CIP-2021 : C12N 15/57 : que actúan sobre los enlaces peptídicos (3.4).

CIP-2021CC12C12NC12N 15/00C12N 15/57[5] › que actúan sobre los enlaces peptídicos (3.4).

Notas[t] desde C01 hasta C14: QUIMICA

C QUIMICA; METALURGIA.

C12 BIOQUIMICA; CERVEZA; BEBIDAS ALCOHOLICAS; VINO; VINAGRE; MICROBIOLOGIA; ENZIMOLOGIA; TECNICAS DE MUTACION O DE GENETICA.

C12N MICROORGANISMOS O ENZIMAS; COMPOSICIONES QUE LOS CONTIENEN; PROPAGACION, CULTIVO O CONSERVACION DE MICROORGANISMOS; TECNICAS DE MUTACION O DE INGENIERIA GENETICA; MEDIOS DE CULTIVO (medios para ensayos microbiológicos C12Q 1/00).

C12N 15/00 Técnicas de mutación o de ingeniería genética; ADN o ARN relacionado con la ingeniería genética, vectores, p. ej. plásmidos, o su aislamiento, su preparación o su purificación; Utilización de huéspedes para ello (mutantes o microorganismos modificados por ingeniería genética C12N 1/00, C12N 5/00, C12N 7/00; nuevas plantas en sí A01H; reproducción de plantas por técnicas de cultivo de tejidos A01H 4/00; nuevas razas animales en sí A01K 67/00; utilización de preparaciones medicinales que contienen material genético que es introducido en células del cuerpo humano para tratar enfermedades genéticas, terapia génica A61K 48/00; péptidos en general C07K).

C12N 15/57 · · · · · que actúan sobre los enlaces peptídicos (3.4).

CIP2021: Invenciones publicadas en esta sección.

Genes de Chromobacterium subtsugae.

(27/05/2020). Solicitante/s: Marrone Bio Innovations, Inc. Inventor/es: CORDOVA-KREYLOS,ANA LUCIA, WILK,DEBORA, BURMAN,SCOTT.

Una célula vegetal que comprende un polipéptido que tiene la secuencia de aminoácidos expuesta en las SEQ ID NO: 1, 2 o 3.

PDF original: ES-2811914_T3.pdf

Procesos para producir productos de fermentación.

(25/03/2020). Solicitante/s: NOVOZYMES A/S. Inventor/es: TANG,LAN, KANG,Zhengfang, KROGH,KRISTIAN BERTEL RØMER M, CLARK,SUZANNE, STRAHLER,CHRISTIE.

Proceso para generar productos de fermentación a partir de un material que contiene almidón que comprende los pasos de: i) licuefacción del material que contiene almidón durante 0.5-5 horas a una temperatura de 75-95 °C a un pH de 4-6 usando: - una alfa-amilasa; - una endoglucanasa que tiene la secuencia mostrada como SEC ID N.º: 3 o una secuencia que tiene 10 al menos un 80 % de identidad con la SEC ID N.º: 3 y además tiene un punto de fusión (DSC) por encima de 80 °C; ii) sacarificación del material licuado que contiene almidón de la etapa i) usando una glucoamilasa; iii) fermentación usando una cepa de Saccharomyces, en donde los pasos ii) y iii) se llevan a cabo como sacarificación y fermentación simultáneas a una temperatura de 25 °C a 40 °C.

PDF original: ES-2800477_T3.pdf

Composiciones y métodos comprendiendo variantes de serina proteasa.

(05/04/2019) Variante de subtilisina aislada, en la que dicha variante de subtilisina es una forma madura presentando actividad proteolítica, en la que dicha variante de subtilisina: (i) comprende una secuencia de aminoácidos comprendiendo una combinación de sustituciones de aminoácidos en posiciones seleccionadas de entre: T022R-S024F-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R-E271H, T022R-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R-E271H, T022R-S024F-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R-T260M, T022R-S024F-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R, T022R-S101G-S103A-V104I-A232V-P239G-Q245R, T022R-S101G-S103A-V104I-A232V-Q245R-T260K-L267N, T022R-S101G-S 103A-V104I-S128A-A232V-Q245R, T022R-S024F-S101G-S103A-V104I-V121F-A232V-Q245R, …

Método mejorado de producción de una proteasa aspártica en un organismo huésped recombinante.

(03/04/2019). Solicitante/s: CHR. HANSEN A/S. Inventor/es: VAN DEN BRINK,JOHANNES,MAARTEN, HARBOE,MARIANNE K, PETERSEN, STEEN, GULDAGER, RAHBEK-NIELSEN,HENRIK.

Procedimiento para obtener una secuencia de polinucleótido aislado que comprende una secuencia de ADN que codifica para un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos de proteasa aspártica, en el que el procedimiento comprende las etapas de modificar la secuencia de polinucleótido para codificar para un sitio de glicosilación N-X-T de polipéptido extra en la secuencia de aminoácidos de proteasa aspártica y aislar la secuencia de polinucleótido modificada que codifica para un polipéptido modificado, y en el que la proteasa aspártica es una quimosina.

PDF original: ES-2707384_T3.pdf

Conjugados para administración ósea y procedimiento de uso de estos para dirigir proteínas al hueso.

(29/10/2018) Una molécula de ácido nucleico aislada que comprende una secuencia de polinucleótidos seleccionada del grupo que consiste en: a. Un polinucleótido que comprende la secuencia de nucleótidos como se presenta en la SEQ ID NO: 7; b. Un polinucleótido codificante de un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se presenta en la SEQ ID NO: 8; c. Una secuencia de nucleótidos completamente complementaria con cualquiera de las secuencias de nucleótidos en a) o b); y d. Una secuencia de nucleótidos que se puede hibridar en condiciones de rigurosidad elevada con la secuencia de nucleótidos…

Mutante de polipéptido factor IX, sus usos y un método para su producción.

(23/10/2018). Solicitante/s: uniQure biopharma B.V. Inventor/es: SIMIONI,PAOLO.

Un polipéptido de FIX (factor IX) modificado para uso en un tratamiento médico en una dosificación diaria entre 0.1 μg/kg y 400 μg/kg de peso corporal, teniendo dicho polipéptido de FIX modificado al menos 70% de identidad con una SEQ ID NO: 1 o SEQ ID NO: 2; en el que la leucina está presente en una posición correspondiente a la posición 338 de un polipéptido de FIX maduro no modificado como se identifica por la SEQ ID NO: 2.

PDF original: ES-2687038_T3.pdf

Tratamiento de enfermedades relacionadas con la peptidasa del factor de transcripción de membrana, sitio 1 (mbtps1) mediante inhibición del transcrito antisentido natural al gen mbtps1.

(01/11/2017). Solicitante/s: CuRNA, Inc. Inventor/es: COLLARD,JOSEPH, KHORKOVA SHERMAN,OLGA.

Un oligonucleótido que se dirige a un transcrito antisentido natural de la peptidasa del factor de transcripción de membrana, sitio 1 (MBTPS1) para uso como un compuesto terapéutico, donde el oligonucleótido aumenta la expresión de la peptidasa del factor de transcripción de membrana, sitio 1 (MBTPS1), y donde el transcrito antisentido natural tiene la secuencia de ácido nucleico tal como se expone en la SEQ ID NO: 2, o una variante de la misma que retiene la función del transcrito antisentido natural de SEQ ID NO: 2.

PDF original: ES-2661813_T3.pdf

Composiciones de arginasas humanas modificadas por ingeniería y métodos para tratar el cáncer.

(06/04/2016). Solicitante/s: AERase, Inc. Inventor/es: GEORGIOU,GEORGE, STONE,EVERETT.

Proteína arginasa I o arginasa II humana para su uso en un método de tratamiento de un paciente humano que tiene cáncer, particularmente un cáncer auxotrófico para arginina, que comprende administrar al paciente una formulación que comprende dicha proteína, teniendo dicha proteína arginasa I o arginasa II humana un sitio de unión a metales y comprendiendo al menos una sustitución de aminoácido en el sitio de unión a metales, en la que la proteína presenta un aumento en la hidrólisis de arginina que da como resultado una kcat/Km al menos dos veces mayor que la de una arginasa I humana nativa que tiene una secuencia de aminoácidos codificada por SEQ ID NO: 1 o una arginasa II humana nativa que tiene una secuencia de aminoácidos codificada por SEQ ID NO: 2, en la que dicha proteína arginasa I o arginasa II humana comprende un cofactor metálico no nativo, y en la que dicho cofactor metálico no nativo es cobalto.

PDF original: ES-2574139_T3.pdf

IdeS, una enzima degradadora de IgG de Streptococcus pyogenes.

(11/02/2016). Solicitante/s: Hansa Medical AB. Inventor/es: JOHANSSON, BJORN, BJORCK, LARS, VON PAWEL-RAMMINGEN,ULRICH.

Un método para identificar una sustancia que activa o inhibe la actividad cisteína proteasa de IgG de un polipéptido que tiene la secuencia de aminoácidos de la SEC ID Nº: 1 que comprende: (i) poner en contacto un polipéptido que consiste en: (a) la secuencia de aminoácidos de la SEC ID Nº: 1; (b) una de sus variantes que tiene al menos un 80 % de identidad con la secuencia de aminoácidos de la SEC ID Nº: 1 y que tiene la actividad cisteína proteasa de IgG; o (c) un fragmento peptídico más corto de (a) que tiene la actividad cisteína proteasa de IgG e IgG con una sustancia en condiciones que permitirían la actividad cisteína proteasa de IgG en ausencia de la sustancia; y (ii) determinar por tanto si la sustancia activa o inhibe dicha actividad, donde dicha sustancia es una biblioteca combinatoria, una molécula orgánica, un péptido, un péptido mimético, una biblioteca de expresión de fagos o un anticuerpo.

PDF original: ES-2559274_T3.pdf

Procedimientos para la preparación de plasminógeno.

(27/11/2015) Procedimiento para la preparación de plasminógeno, comprendiendo el procedimiento: (a) expresar un plasminógeno recombinante utilizando un sistema de expresión recombinante en condiciones de expresión suficientes para producir un cuerpo de inclusión de plasminógeno recombinante; (b) poner en contacto el cuerpo de inclusión de plasminógeno recombinante con un tampón de solubilización en condiciones de solubilización suficientes para obtener un cuerpo de inclusión de plasminógeno recombinante solubilizado; (c) poner en contacto el cuerpo de inclusión de plasminógeno recombinante solubilizado con una solución de replegamiento en condiciones de replegamiento para…

Composiciones y métodos para modular la hemostasia.

(12/08/2015) Una variante del Factor Xa que modula la hemostasia, que comprende al menos una mutación por sustitución en los aminoácidos 41 a 179 y 235 a 488 de la secuencia de aminoácidos proporcionada en la Figura 5, en la que la Val en la posición 236 está sustituida por un aminoácido seleccionado del grupo que consiste en Ala, Gly y Leu, con la condición de que el aminoácido en la posición 235 no sea Val o Ala.

Proaerolisina que contiene secuencias de activación de proteasa y métodos de uso para el tratamiento del cáncer de próstata.

(15/07/2015) Un péptido purificado que comprende una secuencia de aminoácidos con una identidad de secuencia del 95% o superior con la secuencia de aminoácidos mostrada en la SED. ID. Nº: 4, donde el péptido purificado comprende un sitio de clivaje específico prostático y un sitio de clivaje de furina sometido a deleción funcional, donde el sitio de clivaje específico prostático sustituye funcionalmente al sitio de clivaje de furina.

Proteasas.

(03/06/2015) Polipéptido aislado con actividad de proteasa, que muestra i) una actividad relativa a 15ºC y pH 9 de al menos 0,8, ii) una actividad relativa a 25ºC y pH 9 de al menos 0,10; y/o una actividad relativa a 37ºC y pH de al menos 0,20 donde la actividad se compara con la actividad a óptima temperatura de la misma proteasa; seleccionado del grupo que consiste en: (a) un polipéptido con una secuencia de aminoácidos que tiene un grado de identidad para aminoácidos 1- 192 de la SEC ID nº: 4 o aminoácidos 1-192 de la SEC ID nº:6 de al menos un 80%; y (b) un fragmento de (a) que tiene actividad de proteasa.

Hidrolizado de proteínas rico en tripéptidos.

(22/04/2015) Un hidrolizado de proteínas en el que al menos 20% molar de los péptidos que tienen un peso molecular de 200 a 2000 Daltons está presente en el hidrolizado como tripéptido y en el cual al menos 30% de los tripéptidos tienen una prolina carboxi-terminal.

Plasmina modificada de forma recombinante.

(21/01/2015) Polipéptido para la utilización como medicamento, en el que el polipéptido se selecciona de a) un polipéptido que tiene un único dominio kringle N-terminal que es, como mínimo, el 90% idéntico al dominio kringle 1 del plasminógeno humano nativo, y un dominio C-terminal que comprende un sitio de activación y un dominio serina proteasa, dicho dominio C-terminal es, como mínimo, el 90% idéntico al sitio de activación y al dominio serina proteasa del plasminógeno humano; en el que el polipéptido se une a lisina inmovilizada, o b) un polipéptido que tiene un único dominio kringle N-terminal homólogo al dominio kringle1 del plasminógenonativo; y un dominio C-terminal que comprende…

Polipéptidos dependientes de la vitamina K modificados.

(23/07/2014) Un polipéptido del Factor VII o Factor VIIa que comprende un dominio de GLA modificado que mejora la afinidad de unión a membranas de dicho polipéptido con relación a un polipéptido del Factor VII o Factor VIIa natural correspondiente, comprendiendo dicho dominio de GLA modificado un residuo de glutamina en la posición 11 y un residuo de ácido glutámico en la posición 33, en donde dichos residuos están numerados de acuerdo con el Factor IX.

Método para producir proteínas dependientes de vitamina K biológicamente activas por métodos recombinantes.

(18/06/2014) Un método para producir un producto de proteína de Factor IX recombinante biológicamente activo, que comprende las etapas de: transfectar una célula CHO, con un gen que codifica el producto de proteína de Factor IX unido de forma operable a un promotor de factor de alargamiento 1-5 α de hámster chino (CHEF-1), y al menos dos genes o bien de forma simultánea o secuencial; y cosechar el producto de proteína de Factor IX, por lo que la célula produce producto de proteína de Factor IX biológicamente activo, como se mide con referencia al Factor IX estándar Mononine, en una cantidad de al menos 15 mg/L; y en donde los al menos dos genes comprenden un gen que codifica epóxido reductasa dependiente de vitamina K (VKOR), y un gen que codifica γ- glutamil carboxilasa dependiente de vitamina K (VKGC).

Variantes del factor VII de coagulación humana.

(15/11/2013) Variante del polipéptido del factor VII de SEC ID nº: 1 comprendiendo una sustitución de la Met en la posición 298 conArg, Gln o Asn.

BIOMARCADOR TUMORAL DEL ESTADO DE AFECTACIÓN DE LOS GANGLIOS LINFÁTICOS NO CENTINELA.

(31/10/2013). Ver ilustración. Solicitante/s: FUNDACIÓN HOSPITAL DE JOVE. Inventor/es: VIZOSO PIÑEIRO,Francico José, GONZÁLEZ VÁZQUEZ,Luis Ovídio, EIRÓ DÍAZ,Noemí.

Los autores de la presente invención han identificado la metaloproteasa de matriz (MMP)-1, como nuevo biomarcador tumoral para predecir la afectación tumoral de los ganglios no centinela, a partir del ganglio centinela positivo en casos de cáncer. En los casos de ganglio centinela positivo, la no expresión de este factor en un tipo celular concreto, predice la no afectación de los ganglios no centinela por las células tumorales. La especificidad y sensibilidad de esta prueba pronóstica/diagnóstica es del 61,5% y 100%, respectivamente. Sin embargo, lo más importante es que el valor predictivo negativo de la invención es del 100%. Lo que significa, que todos los casos con una expresión negativa de MMP-1 por las células mononucleares inflamatorias peritumorales, en el ganglio centinela positivo, no tienen afectación tumoral de los demás ganglios. Esto implica que la presente invención puede prevenir, al menos, un 60% de las disecciones axilares completas innecesarias.

Proceso de purificación preparatoria de furina humana.

(30/07/2013) Método para purificar un polipéptido de furina o un polipéptido de furina truncada a partir de una soluciónproteínica, que comprende los siguientes pasos: a) unir dicho polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada a una resina mixta de intercambiocatiónico/interacción hidrófoba con potencial para unirse al polipéptido de furina o polipéptido defurina truncada a pH 6,0, y b) recuperar el polipéptido de furina o polipéptido de furina truncada de la resina por elución.

Vacuna de peptidasa C5a estreptococal.

(26/04/2013) Una vacuna que comprende una cantidad inmunogénica de un péptido aislado y purificado que comprendeuna Peptidasa C5a Estreptococal (SCP) enzimáticamente inactiva, cuya cantidad es eficaz para inmunizar a unmamífero susceptible frente a Estreptococos ß-hemolíticos en combinación con un vehículo no tóxico fisiológicamenteaceptable, en don de la SCP es una variante de SCP natural en la que la SCP variante presenta al menos (i) una sustitución en un residuo de aminoácido que corresponde al aminiácido 193 de la SEQ ID NO: 1 yopcionalmente una sustitución adicional en uno o más de los residuos de aminoácido que corresponden a losaminoácidos 130, 260, 261, 262, 295, 415, 416, 417 o 512 de la SEQ ID NO: 1, (ii) una sustitución en un residuo de aminoácido que corresponde al aminoácido 130 de la SEQ ID NO: 1 yopcionalmente una sustitución adicional en uno…

Preparación recombinante de fracciones de bromelaína seleccionadas.

(17/10/2012) Un método de expresar heterólogamente la proteína de Pro-Bromelaina o un fragmento de la misma, dichométodo comprendiendo los pasos de: a) introducir una secuencia de ADN que codifica a la proteína de Pro-bromelaina o el mencionado fragmentode la misma como está contenida en una secuencia como se muestra en las Figuras 6a, 6b, 6c ó 6d y quecarece de la secuencia que codifica el propéptido C-terminal en la Pichia pastoris como un huésped; y b) expresar dicho constructo en el huésped; en donde el fragmento cubre el sitio activo de la proteína deBromelaina y el propéptido N-terminal; y tiene actividad de proteasa de cisteína.

Aspartil-proteinasa secretora 2 truncada.

(03/10/2012). Solicitante/s: PEVION BIOTECH LTD. Inventor/es: ZURBRIGGEN,RINALDO, CASSONE,ANTONIO, RASI,SILVIA, De Bernardis,Flavia.

Polipéptido que consiste en cualquiera de las siguientes secuencias de aminoácidos: (a) la secuencia de aminoácidos mostrada en SEO ID NO: 1; Y (b) una secuencia de aminoácidos que es un fragmento de la secuencia de aminoácidos mostrada en SEOID NO: 1, en el que dicha secuencia de aminoácidos tiene al menos 1aminoácidos de longitud, y en el quedicha secuencia de aminoácidos define un polipéptido que muestra una antigenicidad equivalente alpolipéptido que consiste en la secuencia de aminoácidos mostrada en SEO ID NO: 1.

PDF original: ES-2392957_T3.pdf

Proteasas.

(29/08/2012) Polipéptido aislado que posee una actividad proteasa, y que presenta una temperatura de fusión (T m) de al menos 78ºC, determinada por calorimetría diferencial de barrido (DSC) en 10 mM de tampón de sodio, 50 mM de cloruro de sodio, pH 7,0, usando una velocidad de barrido constante de 1,5ºC/min, donde el polipéptido es seleccionado del grupo consistente en: (a) un polipéptido que posee una secuencia de aminoácidos que presenta un grado de identidad con los aminoácidos 1 a 188 de SEC ID Nº: 2 y/o 1 a 188 de SEC ID Nº: 12 de al menos el 60%; (b) un polipéptido que es codificado por una secuencia de ácidos nucléicos que se hibridiza en condiciones de astringencia…

Ensayo de la actividad NS2/3 del virus de la hepatitis C.

(30/05/2012) Un método para la detección de la actividad de autoescisión de NS2/3 en una muestra que contiene la proteasaNS2/3 sin la necesidad de una separación física entre la proteasa NS3 y la proteasa NS2/3, y el método incluye lospasos de: a) someter la muestra a unas condiciones bajo las cuales al menos una porción de la proteasa NS2/3 seautoescinde para producir un producto de la proteasa NS3; b) incubar la muestra que contiene el producto de la proteasa NS3 generado en el paso a) con una cantidadadecuada de un cofactor NS4A en presencia de un detergente que es óxido de laurildietilamina (LDAO) o ndodecil-ß-D-maltósido (DM) y un sustrato de NS3 apropiado,…

Nueva proteasa alcalina de Bacillus SP.(DSM 14392) y detergentes o agentes limpiadores que contienen esta nueva proteasa alcalina.

(29/05/2012) Proteasa alcalina del tipo de la subtilisina con una secuencia de aminoácidos, que es idéntica a la secuencia de aminoácidos indicada en SEQ ID NO.2 .

Proaerolisina que contiene secuencias de activación de proteasa y métodos de uso para el tratamiento del cáncer de próstata.

(23/05/2012) Un péptido purificado que comprende una variante de una secuencia de aminoácidos de proaerolisina, donde la variante de la secuencia de aminoácidos de proaerolisina comprende un sitio de clivaje de proteasa específico prostático y un sitio de clivaje de furina sometido a deleción funcional, donde el sitio de clivaje de proteasa específico prostático sustituye funcionalmente al sitio de clivaje de furina.

Composiciones blanqueadoras que comprenden variantes de proetasa multiplemente sustituidas.

(16/05/2012) Una composición blanqueadora , que comprende: (a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; y (b) un agente blanqueador que es un peroxiácido orgánico o es una combinación de un activador de blanqueo y un compuesto de peroxígeno capaz de producir peróxido de hidrógeno que puede reaccionar con el activador para formar un peroxiácido orgánico in situ en una solución blanqueadora formada a partir de la composición; y (c) uno…

Variantes de FVII o FVIIa.

(16/05/2012) Una variante de polipéptido del factor VII humano (hFVII) o del factor VIIa humano (hFVIIa), dicha variantecontiene una modificación en la posición 341 y una inserción en la posición 237 si se compara con el hFVII o elhFVIIa, que se representa en la SEQ ID NO: 2, dicha inserción se elige entre el grupo formado por G237GXX,G237GXXX y G237GXXXX, en las que X es cualquier resto aminoácido o X se elige opcionalmente entre el grupoformado por Ala, Val, Leu, Ile, Gly, Ser y Thr, y dicha variante tiene una mayor actividad coagulante si se comparacon los hFVII o hFVIIa, cuando dicha actividad se determina por el ensayo en sangre total, dicho ensayo consiste en: (a) diluir 100 μl de dicho hFVII, hFVIIa o variante en un tampón que contiene 10 mM de glicilglicina, 50 mM de NaCl,37,5 mM de CaCl2, de pH 7,35; (b) transferir la dilución resultante…

Proteasas de Nocardiopsis.

(08/05/2012) Polipéptido aislado con actividad de proteasa, seleccionado del grupo que consiste en: (a) un polipéptido con una secuencia de aminoácidos que tiene un grado de identidad para aminoácidos 1- 192 de la SEC ID nº: 2 de al menos un 80%; (b) un fragmento de (a) que tiene actividad de proteasa.

Componente de la bromelaína.

(28/03/2012) Ananaina o una mezcla de ananaina y comosaina para usar en el tratamiento de un cancer mediante el bloqueo de las rutas de la quinasa MAP en una celula cancerigena.

VARIANTES DE SUBTILISINA BPN CON ADSORCION REDUCIDA E HIDROLISIS MEJORADA.

(01/06/2007). Solicitante/s: THE PROCTER & GAMBLE COMPANY. Inventor/es: BRODE, PHILIP, FREDERICK, III, BARNETT, BOBBY, LEE, RUBINGH, DONN, NELTON.

LA INVENCION SE REFIERE A VARIANTES DE LA SUBTISILINA BPN' QUE COMPRENDEN AL MENOS UNA O MAS POSICIONES DE AMINOACIDOS QUE TIENEN UN AMINOACIDO DIFERENTE QUE EL QUE SE PRODUCE EN LA SUBTISILINA BPN' DE TIPO SALVAJE (POR EJ., UNA SUSTITUCION) EN LAS POSICIONES 100-220 MEDIANTE LO CUAL LA VARIANTE DE LA BPN' TIENE UNA ABSORCION DECREMENTADA Y UNA HIDROLISIS INCREMENTADA DE UN SUBSTRATO INSOLUBLE COMPARADA CON LA SUBTISILINA BPN' DE TIPO SALVAJE.

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