32 inventos, patentes y modelos de SCHWARZ, HANS-PETER

  1. 1.-

    Procedimiento para preparar una composiciónde IgG enriquecida a partir de plasma

    (08/2014)

    Un procedimiento para preparar una composición de IgG enriquecida a partir de plasma, comprendiendo el procedimiento las etapas de: (a) precipitar una fracción de plasma desprovisto de crioprecipitado, en una primera etapa de precipitación, con alcohol entre aproximadamente un 6 % y aproximadamente un 10 % a un pH de entre aproximadamente 7,0 y aproximadamente 7,5 para obtener un primer precipitado y un primer sobrenadante; (b) precipitar la IgG del primer sobrenadante, en una segunda etapa de precipitación, con alcohol entre aproximadamente un 20 % y aproximadamente un 25 % a un pH de entre aproximadamente 6,7 y aproximadamente 7,3 para formar un segundo precipitado; (c) resuspender el segundo precipitado para formar una suspensión; (d) precipitar la IgG de la suspensión formada en la etapa (c), en una tercera etapa de precipitación, con alcohol entre aproximadamente un 22 % y aproximadamente un 28 % a un pH de entre aproximadamente 6,7 y aproximadamente 7,3 para formar un tercer precipitado; (e) resuspender el tercer precipitado para formar una suspensión; y (f) separar la fracción soluble de la suspensión formada en la etapa (e), formando de este modo una composición de IgG enriquecida, en el que al menos una de la primera etapa de precipitación, segunda de precipitación, o tercera etapa de precipitación comprende la adición por pulverización del alcohol.

  2. 2.-

    Retirada de serina proteasas por tratamiento con dióxido de silicio finamente dividido

    (07/2014)

    Un procedimiento para reducir la cantidad de una serina proteasa o un zimógeno de serina proteasa en una composición de proteína diana derivada de plasma, comprendiendo el procedimiento las etapas de: (a) realizar una primera etapa de enriquecimiento de proteína diana para formar una primera composición enriquecida; (b) poner en contacto la composición con dióxido de silicio (SiO2) finamente dividido bajo condiciones adecuadas para unir al menos una serina proteasa o zimógeno de serina proteasa; y (c) separar el SiO2 de la composición para retirar la serina proteasa unida, en el que la al menos una serina proteasa o zimógeno de serina proteasa es Factor XIa (FXIa), Factor XIIa (FXIIa), Factor XI (FXI), o Factor XII (FXII); en el que la primera etapa de enriquecimiento de proteína diana es una etapa de precipitación de proteína; en el que la etapa de precipitación de proteína es una etapa de fraccionamiento de alcohol; y en el que la proteína diana derivada de plasma se selecciona de una inmunoglobulina (Ig), albúmina, alfa-1-antitripsina (A1PI), butirilcolinesterasa, una proteína del sistema del complemento, y un inhibidor inter-alfa-tripsina (Iα

  3. 3.-

    Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson

    (04/2014)

    Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico de quimioquina (motivo C) ligando 2 (XCL2); (b) Medir la expresión génica de XCL2; (c) Comparar la expresión génica de XCL2 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del XCL2 presente en una muestra de referencia procedente del sujeto obtenida con anterioridad al tratamiento con IVIG; y (d) Determinar si el XCL2 está o no sobreexpresado o infraexpresado en la muestra procedente del sujeto tratado con IVIG en comparación con la expresión génica del marcador en la muestra de referencia, verificando así la eficacia del tratamiento con IVIG de la esclerosis múltiple en el sujeto.

  4. 4.-

    Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson

    (04/2014)

    Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico de quimioquina (motivo C-C) ligando 13 (CCL13); (b) Medir la expresión génica de CCL13; (c) Comparar la expresión génica de CCL13 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del CCL13 presente en una muestra de referencia procedente del sujeto obtenida con anterioridad al tratamiento con IVIG; y (d) Determinar si el CCL13 está o no sobreexpresado o infraexpresado en la muestra procedente del sujeto tratado con IVIG en comparación con la expresión génica del marcador en la muestra de referencia, verificando así la eficacia del tratamiento con IVIG de la esclerosis múltiple en el sujeto.

  5. 5.-

    Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson

    (04/2014)

    Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico de quimioquina (motivo C-X-C) ligando 5 (CXCL5); (b) Medir la expresión génica de CXCL5; (c) Comparar la expresión génica de CXCL5 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del CXCL5 presente en una muestra de referencia procedente del sujeto obtenida con anterioridad al tratamiento con IVIG; y (d) Determinar si el CXCL5 está o no sobreexpresado o infraexpresado en la muestra procedente del sujeto tratado con IVIG en comparación con la expresión génica del marcador en la muestra de referencia, verificando así la eficacia del tratamiento con IVIG de la esclerosis múltiple en el sujeto.

  6. 6.-

    Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson

    (04/2014)

    Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico de quimioquina (motivo C-X-C) ligando 3 (CXCL3); (b) Medir la expresión génica de CXCL3; (c) Comparar la expresión génica de CXCL3 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del CXCL3 presente en una muestra de referencia procedente del 10 sujeto obtenida con anterioridad al tratamiento con IVIG; y (d) Determinar si el CXCL3 está o no sobreexpresado o infraexpresado en la muestra procedente del sujeto tratado con IVIG en comparación con la expresión génica del marcador en la muestra de referencia, verificando así la eficacia del tratamiento con IVIG de la esclerosis múltiple en el sujeto.

  7. 7.-

    Dispositivo para la calibración en un método para la inactivación certificable de patógenos por irradiación en un fluido biológico

    (12/2013)

    Dispositivo para la calibración en un método para la inactivación de microorganismos en un fluido biológico, que comprende irradiar el fluido biológico con una dosis efectiva de luz monocromática o policromática procedente de una o más fuentes luminosas, donde la dosis efectiva se determina mediante la medida del efecto de la luz monocromática o policromática sobre una solución dosimétrica, comprendiendo el dispositivo: una fuente de luz (T) de temperatura regulada o corriente estabilizada para asegurar una salida de luz constante; una abertura de salida de luz (V) que permite a la luz radiar a través de una abertura de obturador (W) sobre una abertura de colimación, un mecanismo de relojería mecánico o un oscilador electrónico, un obturador exacto controlado (W) montado entre la apertura de salida de la luz (V) y la apertura de colimación, estando controlado el obturador (W) por el mecanismo de relojería mecánico o el oscilador electrónico para conseguir un tiempo de exposición exacto y reproducible de la cubeta o célula óptica, y una ranura para cubetas o células ópticas (X) dispuesta detrás de la apertura de colimación en un alojamiento de temperatura regulada, donde la apertura de colimación está adaptada para actuar como la apertura de entrada de luz, permitiendo que la luz de la fuente luminosa (T) radie sobre la cubeta o célula óptica que contiene la solución dosimétrica arriba definida, para aplicar una fluencia definida a dicha solución dosimétrica.

  8. 8.-

    Actividad anti-amiloide de la inmunoblogulina intravenosa (IVIG) in vitro

    (12/2013)

    Un método para preseleccionar los lotes de inmunoglobulina intravenosa (IVIG) más adecuados paraadministrar a los pacientes que padecen enfermedad de Alzheimer (EA), comprendiendo el método: a) poner en contacto cultivos celulares de ensayo con agregados de Aß citotóxicos y con lotes de IVIG. b) determinar el nivel de citotoxicidad en los cultivos celulares de ensayo y c) comparar el nivel de citotoxicidad en los cultivos de ensayo con el nivel de citotoxicidad en un cultivo celularcontrol, identificando y seleccionando de este modo el lote de IVIG que es el más adecuado para su administración apacientes que padecen EA.

  9. 9.-

    Modulación por IVIG de quimioquinas para el tratamiento de la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson

    (08/2013)

    Método para verificar la eficacia de un tratamiento intravenoso con inmunoglobulina (IVIG) de exacerbaciones agudas de esclerosis múltiple recurrente-remitente en un sujeto, comprendiendo el método los pasos de: (a) Poner en contacto una primera muestra biológica del sujeto tratado con IVIG con un reactivo que se une específicamente a una secuencia de ácido nucleico del factor 1 de regulación transcripcional (TRERF1); (b) Medir la expresión génica del TRERF1; (c) Comparar la expresión génica del TRERF1 en la primera muestra procedente del sujeto tratado con IVIG con la expresión génica del TRERF1 presente en una muestra de referencia procedente del sujeto obtenida con anterioridad al tratamiento con IVIC; y (d) Determinar si el TRERF1 está o no sobreexpresado o infraexpresado en la muestra procedente del sujeto tratado con IVIG en comparación con la expresión génica del marcador en la muestra de referencia, verificando así la eficacia del tratamiento con IVIG de la esclerosis múltiple en el sujeto.

  10. 10.-

    Proceso de purificación preparatoria de furina humana

    (07/2013)

    Método para purificar un polipéptido de furina o un polipéptido de furina truncada a partir de una soluciónproteínica, que comprende los siguientes pasos: a) unir dicho polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada a una resina mixta de intercambiocatiónico/interacción hidrófoba con potencial para unirse al polipéptido de furina o polipéptido defurina truncada a pH 6,0, y b) recuperar el polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada de la resina por elución.

  11. 11.-

    Método para la inactivación certificable de patógenos por irradiación en un fluido biológico

    (05/2012)

    Método para determinar una dosis efectiva de luz monocromática o policromática de una o más fuentes luminosas en un reactor de irradiación luminosa para inactivar microorganismos en un fluido biológico, que comprende medir el efecto de la luz monocromática o policromática en una solución dosimétrica que adapta la absorbancia y la viscosidad del fluido biológico a las longitudes de onda de fotoinactivación utilizadas en base a una calibración de la dosis de luz, mediante i) irradiación de dicha solución dosimétrica en una capa de longitud de camino óptico lo suficientemente delgada para absorber sólo una fracción de la luz incidente con una irradiancia definida predeterminada durante un tiempo determinado para aplicar una dosis de luz determinada, conduciendo a un cambio mensurable en un fotoproducto, y ii) lectura de la dosis correspondiente al cambio en dicho fotoproducto durante o después de la irradiación luminosa de dicha solución dosimétrica en dicho reactor de irradiación luminosa, ejecutándose el paso i) antes del paso ii) y seleccionándose el fluido biológico de entre el grupo consistente en fluidos que comprenden sobrenadante de cultivo celular procariota, sobrenadante de cultivo celular eucariota, lisado celular procariota, lisado celular eucariota, sangre, plasma, fracciones de plasma, suero y fluidos derivados de sangre, plasma y suero, comprendiendo la solución dosimétrica un actinómetro de yoduro de potasio-yodato de potasio/polivinilpirrolidona diluido.

  12. 12.-

    KIT PARA MEDIR LA PRODUCCIÓN DE TROMBINA EN UNA MUESTRA DE SANGRE O PLASMA DE UN PACIENTE

    (11/2011)

    Kit para medir la producción de trombina en una muestra, comprendiendo un complejo liofilizado de factor tisular (TF)/fosfolípido (PL) y una mezcla liofilizada de un sustrato de trombina con un marcador fluorescente y CaCl2, donde la mezcla liofilizada forma una solución límpida cuando se disuelve en una solución acuosa

  13. 13.-

    METODO PARA LA PURIFICACION DEL INHIBIDOR DE LA PROTEINASA ALFA-1 (A1PI)

    (09/2009)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER INTERNATIONAL INC. BAXTER HEALTHCARE SA. Clasificación: C07K14/81.

    Método para la purificación del inhibidor de la proteinasa alfa-1 (a1Pl) de una fracción proteica, que comprende los pasos de: #a) proporcionar una fracción proteica congelada que comprende a1Pl, #b) descongelarla a una temperatura ambiente de 2-25ºC hasta que la fracción proteica haya alcanzado la temperatura ambiente, #c) incubarla durante 4 horas como mínimo a una temperatura ambiente de 2-25ºC, y #d) someterla a un paso de lavado.

  14. 14.-

    POLIPEPTIDO DE LA PROTEASA DE SEGMENTACION DEL FACTOR VON WILLEBRAND (VWF), ACIDO NUCLEICO QUE CODIFICA DICHO POLIPEPTIDO Y UTILIZACION DEL MISMO

    (06/2009)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N5/10, A61K38/48, C07K16/40, C12N9/64, C12N15/57, G01N33/563.

    Polipéptido que muestra la actividad del vWF-cp que comprende la secuencia de aminoácidos AAGGILH- LELLV, caracterizado porque la actividad del vWF-cp es definida por la segmentación del vWF en el enlace peptídico 842Tyr-843Met, tener la actividad proteolítica directa que convierte el vWF con una estructura singlete en el vWF con una estructura satélite, y conservar la actividad en presencia, individualmente, del inhibidor de la serina proteasa, fluorofosfato de diisopropilo (DFP), y del inhibidor de la calpaína proteasa, carbobenziloxi (Z) peptidil diazometilcetona (Z-Leu-Leu-Tyr-CHN 2).

  15. 15.-

    POLIPEPTIDO DEL FACTOR VIII CON ACTIVIDAD DE FACTOR VIII:C

    (03/2008)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N15/12, C07K14/705, C12P21/02, C07K14/755, A61K38/37.

    Polipéptido de factor VIII humano, que tiene actividad de factor VIII: C, que comprende una modificación entre AS 1743 (Phe) y 1749 (Arg), AS 1784 (Ser) y 1831 (Asp), AS 1888 (Ser) y 1919 (His), AS 1942 (Trp) y 1947 (Met), AS 1959 (Ser) y 1974 (Ala), AS 2037 (Ile) y 2062 (Trp), AS 2108 (Asp) y 2118 (Asn) y/o AS 2154 (Thr) y 2158 (Ile), de manera que la modificación es una mutación, deleción o inserción que aumenta la afinidad de unión a la proteína, relacionada con receptor de lipoproteína de baja densidad (LRP).

  16. 16.-

    ANTICUERPOS DE ACTIVACION DEL FACTOR IX/FACTOR IXA

    (02/2008)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N15/13, C12N5/10, C12N15/09, A61K39/395, C07K16/18, C12P21/08, A61P7/04, C12P21/02, C12N5/12, C07K16/36, C07K16/40, C12N5/20, C12N15/02.

    Anticuerpo frente al factor IX/factor IXa que tiene una actividad tipo cofactor del factor VIIIa y que incrementa la actividad procoagulante del factor FIXa.

  17. 17.-

    MULTIMERASA PURIFICADA

    (11/2007)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K31/00, C07K16/18, C12Q1/37, A61P7/00, A61K38/48, A61P7/04, A61P7/02, C07K16/40, A61K38/46, C07K14/755, C12N9/64, A61K38/37.

    Multimerasa purificada que escinde el enlace peptídico 842Tyr-843Met del vWF y y que es activa en presenciadel inhibidor de serina-proteasa DFP o del inhibidor de calpaína-proteasa Z-Leu-Leu-Tyr-CHN2, obtenible de plasma, suero, de una fracción plasmática o de una fracción sérica, por un método cromatográfico, comprendiendo dicho método la recuperación de dicha multimerasa de las fracciones en las que se halla la actividad proteolítica para la inactivación del vWF en presencia de un inhibidor de serina-proteasa.

  18. 18.-

    PREPARACION FARMACEUTICA DE FACTOR VII.

    (06/2006)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C12N9/64, A61K38/36.

    Procedimiento para la purificación de factor VII de un material biológico y producción de un preparado de factor VII por adsorción del factor VII en un material cromatográfico, elución fraccionada del factor VII con una actividad amidolítica específica de como mínimo 50 U/mg, donde la elución se realiza con un tampón sin adición de inhibidores de coagulación sanguínea y donde el caudal unitario de elución es como mínimo de 0, 15 volúmenes de columna por minuto, y obtención del factor VII a partir del producto de elución, de manera que el preparado de factor VII tiene un porcentaje inferior al 5% de factor VIIa con respecto a la cantidad total de factor VII.

  19. 19.-

    PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE TRASTORNOS DE LA COAGULACION SANGUINEA.

    (12/2004)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, A61P7/04, A61K38/36, A61K38/37.

    Un preparado farmacéutico para el tratamiento de trastornos de la coagulación sanguínea, que contiene, como mínimo, una pro-proteína de la coagulación de la sangre, seleccionada del grupo compuesto por el factor VIII, el factor von Willebrand (vWF) o el factor V y, además, un competidor de unión de receptor inerte desde el punto de vista fisiológico de la coagulación seleccionado del grupo compuesto de RAP, un mutante de RAP, un análogo de RAP y la combinación del activador de plasminógeno del tipo de tejido (tissue) (tPa) y aprotinina.

  20. 20.-

    PROCEDIMIENTO PARA LA INACTIVACION DE AGENTES PATOGENOS, ESPECIALMENTE DE VIRUS, EN MATERIALES BIOLOGICOS.

    (09/2004)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, C12N9/74.

    La invención se refiere a un procedimiento de neutralización de agentes patógenos, en particular de virus, en un material biológico, por incubación con un agente químico. Este procedimiento se caracteriza porque la incubación se realiza en presencia de una sal eluotrópica que corresponde a una concentración de NaCL de al menos 200 mmol/l, preferentemente, 300 mmol/l. La invención se refiere también a una preparación que contiene un complejo de protrombina, purificada por cromatografía.

  21. 21.-

    PROCEDIMIENTO PARA LA PURIFICACION O EL FRACCIONAMIENTO DE FACTOR WON WILLEBRAND (VWF) Y PREPARADOS PARA SU OBTENCION.

    (06/2004)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C07K14/755.

    La presente invención se refiere a un procedimiento de purificación y de fraccionamiento cromatográfico del factor Willebrand (vWF) contenido en un material de partida, que incluye las siguientes etapas: absorción del contenido vWF de un material de partida con avidez de colágeno inmovilizado sobre un portador, separación de la parte no absorbida y lavado opcional del portador, elución del vWF del colágeno inmovilizado; y extracción del vWF purificado. La invención también se refiere a la preparación farmacéutica que incluye un vWF biológicamente activo que está unido de forma estable al colágeno.

  22. 22.-

    UTILIZACION DE OROSOMUCOIDE EN UN PREPARADO FARMACEUTICO PARA EL TRATAMIENTO DE PANCREATITIS AGUDA.

    (06/2003)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K47/42, A61K38/17, A61P1/18.

    Utilización de orosomucoide para la elaboración de un preparado farmacéutico para el tratamiento de pancreatitis aguda.

  23. 23.-

    UTILIZACION DE LA GLICOPROTEINA-1-{AL} ACIDA HUMANA PARA PRODUCIR UNA PREPARACION FARMACEUTICA

    (04/2003)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K35/16.

    La invención se refiere al uso de la glicoproteína-1-{al} ácida humana para producir una preparación farmacéutica para el tratamiento de molestias no inflamatorias de la circulación o microcirculación.

  24. 24.-

    AGENTE PARA LA APLICACION SUBCUTANEA DE LA PROTEINA C.

    (01/2003)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48.

    LA INVENCION TRATA DE UN COMPUESTO FARMACEUTICO, QUE ES APROPIADO PARA LA INYECCION SUBCUTANEA DE LA PROTEINA C, QUE CONTIENE PROTEINA C Y UN PORTADOR FARMACEUTICAMENTE ACEPTABLE.

  25. 25.-

    NUEVOS PREPARADOS FARMACEUTICOS A BASE DE PEPTIDO DE ACTIVACION DE PROTEINA C.

    (12/2002)
    Ver ilustración. Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48, A61P29/00.

    SE PRESENTA EL USO DEL PEPTIDO DE ACTIVACION DE LA PROTEINA C PARA PREPARAR UNA PREPARACION FARMACEUTICA QUE POSEE UNA ACTIVIDAD ANTINOCICEPTIVA. ESTA PREPARACION FARMACEUTICA ES UTIL EN EL TRATAMIENTO DE ESTADOS DOLOROSOS PROVOCADOS POR PROCESOS INFLAMATORIOS AGUDOS O CRONICOS (TALES COMO ARTRITIS REUMATOIDEA, MIOSITIS, GASTRITIS, COLITIS, INFLAMACIONES EN EL TRACTO UROGENITAL).

  26. 26.-

    PREPARACION FARMACEUTICA QUE COMPRENDE EL PROPEPTICO vWF

    (06/2002)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/37.

    Se describe una preparación farmacéutica para el tratamiento de los trastornos de coagulación de la sangre que comprende una cantidad eficaz del propéptido vWF así como un procedimiento de producción de dicha preparación.

  27. 27.-

    UTILIZACION DE PROTEINA C HUMANA PARA LA PREVENCION Y TRATAMIENTO DE DEPOSITOS DE TROMBOCITOS.

    (01/2002)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/00.

    SE DESCRIBE EL USO DE LA PROTEINA C HUMANA PARA LA PREVENCION Y EL TRATAMIENTO DE DEPOSICION O AGREGACION DE TROMBOCITOS, MICROPARTICULAS DE TROMBOCITOS Y LEUCOCITOS. ADEMAS, SE DESCRIBE TAMBIEN UN METODO PERFECCIONADO PARA EL TRATAMIENTO EXTRACORPOREO DE FLUIDOS DEL CUERPO.

  28. 28.-

    Preparados de complejos de protrombina inmunotolerantes.

    (11/2001)
    Solicitante/s: BAXTER AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48.

    Un preparado de complejo farmacéutico de protrombina inmunotolerante que contiene los factores II, IX, X y, en caso dado, VII, caracterizado porque tiene un contenido de antígeno del factor VIII inferior al 0,1 Factor VIII:C-antígeno/E FEIBA.

  29. 29.-

    PROCEDIMIENTO PARA LA EXTRACCION DEL FACTOR WILLEBRAND DE ALTA PUREZA.

    (05/1999)
    Solicitante/s: IMMUNO AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: C07K14/755, A61K38/37.

    LA INVENCION TRATA DE UN PROCEDIMIENTO PARA LA RECUPERACION DEL FACTOR DE WILLEBRAND CON ELEVADA PUREZA, EN EL CUAL EL RECOMBINANTE DEL FACTOR DE WILLEBRAND (RVWF) SE PURIFICA CROMATOGRAFICAMENTE POR CROMATOGRAFIA DE INTERCAMBIO ANIONICO CON UN INTERCAMBIADOR ANIONICO DEL TIPO DE AMINA CUATERNARIA EN UNA SOLUCION AMORTIGUADORA, QUE COMPRENDE SUSTANCIAS AMORTIGUADORAS Y OPCIONALMENTE SAL. LAS SOLUCIONES AMORTIGUADORAS ESTAN PREFERENTEMENTE SIN ESTABILIZANTES, AMINOACIDOS Y OTROS ADITIVOS. SEGUN ESTE PROCEDIMIENTO SE OBTIENE RECOMBINANTE DE VWF CON ELEVADA PUREZA, SIN PROTEINAS PLASMATICAS DE LA SANGRE, EN PARTICULAR SIN EL FACTOR VIII, Y FISIOLOGICAMENTE ACTIVO. LA INVENCION TAMBIEN TRATA DE UNA PREPARACION FARMACEUTICA, QUE CONTIENE RVWF, Y QUE SE COMPONE DE MULTIMEROS CON UNA INTEGRIDAD ESTRUCTURAL ELEVADA.

  30. 30.-

    LYS ISQUEMIA Y DE LESIONES POR REPERFUSION

    (10/1998)
    Solicitante/s: IMMUNO AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K38/48.

    UN TRATAMIENTO PARA LA ISQUEMIA Y SU SECUELA, LAS LESIONES POR REPERFUSION QUE CONSISTE EN ADMINISTRAR PLASMINA Y PROTEINAS FORMADORAS DE PLASMINA, INCLUIDO EL LYS STANCIAS SIMILARES. SE HA DESCUBIERTO QUE EL LYS OS POR ESTADOS ISQUEMICOS. LA ADMINISTRACION DEL LYS OGEN SE PUEDE UTILIZAR PARA EL TRATAMIENTO DE SUJETOS DURANTE EL TIEMPO DE REPERFUSION Y UNA VEZ HAYA TENIDO LUGAR LA REPERFUSION. EL LYS CON TERAPIAS DE LISIS DE COAGULOS, TALES COMO AQUELLAS EN LAS QUE SE UTILIZA UN ACTIVADOR DE PLASMINOGENES EN LOS TEJIDOS Y SIMILARES.

  31. 31.-

    PREPARADO FARMACEUTICO A BASE DE LYS-PLASMONIGENO.

    (10/1995)
    Solicitante/s: IMMUNO AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K37/64, A61K37/47.

    PREPARADO FARMACEUTICO A BASE DE LYS-PLASMINOGENO, EN FORMA LIOFILIZADA CON UN CONTENIDO DE UN INHIBIDOR DE SERINA-PROTEASA Y, DADO EL CASO, DE UN COFACTOR INHIBIDOR EN UNA CANTIDAD DE 0,5 A 30 NMOL, PREFERENTEMENTE DE 5 A 25 NMOL POR MG DE LYS-PLASMINOGENO. EL PREPARADO LIBRE DE EFECTOS SECUNDARIOS SEGUN LA INVENCION SE PUEDE EMPLEAR PARA EL TRATAMIENTO O PROFILAXIS DE ESTADOS DEFICIENTES DE PLASMINOGENO Y TROMBOSIS ASI COMO PARA LA FABRICACION DE ORGANOS ARTIFICIALES RESISTENTES A LA TROMBOSIS.

  32. 32.-

    PREPARADO FARMACEUTICO CONTENIENDO PROTEINA-S.

    (12/1994)
    Solicitante/s: IMMUNO AKTIENGESELLSCHAFT. Clasificación: A61K37/02, A61K35/16, C07K3/20.

    EL INVENTO SE REFIERE A UN PREPARADO FARMACEUTICO; QUE SE UTILIZA PARA EL TRATAMIENTO O REDUCCION DE TROMBOSIS. TIENE UNA CONCENTRACION EN PROTEINA (S) QUE SUPONE UN CONTENIDO 50 VECES MAYOR DEL CONTENIDO DE PLASMA NATIVO; ESTA LIBRE DE PROTEINA DE C4 Y SE COMBINA CON UN CONTENIDO EN PROTEINA C ACTIVADA.