Polipéptidos del factor IX modificados y usos de los mismos.
(01/01/2020) Un polipéptido FIX modificado, que comprende un reemplazo de aminoácidos en un polipéptido FIX no modificado, en el que:
el reemplazo de aminoácidos se selecciona de entre R318Y, R318E, R318F y R318W en un polipéptido FIX maduro que tiene una secuencia establecida en la SEQ ID NO: 3, o el mismo reemplazo en un residuo de aminoácido correspondiente en un polipéptido FIX no modificado;
residuos de aminoácidos correspondientes se identifican mediante alineación del polipéptido FIX no modificado con el polipéptido de la SEQ ID NO: 3;
el polipéptido FIX no modificado consiste de una secuencia de aminoácidos establecida en las SEQ ID NOS: 2, 3, 20 o 325 o es…
Polipéptidos de factor x modificados y usos de los mismos.
(14/03/2019) Un polipéptido del Factor Xa (FXa) activo modificado aislado, que comprende una sustitución de aminoácido en una posición que corresponde a la posición 196 y en una posición que corresponde a la posición 332 en un polipéptido de FXa sin modificar con referencia a las posiciones de aminoácidos que se muestran en la SEQ ID NO:134, en donde:
las posiciones de aminoácidos correspondientes se determinan por alineación con la SEQ ID NO:134;
la sustitución en la posición 196 es con un resto de aminoácido polar neutro que es serina (S) o treonina (T);
la sustitución en la posición 332 es Alanina (A), Aspartato (D), Glutamato (E),…
Polipéptidos de factor VII que se modifican y usos de los mismos.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(19/01/2016). Solicitante/s: CATALYST BIOSCIENCES, INC. Clasificación: C12N9/64.
Un polipéptido de factor VII (FVII) modificado, que comprende modificaciones en un polipéptido de FVII, donde:
las modificaciones están en posiciones correspondientes a la posición 286 y posición 298 en un polipéptido de FVII que tiene la secuencia de aminoácidos expuesta en SEC ID Nº: 3 o en posiciones correspondientes en loci alineados en un polipéptido de FVII;
la modificación en la posición 286 es un reemplazo de aminoácido con una arginina (Arg, R);
la modificación en la posición 298 es un reemplazo de aminoácido con una glutamina (Gln, Q); y
el polipéptido de FVII modificado muestra actividad coagulante aumentada en comparación con un polipéptido de FVII no modificado que no tiene la modificación en la posición 286.
PDF original: ES-2556596_T3.pdf
Polipéptidos de factor VII modificados y usos de los mismos.
(25/03/2015) Un polipéptido del factor VII (FVII) modificado, que comprende:
un domino Gla heterólogo, o una parte suficiente del mismo para efectuar unión con fosfolípidos, por lo que el polipéptido de FVII modificado muestra afinidad o unión con fosfolípidos aumentada en comparación con un polipéptido de FVII no modificado que no contiene el dominio Gla heterólogo, donde:
la parte suficiente contiene 30 o más aminoácidos contiguos del dominio Gla heterólogo; y el dominio Gla heterólogo se selecciona de entre un dominio Gla en el factor IX (FIX), Factor X (FX), protrombina, proteína C, proteína S, osteocalcina, proteína específica de detención del Crecimiento 6 (Gas6) y proteína Z; y
una o más modificaciones de aminoácidos adicionales que aumentan la resistencia a antitrombina III (AT-III), aumentan la afinidad…
Proteasas modificadas que inhiben la activación del complemento.
(09/04/2013) Una proteasa modificada que no pertenece al complemento, que comprende modificaciones en uno cualquiera o más aminoácidos de una proteasa armazón, en la que: 5 el resto o los restos de aminoácidos modificados aumentan una o ambas de la especificidad por un sustrato diana o la actividad hacia un sustrato diana, en la que el sustrato diana es una proteína del complemento; la proteasa armazón es una proteasa MT-SP1, variantes alélicas, isoformas o una parte catalíticamente activa de la misma; y la proteasa modificada que no pertenece al complemento comprende:
a) al menos dos o más modificaciones en la proteasa armazón, en la que una modificación está en la posición 146 y la segunda modificación…
PROCEDIMIENTOS DE CRIBADO DE PROTEASAS Y PROTEASAS IDENTIFICADAS POR LOS MISMOS.
(25/01/2012) Un procedimiento para identificar o seleccionar una proteasa mutante o porción catalíticamente activa de la misma que escinde una secuencia de escisión en un sustrato diana de proteína que comprende:
a) poner en contacto un conjunto de una pluralidad de proteasas mutantes y/o porciones catalíticamente activas de las proteasas mutantes con un polipéptido de captura de proteasas, en el que:
el polipéptido de captura de proteasas comprende un sitio reactivo que contiene una secuencia de escisión para el sustrato diana de proteína;
el polipéptido de captura de proteasas se selecciona de entre una serpina, un miembro de la familia de las alfa-macroglobulinas, un miembro de la familia p35 y una forma modificada de las mismas que se modifica en el sitio reactivo por uno o más reemplazos, deleciones o sustituciones de aminoácidos para incluir…
INHIBIDORES NO COVALENTES DE LA UROQUINASA Y DE LA FORMACION DE VASOS SANGUINEOS.
(01/12/2007) Un compuesto con la **fórmula**, en el que: (a) X se selecciona de entre el grupo que consiste en -S(O)2-, N(R'')-S(O)2-, -(C=O)-, -OC(=O)-, -NH-C(=O)-, -P(O)(R'')-, y un enlace directo, en el que R'' es independientemente hidrógeno, alquilo de 1 a 4 átomos de carbono, arilo de 6 a 14 átomos de carbono o aralquilo de 7 a 16 átomos de carbono, con la excepción de que cuando X es -P(O)(R'')-, entonces R'' no es hidrógeno; (b) R1 se selecciona de entre el grupo que consiste en alquilo de 1 a 12 átomos de carbono que está opcionalmente sustituido con Y1 y/o Y2; alquilo de 1 a 3 átomos de carbono sustituidos con cicloalquilo de 3 a 8 átomos de carbono que está opcionalmente, mono-, di- o tri-sustituido…
T-PA RESISTENTE A LA SERPINA; MUTANTE; GENES.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(01/05/2003). Solicitante/s: BOARD OF REGENTS THE UNIVERSITY OF TEXAS SYSTEM. Clasificación: C12N9/64, C12N15/58.
Un t-PA mutante que es resistente a la inhibición por su inhibidor específico, en el cual dicho t-PA mutante tiene una sustitución por aminoácido ácido o neutral en el aminoácido básico correspondiente a la posición 304 del t-PA.
MUTANTES T-PA RESISTENTES A LA INHIBICION POR SUS INHIBIDORES SIMILARES.
Sección de la CIP Química y metalurgia
(16/04/2001). Solicitante/s: BOARD OF REGENTS THE UNIVERSITY OF TEXAS SYSTEM. Clasificación: C12N1/20, C07K14/745, C12N9/50, C12N15/58.
LA PRESENTE INVENCION SE REFIERE A MUTANTES DE PROTEASA DE SERINA DE LA SUPERFAMILIA DE QUIMOTRIPSINA, ESPECIALMENTE MUTANTES +-PA, QUE SON RESISTENTES A LA INHIBICION POR SUS INHIBIDORES AFINES, COMO EL PAI-1 EN EL CASO DE +-PA, Y GENES QUE LO CODIFICAN. LA PRESENTE INVENCION TAMBIEN SE REFIERE A MUTANTES INHIBIDORES DE PROTEASA DE SERINA, PARTICULARMENTE MUTANTES DE PAI-1, QUE INHIBEN LOS MUTANTES DE PROTEASA DE SERINA DE LA PRESENTE INVENCION, PARTICULARMENTE MUTANTES +-PA, Y GENES QUE LO CODIFICAN. LOS MUTANTES DE PROTEASA DE SERINA Y MUTANTES DE INHIBIDORES DE PROTEASA DE SERINA SON UTILES, POR EJEMPLO, COMO AGENTES FARMACOLOGICOS.