9 inventos, patentes y modelos de FERNANDEZ LORENTE,GLORIA

  1. 1.-

    Nuevos catalizadores altamente estabilizados de la enzima beta-galactosidasa de Kluyveromyces lactis inmovilizada sobre soportes glioxil

    (02/2015)

    Nuevos catalizadores altamente estabilizados de la enzima β-galactosidasa de kluyveromyces lactis inmovilizada sobre soportes glioxil. La presente invención se refiere a un procedimiento de estabilización de una β-galactosidasa de Kluyveromyces lactis, preferentemente inmovilizada en un soporte, que comprende unir la enzima a un polímero activado con al menos un agente conservante de estabilización de enzimas, dicho polímero activado comprendiendo grupos aldehído y/o carboxilo, y donde la unión es de tipo covalente y/o electrostática entre al menos un grupo amino de la enzima...

  2. 2.-

    SOPORTES HETEROFUNCIONALES ACTIVADOS Y SU USO PARA LA INMOVILIZACIÓN DE PROTEÍNAS

    (12/2012)

    Soportes heterofuncionales activados y su uso para la inmovilización de proteínas. La presente invención se refiere a soportes heterofuncionales activados con grupos capaces de adsorber proteínas a pH neutro vía diferentes mecanismos y grupos aldehído muy reactivos capaces de inmovilizar las enzimas previamente adsorbidas de modo covalente multipuntual. El uso de este tipo de soportes permite la inmovilización y rigidificación de enzimas a través de diferentes regiones de su superficie. Mediante la inmovilización...

  3. 3.-

    LIPASA LIPBL Y SUS APLICACIONES

    (10/2012)

    Lipasa LipBL y sus aplicaciones. La presente invención se refiere al uso de la lipasa LipBL para la hidrólisis de distintos sustratos seleccionados de entre p-nitrofenoles, tributirina, Tween 80, aceites, sustratos quirales y proquirales, aceite de pescado, azúcares paracetilados o nitrocefin y a un procedimiento enzimático de monodesprotección regioselectiva de azúcares paracetilados para la obtención de azúcares monodesacteilados.

  4. 4.-

    LIPASA LIPBL Y SUS APLICACIONES

    (05/2012)
    Solicitante/s: UNIVERSIDAD DE SEVILLA. Clasificación: C12N9/16, C12P19/00, C12N11/02, C07H13/02.

    La presente invención se refiere al uso de la lipasa LipBL para la hidrólisis de distintos sustratos seleccionados de entre p-nitrofenoles, tributirina, Tween 80, aceites, sustratos quirales y proquirales, aceite de pescado, azúcares paracetilados o nitrocefin y a un procedimiento enzimático de monodesprotección regioselectiva de azúcares paracetilados para la obtención de azúcares monodesacteilados.

  5. 5.-

    COMPLEJOS COVALENTES DE LIPASAS CON PROTEINAS, SONDAS DE ADN, COFACTORES U OTRAS BIOMOLECULAS

    (01/2012)

    Complejos covalentes de lipasas con proteínas, sondas de ADN, cofactores u otras biomoléculas. Complejos que comprenden lipasas unidas covalentemente, a través de regiones no involucradas en su centro activo, a biomoléculas de interés (proteínas, como enzimas, anticuerpos o proteínas A o G, cofactores o sondas de ADN). Los complejos se pueden inmovilizar a través del centro activo intacto de las lipasas sobre todo tipo de soportes hidrofóbicos sin necesidad de realizar modificaciones o activaciones en los mismos. La unión de la lipasa a los soportes...

  6. 6.-

    NUEVO METODO DE INMOVILIZACION DE ENZIMAS Y OTRAS BIO-MACROMOLECULAS SOBRE SOPORTES ACTIVADOS CON GRUPOS EPOXIDO CONTENIENDO GRUPOS IONIZADOS EN EL BRAZO ESPACIADOR QUE UNE CADA GRUPO EPOXIDO A LA SUPERFICIE DEL SOPORTE.

    (05/2007)

    Nuevo método de inmovilización de enzimas y otras bio- macromoléculas sobre soportes activados con grupos epóxido conteniendo grupos ionizados en el brazo espaciador que une cada grupo epóxido a la superficie del soporte. El proceso de inmovilización de enzimas y proteínas sobre este tipo de soporte tiene lugar en dos etapas consecutivas: a.- una primera adsorción fónica muy rápida de la enzima sobre el soporte ionizado en condiciones experimentales muy suaves y b.- la inmovilización covalente multipuntual intensa entre la enzima previamente adsorbida y una muy alta densidad de...

  7. 7.-

    PROCEDIMIENTO DE HIDROLISIS ENZIMATICA DE ESTERES DEL ACIDO (3SR,4RS)-4-(4-FLUOROFENIL)-6-OXOPIPERIDIN-3-CARBOXILICO CON BIOCATALIZADORES DE LIPASAS O ESTERASAS INMOVILIZADAS.

    (07/2002)
    Ver ilustración. Solicitante/s: VITA-INVEST, S.A.. Clasificación: C12N9/16, C12P17/12, C12P41/00, C12N11/02, C12N11/14.

    Procedimiento de hidrólisis enzimática de ésteres del ácido (3SR,4RS)-4-(4-fluorofenil)-6-oxopiperidin-3-carboxílico con biocatalizadores de lipasas o esterasas inmovilizadas. El procedimiento consiste en la hidrólisis enantioselectiva de una mezcla racémica de un éster del ácido(3SR,4RS)-4-(4-fluorofenil)- 6-oxopiperidin-3- carboxílico de fórmula (I), para obtener el ácido de fórmula (IIa) enantioméricamente puro o bien, el éster de fórmula (Ia), sin hidrolizar, enantioméricamente puro. Ambos compuestos de fórmula (IIa) y (Ia) son importantes intermedios en la síntesis de paroxetina. El procedimiento de hidrólisis se caracteriza porque se lleva a cabo en medios acuosos, en condiciones suaves de pH y temperatura, y por utilizar como catalizadores derivados de lipasas o esterasas de diferente origen obtenidos por inmovilización de las enzimas en distintos soportes.

  8. 8.-

    NUEVOS BIOCATALIZADORES DE LIPASAS INMOVILIZADAS.

    (04/2001)
    Solicitante/s: VITA-INVEST, S.A.. Clasificación: C12N9/20, C12N11/10.

    Nuevos biocatalizadores de lipasas inmovilizadas. Nuevos biocatalizadores de lipasas inmovilizadas por adsorción sobre soportes hidrofílicos recubiertos químicamente de una densa capa de grupos altamente hidrofóbicos. La preparación de estos nuevos derivados inmovilizados de lipasas comprende: la activación de soportes hidrofílicos con una adecuada morfología interna con grupos hidrofóbicos de estructura definida; y la adsorción, a muy baja fuerza iónica, de extractos de diferentes lipasas comerciales sobre estos soportes fabricados a medida. Los derivados obtenidos muestran una excelente actividad y estabilidad en ausencia de nuevas interfases, en algunos casos una actividad más de 100 veces más alta que los correspondientes enzimas solubles. Estos derivados de lipasas purificadas e hiperactivadas serán muy útiles como catalizadores industriales de hidrólisis enantio y regioselectiva de intermedios farmacéuticos especialmente cuando estos procesos se realicen en medios acuosos.

  9. 9.-

    PROCEDIMIENTO ENZIMATICO DE OBTENCION DE (R)-2-HIDROXI-4-FENILBUTANOATO DE ETILO ENANTIOMERICAMENTE PURO UTILIZANDO BIOCATALIZADORES DE LIPASAS INMOVILIZADAS.

    (02/2001)
    Ver ilustración. Solicitante/s: VITA-INVEST, S.A.. Clasificación: C12P7/62, C12N11/10.

    Procedimiento enzimáico de obtención de (r)-2-hidroxi-4-fenilbutanoato de etilo enantioméricamente puro utilizando biocatalizadores de lipasas inmovilizadas.Consiste en hidrolizar enantioselectivamente con lipasas inmovilizadas, la mezcla racémica (R, S)-2-hidroxi-4-fenilbutanoato de etilo ((R,S)-HPBE) de fórmula (I), obteniéndose (R)-2-hidroxi-4-fenilbutanoato de etilo ((R)-HPBE) de fórmula (II) y ácido (S)-2-hidroxi-4-feniltutanoico de fórmula (III).El compuesto de fórmula (II) es un importante intermedio enla síntesis de inhibidores de la enzima convertidora de laangiotensina. El procedimiento se lleva a cabo en medios acuosos, en condiciones suaves de pH y temperatura y utiliza biocatalizadores de lipasas inmovilizados obtenidos por adsorción de las enzimas, a muy baja fuerza iónica, en soportes hidrofílicos modificados químicamente con una capa densa de grupos hidrofóbicos bien definidos.