9 inventos, patentes y modelos de RARBACH,MARKUS

Enzimas celulasas optimizadas.

Sección de la CIP Química y metalurgia

(16/11/2018). Solicitante/s: Süd-Chemie IP GmbH & Co. KG . Clasificación: C12N9/42.

Un polipéptido que tiene actividad celobiohidrolasa, en donde el polipéptido comprende una secuencia de aminoácidos que tienen una identidad de secuencia de al menos 90% con la SEQ ID NO: 5 en donde el polipéptido se modifica en una o más posiciones seleccionadas del grupo que consiste en Q1, Q2, T7, A8, N10, Q28, E65, S86, D181, E183, D202, P224, S311, N318, T335, D346, Q349, T392, T393 e Y422, y en donde el polipéptido mantiene 50% de su máxima capacidad de transformación del substrato cuando la transformación se realiza durante 60 minutos a una temperatura de 62ºC o superior.

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Hidrólisis eficiente de una lignocelulosa con producción integrada de enzimas.

(30/12/2015) Un procedimiento para degradar a una biomasa lignocelulósica previamente tratada, que comprende las etapas de: c) cultivar un microorganismo que es capaz de producir por lo menos una enzima que tiene una actividad celulolítica y/o hemicelulolítica en un medio de crecimiento, obteniendo de esta manera una suspensión rica en microorganismos, que comprende dicha por lo menos una enzima; d) elaborar el microorganismo y/o la suspensión rica en microorganismos de la etapa c), por (i) un tratamiento mecánico que comprende el sometimiento a una entrada de energía volumétrica de 1-500 kW/m3, durante un período de tiempo de 0,1-60 min; y/o (ii) un tratamiento mecánico que se selecciona entre un tratamiento con un mezclador, un tratamiento con un homogeneizador y un tratamiento con un molino; …

Enzimas celulasas optimizadas.

(15/07/2015) Un polipéptido que tiene una actividad de celobiohidrolasa, en donde el polipéptido comprende una secuencia de aminoácidos que tiene una identidad entre secuencias de por lo menos 85 % con respecto a la SEQ ID NO: 2, en donde el residuo de aminoácido en la posición Q1 de la SEQ ID NO: 2 se ha modificado por sustitución o supresión.

Xilanasa termoestable para la hidrólisis selectiva de polisacáridos que contienen pentosa.

(13/08/2014) Un polipéptido que tiene actividad de xilanasa, en el que el polipéptido comprende una secuencia de aminoácidos que tiene al menos 70%, más preferiblemente al menos 75%, 80%, 85%, 90% o 95% de identidad de secuencia para la SEC ID Nº 1.

Generación de bloques de construcción químicos de biomasa vegetal por despolimerización selectiva.

(29/01/2014) Procedimiento para el tratamiento enzimático de materia prima polimérica en bruto que comprende las siguientes etapas: a) tratar la materia prima polimérica en bruto insoluble con un sistema de enzimas con el fin de liberar un bloque de construcción monomérico u oligomérico soluble definido de la materia prima polimérica en bruto; b) separar el bloque de construcción monomérico u oligomérico soluble definido producido en la etapa a) del resto de la materia prima polimérica en bruto insoluble, en el que las etapas a) y b) se repiten una o más veces con diferentes sistemas de enzimas con el fin de liberar del resto de la materia prima polimérica en bruto (materia prima polimérica procesada) otros bloques de construcción monoméricos u oligoméricos solubles definidos,…

Combinación de enzimas para licuar biomasa.

(22/01/2014) Procedimiento para la producción de un producto licuado, que comprende las siguientes etapas: (a) proporcionar material de biomasa de remolacha azucarera y/o caña de azúcar; (b) licuar dicha biomasa sometiéndola a una mezcla de enzimas que comprende celobiohidrolasa, betaglucosidasa y poligalacturonasa para dar un producto licuado con un contenido de sólidos insolubles restantes de menos del 2% (p/p).

Mananasas.

(03/07/2013) Una β-mananasa modificada que se deriva de la mananasa de Trichoderma reesei de tipo silvestre mostrada enla SEQ ID NO: 1 por medio de la sustitución de al menos un residuo de aminoácido en la posición 274 con relación ala numeración de dicha mananasa de tipo silvestre por leucina (L) o metionina (M) u homólogos de los mismos, quecomprende dicha al menos una sustitución de aminoácidos de leucina (L) o metionina (M) en la posición 274 conrelación a la numeración de dicha mananasa de tipo silvestre, en donde dicha mananasa modificada, o dichoshomólogos, tienen una mayor termoestabilidad con relación a la mananasa de tipo silvestre y en donde loshomólogos tienen una identidad de secuencia de al menos 90% con la SEQ ID NO: 1.

EVOLUCION DIRIGIDA DE BIOMOLECULAS USANDO MICROESTRUCTURAS.

Secciones de la CIP Química y metalurgia Técnicas industriales diversas y transportes

(01/01/2009). Ver ilustración. Solicitante/s: DIREVO BIOTECH AG. Clasificación: C12N15/10, B01L3/00.

Procedimiento para la selección acelular de variantes genotípicas de bibliotecas de genotipos en una microestructura, que comprende la siguiente secuencia de etapas de reacción: (a) reunión de un fluido de ensayo, que comprende una biblioteca de genotipos en una forma expresable y auxiliares de expresión apropiados para la expresión acelular, y de un fluido de separación en la microestructura, de modo que se generan compartimientos individuales del fluido de ensayo; (b) transporte de los compartimientos a través de la microestructura, con lo cual se produce la expresión del genotipo en el fenotipo en los compartimientos, (c) detección del fenotipo en los compartimientos y (d) selección de los compartimientos según sus fenotipos.

PROCEDIMIENTO PARA GENERAR PROTEASAS ESPECIFICAS DE SECUENCIA MEDIANTE EVOLUCION DIRIGIDA.

(01/02/2008) Un procedimiento para identificar proteasas específicas de secuencia con especificidades de sustrato objetivo que comprende las etapas siguientes (a) proporcionar una población de proteasas comprendida por variantes de una primera proteasa o de variantes o quimeras de dos o más primeras proteasas, teniendo dichas primeras proteasas una especificidad de sustrato para una secuencia de aminoácidos particular de un primer sustrato peptídico; (b) poner en contacto dicha población de proteasas con uno o más segundos sustratos, que comprenden al menos una secuencia de aminoácidos específica que es idéntica al sustrato peptídico diana o que tiene un rasgo intermedio con respecto al primer sustrato y el sustrato…

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