tipo Termamyl que tiene al menos el 80% de homología con una de las secuencias de (i); y donde la variante tiene actividad α-amilasa y comprende las mutaciones H183* y G184* y una sustitución seleccionada de N195A, R, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, P, S, T,...

  3. 3.-

    Variantes de galactanasas

    (02/2015)

    Variante de una galactanasa de la familia glicósido hidrolasa 53 original que tiene un cambio en el perfil de la actividad de pH en comparación con la original; dicha variante comprende al menos una de las siguientes sustituciones: H91 N,L,D; A90S+H91D; D181N; donde la variante tiene actividad de galactanasa; donde la galactanasa original tiene cualquiera de las SEC ID nº: 1-4; donde la variante tiene al menos 80% de identidad con la galactanasa original; y donde la numeración se define por el alineamiento con SEC ID n:...

  4. 4.-

    Polipéptidos con actividad de alfa-amilasa alcalina y ácidos nucleicos que los codifican

    (12/2014)

    Polipéptido aislado con actividad de alfa-amilasa que comprende la secuencia de aminoácidos de la SEC ID nº 2 y variantes de la misma que tienen una secuencia de aminoácidos con al menos un 96% de identidad con los aminoácidos 1 a 485 de la SEC ID nº 2, donde la variante tiene un rendimiento de lavado mejorado en comparación con la alfa-amilasa progenitora, donde el rendimiento de lavado es determinado bajo las siguientes condiciones de lavado: muestras de prueba ensuciadas con almidón de arroz naranja se lavan durante 15 minutos a 25°C a un pH de 10,5, una dureza...

  5. 5.-

    Mutantes de alfa-amilasa

    (08/2014)

    Variante de una α-amilasa de tipo Termamyl progenitora, cuya variante tiene actividad de α-amilasa y muestra estabilidad mejorada a pH 8 hasta 10,5 en relación con la alfa amilasa progenitora. Dicha variante comprende solo una mutación de la α-amilasa de tipo Termamyl progenitora, donde la única mutación del progenitor es una de las siguientes sustituciones; G149Y,S,K,A,T,C,F,H,W,V (usando la SEQ ID NO: numeración 6) y donde la α-amilasa tipo Termamyl progenitora tiene al menos 95 % de homología con la SEQ ID NO: 6.

  6. 6.-

    Variante de lipasa

    (07/2014)

    Lipasa que es un polipéptido con una secuencia de aminoácidos que: a) tiene al menos un 90 % de identidad con la lipasa tipo salvaje derivada de la cepa de Humicola lanuginosa DSM 4109; b) en comparación con dicha lipasa tipo salvaje, comprende una sustitución de T231R; y i) comprende un aminoácido negativo en la posición E210 de dicha lipasa tipo salvaje; ii) comprende un aminoácido cargado negativamente en la región correspondiente a las posiciones 90-101 de dicha lipasa de tipo salvaje; y iii) comprende un aminoácido neutro o negativo en una posición correspondiente a N94 de dicha lipasa tipo salvaje y/o tiene una carga eléctrica neta neutra o negativa en la región correspondiente a las posiciones 90-101 de dicha...

  7. 7.-

    Variantes de alfa-amilasa

    (06/2014)

    Alfa-amilasa i) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 4 o 8 en la presente, o ii) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la figura 1 o figura 2, o iii) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la figura 3, o iv) alfa-amilasa que muestra al menos el 90% de homología con las alfa-amilasas de i), ii) o iii), donde la alfa-amilasa comprende una de las siguientes alteraciones: T49L, F, V, Y o I y donde la posición 49 corresponde a la posición 49 de la secuencia de aminoácidos mostrada en...

  8. 8.-

    Variante de lipasa

    (12/2013)

    Lipasa que es un polipeptido con una secuencia de aminoacidos que: a) tiene al menos 95 % identidad con la lipasa tipo salvaje derivada de la cepa de Humicola lanuginosa DSM 4109; b) en comparacion con dicha lipasa tipo salvaje, comprende una sustitucion de T231 R +N233R; y I) comprende una adicion peptidica al C-terminal; y/o II) presenta las siguientes limitaciones: i) comprende un aminoacido negativo en la posicion E210 de dicha lipasa tipo salvaje; ii) comprende un aminoacido cargado negativamente en la region correspondiente a las posiciones 90-101 de dicha lipasade tipo...

  9. 9.-

    Mutantes de alfa-amilasa

    (12/2013)

    Variante de la α-amilasa progenitora tipo Termamyl, que tiene la secuencia SEC ID N.º: 2 donde dicha variante constade la SEC ID N.º: 2 con una de las siguientes mutaciones seleccionadas de: i)H156Y+A181T+A209V; ii)H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S; iii)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+A209V; iv)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+N190F+A209V; v)A1*+N2*+L3V+M15T+R23K+S29A+A30E+Y31H+A33S+E34D+H35I+ H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S, donde un asterisco (*) indica deleción del aminoácido.

  10. 10.-

    Mutantes de alfa-amilasa

    (08/2013)

    Variante de una α-amilasa tipo Termamyl progenitora, donde la α-amilasa tipo Termamyl progenitora se selecciona de: (i) SEC ID n.º: 1, SEC ID n.º: 2, SEC ID n.º: 3, SEC ID n.º: 4, SEC ID n.º: 5, SEC ID n.º: 6, SEC ID n.º: 7 o SEC ID n.º: 8o (ii) una α-amilasa progenitora de tipo Termamyl con al menos un 80% de homología a una de las secuencias en (i); y donde la variante tiene actividad de α-amilasa y comprende las mutaciones R181* y G182* y una sustitución seleccionadade N195A, R, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y, V (con respecto a SEC ID n.º: 6) o en posicionescorrespondientes en otras α-amilasas de tipo Termamyl...

  11. 11.-

    Método para diseñar mutantes de alfa-amilasa con propiedades predeterminadas

    (08/2012)

    Variante de una alfa-amilasa parental de tipo Termamyl, que presenta actividad de alfa-amilasa y que tiene unadependencia de iones de calcio disminuida con respecto a la alfa-amilasa parental, que comprende una mutación en unaposición que corresponde a al menos una de las siguientes posiciones en la SEC ID No: 2: N104, A349, 1479, L346, I430, N457, K385, F350, 1411, H408 o G303.

  12. 12.-

    Variantes de fitasa

    (03/2012)

    Variante de una fitasa progenitora de termostabilidad mejorada y/o actividad específica en comparación con la fitasa de Peniophora lycii CBS 686.96, la variante comprendiendo al menos una de las sustituciones seleccionadas del grupo que consiste en: 20R; 29N, C, T; 45A; 63N; 69A; 92L; 931, 95R, H, M, N, S, T; 97V; 98G; 99D; 1021, 110Y, R, W; 114A; 118A; 125D; 152A; 156C, R; 157K; 160R; 163P; 183K, A, W, G; 185A, H, N, P, K; 187G; 190S, K; 191L, R, S; 194R; 199S; 205S; 210G; 218T; 2221, 234K, S; 248A, C, D, E, G, H, S, T; 286S; 321A; 323A; 324S, L; 328T; 330R; 334E, D, G; 343N; 344A, V, S; 345D, H; 347Q, P; 349M, K; 350T, M, I, L; 384S, A; 395G; 398T; 409S; 421 R, S; 422R; 423N; 424S; 425L; 426E; 427G; 428R;...

  13. 13.-

    ENZIMAS HÍBRIDAS QUE CONSISTEN EN UNA PRIMERA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE ENDOAMILASA Y UN MÓDULO DE UNIÓN DE CARBOHIDRATOS COMO SEGUNDA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS

    (04/2011)

    Polipéptido el cual es un híbrido comprendiendo; a) una primera secuencia de aminoácidos teniendo actividad endo-amilasa y teniendo al menos un 60% de identidad con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 35 y b) una segunda secuencia de aminoácidos comprendiendo un módulo de unión a carbohidratos y teniendo al menos un 60% de identidad con la secuencia de aminoácidos mostrada como los residuos de aminoácidos del 485 al 586 en la SEC ID NO: 2, donde dicha primera secuencia de aminoácidos y/o dicha segunda secuencia de aminoácidos se deriva de una bacteria

  14. 14.-

    ENZIMAS PARA USO FARMACÉUTICO

    (12/2010)

    Proteasa ácido estable de al menos 90% identidad a la SEC ID nº: 1, para uso como un medicamento para el tratamiento de la insuficiencia pancreática exocrina, en donde ácido estable significa que la actividad proteasa de la enzima proteasa pura, en una dilución correspondiente a A280 = 1.0, y tras la incubación durante 2 horas a 37ºC en el siguiente tampón: 100 mM de ácido succínico, 100 mM de HEPES, 100 mM de CHES, 100 mM de CABS, 1 mM de CaCl2, 150 mM de KCl, 0.01% Triton® X-100, pH 3.5; es al menos un 80% de la actividad de referencia

  15. 15.-

    ALFA-AMILASA MUTANTE, DETERGENTE Y AGENTE DE LAVADO DE VAJILLA

    (03/2010)

    EN LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE UNO O MAS DE LOS RESIDUOS DE AMINO ACIDO DE METIONINA ES INTERCAMBIADO CON CUALQUIER RESIDUO AMINO ACIDO EXCEPTO POR CYS Y MET. LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE ASI PRODUCIDA EXHIBE UNA ESTABILIDAD MEJORADA EN PRESENCIA DE AGENTES DE OXIDACION Y UNA TERMOACTIVIDAD MEJORADA CON VALORES MODERADAMENTE BAJOS DE PH. LA (ALFA)-AMILASA MUTANTE ESTA BIEN INDICADA COMO UN ADITIVO PARA DETERGENTES, AGENTES DE LAVADO DE VAJILLA Y AGENTES DE LICUEFACION

  16. 16.-

    METODO PARA DISE|AR MUTANTES DE ALFA-AMILASA CON PROPIEDADES PREDETERMINADAS

    (11/2009)
    Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C11D3/386, C12N9/28, C12N15/56.

    UN METODO PARA CONSTRUIR UNA VARIANTE DE UNA {AL}-AMILASA ORIGINAL DE TIPO TERMAMIL, QUE PRESENTA ACTIVIDAD {AL}-AMILASA Y AL MENOS UNA PROPIEDAD ALTERADA CON RESPECTO A LA {AL}-AMILASA ORIGINAL, CONSISTE EN I) ANALIZAR LA ESTRUCTURA DE LA {AL}AMILASA ORIGINAL DE TIPO TERMAMIL PARA IDENTIFICAR AL MENOS UN RESTO DE AMINOACIDO O AL MENOS UNA PARTE DE LA ESTRUCTURA DE LA {AL}-AMILASA DE TIPO TERMAMIL QUE SE CONSIDEREN RESPONSABLES DE LA ALTERACION DE LA PROPIEDAD DE LA {AL}-AMILASA ORIGINAL DE TIPO TERMAMIL (EVALUADO TENIENDO EN CUENTA CONSIDERACIONES ESTRUCTURALES O FUNCIONALES), II) CONSTRUIR UNA VARIANTE DE {AL}AMILASA DE TIPO TERMAMIL QUE, COMPARADA CON LA {AL}-AMILASA ORIGINAL DE TIPO TERMAMIL, ESTE MODIFICADA EN EL RESTO DE AMINOACIDO O LA PARTE ESTRUCTURAL IDENTIFICADOS EN I) A FIN DE ALTERAR LA PROPIEDAD, Y III) ANALIZAR LA PROPIEDAD EN CUESTION DE LA VARIANTE DE {AL}-AMILASA DE TIPO TERMAMIL RESULTANTE.

  17. 17.-

    VARIANTES DE ENZIMAS LIPOLITICAS

    (11/2009)

    Método de preparación de una masa o un producto horneado obtenido a partir de la masa, que comprende la adición de una enzima lipolítica a la masa; dicha enzima lipolítica es una enzima lipolítica fúngica que tiene actividad hidrolitica hacia el digalactosil diglicérido y un fosfolípido, y que tiene una proporción de actividad hacia un enlace acilo C16-C20 y un enlace acilo C4-C8 que corresponde a una proporción SLU/LU de al menos 3, donde la actividad hacia el enlace acilo C 16-C 20 es determinada como SLU donde una SLU es la cantidad de lipasa que libera 1 micromol de ácido oleico titulable por minuto medido a 30ºC y pH 9 con una emulsión estabilizada de aceite de oliva como el sustrato, en un tampón...

  18. 18.-

    MUTANTES DE ALFA-AMILASA

    (06/2009)
    Ver ilustración. Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C11D3/386, C12N9/28.

    Una variante de una {alpha}-amilasa parental tipo Termamyl, donde la {alpha}-amilasa parental tipo Termamyl es seleccionada entre: #(i) SEC ID NO: 1, SEC ID NO: 2, SEC ID NO: 3, SEC ID NO: 4, SEC ID NO: 5, SEC ID NO: 6, SEC ID NO: 7 o SEC ID NO: 8; #(ii) una {alpha}-amilasa parental tipo Termamyl que tiene al menos el 80% de homología para una de las secuencias en (i); y donde la variante tiene actividad {alpha}-amilasa y comprende las mutaciones siguientes 1181* y G182* y N193F en SEC ID NO: 3 o en posiciones correspondientes en otra {alpha}-amilasa parental tipo Termamyl.

  19. 19.-

    POLIPEPTIDOS CON ACTIVIDAD ALFA-AMILASA Y ACIDOS NUCLEICOS QUE CODIFICAN A LOS MISMOS

    (06/2009)
    Ver ilustración. Solicitante/s: NOVOZYMES A/S. Clasificación: C11D3/386, C12N9/28.

    Polipéptido aislado con actividad alpha-amilasa y con una secuencia de aminoácidos que consiste en los aminoácidos del 1 al 485 de la SEC ID No: 2 o la SEC ID No: 4.

  20. 20.-

    VARIANTES DE FITASA

    (06/2009)
    Ver ilustración. Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C12N15/55, C12N9/16, A23K1/165.

    Fitasa que difiere de la secuencia de aminoácidos de la fitasa de Peniophora lycii de la Fig. 6 en una o más de las siguientes posiciones, usando la numeración de posición correspondiente a P. lycii de la Fig. 1: D45S; T61R; A115N; L118V; H126S,V; G172P; E173Q,S; D201E; D203R, K, S; N215A, P; M238L; V264R, I; G302R,H; T337Q,S,G; V339I; P340A; E360R; V365L,A,S; D366V,S; E411K,T.

  21. 21.-

    VARIANTES DE GLUCOAMILASA

    (04/2008)
    Ver ilustración. Solicitante/s: NOVOZYMES A/S. Clasificación: C12N9/34.

    Variante de una glucoamilasa progenitora que tiene mejor termoestabilidad con respecto a la glucoamilasa progenitora comprendiendo una o más mutaciones en la(s) siguiente(s) posición(es) en la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO:2 E408R+A425T+S465P+T494A, E408R+S386N, T2Q+Al 1 P+S394R, A11E+E408R, T2M+N9A+T390R+0406N+L410R. A393R, T2R+S386R+A393R, A393R+L410R, A1V+L66R+Y402F+N427S+ S486G, T2E+T379A+S386K+A393R, T2R+S386R+A393R, Y402F, V59A+A393R+T490A, y una extensión del N-terminal que consiste en PLASD Y402F+S411V, S119P+Y402F+S411V, S119P+Y312Q+Y402F+T416H, y/o en una posición correspondiente en una glucoamilasa homóloga que exhibe un grado de identidad de al menos un 60% con las secuencias de aminoácidos mostradas en la SEC ID NO: 2.

  22. 22.-

    VARIANTES DE ALFA-AMILASA

    (12/2007)
    Ver ilustración. Solicitante/s: NOVOZYMES A/S. Clasificación: C12N5/10, C12N15/09, C11D3/386, C12N9/28, C12P7/06, C12N1/19, C12N1/21, C12P19/14, C12N1/15, C12S11/00.

    Alfa-amilasa i) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 4 o 8 en la presente, o ii) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la figura 1 o figura 2, o iii) con la secuencia de aminoácidos mostrada en la figura 3, o iv) alfa-amilasa que muestra al menos el 90% de homología con las alfa- amilasas de i), ii) o iii), donde la alfa-amilasa comprende la alteración G107A, y donde la posición 107 corresponde a la posición 107 de la secuencia de aminoácidos de la SEC ID NO: 4.

  23. 23.-

    VARIANTES DE AMILASA

    (10/2007)
    Ver ilustración. Solicitante/s: NOVOZYMES A/S. Clasificación: D21H17/00, C12N15/09, C12N15/56, C11D3/386, C07H21/04, C12N15/00, C12N1/21, D21C5/00, D21H17/28, D21C5/02.

    Variante de una a-amilasa madre, que presenta al menos un 80% de identidad con la secuencia de aminoácidos SEC ID N°. 1, en la que la variante comprende una deleción de aminoácidos equivalente a R179 y G180 de la secuencia de aminoácidos mostrada en SEC ID N°3, dicha variante teniendo actividad alfa-amilasa y exhibiendo al menos una de las siguientes propiedades con respecto a dicha alfa-amilasa madre:termostabilidad aumentada; estabilidad aumentada a la oxidación; y dependencia de Ca2+ reducida.

  24. 24.-

    VARIANTES DE AMILASA.

    (04/2007)
    Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C12N9/28, C11D3/386.

    SE DESCRIBE UNA VARIANTE DE UNA {AL} POSEYENDO LA {AL} ELECCIONADA ENTRE LAS SECUENCIAS DE AMINOACIDOS QUE APARECEN EN LA SEC ID N CTIVAMENTE; O (II) PRESENTA AL MENOS UN 80 % DE HOMOLOGIA CON UNA O MAS DE ESTAS SECUENCIAS DE AMINOACIDOS; Y/O PRESENTA UNA REACTIVIDAD CRUZADA INMUNOLOGICA CON UN ANTICUERPO PRODUCIDO CONTRA UNA {AL} AMINOACIDOS; Y/O ESTA CODIFICADA POR UNA SECUENCIA DE ADN QUE SE HIBRIDA CON LA MISMA SONDA QUE LA SECUENCIA DE ADN QUE CODIFICA PARA UNA {AL} DE AMINOACIDOS; EN DICHA VARIANTE: (A) AL MENOS UN RESTO AMINOACIDO DE LA {AL} B) AL MENOS UN RESTO AMINOACIDO DE LA {AL} HA SIDO SUSTITUIDO POR UN RESTO AMINOACIDO DIFERENTE; Y/O (C) AL MENOS UN RESTO AMINOACIDO SE HA INSERTADO EN RELACION A LA {AL} AMILASA PARENTAL; MAYOR TERMOESTABILIDAD; MAYOR ESTABILIDAD FRENTE A LA OXIDACION; Y MENOR DEPENDENCIA DE CA{SUP,2+}; CON LA CONDICION DE QUE LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS ES UNA VARIANTE QUE NO ES IDENTICA A CUALQUIERA DE LAS SECUENCIAS DE AMINOACIDOS QUE APARECEN EN LA SEC ID N 3 Y SEC ID N.

  25. 25.-

    PROCESO DE CONVERSION DEL ALMIDON USANDO ISOAMILASAS TERMOESTABLES DE SULFOLOBUS.

    (12/2006)
    Ver ilustración. Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C12N9/44, C12P19/16.

    La presente invención se refiere a un procedimiento de conversión de almidón del tipo que incluye una etapa de desrramificación en la que se utiliza una isoamilasa activa en las condiciones dominantes del procedimiento para desrramificar el almidón y al uso de isoamilasas termoestables para la conversión de almidón. La invención se refiere también a una isoamilasa aislada obtenida de una cepa del género Rhodothermus y a secuencias clonadas de ADN que codifican isoamilasas provenientes de una cepa Rhodothermus o Sulfolobus, a vectores de expresión que comprenden dicha secuencia de ADN, células huésped que comprenden dichos vectores de expresión y finalmente a procedimientos para producir dichas isoamilasas.

  26. 26.-

    VARIANTES DE CUTINASA.

    (03/2006)
    Solicitante/s: NOVOZYMES A/S. Clasificación: C12N15/55, C12P7/62, C12N9/18.

    Variante de cutinasa, que: a) tiene una secuencia de aminoácidos que presenta una homología superior al 80% con la SEC ID Nº 1, b) en comparación con la SEC ID Nº 1, comprende una sustitución de residuos de los aminoácidos A4, A88,N91, A130, Q139, T166, L167, I168, I169 o R189, o una sustitución de los aminoácidos Q1C/L, L2K/Q/V,G8D, S11T, N15D, A16T, T29M/I/C, V38H, N44D, S48E/K, H49Y, L66I, S116K, S119P, G120D, T164S,L174F o I178V y c) es más termoestable que la cutinasa con la secuencia de aminoácidos presentada en SEC ID Nº 1.

  27. 27.-

    NUEVAS ENZIMAS LIPOLITICAS.

    (01/2005)
    Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C11D3/386, C12N9/20.

    SE REVELAN UNAS NOVEDOSAS ENZIMAS LIPOLITICAS CAPACES DE ELIMINAR UNA CONSIDERABLE CANTIDAD DE GRASA DE UN RETAL MANCHADO DE GRASA EN UN LAVADO DE CICLO UNICO. LAS ENZIMAS LIPOLITICAS PREFERIDAS SON VARIANTES DE LA LIPASA DE HUMICOLA LANUGINOSA QUE PUEDE SER PREPARADA POR TECNICAS RECOMBINANTES DE ADN. LAS ENZIMAS SE UTILIZAN CON EXITO EN COMPOSICIONES DETERGENTES.

  28. 28.-

    VARIANTES DE LIPASA.

    (12/1998)
    Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C11D3/386, C12N15/55, C12N9/20, C12N5/14.

    SE PRESENTAN LIPASAS QUE COMPRENDEN TRIVALENTES CATALITICAS SIMILARES A LA TRIPSINA QUE INCLUYEN UNA SERINA ACTIVA LOCALIZADA EN UNA BOLSA DE UNION ALARGADA Y PREDOMINANTEMENTE HIDROFOBICA DE LA MOLECULA DE LIPASA, DICHA BOLSA FORMA PARTE Y ESTA RODEADA CON UNA ZONA DE CONTACTO LIPIDA, LAS LIPASAS SE MUTAN MEDIANTE LA ELIMINACION O SUSTITUCION DE UNO O MAS RESIDUOS DE AMINOACIDO EN LA ZONA DE CONTACTO LIPIDA PARA CAMBIAR LA CARGA ELECTROSTATICA Y/O LA HIDROFOBICIDAD DE LA ZONA DE CONTACTO LIPIDA O DE MANERA QUE CAMBIE LA CONFORMACION DE LA SUPERFICIE DE LA ZONA DE CONTACTO LIPIDA DE LAS LIPASAS.

  29. 29.-

    ENZIMAS ESTABILIZADAS.

    (12/1998)
    Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C12N15/55, C12N9/42, C12N15/20.

    ESTA INVENCION SE REFIERE A NUEVAS ENZIMAS ESTABILIZADAS. MAS ESPECIFICAMENTE LA INVENCION SE REFIERE A ENZIMAS ESTABILIZADAS, EN LAS QUE UN RESIDUO DE AMINOACIDO QUE SURGE NATURALMENTE (DISTINTO DE LA PROLINA) HA SIDO SUSTITUIDO CON UN RESIDUO DE PROLINA EN UNA O MAS POSICIONES; EN CUYA(S) POSICION(ES) LOS ANGULOS DIEDRICOS FI CONSTITUYEN VALORES DENTRO DEL INTERVALO [-90 (GRADOS) < FI < -40 (GRADOS) ]; PREFERENTEMENTE LOS ANGULOS DIEDRICOS F Y PSI CONSTITUYEN VALORES DENTRO DE LOS INTERVALOS [-90 (GRADOS) < FI < -40 (GRADOS) ] Y [-180 (GRADOS) < PSI < (S) POSICION(ES) ES/SON LOCALIZADAS EN REGIONES EN LAS QUE LA ENZIMA SE CARACTERIZA POR POSEER UNA POSICION HELICOIDAL ALFA O EN LAMINA BETA. LA INVENCION TAMBIEN SE REFIERE A SECUENCIAS NUCLEOTIDAS QUE CODIFICAN NUEVAS ENZIMAS ESTABILIZADAS, Y VECTORES DE EXPRESION Y ORGANISMOS QUE CONTIENEN LAS SECUENCIAS DE NUCLEOTIDO. LA INVENCION TAMBIEN SE REFIERE A COMPOSICIONES DETERGENTES QUE COMPRENDEN LAS ENZIMAS ESTABILIZADAS.

  30. 30.-

    ENZIMAS ESTABILIZADAS Y COMPOSICIONES DETERGENTES.

    (11/1998)
    Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C12N15/57, C12N9/50.

    ESTA INVENCION SE REFIERE A COMPOSICIONES DETERGENTES ENZIMATICAS QUE CONTIENEN NUEVAS PROTEASAS ESTABILIZADAS, EN QUE RESIDUOS DE AMINOACIDOS QUE OCURREN DE MANERA NATURAL (DISTINTOS DE LA PROLINA) SE HAN SUSTITUIDO POR UN RESIDUO DE PROLINA EN UNA O MAS POSICIONES, EN CUYA O CUYAS POSICIONES LOS ANGULOS DIEDROS PHI Y PSI CONSTITUYEN VALORES DENTRO DE LOS INTERVALOS [-90 (GRADOS) < PHI < -40 (GRADOS) Y -180 (GRADOS) < PSI < 180 (GRADOS) ] Y CUYA O CUYAS POSICIONES NO SE ENCUENTRAN EN REGIONES, EN QUE LA PROTEASA SE CARACTERIZA POR POSEER UNA ESTRUCTURA -HELICOIDAL O (BETA)-LAMINAR.

  31. 31.-

    PRECURSORES DE INSULINA, SU PREPARACION Y SECUENCIAS DE DNA, VEHICULOS DE EXPRESION Y UN PROCESO PARA PRODUCIR INSULINA HUMANA Y ANALOGOS.

    (11/1994)
    Solicitante/s: NOVO NORDISK A/S. Clasificación: C07K15/00, A61K37/26.

    LA INVENCION SE REFIERE A PRECURSORES DE INSULINA QUE TIENEN LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS B - X1 - X2 - Y2 - Y1 - A , EN LA QUE B SON LOS 29 RESIDUOS DE AMINOACIDOS DE LA CADENA B DE LA INSULINA HUMANA, A SON LOS 21 RESIDUOS DE AMINOACIDOS DE LA CADENA A DE LA INSULINA HUMAN, X1 ES UN ENLACE PEPTIDICO O UNO O MAS RESIDUOS AMINOACIDOS, X2 ES GLU O ASP, E Y1 Y Y2 SON LYS O ARG, LAS POSICIONES A6 Y A11, A7 Y B7 Y A20 Y B19, RESPECTIVAMENTE ESTAN CONECTADAS POR PUENTES DE ASUFRE, Y OPCIONALMENTE UNO O MAS DE LOS RESIDUOS AMINOACIDOS DE LAS CADENAS B Y A ESTA SUSTITUIDO POR OTRO RESIDUO AMINOACIDO. LOS PRECURSORES DE INSULINA SE PREPARAN CULTIVANDO UNA CEPA DE LEVADURA TRANSFORMADA CON UN VEHICULO DE EXPRESION REPLICABLE QUE COMPRENDE UNA SECUENCIA DE DNA QUE CODIFICA AL PRECURSOR DE INSULINA, Y AISLANDOLO DEL MEDIO DE CULTIVO. LOS PREECURSORES DE INSULINA SE PUEDEN CONVERTIR EN INSULINA HUMAN O EN ANALOGOS DE INSULINA POR TRATAMIENTO ENZIMATICO.